- ลักษณะและโครงสร้าง
- องค์กร
- เส้นใยแอกตินเกิดขึ้นได้อย่างไร?
- ระเบียบข้อบังคับ
- คุณสมบัติ
- ตัวอย่างหน้าที่ในตับ
- โรคที่เกี่ยวข้อง
- อ้างอิง
ไมโครฟิลาเมนท์หรือโปรตีนเส้นใยเป็นหนึ่งในสามองค์ประกอบหลักของโครงร่างของเซลล์ยูคาริโอ (ไมโครฟิลาเมนท์, microtubules และไส้กลาง) และมีองค์ประกอบของเส้นใยเล็ก ๆ ของโปรตีนที่เรียกว่าโปรตีน (โปรตีนโพลิเมอร์)
ในยูคาริโอตยีนที่เป็นรหัสสำหรับไมโครฟิลาเมนต์ของแอกตินจะได้รับการอนุรักษ์อย่างมากในสิ่งมีชีวิตทั้งหมดซึ่งเป็นสาเหตุที่มักใช้เป็นเครื่องหมายโมเลกุลสำหรับการศึกษาหลายชนิด
ภาพถ่ายของเส้นใยแอกตินของเซลล์ที่ย้อมสี (ที่มา: Howard Vindin ผ่าน Wikimedia Commons)
ไมโครฟิลาเมนต์มีการกระจายไปทั่วไซโตซอล แต่โดยเฉพาะอย่างยิ่งในบริเวณที่อยู่ใต้เยื่อหุ้มพลาสมาซึ่งก่อตัวเป็นเครือข่ายที่ซับซ้อนและเชื่อมโยงกับโปรตีนพิเศษอื่น ๆ เพื่อสร้างโครงร่างเซลล์
เครือข่ายไมโครฟิลาเมนต์ในไซโทพลาสซึมของเซลล์สัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมถูกเข้ารหัสโดยยีนสองในหกยีนที่อธิบายไว้สำหรับแอกตินซึ่งเกี่ยวข้องกับพลวัตของไมโครฟิลาเมนต์และยังมีความสำคัญมากในระหว่างการสร้างความแตกต่างของเซลล์ต้นกำเนิด
ผู้เขียนหลายคนยอมรับว่าไมโครฟิลาเมนต์เป็นโปรตีนที่มีความหลากหลายมีความหลากหลายและมีความสำคัญมากที่สุดในโครงร่างของเซลล์ยูคาริโอตส่วนใหญ่และสิ่งสำคัญคือต้องจำไว้ว่าสิ่งเหล่านี้ไม่พบในจุลินทรีย์โปรคาริโอต
ในเซลล์ประเภทนี้ในทางกลับกันมีเส้นใยที่คล้ายคลึงกับไมโครฟิลาเมนต์ แต่ประกอบด้วยโปรตีนชนิดอื่น: โปรตีน MreB
ในปัจจุบันยีนที่เข้ารหัสโปรตีนนี้ถูกคิดว่าเป็นยีนบรรพบุรุษที่เป็นไปได้สำหรับแอกตินในยูคาริโอต อย่างไรก็ตามลำดับความคล้ายคลึงกันของกรดอะมิโนที่ประกอบเป็นโปรตีน MreB นั้นมีเพียง 15% เมื่อเทียบกับลำดับแอคติน
เนื่องจากเป็นส่วนพื้นฐานของโครงร่างโครงกระดูกความบกพร่องทางฟีโนไทป์ใด ๆ ทั้งในไมโครทิวบ์และเส้นใยกลางและไมโครฟิลาเมนต์ของแอกติน (โครงกระดูก) อาจทำให้เกิดพยาธิสภาพของเซลล์และระบบที่แตกต่างกัน
ลักษณะและโครงสร้าง
ไมโครฟิลาเมนต์ประกอบด้วยโปรตีนโมโนเมอร์ของตระกูลแอกตินซึ่งเป็นโปรตีนหดตัวที่มีอยู่มากในเซลล์ยูคาริโอตเนื่องจากพวกมันมีส่วนร่วมในการหดตัวของกล้ามเนื้อด้วย
เส้นใยเหล่านี้มีเส้นผ่านศูนย์กลางระหว่าง 5 ถึง 7 นาโนเมตรซึ่งเป็นสาเหตุที่เรียกว่าเส้นใยบางและประกอบด้วยแอกตินสองรูปแบบ ได้แก่ รูปทรงกลม (G แอกติน) และรูปแบบเส้นใย (F actin)
โปรตีนที่เข้าร่วมในโครงร่างเซลล์เรียกว่าγและβแอกตินในขณะที่โปรตีนที่มีส่วนร่วมในการหดตัวมักเป็นαแอกติน
