ลักษณะ APOENZYME หน้าที่และตัวอย่าง - ชีววิทยา - 2026

apoenzymeเป็นส่วนหนึ่งของโปรตีนเอนไซม์ซึ่งเป็นเหตุผลที่เป็นที่รู้จักกันในฐานะที่เป็น apoprotein apoenzyme ไม่ทำงานกล่าวคือไม่สามารถทำหน้าที่ในการทำปฏิกิริยาทางชีวเคมีบางอย่างได้และจะไม่สมบูรณ์จนกว่าจะจับกับโมเลกุลอื่นที่เรียกว่าโคแฟกเตอร์

ส่วนของโปรตีน (apoenzyme) ร่วมกับปัจจัยร่วมก่อให้เกิดเอนไซม์ที่สมบูรณ์ (holoenzyme) เอนไซม์เป็นโปรตีนที่สามารถเพิ่มความเร็วของกระบวนการทางชีวเคมี เอนไซม์บางชนิดต้องการปัจจัยร่วมในการเร่งปฏิกิริยาในขณะที่บางชนิดไม่ต้องการ

คุณสมบัติหลัก

เป็นโครงสร้างโปรตีน

Apoenzymes สอดคล้องกับส่วนโปรตีนของเอนไซม์ซึ่งเป็นโมเลกุลที่ทำหน้าที่เป็นตัวเร่งปฏิกิริยาสำหรับปฏิกิริยาเคมีบางอย่างในร่างกาย

พวกมันเป็นส่วนหนึ่งของเอนไซม์คอนจูเกต

เอนไซม์ที่ไม่ต้องการปัจจัยร่วมเรียกว่าเอนไซม์อย่างง่ายเช่นเปปซินทริปซินและยูรีเอส แต่เอนไซม์ที่ต้องการปัจจัยร่วมเฉพาะเรียกว่าเอนไซม์คอนจูเกต องค์ประกอบเหล่านี้ประกอบด้วยสององค์ประกอบหลัก: ปัจจัยร่วมซึ่งเป็นโครงสร้างที่ไม่ใช่โปรตีน และเอโปเอนไซม์ซึ่งเป็นโครงสร้างของโปรตีน

ปัจจัยร่วมสามารถเป็นสารประกอบอินทรีย์ (เช่นวิตามิน) หรือสารประกอบอนินทรีย์ (เช่นไอออนของโลหะ) ปัจจัยร่วมอินทรีย์สามารถเป็นโคเอนไซม์หรือกลุ่มเทียม โคเอนไซม์เป็นปัจจัยร่วมที่ผูกมัดกับเอนไซม์อย่างหลวม ๆ ดังนั้นจึงสามารถปล่อยออกจากบริเวณที่ทำงานของเอนไซม์ได้อย่างง่ายดาย

พวกเขายอมรับปัจจัยร่วมที่หลากหลาย

มีปัจจัยร่วมหลายอย่างที่จับกับ apoenzymes เพื่อผลิตโฮโลเอ็นไซม์ โคเอนไซม์ที่พบบ่อย ได้แก่ NAD +, FAD, โคเอนไซม์เอ, วิตามินบีและวิตามินซีไอออนโลหะทั่วไปที่จับกับ apoenzymes ได้แก่ เหล็กทองแดงแคลเซียมสังกะสีและแมกนีเซียมเป็นต้น

ปัจจัยร่วมจะจับกับ apoenzyme อย่างแน่นหนาหรือหลวม ๆ เพื่อเปลี่ยน apoenzyme เป็น holoenzyme เมื่อโคแฟกเตอร์ถูกลบออกจากโฮโลเอ็นไซม์มันจะถูกเปลี่ยนกลับไปเป็นเอโพเอนไซม์ซึ่งไม่ทำงานและไม่สมบูรณ์

ฟังก์ชัน Apoenzyme

สร้าง holoenzymes

หน้าที่หลักของ apoenzymes คือการทำให้เกิด holoenzymes: apoenzymes จับกับปัจจัยร่วมและจากลิงค์นี้จะมีการสร้าง holoenzyme

