myoglobinเป็นโปรตีนทรงกลมภายในเซลล์ที่พบในเซลล์ของเซลล์กล้ามเนื้อโครงร่างและการเต้นของหัวใจ หน้าที่หลักคือการสำรองออกซิเจนและส่งเสริมการขนส่งออกซิเจนภายในเซลล์
John Kendrew และ Max Perutz ได้รับรางวัลโนเบลสาขาเคมีในปี พ.ศ. 2505 จากการศึกษาเกี่ยวกับโปรตีนทรงกลม ผู้เขียนเหล่านี้อธิบายโครงสร้างสามมิติของไมโอโกลบินและฮีโมโกลบินตามลำดับ ในอดีตไมโอโกลบินเป็นหนึ่งในโปรตีนชนิดแรกที่กำหนดโครงสร้างสามมิติ
การแสดงกราฟิกของโครงสร้างโมเลกุลของโปรตีนที่มีออกซิเจนสามตัว ได้แก่ leghemoglobin, hemoglobin และ myoglobin (ที่มา: Veronica Stafford / CC BY-SA (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0) ผ่าน Wikimedia Commons)
โปรตีนทรงกลมเป็นโมเลกุลขนาดเล็กที่มีรูปร่างเป็นทรงกลม ละลายได้ในไซโตซอลหรือในส่วนของไขมันของเยื่อหุ้มเซลล์ พวกมันมีหน้าที่รับผิดชอบต่อการกระทำทางชีววิทยาหลักซึ่งตรงกันข้ามกับโปรตีนที่เป็นเส้นใยซึ่งมีหน้าที่หลักในการสร้างโครงสร้าง
ไมโอโกลบินทำให้เนื้อสดมีสีแดง สิ่งนี้เกิดขึ้นเมื่อ myoglobin ถูกเติมออกซิเจนเป็น oxymyoglobin และธาตุเหล็กที่ประกอบเป็นเหล็กในรูปของเหล็ก: Mb-Fe2 + O2
เมื่อเนื้อสัมผัสกับสิ่งแวดล้อมเหล็กที่ไม่เสถียรจะออกซิไดซ์และกลายเป็นเฟอร์ริกและภายใต้เงื่อนไขเหล่านี้สีจะเปลี่ยนเป็นโทนสีน้ำตาลเนื่องจากการก่อตัวของเมธัมโยโกลบิน (Mb-Fe3 + + O2-)
โดยปกติระดับไมโอโกลบินในเลือดจะมีขนาดเล็กมากโดยอยู่ในลำดับไมโครกรัมต่อลิตร (μg / L) ระดับเหล่านี้จะเพิ่มขึ้นเมื่อการทำลายของกล้ามเนื้อเกิดขึ้นเช่นเดียวกับ rhabdomyolysis ของกล้ามเนื้อโครงร่างหรือในภาวะหัวใจตายที่มีการทำลายเนื้อเยื่อและในโรคกล้ามเนื้อบางชนิด
การปรากฏตัวของมันในปัสสาวะจะสังเกตได้ในบางสภาวะที่ความเสียหายของเนื้อเยื่อมีความสำคัญมาก ค่าการวินิจฉัยโรคหัวใจวายในระยะเริ่มต้นเป็นที่ถกเถียงกัน
โครงสร้างของไมโอโกลบิน
Myoglobin มีน้ำหนักโมเลกุลเกือบ 18 kDa รวมทั้งกลุ่ม heme ประกอบด้วยสี่ส่วนขดลวดที่เชื่อมต่อกันด้วย "การเลี้ยวที่คมชัด" myoglobin helices เหล่านี้ได้รับการบรรจุอย่างแน่นหนาและรักษาความสมบูรณ์ของโครงสร้างไว้แม้ว่าจะมีการลบกลุ่ม heme
โครงสร้างของโปรตีนทรงกลมเช่นเดียวกับโปรตีนในเซลล์ทั้งหมดเป็นแบบลำดับชั้นดังนั้นโครงสร้างของไมโอโกลบินจึงเป็นแบบลำดับชั้นด้วย ระดับแรกเป็นโครงสร้างหลักที่เกิดจากลำดับเชิงเส้นของกรดอะมิโนและไมโอโกลบินประกอบด้วยกรดอะมิโน 153 สายโซ่
โครงร่างกราฟิกของโครงสร้างขดลวดและทรงกลมของ myoglobin (ที่มา: Dcrjsr / CC BY (https://creativecommons.org/licenses/by/3.0) ผ่าน Wikimedia Commons)
