พอรินเป็นโปรตีนเมมเบรนชนิดหนึ่งที่อนุญาตให้มีการแพร่กระจายของโมเลกุลขนาดกลางประเภทต่างๆ พบได้ที่เยื่อหุ้มชั้นนอกของแบคทีเรียแกรมลบ (เช่นเดียวกับอีโคไล) และไมโตคอนเดรียและคลอโรพลาสต์ โปรตีนจากเมมเบรนเหล่านี้จะซึมผ่านเยื่อหุ้มเซลล์ได้อย่างสมบูรณ์และโครงสร้างของมันประกอบด้วยแผ่น
ซึ่งแตกต่างจากโปรตีนขนย้ายโพรินเป็นโปรตีนช่องทางกล่าวคือสร้างช่องเปิดหรือรูพรุนที่ข้ามเมมเบรนที่มันอยู่ทำให้สามารถแพร่กระจายโมเลกุลได้อย่างอิสระโดยมีขนาดและประจุที่เหมาะสม
ที่มา: en: ผู้ใช้: Zephyris
ลักษณะเฉพาะ
Porins เป็นโปรตีนที่สร้างช่องสัญญาณเมมเบรนและแตกต่างจากโปรตีนส่วนใหญ่ที่ข้ามเมมเบรนส่วนที่ข้ามเมมเบรนนั้นประกอบด้วยβแผ่นแทนที่จะเป็นα helices
โปรตีนเมมเบรนที่สำคัญเหล่านี้อาจขาดการคัดเลือกเมื่อเทียบกับโมเลกุลที่จะผ่านเข้าไปหรืออาจมีขนาดและการเลือกประจุในระดับหนึ่ง นอกจากนี้ยังสามารถปล่อยให้โมเลกุลเล็กกว่าขนาดที่กำหนดได้
พบบริเวณขั้วของห่วงโซ่โพรินอยู่ด้านในซึ่งครอบคลุมช่องน้ำในขณะที่ส่วนปลายของท่อจะยื่นออกไปด้านนอกของถังซึ่งมีปฏิสัมพันธ์กับบริเวณที่ไม่ชอบน้ำของลิพิดทวิเลเยอร์ของเมมเบรน
การแพร่กระจายผ่านช่องทางที่เกิดจากโปรตีนเหล่านี้เกิดจากการไล่ระดับความเข้มข้นของโมเลกุลหรือสารที่ข้ามเมมเบรนและเป็นการแพร่แบบพาสซีฟนั่นคือไม่ต้องการพลังงานเมตาบอลิซึมสำหรับการเคลื่อนที่ของสาร
การแพร่กระจายนี้ถูกควบคุมโดยกลไกเฉพาะที่สามารถเปิดหรือปิดช่องสัญญาณและสามารถยับยั้งได้โดยสารประกอบต่างๆ
โครงสร้าง
ในตอนท้ายของทศวรรษที่ 1980 โดยใช้การตกผลึกด้วยรังสีเอกซ์โครงสร้างอะตอมของ porin ถูกกำหนดเป็นครั้งแรกซึ่งสอดคล้องกับเยื่อหุ้มเซลล์ของ Rhodobacter capsulatus ซึ่งเป็นแบคทีเรียสังเคราะห์แสง
porin กล่าวว่าประกอบด้วยทริมเมอร์โดยที่โมโนเมอร์แต่ละตัวจะสร้างบาร์เรลβโดยมีแผ่น 16 βม้วนเข้าด้วยกันสร้างโครงสร้างทรงกระบอกที่สามารถผ่านเมมเบรนและมีรูพรุนที่เต็มไปด้วยน้ำอยู่ภายใน
ตั้งแต่นั้นมามีการอธิบายโพรินประเภทต่างๆทั้งจากเซลล์โปรคาริโอตและเซลล์ยูคาริโอต ทั้งหมดนี้ประกอบด้วยแผ่นงานที่เชื่อมต่อซึ่งมีโครงสร้างคล้ายถังและช่องเติมน้ำที่สามารถวัดเส้นผ่านศูนย์กลางระหว่าง 0.6 ถึง 3 นาโนเมตร