นำไปสู่การเร่งปฏิกิริยา

การเร่งปฏิกิริยาหมายถึงกระบวนการที่สามารถเร่งปฏิกิริยาเคมีบางชนิดได้ ต้องขอบคุณ apoenzymes ทำให้ holoenzymes เสร็จสมบูรณ์และสามารถกระตุ้นการเร่งปฏิกิริยาได้

ตัวอย่าง

คาร์บอนิกแอนไฮเดรส

คาร์บอนิกแอนไฮเดรสเป็นเอนไซม์ที่สำคัญในเซลล์สัตว์เซลล์พืชและในสิ่งแวดล้อมเพื่อรักษาความเข้มข้นของก๊าซคาร์บอนไดออกไซด์

หากไม่มีเอนไซม์นี้การเปลี่ยนก๊าซคาร์บอนไดออกไซด์เป็นไบคาร์บอเนต - และในทางกลับกันจะช้ามากทำให้แทบจะเป็นไปไม่ได้เลยที่จะดำเนินกระบวนการที่สำคัญเช่นการสังเคราะห์ด้วยแสงในพืชและการหายใจออกระหว่างการหายใจ

เฮโมโกลบิน

ฮีโมโกลบินเป็นโปรตีนทรงกลมที่มีอยู่ในเซลล์เม็ดเลือดแดงของสัตว์มีกระดูกสันหลังและในพลาสมาของสัตว์ไม่มีกระดูกสันหลังหลายชนิดซึ่งมีหน้าที่ในการขนส่งออกซิเจนและคาร์บอนไดออกไซด์

การจับตัวกันของออกซิเจนและคาร์บอนไดออกไซด์กับเอนไซม์เกิดขึ้นที่บริเวณที่เรียกว่ากลุ่มฮีมซึ่งมีหน้าที่ทำให้เลือดของสัตว์มีกระดูกสันหลังเป็นสีแดง

เฮโมโกลบินทรงกลม

ไซโตโครมออกซิเดส

Cytochrome oxidase เป็นเอนไซม์ที่มีอยู่ในเซลล์ส่วนใหญ่ ประกอบด้วยธาตุเหล็กและพอร์ไฟริน

เอนไซม์ออกซิไดซ์นี้มีความสำคัญอย่างมากต่อกระบวนการผลิตพลังงาน พบในเยื่อไมโทคอนเดรียซึ่งเป็นตัวเร่งการถ่ายโอนอิเล็กตรอนจากไซโตโครมไปยังออกซิเจนซึ่งในที่สุดจะนำไปสู่การก่อตัวของน้ำและ ATP (โมเลกุลพลังงาน)

แอลกอฮอล์ดีไฮโดรจีเนส

แอลกอฮอล์ดีไฮโดรจีเนสเป็นเอนไซม์ที่พบในตับและกระเพาะอาหารเป็นหลัก เอนไซม์นี้เป็นตัวเร่งปฏิกิริยาขั้นตอนแรกในการเผาผลาญแอลกอฮอล์ นั่นคือการเกิดออกซิเดชันของเอทานอลและแอลกอฮอล์อื่น ๆ ด้วยวิธีนี้มันจะเปลี่ยนให้เป็นอะเซทัลดีไฮด์

ชื่อของมันบ่งบอกถึงกลไกการออกฤทธิ์ในกระบวนการนี้: คำนำหน้า "des" แปลว่า "ไม่" และ "ไฮโดร" หมายถึงอะตอมของไฮโดรเจน ดังนั้นหน้าที่ของแอลกอฮอล์ดีไฮโดรจีเนสคือการกำจัดอะตอมของไฮโดรเจนออกจากแอลกอฮอล์

ไพรูเวทไคเนส

Pyruvate kinase เป็น apoenzyme ที่เร่งปฏิกิริยาขั้นตอนสุดท้ายในกระบวนการสลายกลูโคสของเซลล์ (ไกลโคไลซิส)

หน้าที่ของมันคือเร่งการถ่ายโอนกลุ่มฟอสเฟตจากฟอสโฟอีนอลไพรูเวตไปยังอะดีโนซีนไดฟอสเฟตทำให้เกิดไพรูเวตหนึ่งโมเลกุลและหนึ่งในเอทีพี