โครงสร้างทุติยภูมิของ myoglobin ประกอบด้วยโครงสร้างของ alpha helices Myoglobin ประกอบด้วย 8 alpha helices ที่เกิดจากการทำซ้ำส่วนโพลีเปปไทด์ที่เชื่อมต่อด้วยส่วนสั้น ๆ ของการจัดเรียงตามช่วงเวลา
โครงสร้างตติยภูมิประกอบด้วยโครงสร้างสามมิติพร้อมกิจกรรมทางชีวภาพ ลักษณะที่สำคัญที่สุดของโครงสร้างนี้คือรอยพับ โครงสร้างควอเทอร์นารีหมายถึงการประกอบของโซ่โพลีเปปไทด์ตั้งแต่สองตัวขึ้นไปที่แยกจากกันและเชื่อมโยงกันผ่านพันธะหรือปฏิสัมพันธ์ที่ไม่ใช่โคเวเลนต์
Myoglobin และกลุ่มเทียม heme (ที่มา: Thomas Splettstoesser / CC BY-SA (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0) ผ่าน Wikimedia Commons)
ไมโอโกลบินมีโครงสร้างที่กะทัดรัดมากโดยมีสารตกค้างที่ไม่ชอบน้ำเข้าด้านในและสารตกค้างที่ชอบน้ำหรือขั้วจะพุ่งออกไปด้านนอก สารตกค้างภายใน apolar ประกอบด้วย leucine, valine, methionine และ phenylalanine สิ่งตกค้างภายในขั้วเดียวคือฮิสทิดีนสองตัวที่มีฟังก์ชันที่ไซต์ที่ใช้งานอยู่
กลุ่มฮีมเทียมตั้งอยู่ในช่องแหว่งในส่วนด้านในของอะโพลาร์ของห่วงโซ่โพลีเปปไทด์ของไมโอโกลบิน กลุ่มนี้ประกอบด้วยเหล็กในรูปของเหล็กเฟอรัสซึ่งจับกับออกซิเจนเพื่อสร้างออกซิไมโอโกลบิน
ฟังก์ชัน
หน้าที่ของไมโอโกลบินคือการจับออกซิเจนกับกลุ่มฮีมของโครงสร้างและสร้างออกซิเจนสำรองสำหรับการทำงานของกล้ามเนื้อ เนื่องจากออกซิเจนถูกขังอยู่ในโครงสร้างไมโอโกลบินในไซโตพลาสซึมของเซลล์กล้ามเนื้อความดันภายในเซลล์ซึ่งกำหนดโดยออกซิเจนอิสระจึงยังคงต่ำ
ความดันออกซิเจนภายในเซลล์ต่ำจะรักษาระดับการไล่ระดับของออกซิเจนเข้าสู่เซลล์ สิ่งนี้ช่วยให้ออกซิเจนจากกระแสเลือดไปยังเซลล์กล้ามเนื้อ เมื่อไมโอโกลบินอิ่มตัวออกซิเจนในเซลล์จะเพิ่มขึ้นซึ่งจะลดการไล่ระดับสีลงเรื่อย ๆ และทำให้การถ่ายเทลดลง
เส้นโค้งของออกซิเจนกับไมโอโกลบินเป็นไฮเพอร์โบลิก ในส่วนเริ่มต้นของเส้นโค้งการเปลี่ยนแปลงเล็กน้อยในความดันบางส่วนของออกซิเจนทำให้เกิดการเปลี่ยนแปลงขนาดใหญ่ในความอิ่มตัวของไมโอโกลบินกับออกซิเจน
จากนั้นเมื่อความดันบางส่วนของออกซิเจนเพิ่มขึ้นความอิ่มตัวจะเพิ่มขึ้นเรื่อย ๆ แต่จะช้ากว่านั่นคือความดันบางส่วนของออกซิเจนจะเพิ่มขึ้นมากเพื่อเพิ่มความอิ่มตัวของไมโอโกลบินและค่อยๆ เส้นโค้งแผ่ออก
มีตัวแปรที่วัดความสัมพันธ์ของเส้นโค้งที่เรียกว่า P50 ซึ่งแสดงถึงความดันบางส่วนของออกซิเจนที่จำเป็นในการทำให้ไมโอโกลบินอิ่มตัวในสารละลาย 50% ดังนั้นหาก P50 เพิ่มขึ้นกล่าวว่าไมโอโกลบินมีความสัมพันธ์ที่ต่ำกว่าและหาก P50 ลดลงกล่าวว่าไมโอโกลบินมีความสัมพันธ์กับออกซิเจนสูงกว่า
เมื่อตรวจสอบเส้นโค้งการจับออกซิเจนสำหรับไมโอโกลบินและฮีโมโกลบินพบว่าสำหรับความดันบางส่วนของออกซิเจนที่ตรวจสอบไมโอโกลบินจะอิ่มตัวมากกว่าฮีโมโกลบินซึ่งแสดงว่าไมโอโกลบินมีความสัมพันธ์กับออกซิเจนสูงกว่า เฮโมโกลบิน.