ในไมโทคอนเดรีย porins ประกอบด้วย 19 βแผ่นซึ่งเมื่อพับเข้าด้วยกันจะกลายเป็นบาร์เรลβ
ในแบคทีเรียหลายชนิด porins ประกอบด้วยแผ่นβต่อต้านขนาน 16 ถึง 18 แผ่นซึ่งประกอบเป็นβ-barrel ซึ่งแสดงพันธะไฮโดรเจนระหว่างโมเลกุลใกล้เคียงตามแนวโซ่
ฟังก์ชัน
รูพรุนของแบคทีเรียและเยื่อหุ้มของไมโทคอนเดรียและคลอโรพลาสต์มีลักษณะการทำงานที่คล้ายคลึงกันซึ่งทำงานในลักษณะเดียวกันเนื่องจากความคล้ายคลึงกันในแง่ของขนาดรูพรุนโครงสร้างอะตอมและคุณสมบัติการแพร่กระจายแบบพาสซีฟ
ความกว้างของช่องพอลินถูกกำหนดโดยการจัดตำแหน่งของโพลีเปปไทด์บนผนังด้านในของโครงสร้างทำให้สามารถ จำกัด ขนาดของโมเลกุลที่ผ่านเข้าไปได้
ความคล้ายคลึงกันของโครงสร้างเหล่านี้ตอกย้ำทฤษฎีเอนโดซิมไบโอติกตามที่ไมโทคอนเดรียของเซลล์ยูคาริโอตมาจากสิ่งมีชีวิตโปรคาริโอตที่ถูกฟาโกไซโตสโดยสารตั้งต้นของเซลล์ยูคาริโอต
ในยูคาริโอต
ในเซลล์ยูคาริโอตจะพบโพรินในเยื่อหุ้มชั้นนอกของไมโทคอนเดรียและพลาสปิด รูพรุนที่พบในพลาสปิดได้รับการศึกษาน้อยมาก
ในกรณีของไมโทคอนเดรียพวกมันเรียกว่าไมโตคอนเดรียพอรินหรือช่องประจุลบที่มีแรงดันไฟฟ้า (VDAC) เป็นช่องทางกว้างที่มีเส้นผ่านศูนย์กลางประมาณ 3 นาโนเมตรซึ่งประกอบเป็นส่วนประกอบของโปรตีนที่ใหญ่ที่สุดในเยื่อหุ้มชั้นนอก เป็นตัวแทนประมาณ 30% ของโปรตีนทั้งหมดในเยื่อหุ้มเซลล์นี้
พวกมันสร้างการซึมผ่านไปยังโมเลกุลที่ไม่มีประจุได้ถึง 5,000 Da ไมโตคอนเดรียพอรินอนุญาตให้ผ่านเข้าไปในช่องว่างระหว่างเมมเบรนของโมเลกุลขนาดเล็กไอออนและสารเมตาบอไลต์
โมเลกุลและไอออนที่ข้ามช่องว่างระหว่างเยื่อหุ้มเซลล์จะไม่ผ่านเยื่อไมโทคอนเดรียด้านในเนื่องจากมีความสามารถในการซึมผ่านได้มากกว่า ดังนั้นช่องว่างระหว่างเยื่อทั้งสองจึงเต็มไปด้วยโมเลกุลและไอออนขนาดเล็กซึ่งคล้ายกับไซโทพลาสซึม
ในโปรคาริโอต
ในแบคทีเรียแกรมลบเยื่อหุ้มชั้นนอกช่วยให้พวกมันแยกตัวเองจากสิ่งแวดล้อมเพื่อเป็นมาตรการป้องกัน เมมเบรนนี้มีรูพรุนที่สามารถซึมผ่านไปยังสารอาหารที่แบคทีเรียต้องการได้
ประมาณ 100,000 โพรินสามารถพบได้ในเมมเบรนของเซลล์โปรคาริโอตซึ่งคิดเป็นประมาณ 70% ของโปรตีนทั้งหมดในโครงสร้างนั้น
ในแบคทีเรียในลำไส้เยื่อหุ้มชั้นนอกแสดงถึงการป้องกันสารทำลายภายนอกเช่นยาปฏิชีวนะเกลือน้ำดีและโปรตีเอส
