กรดอะมิโน 20 ชนิดของโปรตีนและหน้าที่ของมัน - ชีววิทยา - 2026

กรดอะมิโนเป็นสารประกอบอินทรีย์ที่โปรตีนรูปแบบซึ่งเป็นกรดอะมิโนกรดโซ่ ตามชื่อของพวกเขามีทั้งกลุ่มพื้นฐาน (อะมิโน, NH2) และกลุ่มกรด (คาร์บอกซิล, COOH)

หน่วยย่อยเหล่านี้เป็นกุญแจสำคัญในการสร้างโปรตีนที่แตกต่างกันหลายแสนชนิดในสิ่งมีชีวิตซึ่งแตกต่างจากแบคทีเรียช้างหรือเชื้อราและต้นไม้

แผนภาพ Ven สำหรับกรดอะมิโน (ที่มา: Amino_Acids_Venn_Diagram.png: Klaus Hoffmeierderivative work: solde9 / Public domain, via Wikimedia Commons)

มีการอธิบายกรดอะมิโนที่แตกต่างกันมากกว่า 200 ชนิด แต่นักวิชาการในเรื่องนี้ได้พิจารณาแล้วว่าโปรตีนของสิ่งมีชีวิตทั้งหมด (แบบง่ายหรือแบบซับซ้อน) ประกอบด้วย 20 ชนิดเดียวกันซึ่งรวมเข้าด้วยกันเพื่อสร้างลำดับเชิงเส้นที่มีลักษณะเฉพาะ

เนื่องจากกรดอะมิโนทั้งหมดมี "กระดูกสันหลัง" หลักเหมือนกันจึงเป็นโซ่ข้างที่แยกความแตกต่างออกไป ดังนั้นโมเลกุลเหล่านี้จึงสามารถคิดได้ว่าเป็น "ตัวอักษร" ซึ่งภาษาของโครงสร้างของโปรตีนถูก "เขียน"

กระดูกสันหลังทั่วไปของกรดอะมิโนทั้ง 20 ชนิดประกอบด้วยหมู่คาร์บอกซิล (COOH) และหมู่อะมิโน (NH2) ที่เชื่อมโยงกันผ่านอะตอมของคาร์บอนที่เรียกว่าα-carbon (กรดอะมิโนทั่วไป 20 ชนิดคือกรดอะมิโนα)

กรดอะมิโน 20 ชนิดและโครงสร้าง

นอกจากนี้α-carbon ยังเชื่อมต่อด้วยอะตอมไฮโดรเจน (H) และโซ่ด้านข้าง โซ่ด้านข้างนี้เรียกอีกอย่างว่ากลุ่ม R มีขนาดโครงสร้างประจุไฟฟ้าและความสามารถในการละลายแตกต่างกันไปตามกรดอะมิโนแต่ละตัวที่เป็นปัญหา

กรดอะมิโนจำแนกได้อย่างไร?

กรดอะมิโนที่พบมากที่สุด 20 ชนิดนั่นคือกรดอะมิโนโปรตีนสามารถแบ่งออกเป็น 2 กลุ่ม: จำเป็นและไม่จำเป็น สิ่งหลังถูกสังเคราะห์โดยร่างกายมนุษย์ แต่ในอดีตต้องได้มาพร้อมกับอาหารและจำเป็นต่อการทำงานของเซลล์

จำเป็นกรดอะมิโนสำหรับมนุษย์และสัตว์อื่น ๆ มี 9:

- ฮิสทิดีน (H, เขา)

- ไอโซลิวซีน (I, Ile)

- ลิวซีน (L, Leu)

- ไลซีน (K, Lys)

- เมไทโอนีน (M, Met)

- ฟีนิลอะลานีน (F, Phe)

- ธ รีโอนีน (T, Thr)

- ทริปโตเฟน (W, Trp) และ

- วาลีน (V, วาล)

ไม่จำเป็นกรดอะมิโน11:

- อะลานีน (A, Ala)

- อาร์จินีน (R, Arg)

- แอสพาราจีน (N, Asn)

- กรดแอสปาร์ติก (D, Asp)

- ซีสเทอีน (C, Cys)

- กรดกลูตามิก (E, Glu)

- กลูตามีน (Q, Gln)

