- โครงสร้าง
- กลุ่ม R (เมทิล, CH
- คุณสมบัติ
- ฟังก์ชั่นอื่น ๆ
- การสังเคราะห์
- การปลด
- กระบวนการย่อยสลายกรดอะมิโนทั่วไป
- การย่อยสลายของอะลานีน
- อาหารที่อุดมด้วยอะลานีน
- อ้างอิง
อะลานีน (Ala) เป็นหนึ่งใน 22 ที่รู้จักกันกรดอะมิโนที่ประกอบด้วยโปรตีนโครงสร้างของสิ่งมีชีวิตทั้งหมดจากเชื้อแบคทีเรียกับผู้ชายคนหนึ่ง เนื่องจากร่างกายสามารถสังเคราะห์ได้จึงจัดเป็นกรดอะมิโนที่ไม่จำเป็น
โปรตีนมีโครงสร้างพื้นฐานหรือโครงสร้างหลักซึ่งประกอบด้วยโซ่ของกรดอะมิโนที่เรียกว่าโซ่โพลีเปปไทด์ในโซ่เหล่านี้กรดอะมิโนแต่ละตัวประกอบด้วยคาร์บอนกลางที่เรียกว่าคาร์บอนα
โครงสร้างทางเคมีของกรดอะมิโนอะลานีน (ที่มา: Borb, Wikimedia Commons)
คาร์บอนαติดอยู่กับสี่กลุ่ม ได้แก่ กลุ่มอะมิโน (-NH2) หมู่คาร์บอกซิล (-COOH) อะตอมไฮโดรเจน (-H) และกลุ่มหรือโซ่ด้านข้าง (-R) ที่ระบุกรดอะมิโนแต่ละตัว ในโซ่ด้านข้างคาร์บอนจะใช้ตัวอักษรß, γ, δและεตามลำดับ
กรดอะมิโนถูกจำแนกตามขั้วของโซ่ด้านข้างดังนั้นจึงมีกรดอะมิโนไฮโดรโฟบิกที่ไม่ชอบน้ำและขั้วซึ่งในทางกลับกันสามารถเป็นกลางพื้นฐานและเป็นกรดได้ อะลานีนเป็นกรดอะมิโนอะโพลาร์ที่ไม่ชอบน้ำและเป็นกรดอะมิโนที่ง่ายที่สุดรองจากไกลซีนและมีมากที่สุดในโปรตีนส่วนใหญ่
อะลานีนสามารถสร้างขึ้นในกล้ามเนื้อและขนส่งไปยังตับซึ่งจะถูกนำไปสู่วิถีกลูโคโนเจนิกนั่นคือเส้นทางสำหรับการสร้างกลูโคสจากสารที่ไม่ใช่ไกลโคซิดิก อะลานีนยังสามารถสังเคราะห์ในตับผ่านการเร่งปฏิกิริยาของทริปโตเฟนและยูราซิลและสามารถย่อยสลายเพื่อสร้างไพรูเวตได้
มีส่วนร่วมในการสังเคราะห์ทริปโตเฟนไพริดอกซิน (วิตามินบี 6) และไอโอดีนและเนื่องจากสามารถเปลี่ยนเป็นไพรูเวตได้จึงมีส่วนร่วมทางอ้อมในการควบคุมระดับน้ำตาลในเลือดหรือเป็นแหล่งพลังงานสำหรับกล้ามเนื้อโครงร่าง
ใช้เป็นผลิตภัณฑ์เสริมอาหารเพื่อเพิ่มประสิทธิภาพในการเล่นกีฬาและพบได้ตามธรรมชาติในเนื้อวัวเนื้อหมูและปลารวมทั้งในนมและอนุพันธ์และในไข่ พืชตระกูลถั่วผลไม้และถั่วบางชนิดยังอุดมไปด้วยอะลานีน
โครงสร้าง
มีการพูดถึงก่อนหน้านี้ว่าอะลานีนเช่นเดียวกับกรดอะมิโนทั้งหมดมีα-carbon ที่มีสี่กลุ่มติดอยู่กลุ่ม R เป็นกลุ่มเมธิล (-CH3)
ดังนั้นที่ pH ของร่างกาย (ประมาณ 7.4) α-carbon ของอะลานีนจะถูกยึดติดกับกลุ่มอะมิโนโปรตอน (-NH3 +) ซึ่งเป็นหมู่คาร์บอกซิลที่สูญเสียโปรตอน (-COO-) ไฮโดรเจนและ a กลุ่มเมทิล (-CH3)
