sucraseยังเป็นที่รู้จักซับซ้อน sucrase-isomaltase เป็นเมมเบรนที่ซับซ้อนที่มีเอนไซม์α-glycosylase อยู่ในกลุ่มของปริพันธ์ hydrolases นี้ (ลูโคซิเดและ peptidases ประกอบด้วย)
มีอยู่ใน microvilli ในลำไส้ของสัตว์บกหลายชนิดเช่นสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมนกและสัตว์เลื้อยคลาน ตามแหล่งที่มาของบรรณานุกรมที่แตกต่างกันชื่ออื่น ๆ ที่ได้รับการยอมรับสำหรับเอนไซม์นี้ ได้แก่ oligo-1,6-glucosidase, α-methyl glucosidase, isomaltase และ oligosaccharide α-1,6-glucosidase
การแสดงภาพของกลไกการออกฤทธิ์ของ sucrase (ที่มา: NuFS, San Jose State University ผ่าน Wikimedia Commons)
เป็นเอนไซม์ที่มีกิจกรรมคล้ายกับอินเวอร์เทสที่พบในพืชและจุลินทรีย์ หน้าที่หลักของมันคือไฮโดรไลซ์พันธะไกลโคซิดิกระหว่างโมโนแซ็กคาไรด์ (กลูโคสและฟรุกโตส) ที่ประกอบกันเป็นซูโครสที่กินเข้าไปกับอาหาร
มีหน้าที่ย่อยอาหารที่สำคัญมากเนื่องจากซูโครสไม่สามารถเคลื่อนย้ายเป็นไดแซ็กคาไรด์เข้าสู่เซลล์ลำไส้ได้ดังนั้นการย่อยสลายจึงช่วยให้การดูดซึมโมโนแซ็กคาไรด์ที่เป็นส่วนประกอบของลำไส้เข้าสู่ลำไส้
การสังเคราะห์และกิจกรรมของซูโครส - ไอโซมอลเทสในเซลล์ลำไส้ของสัตว์ได้รับการควบคุมในหลายระดับ: ระหว่างการถอดความและการแปลระหว่างไกลโคซิเลชันและในระหว่างกระบวนการหลังการแปล
เมื่อเหตุการณ์เหล่านี้ล้มเหลวหรือเกิดการกลายพันธุ์บางประเภทในยีนที่เข้ารหัสอาการทางพยาธิวิทยาที่เรียกว่ากลุ่มอาการขาดซูโครสจะเกิดขึ้นในมนุษย์ซึ่งเกี่ยวข้องกับการไม่สามารถเผาผลาญไดแซ็กคาไรด์ได้
ลักษณะเฉพาะ
ไดแอกคาไรด์ที่ทำหน้าที่เป็นสารตั้งต้นสำหรับซูโครสในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมมักเป็นผลมาจากกิจกรรมไฮโดรไลติกของเอนไซม์α-amylase ในตับอ่อนและตับอ่อน เนื่องจากซูโครสไม่เพียง แต่ไฮโดรไลซ์พันธะไกลโคซิดิกของซูโครสเท่านั้น แต่ยังรวมถึงพันธะα-1,4 ของมอลโตสและมอลโตไตรโอสและโอลิโกแซ็กคาไรด์อื่น ๆ
ครึ่งชีวิตของมันแตกต่างกันไประหว่าง 4 ถึง 16 ชั่วโมงดังนั้นเซลล์ในลำไส้จึงลงทุนพลังงานจำนวนมากในวงจรการสังเคราะห์และการย่อยสลายของซูเคอเรสเพื่อรักษากิจกรรมในระดับที่ค่อนข้างคงที่
สังเคราะห์
เช่นเดียวกับเอนไซม์ไฮโดรเลสอินทิกรัลส่วนใหญ่ซูเครส (sucrase-isomaltase หรือ SI) เป็นไกลโคโปรตีนที่สังเคราะห์ขึ้นในเซลล์ขอบแปรงเป็นโพลีเปปไทด์ที่เป็นสารตั้งต้นที่แสดงถึงโปร - เอสไอ
โมเลกุลของสารตั้งต้นนี้ถูกเคลื่อนย้ายไปยังผิวยอดของเซลล์และมีการประมวลผลด้วยเอนไซม์โดยโปรตีเอสของตับอ่อนซึ่งแบ่งออกเป็นสองหน่วยย่อยที่แตกต่างกัน: หน่วยย่อย isomaltase และหน่วยย่อย sucrase
