- ความแตกต่างระหว่างเส้นใยกล้ามเนื้อ
- ลักษณะทั่วไป
- การก่อตัวของ myofibrils หรือ "myofibrillogenesis"
- โครงสร้างและองค์ประกอบ
- - myofilaments บาง
- - เส้นใยไมโอไฟชนิดหนา
- - โปรตีนที่เกี่ยวข้อง
- โปรตีนอื่น ๆ
- คุณสมบัติ
- อ้างอิง
myofibrilsเป็นหน่วยโครงสร้างของเซลล์กล้ามเนื้อยังเป็นที่รู้จักเส้นใยกล้ามเนื้อ พวกมันมีมากมายเรียงตัวขนานกันและฝังตัวโดยไซโตซอลของเซลล์เหล่านี้
เซลล์กล้ามเนื้อลายหรือเส้นใยเป็นเซลล์ที่ยาวมากโดยมีความยาวได้ถึง 15 ซม. และมีเส้นผ่านศูนย์กลาง 10 ถึง 100 ไมครอน พลาสมาเมมเบรนเรียกว่า sarcolemma และ cytosol เป็น sarcoplasm
แผนภาพโครงสร้างกล้ามเนื้อของมนุษย์ (ที่มา: Deglr6328 ~ commonswiki, Wikimedia Commons)
ภายในเซลล์เหล่านี้นอกเหนือไปจากไมโอไฟบริลแล้วยังมีนิวเคลียสและไมโทคอนเดรียหลายอันที่เรียกว่าซาโคโซมรวมถึงเรติคูลัมเอนโดพลาสมิกที่โดดเด่นซึ่งเรียกว่าเรติคูลัม sarcoplasmic
Myofibrils ได้รับการยอมรับว่าเป็น "องค์ประกอบหดตัว" ของกล้ามเนื้อในสัตว์ที่มีกระดูกสันหลัง ประกอบด้วยโปรตีนหลายประเภทซึ่งเป็นสิ่งที่ทำให้พวกเขามีลักษณะยืดหยุ่นและยืดหดได้ นอกจากนี้พวกเขายังครอบครองส่วนสำคัญของ sarcoplasm ของเส้นใยกล้ามเนื้อ
ความแตกต่างระหว่างเส้นใยกล้ามเนื้อ
เส้นใยกล้ามเนื้อมีสองประเภท: เส้นใยแบบมีเส้นและเส้นใยเรียบแต่ละเส้นมีการกระจายทางกายวิภาคและหน้าที่เฉพาะ Myofibrils มีความสำคัญอย่างยิ่งและเห็นได้ชัดในเส้นใยกล้ามเนื้อลายที่ประกอบเป็นกล้ามเนื้อโครงร่าง
เส้นใยที่มีลายแสดงรูปแบบซ้ำ ๆ ของแถบตามขวางเมื่อมองภายใต้กล้องจุลทรรศน์และเกี่ยวข้องกับกล้ามเนื้อโครงร่างและส่วนหนึ่งของกล้ามเนื้อหัวใจ
ในทางตรงกันข้ามเส้นใยเรียบจะไม่แสดงรูปแบบเดียวกันภายใต้กล้องจุลทรรศน์และพบได้ในกล้ามเนื้อลักษณะเฉพาะของหลอดเลือดและระบบย่อยอาหาร (และอวัยวะภายในทั้งหมด)
ลักษณะทั่วไป
Myofibrils ประกอบด้วยเส้นใยหดตัวสองประเภท (หรือที่เรียกว่า myofilaments) ซึ่งประกอบด้วย myosin และ actin ของโปรตีนเส้นใยซึ่งจะอธิบายในภายหลัง
การแสดงกราฟิกของ myofibrils ในกล้ามเนื้อโครงร่าง (ที่มา: ดัดแปลงจาก BruceBlaus ผ่าน Wikimedia Commons)
นักวิจัยหลายคนได้พิจารณาว่าครึ่งชีวิตของโปรตีนหดตัวของ myofibrils อยู่ในช่วง 5 วันถึง 2 สัปดาห์เพื่อให้กล้ามเนื้อเป็นเนื้อเยื่อที่มีพลวัตสูงไม่เพียง แต่จากมุมมองที่หดตัวเท่านั้น แต่ยังมาจากการสังเคราะห์และการต่ออายุอีกด้วย ขององค์ประกอบโครงสร้าง
หน่วยการทำงานของ myofibril แต่ละเซลล์ในเซลล์กล้ามเนื้อหรือเส้นใยเรียกว่า sarcomere และถูกคั่นด้วยพื้นที่ที่เรียกว่า "Z band หรือ line" จากที่ซึ่ง myofilaments ของแอกตินขยายตามลำดับขนานกัน