สัดส่วนของแอกตินทรงกลมและแอกตินที่มีเส้นใยในไซโตซอลขึ้นอยู่กับความต้องการของเซลล์เนื่องจากไมโครฟิลาเมนต์เป็นโครงสร้างที่มีความผันแปรและหลากหลายซึ่งมีการเติบโตและสั้นลงอย่างต่อเนื่องโดยพอลิเมอไรเซชันและดีพอลิเมอไรเซชัน
G actin เป็นโปรตีนทรงกลมขนาดเล็กประกอบด้วยกรดอะมิโนเกือบ 400 ชนิดและมีน้ำหนักโมเลกุลประมาณ 43 kDa
โมโนเมอร์ G-actin ที่ประกอบเป็นไมโครฟิลาเมนต์จะถูกจัดเรียงในรูปแบบของเกลียวเนื่องจากแต่ละอันจะเกิดการบิดเมื่อเชื่อมโยงกับสิ่งต่อไป
G แอกตินเชื่อมโยงกับโมเลกุลหนึ่งของ Ca2 + และอีกโมเลกุลหนึ่งของ ATP ซึ่งทำให้รูปทรงกลมเสถียร ในขณะที่ F-actin ได้รับหลังจากไฮโดรไลซิสของเทอร์มินัลฟอสเฟตของโมเลกุล ATP เป็น G-actin ซึ่งก่อให้เกิดการเกิดโพลิเมอไรเซชัน
องค์กร
เส้นใยแอกตินสามารถจัดเป็น "บันเดิล" หรือ "เครือข่าย" ที่มีหน้าที่แตกต่างกันภายในเซลล์ การรวมกลุ่มเป็นโครงสร้างแบบขนานที่เชื่อมโยงกันด้วยสะพานข้ามที่ค่อนข้างแข็ง
ในทางกลับกันเครือข่ายเป็นโครงสร้างที่หลวมกว่าเช่นตาข่ายสามมิติที่มีคุณสมบัติของเจลกึ่งแข็ง
มีโปรตีนหลายชนิดที่เชื่อมโยงกับเส้นใยแอกตินหรือไมโครฟิลาเมนต์และรู้จักกันในชื่อ ABP (โปรตีนที่จับกับแอกติน) ซึ่งมีไซต์เฉพาะสำหรับมัน
โปรตีนจำนวนมากเหล่านี้อนุญาตให้ไมโครฟิลาเมนต์ทำปฏิกิริยากับอีกสององค์ประกอบของโครงร่างโครงร่างโครงร่าง: ไมโครทูบูลและเส้นใยกลางรวมทั้งส่วนประกอบอื่น ๆ ที่ด้านในของเมมเบรนในพลาสมา
โปรตีนอื่น ๆ ที่ไมโครฟิลาเมนต์ทำปฏิกิริยาด้วย ได้แก่ ลามิเนตนิวเคลียร์และสเปกตริน (ในเม็ดเลือดแดง)
เส้นใยแอกตินเกิดขึ้นได้อย่างไร?
เนื่องจากโมโนเมอร์ของแอกตินทรงกลมมักผูกมัดในลักษณะเดียวกันโดยมุ่งไปในทิศทางเดียวกันไมโครฟิลาเมนต์จึงมีขั้วที่กำหนดไว้โดยมีปลายสองด้านคือหนึ่ง "มากกว่า" และหนึ่ง "น้อยกว่า"
ขั้วของเส้นใยเหล่านี้มีความสำคัญมากเนื่องจากจะเติบโตเร็วกว่ามากที่ปลายด้านบวกซึ่งมีการเพิ่มโมโนเมอร์ G-actin ใหม่
การแสดงกราฟิกของการสร้างไมโครไฟเบอร์แอกติน (ที่มา: งานอนุพันธ์: Retama (พูดคุย) Thin_filament_formation.svg: Mikael Häggströmผ่าน Wikimedia Commons)
สิ่งแรกที่เกิดขึ้นระหว่างการทำโพลีเมอไรเซชันของเส้นใยแอกตินคือกระบวนการที่เรียกว่า "นิวคลีเอชั่น" ซึ่งประกอบด้วยความสัมพันธ์ของโมโนเมอร์สามตัวของโปรตีน
โมโนเมอร์ใหม่จะถูกเพิ่มเข้าไปในทริมเมอร์นี้ที่ปลายทั้งสองด้านเพื่อให้เส้นใยเติบโต โมโนเมอร์ G-actin สามารถไฮโดรไลซิง ATP ด้วยการจับแต่ละครั้งซึ่งมีผลต่ออัตราการเกิดพอลิเมอไรเซชันเนื่องจากแอกติน - เอทีพีโมไซด์แยกตัวออกด้วยความยากลำบากมากกว่าโมไซแอคติน - เอดีพี