กรดอะมิโนส่วนใหญ่แตกตัวเป็นไอออนได้ที่ pH 7.0 และในทางเรขาคณิตสามารถมีไอโซเมอร์ได้ซึ่งเรียกว่าเอแนนทิโอเมอร์ซึ่งเป็นภาพสะท้อนเช่นเดียวกับด้านขวาและด้านซ้าย
จากนั้นจะพบกรดอะมิโนทั้งหมดเป็น "คู่ชิรัล" แสดงเป็น D หรือ L (เดกซ์โตรและเลโวตามลำดับ) ขึ้นอยู่กับตำแหน่งของอะตอมที่อยู่รอบα-carbon
อย่างไรก็ตามอะลานีนเช่นเดียวกับกรดอะมิโนส่วนใหญ่มักพบในรูปแบบ L เนื่องจากเป็นรูปแบบที่เอนไซม์แทรกระหว่างการสังเคราะห์โปรตีน
กรดอะมิโนนี้สามารถพบได้ในชื่อβ-alanine ซึ่งกลุ่มอะมิโนจะยึดติดกับβ-carbon นั่นคือคาร์บอนตัวแรกของโซ่ด้านข้าง
Β-Alanine พบในกรดแพนโทธีนิก (วิตามินบี 5) และในเปปไทด์ธรรมชาติบางชนิด D-Alanine พบในโพลีเปปไทด์บางชนิดซึ่งเป็นส่วนหนึ่งของผนังของเซลล์แบคทีเรียบางชนิด
กลุ่ม R (เมทิล, CH
กลุ่มเมธิลของห่วงโซ่ข้างอะลานีนเป็นสารไฮโดรคาร์บอนอิ่มตัวที่ให้ลักษณะที่ไม่เป็นโพลาร์ไม่ชอบน้ำกับกรดอะมิโนนี้ ลักษณะของอะลานีนนี้พบได้บ่อยกับกรดอะมิโนอื่น ๆ ในกลุ่มนี้เช่นไกลซีนวาลีนลิวซีนและไอโซลิวซีน
กรดอะมิโนที่ประกอบขึ้นเป็นกลุ่มของอะลิฟาติกเป็นกรดอะมิโนที่เป็นกลางทางเคมีและมีบทบาทสำคัญมากในการสร้างและบำรุงรักษาโครงสร้างสามมิติของโปรตีนเนื่องจากมีแนวโน้มที่จะทำปฏิกิริยาซึ่งกันและกันยกเว้นน้ำ
กรดอะมิโนเหล่านี้รวมทั้งอะลานีนมีหมู่ที่แตกตัวเป็นไอออนจำนวนเท่ากันซึ่งมีประจุตรงข้ามกันดังนั้นจึงไม่มีประจุสุทธิและเรียกว่า "zwitterions"
คุณสมบัติ
เช่นเดียวกับกรดอะมิโนที่รู้จักกันทั่วไปอะลานีนถูกใช้ในการสังเคราะห์เปปไทด์และโปรตีนโดยทั่วไปและมีส่วนร่วมในการสร้างโครงสร้างโพลีเปปไทด์และในโครงสร้างตติยภูมิของโปรตีนบางชนิด
หน้าที่ที่สำคัญอีกประการหนึ่งของอะลานีนคือการมีส่วนร่วมทางอ้อมในการควบคุมระดับน้ำตาลในเลือด:
สามารถก่อให้เกิดไพรูเวตและในทางกลับกันมันยังสามารถไปถึงตับและกลายเป็นกลูโคสผ่านกลูโคโนเจเนซิสเพื่อปล่อยออกสู่การไหลเวียนหรือใช้ในการสังเคราะห์ไกลโคเจนตามความจำเป็น
อะลานีนมีส่วนร่วมในการลำเลียงแอมโมเนียมจากกล้ามเนื้อไปยังตับเนื่องจากสามารถสังเคราะห์ได้โดยการผสมจากไพรูเวตขนส่งไปยังตับและเปลี่ยนรูปโดยการทรานส์ฟอร์ม
สิ่งนี้เกิดขึ้นพร้อมกับการเปลี่ยนแปลงของα-ketoglutarate เป็นกลูตาเมตซึ่งสามารถเข้าสู่วงจรยูเรียและเปลี่ยนกลับเป็นไพรูเวทได้
ฟังก์ชั่นอื่น ๆ
กรดอะมิโนนี้จำเป็นสำหรับการสังเคราะห์ทริปโตเฟนและไพริดอกซิน แม้ว่าจะมีปฏิกิริยาทางเคมีไม่ดี แต่อะลานีนอาจมีการจดจำสารตั้งต้นและฟังก์ชันการควบคุมเอนไซม์