- ไกลซีน (G, Gly)

- โปรไลน์ (P, Pro)

- ซีรีน (S, Ser) และ

- ไทโรซีน (Y, Tyr)

นอกเหนือจากการจำแนกประเภทนี้แล้วกรดอะมิโนโปรตีน 20 ชนิด (ของกลุ่มที่สร้างโปรตีน) สามารถแยกออกได้ตามลักษณะของกลุ่ม R เป็น:

- กรดอะมิโนที่ไม่มีขั้วหรืออะลิฟาติก : ไกลซีน, อะลานีน, โปรลีน, วาลีน, ลิวซีน, ไอโซลูซีนและเมไทโอนีน

- กรดอะมิโนที่มีหมู่ R อะโรมาติก : ฟีนิลอะลานีนไทโรซีนและทริปโตเฟน

- กรดอะมิโนโพลาร์ที่ไม่ได้ชาร์จ : ซีรีน, ธ รีโอนีน, ซีสเทอีน, แอสพาราจีนและกลูตามีน

- กรดอะมิโนโพลาร์ที่มีประจุบวก : ไลซีนฮิสทิดีนและอาร์จินีน

- กรดอะมิโนขั้วที่มีประจุลบ : กรดแอสปาร์ติกและกรดกลูตามิก

กรดอะมิโนโปรตีน 20 ชนิด

นี่คือคำอธิบายสั้น ๆ เกี่ยวกับคุณสมบัติหลักและหน้าที่ของสารประกอบที่สำคัญเหล่านี้:

1. ไกลซีน (Gly, G)

นี่คือกรดอะมิโนที่มีโครงสร้างที่ง่ายที่สุดเนื่องจากกลุ่ม R ประกอบด้วยอะตอมของไฮโดรเจน (H) จึงมีขนาดเล็กด้วย มันถูกแยกออกเป็นครั้งแรกในปี 1820 จากเจลาติน แต่ก็ยังเป็นชุกชุมมากในโปรตีนที่ทำให้ผ้าไหม: ไฟโบรอิน

Glycine (ที่มา: Borb ผ่าน Wikimedia Commons)

ไม่ใช่กรดอะมิโนที่จำเป็นสำหรับสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมเนื่องจากสามารถสังเคราะห์โดยเซลล์ของสัตว์เหล่านี้จากกรดอะมิโนอื่น ๆ เช่นซีรีนและ ธ รีโอนีน

มีส่วนร่วมโดยตรงใน "ช่อง" บางส่วนในเยื่อหุ้มเซลล์ที่ควบคุมการผ่านของแคลเซียมไอออนจากด้านหนึ่งไปอีกด้านหนึ่ง นอกจากนี้ยังเกี่ยวข้องกับการสังเคราะห์พิวรีนพอร์ไฟรินและสารสื่อประสาทที่ยับยั้งบางส่วนในระบบประสาทส่วนกลาง

1. อะลานีน (Ala, A)

กรดอะมิโนนี้หรือที่เรียกว่ากรด 2-aminopropanoicมีโครงสร้างที่ค่อนข้างเรียบง่ายเนื่องจากกลุ่ม R ประกอบด้วยหมู่เมธิล (-CH3) ดังนั้นขนาดของมันจึงค่อนข้างเล็ก

Alanina (ที่มา: Borb ผ่าน Wikimedia Commons)

เป็นส่วนหนึ่งของโปรตีนหลายชนิดและเนื่องจากเซลล์ร่างกายสามารถสังเคราะห์ได้จึงไม่ถือว่าจำเป็น แต่มีความสำคัญในการเผาผลาญ มีมากในเส้นใยไหมจากจุดที่แยกได้ครั้งแรกในปี พ.ศ. 2422

อะลานีนสามารถสังเคราะห์ได้จากไพรูเวตซึ่งเป็นสารประกอบที่เกิดจากกระบวนการเผาผลาญที่เรียกว่าไกลโคไลซิสซึ่งเกี่ยวข้องกับการสลายกลูโคสเพื่อให้ได้พลังงานในรูปแบบของ ATP