หน่วยย่อย isomaltase ตรงกับปลายขั้วอะมิโนของ pro-SI และมีส่วนที่ไม่ชอบน้ำ (จุดยึดที่ไม่ชอบน้ำ) ที่ปลายขั้ว N สิ่งนี้ช่วยให้สามารถเชื่อมโยงกับพลาสมาเมมเบรนของเซลล์ขอบแปรงลำไส้
ยีนที่เข้ารหัสคอมเพล็กซ์นี้ในมนุษย์ตั้งอยู่ที่แขนยาวของโครโมโซม 3 และด้วยลำดับความคล้ายคลึงกันระหว่างหน่วยย่อยทั้งสอง (มากกว่า 40%) จึงได้รับการแนะนำว่าเอนไซม์นี้เกิดจากเหตุการณ์การทำซ้ำทางพันธุกรรม
ทั้งสองหน่วยย่อยคือ isomaltase และ sucrase แสดงให้เห็นว่ามีความสามารถในการไฮโดรไลซิงมอลโตสและα-glucopyranosides อื่น ๆ ทำให้ dimer นี้เป็นโปรตีนที่สำคัญในการย่อยคาร์โบไฮเดรต
โครงสร้าง
รูปแบบเริ่มต้นของเอนไซม์ซูเครสโพลีเปปไทด์ pro-SI มีค่าประมาณ 260 kDa และกรดอะมิโน 1827 อย่างไรก็ตามกิจกรรมการสร้างโปรตีนของโปรตีเอสในตับอ่อนจะสร้างหน่วยย่อย 2 หน่วยคือ 140 kDa และ 120 kDa ซึ่งเป็นตัวแทนของ isomaltase และ sucrase ตามลำดับ
เอนไซม์นี้เป็นไกลโคโปรตีนที่มีส่วนของแซคคาไรด์ N- และ O-glycosylated และการศึกษาลำดับพบว่ามีไกลโคไซเลชั่นมากกว่า 19 แห่ง ส่วนคาร์โบไฮเดรตเป็นตัวแทนของโปรตีนมากกว่า 15% ของน้ำหนักและประกอบด้วยกรดเซียลิกกาแลคโตซามีนแมนโนสและ N-acetylglucosamine
เนื่องจากหน่วยย่อยทั้งสองของ sucrase-isomaltase complex ไม่เหมือนกันทุกประการผู้เขียนหลายคนจึงพิจารณาว่าเอนไซม์นี้เป็นเฮเทอโรไดเมอร์โดยที่แต่ละหน่วยย่อยประกอบด้วยห่วงโซ่โพลีเปปไทด์เชิงเส้นไกลโคซิลที่เชื่อมโยงผ่านพันธะที่ไม่ใช่โคเวเลนต์
หน่วยย่อยของ isomaltase มีส่วนที่ไม่ชอบน้ำของกรดอะมิโน 20 ชนิดที่เหลือซึ่งเกี่ยวข้องกับการเชื่อมโยงกับเยื่อหุ้มของ enterocytes (เซลล์ในลำไส้) และเป็นตัวแทนของสมอถาวรและสัญญาณเปปไทด์เพื่อกำหนดเป้าหมายไปยังเรติคูลัมเอนโดพลาสมิก
บริเวณที่ใช้งานของทั้งสองหน่วยย่อยคือซูเครสและไอโซมอลเทสพบในเยื่อหุ้มพลาสม่าของเอนเทอโรไซต์ซึ่งยื่นออกมาในลูเมนของลำไส้
คุณสมบัติ
หน้าที่หลักในการเผาผลาญของเอนไซม์เช่น sucrase-isomaltase เกี่ยวข้องกับการผลิตกลูโคสและฟรุกโตสจากซูโครส โมโนแซ็กคาไรด์ที่ขนส่งเข้าสู่เซลล์ลำไส้และรวมอยู่ในเส้นทางการเผาผลาญที่แตกต่างกันเพื่อวัตถุประสงค์ที่แตกต่างกัน
กลไกการออกฤทธิ์ของ Sucarase-Isomaltase ในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม (ที่มา: Areid3 ผ่าน Wikimedia Commons)
กลูโคสซึ่งมีตัวขนส่งเฉพาะสามารถนำไปสู่การไกลโคไลซิสภายในเซลล์ได้ตัวอย่างเช่นการที่การออกซิเดชั่นนำไปสู่การผลิตพลังงานในรูปของ ATP และลดกำลังในรูปแบบของ NADH
ในทางกลับกันฟรุกโตสยังสามารถถูกเผาผลาญโดยชุดของปฏิกิริยาที่เริ่มต้นด้วยฟอสโฟรีเลชันไปเป็นฟรุกโตส 1 - ฟอสเฟตและเร่งปฏิกิริยาโดยฟรุกโตไคเนสในตับ สิ่งนี้เริ่มต้นการรวมสารตั้งต้นนี้เข้ากับเส้นทางการผลิตพลังงานอื่น ๆ