ATP ไม่จำเป็นสำหรับการเกิดพอลิเมอไรเซชันและยังไม่ได้ระบุถึงบทบาทเฉพาะของการไฮโดรไลซิส
ผู้เขียนบางคนพิจารณาว่าเนื่องจากเหตุการณ์พอลิเมอไรเซชันของแอกตินสามารถย้อนกลับได้อย่างรวดเร็ว ATP ที่เกี่ยวข้องกับกระบวนการเหล่านี้สามารถแสดงได้ถึง 40% ของการหมุนเวียนของเซลล์ทั้งหมดของโมเลกุลที่มีพลังนี้
ระเบียบข้อบังคับ
ทั้งการเกิดพอลิเมอไรเซชันของเส้นใยแอกตินและการดีโพลิเมอไรเซชันเป็นกระบวนการที่ควบคุมโดยชุดของโปรตีนเฉพาะซึ่งมีหน้าที่ในการเปลี่ยนรูปแบบของเส้นใย
ตัวอย่างของโปรตีนที่ควบคุมการดีโพลิเมอไรเซชัน ได้แก่ โคฟิลินของแอคตินดีพอลิเมอไรเซชัน โปรตีนอีกชนิดหนึ่งคือโพรพิลินมีหน้าที่ตรงกันข้ามเนื่องจากกระตุ้นการเชื่อมโยงของโมโนเมอร์ (โดยกระตุ้นการแลกเปลี่ยน ADP สำหรับ ATP)
คุณสมบัติ
ไมโครฟิลาเมนต์ทำปฏิกิริยากับเส้นใยไมโอซินที่เกี่ยวข้องกับโปรตีนทรานส์เมมเบรนที่มีโดเมนในไซโตซอลและอีกเซลล์หนึ่งในเซลล์ภายนอกจึงมีส่วนร่วมในกระบวนการเคลื่อนที่ของเซลล์
ไมโครฟิลาเมนต์เหล่านี้ที่เกี่ยวข้องกับเมมเบรนในพลาสมาเป็นสื่อกลางในการตอบสนองของเซลล์ต่างๆต่อสิ่งเร้าประเภทต่างๆ ตัวอย่างเช่นการยึดเกาะของเซลล์ในเนื้อเยื่อเยื่อบุผิวถูกขับเคลื่อนโดยโปรตีนจากเยื่อหุ้มเซลล์ที่เรียกว่าแคเดอรินซึ่งทำปฏิกิริยากับไมโครฟิลาเมนต์เพื่อรับปัจจัยตอบสนอง
เส้นใยแอกตินทำปฏิกิริยากับเส้นใยกลางเพื่อทำให้สิ่งเร้าภายนอกเซลล์ถูกส่งไปยังจุดสำคัญเช่นไรโบโซมและโครโมโซมภายในนิวเคลียส
การเป็นตัวแทนของฟังก์ชันมอเตอร์ภายในเซลล์ของไมโครฟิลาเมนต์แอคติน (ที่มา: Boumphreyfr ผ่าน Wikimedia Commons)
ฟังก์ชั่นที่คลาสสิกและได้รับการศึกษาอย่างมากของไมโครฟิลาเมนต์คือความสามารถในการสร้าง "สะพาน" "ราง" หรือ "ทางหลวง" สำหรับการเคลื่อนที่ของไมโอซินโปรตีนของมอเตอร์ซึ่งสามารถโหลดถุงลำเลียงจากออร์แกเนลล์ไปยังเมมเบรนได้ พลาสมาในทางเดินสารคัดหลั่ง
ไมโครฟิลาเมนต์ยังทำปฏิกิริยากับไมโอซิน II เพื่อสร้างวงแหวนหดตัวที่ก่อตัวระหว่างไซโตไคเนซิสอย่างแม่นยำในช่วงสุดท้ายของการแบ่งเซลล์ซึ่งไซโตซอลถูกแยกออกจากเซลล์ต้นกำเนิดและเซลล์ลูกสาว
โดยทั่วไปแล้วไมโครฟิลาเมนต์ F-actin จะปรับการกระจายของออร์แกเนลล์บางชนิดเช่น Golgi complex, endoplasmic reticulum และ mitochondria นอกจากนี้พวกมันยังมีส่วนร่วมในการกำหนดตำแหน่งเชิงพื้นที่ของ mRNA เพื่อให้ไรโบโซมอ่านได้
ไมโครฟิลาเมนต์ของเซลล์ทั้งหมดโดยเฉพาะอย่างยิ่งที่เกี่ยวข้องอย่างใกล้ชิดกับเมมเบรนในพลาสมามีส่วนร่วมในการก่อตัวของเยื่อหุ้มลูกคลื่นของเซลล์ที่มีการเคลื่อนไหวอย่างต่อเนื่อง
นอกจากนี้ยังมีส่วนร่วมในการก่อตัวของ microvilli และการกระแทกอื่น ๆ บนพื้นผิวของเซลล์จำนวนมาก