มีส่วนร่วมในวัฏจักรกลูโคส - อะลานีนซึ่งเกิดขึ้นระหว่างตับและเนื้อเยื่ออื่น ๆ ของสัตว์และเป็นเส้นทางการสลายตัวที่ขึ้นอยู่กับโปรตีนในการสร้างคาร์โบไฮเดรตและเพื่อการผลิตพลังงาน

นอกจากนี้ยังเป็นส่วนหนึ่งของปฏิกิริยาการทรานส์ฟอร์มในกลูโคโนเจเนซิสและในการยับยั้งเอนไซม์ไกลโคไลติกไพรูเวตไคเนสเช่นเดียวกับในตับ autophagy

1. โปรไลน์ (Pro, P)

Proline ( pyrrolidine-2-carboxylic acid ) เป็นกรดอะมิโนที่มีโครงสร้างเฉพาะเนื่องจากกลุ่ม R ประกอบด้วยวงแหวน pyrrolidine ซึ่งเกิดจากคาร์บอน 5 อะตอมที่เชื่อมโยงกันรวมถึงอะตอมของคาร์บอนα

Proline (ที่มา: ผู้อัปโหลดต้นฉบับคือ Paginazero ที่ Italian Wikipedia / โดเมนสาธารณะผ่าน Wikimedia Commons)

ในโปรตีนหลายชนิดโครงสร้างแข็งของกรดอะมิโนนี้มีประโยชน์อย่างมากในการทำให้เกิด "บิด" หรือ "เท่า" เช่นนี้เกิดขึ้นกับเส้นใยคอลลาเจนในสัตว์ที่มีกระดูกสันหลังส่วนใหญ่ซึ่งประกอบด้วยสารตกค้างของโปรลีนและไกลซีนจำนวนมาก

ในพืชแสดงให้เห็นว่ามันมีส่วนร่วมในการรักษาสภาวะสมดุลของเซลล์รวมถึงสมดุลรีดอกซ์และสถานะพลังงาน สามารถทำหน้าที่เป็นโมเลกุลส่งสัญญาณและปรับการทำงานของไมโทคอนเดรียที่แตกต่างกันมีผลต่อการเพิ่มจำนวนเซลล์หรือการตายเป็นต้น

1. วาลีน (Val, V)

นี่คือกรดอะมิโนอีกชนิดหนึ่งที่มีหมู่ aliphatic R ซึ่งประกอบด้วยคาร์บอนสามอะตอม (CH3-CH-CH3) ชื่อ IUPAC ของมันคือกรดอะมิโน 2-3-3-butanoicแม้ว่ามันจะยังสามารถพบได้ในวรรณคดีเป็นกรดα-aminovalerian

วาลีน (ที่มา: Borb ผ่าน Wikimedia Commons)

วาลีนได้รับการทำให้บริสุทธิ์เป็นครั้งแรกในปี พ.ศ. 2399 จากสารสกัดจากน้ำของตับอ่อนของมนุษย์ แต่ชื่อของมันได้รับการประกาศเกียรติคุณในปี 2449 เนื่องจากโครงสร้างคล้ายคลึงกับกรดวาเลริกที่สกัดจากพืชบางชนิด

เป็นกรดอะมิโนที่จำเป็นเนื่องจากร่างกายไม่สามารถสังเคราะห์ได้แม้ว่าจะไม่ได้ทำหน้าที่อื่น ๆ นอกเหนือจากการเป็นส่วนหนึ่งของโครงสร้างของโปรตีนทรงกลมหลายชนิด

จากการย่อยสลายกรดอะมิโนอื่น ๆ เช่นกลูตามีนและอะลานีนสามารถสังเคราะห์ได้

1. ลิวซีน (Leu, L)

Leucine เป็นกรดอะมิโนที่จำเป็นอีกชนิดหนึ่งและเป็นส่วนหนึ่งของกลุ่มของกรดอะมิโนโซ่กิ่งพร้อมกับวาลีนและไอโซลูซีน กลุ่ม R ที่ระบุลักษณะของสารประกอบนี้คือหมู่ไอโซบิวทิล ( CH2-CH-CH3-CH3 ) ดังนั้นจึงไม่ชอบน้ำมาก (ขับไล่น้ำ)

Leucine (ที่มา: Borb ผ่าน Wikimedia Commons)