เนื่องจาก myofibrils ครอบครองส่วนสำคัญของ sarcoplasm โครงสร้างเส้นใยเหล่านี้จึง จำกัด ตำแหน่งของนิวเคลียสของเซลล์ที่พวกมันอยู่ในบริเวณรอบนอกของเซลล์ใกล้กับ sarcolemma
พยาธิสภาพของมนุษย์บางอย่างเกี่ยวข้องกับการกระจัดของนิวเคลียสลงในกลุ่ม myofibrillar และสิ่งเหล่านี้เรียกว่า myopathies centro-nucleic
การก่อตัวของ myofibrils หรือ "myofibrillogenesis"
myofibrils ตัวแรกถูกประกอบขึ้นในระหว่างการพัฒนากล้ามเนื้อโครงร่างของตัวอ่อน
โปรตีนที่ประกอบขึ้นเป็น sarcomeres (หน่วยการทำงานของ myofibrils) จะถูกจัดแนวจากปลายและด้านข้างของ "พรีมิโอไฟบริล" บางส่วนที่ประกอบด้วยเส้นใยแอกตินและส่วนเล็ก ๆ ของไมโอซิน II ที่ไม่ใช่กล้ามเนื้อและα-actin เฉพาะ ของกล้ามเนื้อ
เมื่อสิ่งนี้เกิดขึ้นยีนที่เข้ารหัสไอโซฟอร์มการเต้นของหัวใจและโครงร่างของα-actin จะแสดงออกในสัดส่วนที่แตกต่างกันในเส้นใยกล้ามเนื้อ อันดับแรกจำนวนของ isoform การเต้นของหัวใจที่แสดงออกมาจะมากกว่าและจากนั้นจะเปลี่ยนไปทางโครงร่าง
หลังจากการก่อตัวของพรีมิโอไฟบริลแล้วไมโอไฟบริลที่ตั้งไข่จะรวมตัวอยู่ด้านหลังโซนของการสร้างพรีมิโอฟิบริลและในรูปแบบ myosin II ของกล้ามเนื้อจะถูกตรวจพบ
เมื่อถึงจุดนี้เส้นใยไมโอซินจะเรียงตัวและซับซ้อนกับโปรตีนที่จับกับไมโอซินเฉพาะอื่น ๆ ซึ่งเป็นกรณีของเส้นใยแอกติน
โครงสร้างและองค์ประกอบ
ดังที่กล่าวไว้เมื่อสักครู่ที่ผ่านมา myofibrils ประกอบด้วย myofilaments โปรตีนที่หดตัว: แอกตินและไมโอซินซึ่งเรียกอีกอย่างว่า myofilaments บางและหนาตามลำดับ สิ่งเหล่านี้สามารถมองเห็นได้ภายใต้กล้องจุลทรรศน์แบบใช้แสง
- myofilaments บาง
เส้นใยบาง ๆ ของไมโอไฟบริลประกอบด้วยโปรตีนแอกตินในรูปแบบเส้นใย (แอกตินเอฟ) ซึ่งเป็นโพลีเมอร์รูปทรงกลม (แอกตินจี) ซึ่งมีขนาดเล็กกว่า
เส้นใยของ G-actin (F-actin) จะรวมกันเป็นเกลียวคู่ที่ขดเป็นเกลียว โมโนเมอร์แต่ละตัวมีน้ำหนักมากกว่าหรือน้อยกว่า 40 kDa และสามารถจับไมโอซินที่ไซต์ใดไซต์หนึ่งได้
เส้นใยเหล่านี้มีเส้นผ่านศูนย์กลางประมาณ 7 นาโนเมตรและวิ่งไปมาระหว่างสองบริเวณที่เรียกว่าแถบ I และแถบ A ในแถบ A เส้นใยเหล่านี้จะอยู่รอบ ๆ เส้นใยที่หนาในรูปหกเหลี่ยมทุติยภูมิ
โดยเฉพาะอย่างยิ่งเส้นใยบาง ๆ แต่ละเส้นจะถูกแยกออกจากเส้นใยที่มีความหนาสามเส้นอย่างสมมาตรและเส้นใยหนาแต่ละเส้นจะถูกล้อมรอบด้วยเส้นใยบาง ๆ หกเส้น
เส้นใยที่บางและหนามีปฏิสัมพันธ์ซึ่งกันและกันผ่าน "สะพานข้าม" ที่ยื่นออกมาจากเส้นใยหนาและปรากฏในโครงสร้างไมโอไฟบริลในช่วงระยะทางปกติใกล้ 14 นาโนเมตร
แผนผังแสดง myofilaments ที่ประกอบเป็น myofibrils และส่วนตัดขวาง (ที่มา: Kamran Maqsood 93 ผ่าน Wikimedia Commons)