หน้าที่อย่างหนึ่งของβ-alanine คือผลิตภัณฑ์เสริมอาหารเนื่องจากใช้เป็นตัวช่วยในการออกกำลังกายตามร่างกาย การกินβ-alanine จะเพิ่มความเข้มข้นของไอโอดีน (ไดเปปไทด์ที่เกิดจากβ-alanine และ histidine) ในกล้ามเนื้อโครงร่างซึ่งทำหน้าที่เป็น "บัฟเฟอร์"
โดยปกติไอโอดีนไม่มีส่วนอย่างมีนัยสำคัญต่อความจุบัฟเฟอร์ทั้งหมดของเซลล์กล้ามเนื้อและเกิดจากความเข้มข้นต่ำ การบริหารβ-alanine จะเพิ่มความเข้มข้นนี้และความจุบัฟเฟอร์จึงช่วยเพิ่มความอดทนโดยลดความเมื่อยล้า
การสังเคราะห์
การสังเคราะห์อะลานีนที่สำคัญที่สุดในร่างกายมนุษย์เกิดขึ้นโดยการลดทอนกรดไพรูวิก ปฏิกิริยานี้ต้องใช้เอนไซม์ขั้นตอนเดียว
Pyruvate ให้โครงกระดูกคาร์บอนและกลูตาเมตให้กลุ่มอะมิโนที่ถ่ายโอนไปยังไพรูเวต เอนไซม์ที่เร่งปฏิกิริยาย้อนกลับนี้คืออะลานีนทรานซามิเนส
อันเป็นผลมาจากปฏิกิริยานี้ทำให้เกิดอะลานีนและα-ketoglutarate จากนั้นอะลานีนสามารถอยู่ใน gluconeogenesis ในไกลโคไลซิสและในวงจร Krebs
อีกแหล่งหนึ่งของอะลานีนมาจากการสลายทริปโตเฟนไปเป็นอะซิทิล - โคเอ ในเส้นทางนี้เมื่อเอนไซม์ kynureninase ไฮโดรไลซ์ 3-hydroxy kynurenine, 3-hydroxy anthranilate และ alanine จะเกิดขึ้น อะลานีนถูกปล่อยออกมาและแอนทรานิเลต 3 ไฮดรอกซีเป็นไปตามวิถีการเผาผลาญ
การย่อยสลายของ uracil เป็นอีกแหล่งหนึ่งของอะลานีน ในกรณีนี้จะมีการผลิตβ-alanine ซึ่งสามารถเป็นไปตามวิถีการเผาผลาญหลายอย่างซึ่งหนึ่งในนั้นคือการกลายเป็น acetyl-CoA
การปลด
กระบวนการย่อยสลายกรดอะมิโนทั่วไป
กรดอะมิโนจะไม่ถูกเก็บไว้เช่นคาร์โบไฮเดรตและไขมันดังนั้นกรดที่ถูกปล่อยออกมาในระหว่างการย่อยสลายโปรตีนจะต้องถูกนำกลับมาใช้ใหม่เพื่อสังเคราะห์โปรตีนและนิวคลีโอไทด์ใหม่
ในทางกลับกันกรดอะมิโนสามารถย่อยสลายได้และโครงกระดูกคาร์บอนสามารถใช้ในปฏิกิริยา catabolic หรือ anabolic
เมื่อกรดอะมิโนถูกย่อยสลายไนโตรเจนส่วนเกินจะสร้างแอมโมเนียซึ่งเป็นสารพิษที่ต้องกำจัดและขั้นตอนแรกในการย่อยสลายกรดอะมิโนคือการกำจัดไนโตรเจน
ในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมการย่อยสลายนี้เกิดขึ้นในตับ กรดอะมิโนใด ๆ ที่มากเกินไปและไม่สามารถนำไปใช้ได้จะถูกย่อยสลาย
การย่อยสลายของอะลานีน
การย่อยสลายของอะลานีนเกิดขึ้นโดยการเปลี่ยนอะลานีนเป็นไพรูเวท ปฏิกิริยานี้ถูกเร่งโดย alanine transaminase และต้องมีα-ketoglutarate เป็นตัวรับกลุ่มอะมิโนและการก่อตัวของกลูตาเมตในภายหลัง มันเป็นปฏิกิริยาที่ย้อนกลับได้