ประเภทของเส้นใยกล้ามเนื้อและไมโอโกลบิน
กล้ามเนื้อโครงร่างมีเส้นใยกล้ามเนื้อหลายประเภทในองค์ประกอบบางส่วนเรียกว่ากระตุกช้าและอื่น ๆ กระตุกเร็ว เส้นใยกระตุกอย่างรวดเร็วได้รับการปรับโครงสร้างและการเผาผลาญเพื่อหดตัวอย่างรวดเร็วและแข็งแรงและไม่ใช้ออกซิเจน
เส้นใยกระตุกช้าได้รับการปรับให้เข้ากับความเร็วที่ช้า แต่ยาวขึ้นและหดตัวตามปกติของการออกกำลังกายแบบแอโรบิคที่มีแรงต้าน ความแตกต่างทางโครงสร้างอย่างหนึ่งของเส้นใยเหล่านี้คือความเข้มข้นของไมโอโกลบินซึ่งทำให้พวกเขามีชื่อของเส้นใยสีขาวและสีแดง
เส้นใยสีแดงมีไมโอโกลบินในปริมาณสูงซึ่งทำให้มีสีแดง แต่ยังช่วยให้รักษาออกซิเจนได้ในปริมาณมากซึ่งจำเป็นต่อการทำงานของมัน
ค่าปกติ
ค่าเลือดปกติสำหรับผู้ชายคือ 19 ถึง 92 µg / l และสำหรับผู้หญิง 12 ถึง 76 µg / l อย่างไรก็ตามค่าในห้องปฏิบัติการต่างๆมีความแตกต่างกัน
ค่าเหล่านี้จะเพิ่มขึ้นเมื่อเกิดการทำลายกล้ามเนื้อเช่นเดียวกับที่เกิดขึ้นใน rhabdomyolysis ของกล้ามเนื้อโครงร่างในแผลไหม้อย่างกว้างขวางไฟฟ้าช็อตหรือเนื้อร้ายของกล้ามเนื้ออย่างกว้างขวางเนื่องจากการอุดตันของหลอดเลือดในกล้ามเนื้อหัวใจตายและในโรคกล้ามเนื้อบางชนิด
ภายใต้เงื่อนไขเหล่านี้ไมโอโกลบินจะปรากฏในปัสสาวะและให้สีที่มีลักษณะเฉพาะ
อ้างอิง
- Fauci, AS, Kasper, DL, Hauser, SL, Jameson, JL และ Loscalzo, J. (2012) หลักการแพทย์ภายในของแฮร์ริสัน DL Longo (Ed.) นิวยอร์ก: Mcgraw-hill
- Ganong WF: Central Regulation of Visceral Function, in Review of Medical Physiology, 25th ed. นิวยอร์ก, McGraw-Hill Education, 2016
- Guyton AC, Hall JE: ช่องของเหลวในร่างกาย: ของเหลวนอกเซลล์และของเหลวในเซลล์; อาการบวมน้ำในตำราสรีรวิทยาการแพทย์ฉบับที่ 13 AC Guyton JE Hall (eds) ฟิลาเดลเฟีย Elsevier Inc. , 2016
- McCance, KL, & Huether, SE (2018) Pathophysiology-Ebook: พื้นฐานทางชีววิทยาสำหรับโรคในผู้ใหญ่และเด็ก วิทยาศาสตร์สุขภาพเอลส์เวียร์
- Murray, RK, Granner, DK, Mayes, PA และ Rodwell, VW (2014) ภาพประกอบชีวเคมีของฮาร์เปอร์ McGraw-Hill