เส้นใยแอกตินและโปรตีนที่เกี่ยวข้องอื่น ๆ จะขยายออกไปเกิน "ขอบ" ของเส้น Z และนำเส้นใยไมโอซินมาซ้อนกันตรงกลางของแต่ละซาคาเมียร์
- เส้นใยไมโอไฟชนิดหนา
เส้นใยหนาเป็นโพลีเมอร์ของโปรตีนไมโอซิน II (อันละ 510 kDa) และคั่นด้วยภูมิภาคที่เรียกว่า "A แบนด์"
ไมโอซินไมโอฟิลาเมนต์มีความยาวประมาณ 16 นาโนเมตรและจัดเรียงเป็นรูปหกเหลี่ยม (หากสังเกตเห็นส่วนตัดขวางของไมโอไฟบริล)
เส้นใยไมโอซิน II แต่ละเส้นประกอบด้วยโมเลกุลไมโอซินที่อัดแน่นหลายโมเลกุลแต่ละเส้นประกอบด้วยโซ่โพลีเปปไทด์ 2 เส้นที่มีบริเวณรูปดอกจิกหรือ "ส่วนหัว" และเรียงเป็น "บันเดิล" เพื่อสร้างเส้นใย
มัดทั้งสองมัดไว้ที่ปลายตรงกลางของแต่ละ sarcomere เพื่อให้ "หัว" ของแต่ละไมโอซินหันไปทางเส้น Z ซึ่งมีเส้นใยบาง ๆ ติดอยู่
หัวไมโอซินทำหน้าที่สำคัญอย่างยิ่งเนื่องจากมีส่วนยึดเกาะสำหรับโมเลกุลของ ATP และนอกจากนี้ในระหว่างการหดตัวของกล้ามเนื้อพวกเขายังสามารถสร้างสะพานข้ามเพื่อโต้ตอบกับเส้นใยแอกตินบาง ๆ
- โปรตีนที่เกี่ยวข้อง
เส้นใยแอกตินถูก "ยึด" หรือ "ยึด" กับเยื่อหุ้มพลาสมาของเส้นใยกล้ามเนื้อ (sarcolemma) เนื่องจากมีปฏิสัมพันธ์กับโปรตีนอื่นที่เรียกว่า dystrophin
นอกจากนี้ยังมีโปรตีนที่จับกับแอกตินที่สำคัญอีกสองชนิดที่เรียกว่าโทรโปนินและโทรโปมิโอซินซึ่งร่วมกับเส้นใยแอกตินทำให้เกิดโปรตีนที่ซับซ้อน โปรตีนทั้งสองชนิดมีความจำเป็นสำหรับการควบคุมปฏิสัมพันธ์ที่เกิดขึ้นระหว่างเส้นใยบางและหนา
Tropomyosin ยังเป็นโมเลกุลเส้นใยสองเส้นที่เชื่อมโยงกับแอคตินเฮลิกส์โดยเฉพาะในบริเวณของร่องที่เกิดขึ้นระหว่างสองเส้น โทรโปนินเป็นโปรตีนเชิงซ้อนไตรภาคีทรงกลมที่จัดเรียงเป็นช่วง ๆ บนเส้นใยแอกติน
ฟังก์ชันสุดท้ายที่ซับซ้อนนี้เป็น "สวิตช์" ที่ขึ้นกับแคลเซียมซึ่งควบคุมกระบวนการหดตัวของเส้นใยกล้ามเนื้อซึ่งเป็นเหตุผลว่าทำไมจึงมีความสำคัญสูงสุด
ในกล้ามเนื้อลายของสัตว์ที่มีกระดูกสันหลังยังมีโปรตีนอีกสองชนิดที่ทำปฏิกิริยากับเส้นใยที่หนาและบางซึ่งเรียกว่าไทตินและเนบูลินตามลำดับ
เนบูลินมีหน้าที่สำคัญในการควบคุมความยาวของเส้นใยแอกตินในขณะที่ไทตินมีส่วนร่วมในการสนับสนุนและการยึดเส้นใยไมโอซินในบริเวณที่เรียกว่าเส้น M
โปรตีนอื่น ๆ
มีโปรตีนอื่น ๆ ที่เชื่อมโยงกับ myofilaments หนาที่เรียกว่า myosin-binding protein C และ myomesin ซึ่งมีหน้าที่ในการตรึงเส้นใยไมโอซินในสาย M
คุณสมบัติ
Myofibrils มีผลกระทบเบื้องต้นสำหรับความสามารถในการเคลื่อนไหวของสัตว์มีกระดูกสันหลัง
เนื่องจากพวกมันถูกสร้างขึ้นโดยคอมเพล็กซ์โปรตีนที่เป็นเส้นใยและหดตัวของอุปกรณ์กล้ามเนื้อสิ่งเหล่านี้จึงมีความสำคัญต่อการตอบสนองต่อสิ่งเร้าทางประสาทที่นำไปสู่การเคลื่อนไหวและการเคลื่อนที่ (ในกล้ามเนื้อโครงร่าง)