ปฏิกิริยาเหล่านี้ของการสร้างอะลานีนจากไพรูเวทและการสลายอะลานีนเพื่อสร้างไพรูเวตเป็นส่วนหนึ่งของวงจรที่เกี่ยวข้องกับกล้ามเนื้อโครงร่างและตับ
ตับส่งกลูโคสไปยังกล้ามเนื้อและกล้ามเนื้อโดยผ่านการไกลโคไลซิสจะเปลี่ยนกลูโคสเป็นไพรูเวตเพื่อสร้าง ATP ไพรูเวทนี้สามารถเข้าสู่กระบวนการสังเคราะห์อะลานีนซึ่งสามารถปล่อยเข้าสู่กระแสเลือดและส่งกลับไปที่ตับซึ่งจะเปลี่ยนกลับเป็นไพรูเวตซึ่งเข้าสู่กลูโคโนเจเนซิสเพื่อสร้างกลูโคส
หากจำเป็นให้วนซ้ำ ในตับการผลิตไพรูเวตจากอะลานีนจะสร้างไอออนแอมโมเนียมที่จับกับกลูตามีนและกลูตาเมตและสิ่งเหล่านี้จะเข้าสู่วัฏจักรของยูเรีย จากนั้นยูเรียจะถูกกำจัดออกทางปัสสาวะ
อะลานีนไกลซีนซีสเตอีนซีรีนและ ธ รีโอนีนเป็นกรดอะมิโนกลูโคนิกเนื่องจากการย่อยสลายสามารถก่อให้เกิดไพรูเวต, α-ketoglutarate, ซัคซินิล - โคเอ, ฟูมาเรตหรือออกซาโลอะซิเตต, สารตั้งต้นของกลูโคสทั้งหมดของ gluconeogenic
อาหารที่อุดมด้วยอะลานีน
แหล่งที่มาหลักของกรดอะมิโนคือเนื้อสัตว์ไม่ติดมันปลาหอยไข่และผลิตภัณฑ์จากนมอย่างไรก็ตามอะลานีนยังพบได้ในอาหารจากพืชหลายชนิด ตัวอย่างอาหารที่อุดมด้วยอะลานีน ได้แก่
- เนื้อสัตว์เช่นเนื้อวัวหมูแกะไก่ไก่งวงกระต่ายปลา ไข่นมและอนุพันธ์
- ถั่วเช่นเฮเซลนัทวอลนัทเกาลัดอัลมอนด์และถั่วลิสงเป็นแหล่งของอะลานีน
- มะพร้าวอะโวคาโดหน่อไม้ฝรั่งมะเขือม่วงมันสำปะหลังบีทรูทแครอทและมันเทศ
- พืชตระกูลถั่วเช่นข้าวโพดถั่วและถั่วลันเตา
- ธัญพืชเช่นข้าวไรย์ข้าวสาลีโกโก้ข้าวโอ๊ตและข้าวไรย์
อ้างอิง
- Caruso, J. , Charles, J. , Unruh, K. , Giebel, R. , Learmonth, L. , & Potter, W. (2012). Ergogenic effect ของβ-alanine และ carnosine: เสนอการวิจัยในอนาคตเพื่อหาปริมาณประสิทธิภาพ สารอาหาร, 4 (7), 585–601.
- Gille, C. , Bölling, C. , Hoppe, A. , Bulik, S. , Hoffmann, S. , Hübner, K. , …Holzhütter, HG (2010). HepatoNet1: การสร้างเมตาบอลิซึมใหม่ที่ครอบคลุมของเซลล์ตับของมนุษย์สำหรับการวิเคราะห์สรีรวิทยาของตับ Molecular Systems Biology, 6 (411), 1–13.
- Mathews, C. , van Holde, K. , & Ahern, K. (2000). ชีวเคมี (ฉบับที่ 3) ซานฟรานซิสโกแคลิฟอร์เนีย: Pearson
- Murray, R. , Bender, D. , Botham, K. , Kennelly, P. , Rodwell, V. , & Weil, P. (2009) ชีวเคมีในภาพประกอบของ Harper (28th ed.) การแพทย์ McGraw-Hill
- Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Lehninger หลักการทางชีวเคมี Omega Editions (ฉบับที่ 5)