นอกจากนี้เช่นเดียวกับเอนไซม์ invertase ในพืชกิจกรรมของ sucrase-isomaltase มีผลกระทบที่สำคัญในด้านเซลล์เช่นความดันออสโมติกซึ่งโดยปกติจะเป็นเงื่อนไขทางสรีรวิทยาเช่นการเจริญเติบโตการพัฒนาการขนส่งโมเลกุลและอื่น ๆ
โรคที่เกี่ยวข้องในมนุษย์
มีโรคออโตโซมอลที่มีมา แต่กำเนิดในมนุษย์ที่เรียกว่าการขาดซูโครส - ไอโซมอลเทสหรือ CSID (การขาดซูโครส - ไอโซมัลเทส แต่กำเนิด) ซึ่งเกี่ยวข้องกับข้อบกพร่องในการย่อยอาหารของโอลิโก - และไดแซ็กคาไรด์
โรคนี้เกี่ยวข้องกับปัจจัยหลายอย่างพร้อมกันซึ่งมีการระบุการประมวลผลของรูปแบบสารตั้งต้น pro-SI ของเอนไซม์ที่ไม่ถูกต้องการกลายพันธุ์ทางพันธุกรรมข้อผิดพลาดระหว่างการขนส่ง ฯลฯ
ภาวะนี้วินิจฉัยได้ยากมักสับสนกับการแพ้แลคโตส ดังนั้นจึงเรียกอีกอย่างหนึ่งว่า "การแพ้น้ำตาลซูโครส"
เป็นลักษณะการพัฒนาของปวดท้องท้องร่วงอาเจียนปวดหัวพร้อมกับภาวะน้ำตาลในเลือดการขาดการเจริญเติบโตและการเพิ่มน้ำหนักความวิตกกังวลและการผลิตก๊าซมากเกินไป
อ้างอิง
- Brunner, J. , Hauser, H. , Braun, H. , Wilson, K. , Wecker, W. , O'Neill, B. , & Semenza, G. (1979). โหมดการเชื่อมโยงของเอนไซม์ที่ซับซ้อน Sucrase-Isomaltase กับเมมเบรนขอบแปรงลำไส้ วารสารเคมีชีวภาพ, 254 (6), 1821–1828
- Cowell, G. , Tranum-Jensen, J. , Sjöström, H. , & Norén, O. (1986). โทโพโลยีและโครงสร้างควอเทอร์นารีของโปรซูเครส / ไอโซมัลเทสและซูเครส / ไอโซมอลเทสรูปแบบสุดท้าย วารสารชีวเคมี, 237, 455-461
- Hauser, H. , & Semenza, G. (1983). Sucrase-Isomaltase: โปรตีนในตัวที่ถูกสะกดรอยตามของเมมเบรนขอบแปรง บทวิจารณ์เชิงวิจารณ์ใน Bioch, 14 (4), 319–345
- Hunziker, W. , Spiess, M. , Semenza, G. , & Lodish, HF (1986). Sucrase-lsomaltase Complex: โครงสร้างปฐมภูมิการวางแนวเมมเบรนและวิวัฒนาการของโปรตีนเส้นขอบแปรงที่ถูกสะกดรอยตาม เซลล์, 46, 227-234
- Naim, HY, Roth, J. , Sterchi, EE, Lentze, M. , Milla, P. , Schmitz, J. , & Hauril, H. (1988). การขาด Sucrase-Isomaltase ในมนุษย์ J. Clin. ลงทุน. , 82, 667-679
- Rodriguez, IR, Taravel, FR, & Whelan, WJ (1984) ลักษณะและการทำงานของซูโครส - ไอโซมัลเทสในสุกรในลำไส้และหน่วยย่อยที่แยกจากกัน Eur J. Biochem , 143, 575-582
- Schiweck, H. , Clarke, M. , & Pollach, G. (2012). น้ำตาล. ในสารานุกรมเคมีอุตสาหกรรมของ Ullmann (เล่ม 34, หน้า 72) Wiley-VCH Verlag GmbH & Co. KGaA
- แต้ม, W. (1995). การขาด Sucrase-Isomaltase แต่กำเนิด Journal of Pediatric Gastroenterology and Nutrition, 21, 1–14