Pyruvate kinase มี 4 รูปแบบที่แตกต่างกัน (isoenzymes) ในเนื้อเยื่อต่าง ๆ ของสัตว์ซึ่งแต่ละชนิดมีคุณสมบัติทางจลน์เฉพาะที่จำเป็นเพื่อให้ตรงกับความต้องการในการเผาผลาญของเนื้อเยื่อเหล่านี้

ไพรูเวทคาร์บอกซิเลส

Pyruvate carboxylase เป็นเอนไซม์ที่เร่งปฏิกิริยาคาร์บอกซิเลชัน นั่นคือการถ่ายโอนกลุ่มคาร์บอกซิลไปยังโมเลกุลไพรูเวทเพื่อสร้าง oxaloacetate

มันเร่งปฏิกิริยาโดยเฉพาะในเนื้อเยื่อที่แตกต่างกันตัวอย่างเช่นในตับและไตจะเร่งปฏิกิริยาเริ่มต้นสำหรับการสังเคราะห์กลูโคสในขณะที่ในเนื้อเยื่อไขมันและสมองจะส่งเสริมการสังเคราะห์ไขมันจากไพรูเวต

นอกจากนี้ยังเกี่ยวข้องกับปฏิกิริยาอื่น ๆ ที่เป็นส่วนหนึ่งของการสังเคราะห์คาร์โบไฮเดรต

Acetyl Coenzyme คาร์บอกซิเลส

Acetyl-CoA carboxylase เป็นเอนไซม์สำคัญในการเผาผลาญกรดไขมัน เป็นโปรตีนที่พบได้ทั้งในสัตว์และพืชโดยมีหน่วยย่อยหลายหน่วยที่กระตุ้นปฏิกิริยาที่แตกต่างกัน

โดยพื้นฐานแล้วหน้าที่ของมันคือการถ่ายโอนหมู่คาร์บอกซิลไปยัง acetyl-CoA เพื่อแปลงเป็น malonyl coenzyme A (malonyl-CoA)

มี 2 ​​ไอโซฟอร์มเรียกว่า ACC1 และ ACC2 ซึ่งแตกต่างกันในหน้าที่และการกระจายในเนื้อเยื่อของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม

โมโนอะมีนออกซิเดส

Monoamine oxidase เป็นเอนไซม์ที่มีอยู่ในเนื้อเยื่อประสาทซึ่งทำหน้าที่สำคัญในการยับยั้งการทำงานของสารสื่อประสาทบางชนิดเช่นเซโรโทนินเมลาโทนินและอะดรีนาลีน

มีส่วนร่วมในปฏิกิริยาการย่อยสลายทางชีวเคมีของโมโนเอมีนต่างๆในสมอง ในปฏิกิริยาออกซิเดชั่นเหล่านี้เอนไซม์จะใช้ออกซิเจนเพื่อกำจัดหมู่อะมิโนออกจากโมเลกุลและสร้างอัลดีไฮด์ (หรือคีโตน) และแอมโมเนียที่เกี่ยวข้อง

แลคเตทดีไฮโดรจีเนส

แลคเตทดีไฮโดรจีเนสเป็นเอนไซม์ที่พบในเซลล์ของสัตว์พืชและโปรคาริโอต หน้าที่ของมันคือส่งเสริมการเปลี่ยนแลคเตทเป็นกรดไพรูวิกและในทางกลับกัน

เอนไซม์นี้มีความสำคัญในการหายใจของเซลล์ในระหว่างที่กลูโคสจากอาหารถูกย่อยสลายเพื่อให้ได้พลังงานที่มีประโยชน์สำหรับเซลล์

แม้ว่าแลคเตทดีไฮโดรจีเนสจะมีมากในเนื้อเยื่อ แต่ระดับของเอนไซม์นี้จะต่ำในเลือด อย่างไรก็ตามเมื่อมีการบาดเจ็บหรือเจ็บป่วยโมเลกุลจำนวนมากจะถูกปล่อยเข้าสู่กระแสเลือด ดังนั้นแลคเตทดีไฮโดรจีเนสจึงเป็นตัวบ่งชี้การบาดเจ็บและโรคบางอย่างเช่นหัวใจวายโรคโลหิตจางมะเร็งเอชไอวีเป็นต้น

catalase

Catalase พบได้ในสิ่งมีชีวิตทุกชนิดที่มีออกซิเจน เป็นเอนไซม์ที่เร่งปฏิกิริยาให้ไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์แตกตัวเป็นน้ำและออกซิเจน ด้วยวิธีนี้จะช่วยป้องกันการสะสมของสารประกอบที่เป็นพิษ