ถูกค้นพบในปี 1819 โดยเป็นส่วนหนึ่งของโปรตีนจากเส้นใยกล้ามเนื้อสัตว์และขนแกะ

มีมากในโปรตีนเช่นฮีโมโกลบินและมีส่วนร่วมโดยตรงในการควบคุมการหมุนเวียนและการสังเคราะห์โปรตีนเนื่องจากเป็นกรดอะมิโนที่ใช้งานได้จากมุมมองของการส่งสัญญาณภายในเซลล์และการแสดงออกทางพันธุกรรม ในหลายกรณีมันเป็นตัวเพิ่มรสชาติของอาหารบางชนิด

1. ไอโซลิวซีน (Ile, I)

นอกจากนี้ยังมีกรดอะมิโนแบบแยกแขนงอีกด้วยไอโซลูซีนถูกค้นพบในปี 1904 จากไฟบรินซึ่งเป็นโปรตีนที่เกี่ยวข้องกับการแข็งตัวของเลือด

Isoleucine (ที่มา: Taekyubabo, Wikimedia Commons)

เช่นเดียวกับลิวซีนเป็นกรดอะมิโนที่จำเป็นซึ่งโซ่ด้านข้างประกอบด้วยโซ่แยกของคาร์บอน 4 อะตอม (CH3-CH-CH2-CH3)

เป็นโปรตีนที่พบได้บ่อยมากในเซลล์และสามารถเป็นตัวแทนของน้ำหนักได้มากกว่า 10% นอกจากนี้ยังทำงานในการสังเคราะห์กลูตามีนและอะลานีนรวมถึงความสมดุลของกรดอะมิโนสายโซ่ที่แตกแขนง

1. เมไทโอนีน (Met, M)

เมไทโอนีนหรือที่เรียกว่าγ-methylthiol-α-aminobutyric acidเป็นกรดอะมิโนที่ค้นพบในช่วงทศวรรษแรกของศตวรรษที่ 20 โดยแยกได้จากเคซีนซึ่งเป็นโปรตีนที่มีอยู่ในนมวัว

เมไทโอนีน (ที่มา: Borb ผ่าน Wikimedia Commons)

เป็นกรดอะมิโนที่จำเป็นซึ่งเป็นกรดที่ไม่ชอบน้ำเนื่องจากกลุ่ม R ประกอบด้วยโซ่อะลิฟาติกที่มีอะตอมของกำมะถัน (-CH2-CH2-S-CH3)

จำเป็นสำหรับการสังเคราะห์โปรตีนหลายชนิดรวมทั้งฮอร์โมนโปรตีนจากผิวหนังผมและเล็บของสัตว์ มีการวางตลาดในรูปแบบของยาเม็ดที่ทำหน้าที่เป็นสารผ่อนคลายจากธรรมชาติมีประโยชน์ต่อการนอนหลับและนอกจากนี้เพื่อรักษาสภาพที่ดีของเส้นผมและเล็บ

1. ฟีนิลอะลานีน (Phe, F)

Phenylalanine หรือβ-phenyl-α-aminopropionic acid เป็นกรดอะมิโนอะโรมาติกที่มีกลุ่ม R เป็นวงแหวนเบนซีน ถูกค้นพบในปีพ. ศ. 2422 ในพืชตระกูล Fabaceae และปัจจุบันเป็นที่ทราบกันดีว่าเป็นส่วนหนึ่งของเรซินธรรมชาติหลายชนิดเช่นโพลีสไตรีน

Phenylalanine (ที่มา: Borb ผ่าน Wikimedia Commons)

ในฐานะที่เป็นกรดอะมิโนที่ไม่ชอบน้ำฟีนิลอะลานีนมีอยู่ในโปรตีนที่ไม่ชอบน้ำเกือบทั้งหมด ในพืชหลายชนิดกรดอะมิโนนี้จำเป็นสำหรับการสังเคราะห์สารทุติยภูมิที่เรียกว่าฟีนิลโพรพาโนอยด์และฟลาโวนอยด์

ในสัตว์ฟีนิลอะลานีนยังพบได้ในเปปไทด์ที่สำคัญเช่นวาโซเพรสซินเมลาโนโทรปินและเอนเคฟาลินซึ่งจำเป็นต่อการทำงานของเซลล์ประสาท

1. ไทโรซีน (Tyr, Y)