Porins ช่วยให้มั่นใจได้ว่ามีการดูดซึมและกำจัดโมเลกุลที่ชอบน้ำขนาดเล็กดังนั้นจึงทำให้เซลล์ได้รับสารอาหารที่จำเป็นสำหรับการทำงานที่เหมาะสมและสามารถปลดปล่อยของเสียได้เอง ในอีโคไลโพรินอนุญาตให้มีการเคลื่อนผ่านของไดแซคคาไรด์ฟอสเฟตและโมเลกุลขนาดเล็กอื่น ๆ
การประกอบพรุนในยูคาริโอตและโปรคาริโอต
ไมโตคอนเดรียพอรินถูกนำเข้าสู่ไมโทคอนเดรียโดยคอมเพล็กซ์โปรตีนที่เรียกว่า TOM (ตัวแปลภาษาของเยื่อหุ้มไมโทคอนเดรียชั้นนอก) และถูกแทรกโดย SAM complex (การจำแนกโปรตีนและเครื่องจักรประกอบ)
การศึกษาจำนวนมากได้อธิบายว่าโปรตีนเยื่อหุ้มชั้นนอกของแบคทีเรียบางชนิดถูกนำเข้าสู่ไมโทคอนเดรียของเซลล์ยูคาริโอตโดยกลไกที่จัดการโดยคอมเพล็กซ์ TOM และ SAM ซึ่งบ่งชี้ว่ากระบวนการแทรกนี้ได้รับการอนุรักษ์ระหว่างทั้งสองระบบ
ในแบคทีเรีย porins จะถูกแทรกโดยคอมเพล็กซ์ที่มีเครื่องจักรประกอบβ-barrel ที่เรียกว่า BAM คอมเพล็กซ์นี้ประกอบด้วยโปรตีน 5 ชนิดซึ่งเป็นไลโปโปรตีนสี่ชนิด
แม้ว่ากระบวนการแทรกของโพรินและโครงสร้างของพวกมันจะมีความคล้ายคลึงกันระหว่างเซลล์ยูคาริโอตและเซลล์โปรคาริโอต แต่ความแตกต่างที่น่าสังเกตก็คือในโปรคาริโอตจำเป็นต้องมีไลโปโปรตีนในการแทรกโครงสร้างเหล่านี้
ในทางกลับกันการประกอบในเยื่อหุ้มชั้นนอกไมโทคอนเดรียขึ้นอยู่กับการมีโปรตีนเสริมสองชนิดของ SAM complex: โปรตีน Sam35 และ Sam36
อ้างอิง
- Alberts, B. , Bray, D. , Watson, JD, Lewis, J. , Roberts, K. & Raff, M. (2002). อณูชีววิทยาของเซลล์. พิมพ์ครั้งที่สี่. น. พวงมาลัยวิทยาศาสตร์.
- Devlin, มอนแทนา (1993) Texbook ของชีวเคมีที่มีความสัมพันธ์ทางเคมี Ed. John Wiley & Sons, Inc.
- Lodish, H. (2005). ชีววิทยาระดับเซลล์และโมเลกุล Panamerican Medical Ed.
- Schirmer, T. , & Rosenbusch, JP (1991). โพรคาริโอตและยูคาริโอตพรุน ความคิดเห็นปัจจุบันทางชีววิทยาโครงสร้าง, 1 (4), 539-545.
- ชูลซ์, GE (1993). แบคทีเรียพรุน: โครงสร้างและหน้าที่ ความคิดเห็นปัจจุบันทางชีววิทยาโครงสร้าง, 5 (4), 701-707.
- Voet, D. , & Voet, JG (2006). ชีวเคมี. Panamerican Medical Ed.
- Zeth, K. , & Thein, M. (2010). Porins ในโปรคาริโอตและยูคาริโอต: ธีมและรูปแบบทั่วไป วารสารชีวเคมี, 431 (1), 13-22.