คุณสมบัติไดนามิกที่ไม่อาจโต้แย้งได้ของกล้ามเนื้อโครงร่างซึ่งประกอบด้วยมากกว่า 40% ของน้ำหนักตัวนั้นมาจาก myofibrils ซึ่งในเวลาเดียวกันมีโปรตีนอยู่ระหว่าง 50 ถึง 70% ในร่างกายมนุษย์
myofibrils ซึ่งเป็นส่วนหนึ่งของกล้ามเนื้อเหล่านี้มีส่วนร่วมในการทำงานทั้งหมด:
- เครื่องกล : เปลี่ยนพลังงานเคมีเป็นพลังงานกลเพื่อสร้างแรงรักษาท่าทางสร้างการเคลื่อนไหว ฯลฯ
- การเผาผลาญ : เนื่องจากกล้ามเนื้อมีส่วนร่วมในการเผาผลาญพลังงานพื้นฐานและทำหน้าที่เป็นที่เก็บสารพื้นฐานเช่นกรดอะมิโนและคาร์โบไฮเดรต นอกจากนี้ยังก่อให้เกิดการผลิตความร้อนและการใช้พลังงานและออกซิเจนที่ใช้ในระหว่างการออกกำลังกายหรือการออกกำลังกายกีฬา
เนื่องจากไมโอไฟบริลประกอบไปด้วยโปรตีนเป็นส่วนใหญ่จึงเป็นที่เก็บและปล่อยกรดอะมิโนที่ช่วยในการรักษาระดับน้ำตาลในเลือดระหว่างการอดอาหารหรืออดอาหาร
นอกจากนี้การปลดปล่อยกรดอะมิโนจากโครงสร้างกล้ามเนื้อเหล่านี้มีความสำคัญจากมุมมองของความต้องการทางชีวสังเคราะห์ของเนื้อเยื่ออื่น ๆ เช่นผิวหนังสมองหัวใจและอวัยวะอื่น ๆ
อ้างอิง
- Despopoulos, A. , & Silbernagl, S. (2003). แผนที่สีของสรีรวิทยา (ฉบับที่ 5) นิวยอร์ก: Thieme
- ฟรีดแมนอัลและโกลด์แมน YE (1996) ลักษณะทางกลของ myofibrils ของกล้ามเนื้อโครงร่าง วารสารชีวฟิสิกส์, 71 (5), 2774–2785.
- ฟรอนเตรา, WR, & Ochala, J. (2014). กล้ามเนื้อโครงร่าง: การทบทวนโครงสร้างและหน้าที่โดยย่อ Calcif Tissue Int, 45 (2), 183–195
- โกลด์สปิ้ง, G. (1970). การแพร่กระจายของ Myofibrils ระหว่างการเจริญเติบโตของเส้นใยกล้ามเนื้อ J. Cell Sct. , 6, 593-603
- Murray, R. , Bender, D. , Botham, K. , Kennelly, P. , Rodwell, V. , & Weil, P. (2009) ชีวเคมีในภาพประกอบของ Harper (28th ed.) การแพทย์ McGraw-Hill
- Rosen, JN และ Baylies, MK (2017) Myofibrils บีบนิวเคลียส ชีววิทยาของเซลล์ธรรมชาติ, 19 (10).
- Sanger, J. , Wangs, J. , Fan, Y. , White, J. , Mi-Mi, L. , Dube, D. , … Pruyne, D. (2016). การประกอบและการบำรุงรักษา Myofibrils ในกล้ามเนื้อลาย ในคู่มือเภสัชวิทยาเชิงทดลอง (หน้า 37) นิวยอร์กสหรัฐอเมริกา: สำนักพิมพ์สปริงเกอร์อินเตอร์เนชั่นแนลสวิตเซอร์แลนด์
- Sanger, JW, Wang, J. , Fan, Y. , White, J. , & Sanger, JM (2010) การประกอบและพลวัตของ Myofibrils Journal of Biomedicine and Biotechnology, 2010, 8.
- Sobieszek, A. , & Bremel, R. (1975). การเตรียมและคุณสมบัติของ Vertebrate Smooth - Muscle Myofibrils และ Actomyosin European Journal of Biochemistry, 55 (1), 49–60
- Villee, C. , Walker, W. , & Smith, F. (1963). สัตววิทยาทั่วไป (2nd ed.) ลอนดอน: บริษัท WB Saunders