ไทโรซีน ( β-parahydroxyphenyl-α-aminopropionic acid) เป็นกรดอะมิโนอะโรมาติกอีกชนิดหนึ่งซึ่งกลุ่ม R เป็นวงแหวนอะโรมาติกที่เกี่ยวข้องกับกลุ่มไฮดรอกซิล (-OH) ซึ่งเป็นสาเหตุที่สามารถโต้ตอบกับองค์ประกอบต่างๆได้ ค้นพบในปี พ.ศ. 2389 และโดยทั่วไปได้รับจากฟีนิลอะลานีน

ไทโรซีน (ที่มา: NEUROtiker / โดเมนสาธารณะผ่าน Wikimedia Commons)

ไม่ใช่กรดอะมิโนที่จำเป็น แต่อาจเป็นได้หากวิถีการสังเคราะห์ทางชีวภาพล้มเหลว มีหน้าที่หลายอย่างในร่างกายมนุษย์ซึ่งการมีส่วนร่วมเป็นสารตั้งต้นในการสังเคราะห์สารสื่อประสาทและฮอร์โมนเช่นอะดรีนาลีนและฮอร์โมนไทรอยด์โดดเด่น

มันเป็นสิ่งจำเป็นสำหรับการสังเคราะห์เมลานินซึ่งเป็นโมเลกุลที่ช่วยป้องกันรังสีอัลตราไวโอเลตจากดวงอาทิตย์ นอกจากนี้ยังมีส่วนช่วยในการผลิตเอนดอร์ฟิน (ยาแก้ปวดจากภายนอก) และสารต้านอนุมูลอิสระเช่นวิตามินอี

มันทำหน้าที่โดยตรงในการฟอสโฟรีเลชันของโปรตีนเช่นเดียวกับการเพิ่มกลุ่มไนโตรเจนและกำมะถัน

1. ทริปโตเฟน (Trp, W)

กรดอะมิโนนี้เรียกอีกอย่างว่ากรด 2-amino-3-indolylpropionicเป็นส่วนหนึ่งของกลุ่มกรดอะมิโนที่จำเป็นและยังเป็นกรดอะมิโนอะโรมาติกเนื่องจากกลุ่ม R ประกอบด้วยกลุ่มอินโดล

Tryptophan (ที่มา: ผู้อัปโหลดต้นฉบับคือ Paginazero ที่ Italian Wikipedia / โดเมนสาธารณะผ่าน Wikimedia Commons)

หน้าที่หลักในสัตว์ต้องทำนอกเหนือจากการสังเคราะห์โปรตีนด้วยการสังเคราะห์เซโรโทนินสารสื่อประสาทและเมลาโทนินซึ่งเป็นสารต้านอนุมูลอิสระที่ทำหน้าที่ในวงจรการนอนหลับและการตื่น

กรดอะมิโนนี้ยังใช้โดยเซลล์เป็นสารตั้งต้นในการสร้างโคแฟกเตอร์ NAD ซึ่งมีส่วนร่วมในปฏิกิริยาของเอนไซม์ลดการเกิดออกซิเดชันหลายครั้ง

ในพืชทริปโตเฟนเป็นหนึ่งในสารตั้งต้นหลักในการสังเคราะห์ฮอร์โมนออกซินของพืชซึ่งมีส่วนร่วมในการควบคุมการเจริญเติบโตพัฒนาการและหน้าที่ทางสรีรวิทยาอื่น ๆ ในสิ่งมีชีวิตเหล่านี้

1. ซีรีน (Ser, S)

Serine หรือ2-amino-3-hydroxypropanoic acid เป็นกรดอะมิโนที่ไม่จำเป็นที่สามารถผลิตได้จากไกลซีน กลุ่ม R ของมันคือแอลกอฮอล์ของสูตร -CH2OH ดังนั้นจึงเป็นกรดอะมิโนที่มีขั้วโดยไม่มีประจุ

Serina (ที่มา: Borb ผ่าน Wikimedia Commons)

มีความสำคัญในการทำงานของโปรตีนที่จำเป็นหลายชนิดและจำเป็นสำหรับการเผาผลาญไขมันกรดไขมันและเยื่อหุ้มเซลล์ มีส่วนร่วมในการเจริญเติบโตของกล้ามเนื้อและสุขภาพของระบบภูมิคุ้มกันของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม

หน้าที่ของพวกเขายังเกี่ยวข้องกับการสังเคราะห์ซิสเทอีนพิวรีนและไพริมิดีน (ฐานไนโตรเจน) เซราไมด์และฟอสฟาติดิลเซอรีน (เมมเบรนฟอสโฟลิปิด) ในแบคทีเรียมีส่วนร่วมในการสังเคราะห์ทริปโตเฟนและในสัตว์เคี้ยวเอื้องในกลูโคโนเจเนซิส

เป็นส่วนหนึ่งของเอนไซม์ที่มีฤทธิ์ไฮโดรไลติกซึ่งเรียกว่าซีรีนโปรตีเอสและยังมีส่วนร่วมในการฟอสโฟรีเลชันของโปรตีนอื่น ๆ

1. ธ รีโอนีน (Thr, T)

Threonine หรือthreo-Ls-α-amino-β-butyric acidเป็นกรดอะมิโนที่จำเป็นอีกชนิดหนึ่งซึ่งเป็นส่วนหนึ่งของโปรตีนในเซลล์จำนวนมากในสัตว์และพืช เป็นกรดอะมิโนชนิดสุดท้ายที่ค้นพบ (พ.ศ. 2479) และมีหน้าที่สำคัญหลายอย่างในเซลล์ ได้แก่ :

- เป็นที่ยึดเกาะของกลุ่มคาร์โบไฮเดรตของไกลโคโปรตีน

- เป็นแหล่งจดจำไคเนสของโปรตีนที่มีฟังก์ชันเฉพาะ

- เป็นส่วนหนึ่งของโปรตีนที่สำคัญเช่นที่สร้างเคลือบฟันอีลาสตินและคอลลาเจนรวมถึงระบบประสาทอื่น ๆ

- ใช้ในทางเภสัชวิทยาเป็นผลิตภัณฑ์เสริมอาหาร, ยาคลายเครียดและยากล่อมประสาท

Threonine (ที่มา: Borb ผ่าน Wikimedia Commons)

กลุ่ม R ของ threonine เช่นเดียวกับซีรีนมีกลุ่ม -OH ดังนั้นจึงเป็นแอลกอฮอล์ที่มีโครงสร้าง -CH-OH-CH3

1. ซีสเทอีน (Cys, C)

กรดอะมิโนที่ไม่จำเป็นนี้ถูกค้นพบในปี พ.ศ. 2353 โดยเป็นส่วนประกอบหลักของโปรตีนที่พบในแตรของสัตว์ต่าง ๆ

Cysteine ​​(ที่มา: ผู้อัปโหลดต้นฉบับคือ Paginazero ที่ Italian Wikipedia / โดเมนสาธารณะผ่าน Wikimedia Commons)

กลุ่ม R ประกอบด้วยกลุ่ม thiol หรือ sulfhydryl (-CH2-SH) ดังนั้นจึงจำเป็นสำหรับการสร้างสะพานไดซัลไฟด์ภายในและระหว่างโมเลกุลในโปรตีนที่พบซึ่งมีความสำคัญมากสำหรับการสร้างโครงสร้าง สามมิติของสิ่งเหล่านี้

กรดอะมิโนนี้ยังเกี่ยวข้องกับการสังเคราะห์กลูตาไธโอนเมไทโอนีนกรดไลโปอิคไทอามีนโคเอนไซม์เอและโมเลกุลที่สำคัญทางชีววิทยาอื่น ๆ อีกมากมาย นอกจากนี้ยังเป็นส่วนหนึ่งของเคราตินโปรตีนโครงสร้างที่มีอยู่มากในสัตว์

1. แอสพาราจีน (Asn, N)

Asparagine เป็นกรดอะมิโนที่ไม่จำเป็นซึ่งอยู่ในกลุ่มของกรดอะมิโนโพลาร์ที่ไม่มีประจุ นี่คือกรดอะมิโนตัวแรกที่ค้นพบ (1806) ซึ่งแยกได้จากน้ำหน่อไม้ฝรั่ง

Asparagine (ที่มา: Borb ผ่าน Wikimedia Commons)