ดังนั้นจึงช่วยปกป้องอวัยวะและเนื้อเยื่อจากความเสียหายที่เกิดจากเปอร์ออกไซด์ซึ่งเป็นสารประกอบที่ผลิตอย่างต่อเนื่องในปฏิกิริยาการเผาผลาญจำนวนมาก ในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมพบมากในตับ

อ้างอิง

1. Agrawal, A. , Gandhe, M. , Gupta, D. , & Reddy, M. (2016). การศึกษาเบื้องต้นเกี่ยวกับ Serum Lactate Dehydrogenase (LDH) -Prognostic Biomarker ในมะเร็งเต้านม Journal of Clinical and Diagnostic Research, 6–8
2. Athappilly, FK และ Hendrickson, WA (1995) โครงสร้างของโดเมนไบโอตินิลของอะซิทิล - โคเอนไซม์คาร์บอกซิเลสที่กำหนดโดย MAD phasing โครงสร้าง, 3 (12), 1407–1419.
3. Berg, J. , Tymoczko, J. , Gatto, G. & Strayer, L. (2015). ชีวเคมี (ฉบับที่ 8) WH Freeman และ บริษัท
4. ก้น, AA, Michaels, S. , & Kissinger, P. (2002). ความสัมพันธ์ของระดับซีรั่มแลคเตทดีไฮโดรจีเนสกับการติดเชื้อฉวยโอกาสและการลุกลามของเอชไอวี International Journal of Infectious Diseases, 6 (3), 178–181
5. เฟกเลอร์เจ (2487). หน้าที่ของ Carbonic Anhydrase ในเลือด ธรรมชาติ, 137–38.
6. Gaweska, H. , & Fitzpatrick, PF (2011). โครงสร้างและกลไกของตระกูล monoamine oxidase แนวคิดทางชีวโมเลกุล, 2 (5), 365–377.
7. Gupta, V. , & Bamezai, RNK (2010). Human pyruvate kinase M2: โปรตีนมัลติฟังก์ชั่น วิทยาศาสตร์โปรตีน, 19 (11), 2031–2044.
8. จิตราภักดี, S. , St Maurice, M. , Rayment, I. , Cleland, WW, Wallace, JC, & Attwood, PV (2008). โครงสร้างกลไกและการควบคุมของไพรูเวทคาร์บอกซิเลส วารสารชีวเคมี, 413 (3), 369-387.
9. มิวเออร์เฮด, H. (1990). ไอโซเอนไซม์ของไพรูเวทไคเนส Biochemical Society Transactions, 18, 2496-2539
10. Solomon, E. , Berg, L. & Martin, D. (2004). ชีววิทยา (7th ed.) Cengage Learning.
11. สุบูรณ, CT (2559). โครงสร้างและหน้าที่ของคาร์บอนิกแอนไฮเดรส วารสารชีวเคมี, 473 (14), 2566–2575.
12. Tipton, KF, Boyce, S. , O'Sullivan, J. , Davey, GP, & Healy, J. (2004). โมโนเอมีนออกซิเดส: ความแน่นอนและความไม่แน่นอน เคมียาปัจจุบัน, 11 (15), 2508-2525.
13. Voet, D. , Voet, J. & Pratt, C. (2016). พื้นฐานชีวเคมี: ชีวิตในระดับโมเลกุล (ฉบับที่ 5) ไวลีย์
14. Xu, HN, Kadlececk, S. , Profka, H. , Glickson, JD, Rizi, R. , & Li, LZ (2014) Lactate ที่สูงขึ้นเป็นตัวบ่งชี้ความเสี่ยงในการแพร่กระจายของเนื้องอกα A Pilot MRS Study โดยใช้ Hyperpolarized13C-Pyruvate รังสีวิชาการ, 21 (2), 223–231.