ตัวอย่างหน้าที่ในตับ
ไมโครฟิลาเมนต์มีส่วนร่วมในกระบวนการหลั่งน้ำดีในเซลล์ตับ (เซลล์ตับ) และในการเคลื่อนไหวของ peristaltic (การหดตัวประสานกัน) ของคลองในตับ
พวกเขามีส่วนช่วยในการสร้างความแตกต่างของโดเมนเมมเบรนในพลาสมาเนื่องจากการเชื่อมโยงกับองค์ประกอบไซโตโซลิกที่แตกต่างกันและการควบคุมที่พวกเขากระทำเหนือภูมิประเทศขององค์ประกอบภายในเซลล์เหล่านี้
โรคที่เกี่ยวข้อง
มีโรคไม่กี่โรคที่เกี่ยวข้องกับข้อบกพร่องหลักในโครงสร้างหรือโปรตีนและเอนไซม์ที่ควบคุมในการสังเคราะห์ไมโครฟิลาเมนต์แม้ว่าสิ่งเหล่านี้จะเกี่ยวข้องโดยตรงกับหน้าที่จำนวนมากก็ตาม
อัตราการเกิดโรคและความผิดปกติในโครงสร้างหลักของไมโครฟิลาเมนต์ที่ต่ำนั้นเกิดจากความจริงที่ว่าโดยทั่วไปมียีนหลายตัวที่เข้ารหัสทั้งแอคตินและโปรตีนควบคุมซึ่งเป็นปรากฏการณ์ที่เรียกว่า "ความซ้ำซ้อนทางพันธุกรรม"
หนึ่งในพยาธิสภาพที่ได้รับการศึกษามากที่สุดคือการทำให้เป็นกรดของเซลล์ไข่บนโครงร่างของเซลล์ซึ่งพบการหยุดชะงักในเครือข่ายของไมโครฟิลาเมนต์เยื่อหุ้มสมองเช่นเดียวกับการเปลี่ยนโพลีเมอไรเซชันและความระส่ำระสายของ microtubules ของแกนไมโทติก
โดยทั่วไปการทำให้เป็นกรดนี้ทำให้เกิดการกระจายตัวของโครโมโซมเนื่องจากนำไปสู่การบดอัดของโครมาตินทั้งหมด
เซลล์ที่มีการจัดระเบียบและสัดส่วนของไมโครฟิลาเมนต์มากขึ้นในโครงร่างโครงร่างของมันคือเซลล์ของกล้ามเนื้อลายดังนั้นพยาธิสภาพส่วนใหญ่จึงเกี่ยวข้องกับความผิดปกติของอุปกรณ์หดตัว
ไมโครฟิลาเมนต์ที่บกพร่องหรือผิดปกติยังเกี่ยวข้องกับโรคของกระดูกที่เรียกว่าโรคพาเก็ท
อ้างอิง
- Aguilar-Cuenca, R. , Llorente-González, C. , Vicente, C. , และ Vicente-Manzanares, M. (2017). พลวัตการยึดเกาะที่ประสานกันของไมโครฟิลาเมนต์ขับเคลื่อนการย้ายเซลล์เดียวและสร้างรูปร่างของเนื้อเยื่อทั้งหมด F1000Research, 6.
- Dos Remedios, CG, Chhabra, D. , Kekic, M. , Dedova, IV, Tsubakihara, M. , Berry, DA, & Nosworthy, NJ (2003) โปรตีนที่จับกับแอกติน: การควบคุมไมโครฟิลาเมนต์ในเซลล์และโครงร่าง บทวิจารณ์ทางสรีรวิทยา, 83 (2), 433-473.
- Guo, H. , Fauci, L. , Shelley, M. , & Kanso, E. (2018). ความสามารถในการซิงโครไนซ์ของไมโครฟิลาเมนต์ที่กระตุ้น วารสารกลศาสตร์ของไหล, 836, 304-323
- Lanza, R. , Langer, R. , & Vacanti, JP (Eds.). (2011) หลักการวิศวกรรมเนื้อเยื่อ ข่าววิชาการ.
- Robbins, J. (2017). โรคของโครงร่างโครงกระดูก: Desminopathies ในโรคกล้ามเนื้อหัวใจขาดเลือดในเด็กและผู้ใหญ่วัยหนุ่มสาว (หน้า 173-192) สำนักพิมพ์วิชาการ.