มีลักษณะเป็นกลุ่ม R คือ carboxamide (-CH2-CO-NH2) จึงสามารถสร้างพันธะไฮโดรเจนได้ง่าย

มีฤทธิ์ในการเผาผลาญของเซลล์และสรีรวิทยาของร่างกายของสัตว์ มันทำงานในการควบคุมการแสดงออกของยีนและระบบภูมิคุ้มกันนอกเหนือจากการมีส่วนร่วมในระบบประสาทและในการล้างพิษของแอมโมเนีย

1. กลูตามีน (Gln, G)

กลุ่ม R ของกลูตามีนอธิบายโดยผู้เขียนบางคนว่าเป็นเอไมด์ของสายโซ่ด้านข้างของกรดกลูตามิก (-CH2-CH2-CO-NH2) นี่ไม่ใช่กรดอะมิโนที่จำเป็นเนื่องจากมีเส้นทางสำหรับการสังเคราะห์ทางชีวภาพในเซลล์สัตว์

กลูตามีน (ที่มา: Borb ผ่าน Wikimedia Commons)

มีส่วนร่วมโดยตรงในการหมุนเวียนของโปรตีนและในการส่งสัญญาณของเซลล์ในการแสดงออกของยีนและในระบบภูมิคุ้มกันของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม มันถือเป็น "เชื้อเพลิง" สำหรับการเพิ่มจำนวนเซลล์และมีหน้าที่เป็นตัวยับยั้งการตายของเซลล์

กลูตามีนยังมีส่วนเกี่ยวข้องกับการสังเคราะห์พิวรีนไพริมิดีนออร์นิทีนซิทรูลีนอาร์จินีนโปรลีนและแอสพาราจีน

1. ไลซีน (Lys, K)

ไลซีนหรือε-aminocaproic acidเป็นกรดอะมิโนที่จำเป็นสำหรับมนุษย์และสัตว์อื่น ๆ ถูกค้นพบในปี 2432 โดยเป็นส่วนหนึ่งของเคซีนเจลาตินอัลบูมินไข่และโปรตีนจากสัตว์อื่น ๆ

ไลซีน (ที่มา: Borb ผ่าน Wikimedia Commons)

ในกลุ่ม R ไลซีนมีกลุ่มอะมิโนที่มีประจุบวก (-CH2-CH2-CH2-CH2-NH3 +) ที่มีลักษณะไม่ชอบน้ำ

ไม่เพียง แต่ทำหน้าที่เป็นสารอาหารรองสำหรับเซลล์ในร่างกายเท่านั้น แต่ยังเป็นสารเมตาบอไลต์สำหรับสิ่งมีชีวิตประเภทต่างๆ มันเป็นสิ่งจำเป็นสำหรับการเจริญเติบโตและการเปลี่ยนแปลงของกล้ามเนื้อและดูเหมือนว่าจะมีฤทธิ์ต้านไวรัสในการสร้างเมธิลโปรตีนและการปรับเปลี่ยนอื่น ๆ

1. ฮิสติดีน (His, H)

เป็นกรดอะมิโน "กึ่งจำเป็น" เนื่องจากมีเส้นทางสำหรับการสังเคราะห์ในมนุษย์ที่โตเต็มวัย แต่ไม่ได้เป็นไปตามความต้องการของร่างกายเสมอไป

Histidine (ที่มา: NEUROtiker / โดเมนสาธารณะผ่าน Wikimedia Commons)

เป็นกรดอะมิโนขั้วที่มีกลุ่ม R ที่เรียกว่าอิมิดาโซเลี่ยมซึ่งมีโครงสร้างเป็นวัฏจักรที่มีอะตอมไนโตรเจนสองอะตอมซึ่งมีลักษณะที่อนุญาตให้มีส่วนร่วมในปฏิกิริยาของเอนไซม์ที่แตกต่างกันซึ่งการถ่ายโอนโปรตอนเกิดขึ้น

ฮิสทิดีนมีส่วนร่วมในการสร้างเมธิลโปรตีนซึ่งเป็นส่วนหนึ่งของโครงสร้างของฮีโมโกลบิน (โปรตีนที่นำออกซิเจนในเลือดของสัตว์) อยู่ในไดเปปไทด์ที่เป็นสารต้านอนุมูลอิสระและเป็นสารตั้งต้นของโมเลกุลที่สำคัญอื่น ๆ เช่นฮีสตามีน

1. อาร์จินีน (Arg, R)

กรดอะมิโนที่มีประจุบวกนี้ถูกแยกได้ครั้งแรกในปี พ.ศ. 2438 จากโปรตีนเขากวางของสัตว์บางชนิด ไม่ใช่กรดอะมิโนที่จำเป็น แต่มีความสำคัญมากสำหรับการสังเคราะห์ยูเรียซึ่งเป็นวิธีหนึ่งในการขับไนโตรเจนออกจากสัตว์

Arginine (ที่มา: Borb ผ่าน Wikimedia Commons)

กลุ่ม R คือ -CH2-CH2-CH2-NH-C-NH-NH2 และทำหน้าที่เป็นสารต้านอนุมูลอิสระตัวควบคุมการหลั่งของฮอร์โมนสารล้างพิษแอมโมเนียมตัวควบคุมการแสดงออกของยีนอ่างเก็บน้ำไนโตรเจนในการสร้างโปรตีน ฯลฯ .

1. กรดแอสปาร์ติก (Asp, D)

กรดแอสปาร์ติกมีหมู่ R หนึ่งกลุ่มที่มีหมู่คาร์บอกซิลที่สอง (-CH2-COOH) และเป็นส่วนหนึ่งของกลุ่มกรดอะมิโนที่มีประจุลบ

กรดแอสปาร์ติก (ที่มา: ผู้อัปโหลดต้นฉบับคือ Paginazero ที่ Italian Wikipedia / โดเมนสาธารณะผ่าน Wikimedia Commons)

หน้าที่หลักเกี่ยวข้องกับการสังเคราะห์พิวรีนไพริมิดีนแอสพาราจีนและอาร์จินีน มีส่วนร่วมในปฏิกิริยาการทรานส์ฟอร์มในวงจรยูเรียและในการสังเคราะห์อิโนซิทอล

1. กรดกลูตามิก (Glu, E)

นอกจากนี้ยังอยู่ในกลุ่มของกรดอะมิโนที่มีประจุลบโดยมีกลุ่ม R ที่มีโครงสร้าง -CH2-CH2-COOH ซึ่งคล้ายกับกรดแอสปาร์ติก ค้นพบในปี 1866 จากกลูเตนข้าวสาลีที่ผ่านกระบวนการไฮโดรไลซ์และเป็นที่รู้กันว่าเป็นส่วนหนึ่งของโปรตีนทั่วไปในสิ่งมีชีวิตหลายชนิด

กรดกลูตามิก (ที่มา: Borb, Wikimedia Commons)

กรดอะมิโนที่ไม่จำเป็นนี้มีหน้าที่สำคัญหลายอย่างในเซลล์สัตว์โดยเฉพาะอย่างยิ่งในการสังเคราะห์กลูตามีนและอาร์จินีนกรดอะมิโนโปรตีนอีกสองชนิด

นอกจากนี้ยังเป็นสื่อกลางที่สำคัญในการส่งสัญญาณกระตุ้นในระบบประสาทส่วนกลางของสัตว์มีกระดูกสันหลังดังนั้นการมีอยู่ในโปรตีนบางชนิดจึงมีความสำคัญต่อการทำงานของสมองสำหรับพัฒนาการทางความคิดความจำและการเรียนรู้

อ้างอิง

1. ฝนนาม, ฉ. (2527). กลูตาเมต: สารสื่อประสาทในสมองของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม Journal of Neurochemistry, 18 (1), 27–33.
2. Nelson, DL, Lehninger, AL, & Cox, MM (2008) หลักการทางชีวเคมีของ Lehninger Macmillan
3. Szabados, L. , & Savoure, A. (2010). Proline: กรดอะมิโนสารพัดประโยชน์ แนวโน้มพืชศาสตร์, 15 (2), 89-97.
4. อู๋จี. (2552). กรดอะมิโน: การเผาผลาญหน้าที่และโภชนาการ กรดอะมิโน, 37 (1), 1-17
5. Wu, G. (2013). กรดอะมิโน: ชีวเคมีและโภชนาการ CRC Press.