- ประเภทของเคราตินและโครงสร้าง
- α-Keratins
- ตัวอย่างโครงสร้างที่มีα-keratins: hair
- เคราตินนุ่มและเคราตินแข็ง
- β-เคราติน
- มันอยู่ที่ไหนและมีหน้าที่อะไร?
- ในการคุ้มครองและคุ้มครอง
- ในการป้องกันและหน้าที่อื่น ๆ
- ในการเดินทาง
- ในอุตสาหกรรม
- อ้างอิง
เคราตินเป็นโปรตีนเส้นใยที่ไม่ละลายน้ำที่เป็น ส่วนหนึ่งของโครงสร้างของเซลล์และ integuments ของสิ่งมีชีวิตจำนวนมากโดยเฉพาะอย่างยิ่งสัตว์มีกระดูกสันหลัง มันมีรูปแบบที่แตกต่างกันมากและไม่มีปฏิกิริยามากนักพูดทางเคมี
โครงสร้างของมันได้รับการอธิบายครั้งแรกโดยนักวิทยาศาสตร์ Linus Pauling และ Robert Corey ในปีพ. ศ. 2494 ในขณะที่วิเคราะห์โครงสร้างของขนของสัตว์ นักวิจัยเหล่านี้ยังให้ข้อมูลเชิงลึกเกี่ยวกับโครงสร้างของไมโอซินในเนื้อเยื่อกล้ามเนื้อ
โครงการองค์กรอัลฟาเคราติน (ที่มา: Mlpatton ผ่าน Wikimedia Commons)
หลังจากคอลลาเจนเป็นโปรตีนที่สำคัญที่สุดชนิดหนึ่งในสัตว์และแสดงถึงน้ำหนักส่วนใหญ่ของเส้นผมขนสัตว์เล็บกรงเล็บและกีบขนนกแตรและส่วนสำคัญของ ชั้นนอกของผิวหนัง
องค์ประกอบหรือส่วนที่เป็น "keratinized" ของสัตว์อาจมีลักษณะทางสัณฐานวิทยาที่แตกต่างกันมากซึ่งขึ้นอยู่กับหน้าที่ของมันในสิ่งมีชีวิตแต่ละชนิด
เคราตินเป็นโปรตีนที่มีลักษณะที่ให้ประสิทธิภาพเชิงกลที่ดีเยี่ยมในแง่ของความตึงเครียดและการบีบอัด มันถูกสร้างขึ้นโดยเซลล์ชนิดพิเศษที่เรียกว่า "keratinocytes" ซึ่งมักจะตายหลังจากที่มันถูกสร้างขึ้น
ผู้เขียนบางคนยืนยันว่าเคราตินแสดงออกในลักษณะเฉพาะของเนื้อเยื่อและระยะ ในมนุษย์มียีนมากกว่า 30 ยีนที่เข้ารหัสโปรตีนเหล่านี้และอยู่ในตระกูลที่วิวัฒนาการมาจากการทำซ้ำทางพันธุกรรมหลายรอบ
ประเภทของเคราตินและโครงสร้าง
โดยพื้นฐานแล้วเคราตินมีสองประเภท: αและβ สิ่งเหล่านี้มีความโดดเด่นด้วยการมีโครงสร้างพื้นฐานที่ประกอบด้วยโซ่โพลีเปปไทด์เป็นหลักซึ่งสามารถพันเป็นเกลียวอัลฟา (α-keratins) หรือต่อขนานกันเป็นแผ่น as พับ (β-keratins)
α-Keratins
เคราตินชนิดนี้ได้รับการศึกษามากที่สุดและเป็นที่ทราบกันดีว่าสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมมีเคราตินชนิดนี้อย่างน้อย 30 ชนิด ในสัตว์เหล่านี้α-keratins เป็นส่วนหนึ่งของเล็บผมเขากีบขนนกและหนังกำพร้า
เช่นเดียวกับคอลลาเจนโปรตีนเหล่านี้มีส่วนประกอบของกรดอะมิโนขนาดเล็กจำนวนมากเช่นไกลซีนและอะลานีนซึ่งเป็นสิ่งที่ทำให้การสร้างอัลฟาเฮลิกส์เป็นไปได้ โครงสร้างโมเลกุลของα-keratin ประกอบด้วยสามส่วนที่แตกต่างกัน: (1) เส้นใยผลึกหรือเกลียว (2) โดเมนขั้วของเส้นใยและ (3) เมทริกซ์
เกลียวเป็นสองอันและเป็นตัวหรี่ที่มีลักษณะคล้ายเกลียวขดที่ยึดเข้าด้วยกันเนื่องจากมีพันธะหรือสะพานไดซัลไฟด์ (SS) Helices แต่ละตัวมีกรดอะมิโนตกค้างประมาณ 3.6 ในแต่ละรอบและประกอบด้วยกรดอะมิโนประมาณ 310 ชนิด
จากนั้นขดลวดขดเหล่านี้สามารถเชื่อมโยงเพื่อสร้างโครงสร้างที่เรียกว่าโพรโทฟิลาเมนต์หรือโปรโตฟิบริลซึ่งมีความสามารถในการรวมตัวกับชนิดอื่น ๆ
Protofilaments มี N- และ C-termini ที่ไม่เป็นขดลวดซึ่งอุดมไปด้วยสารตกค้างของซิสเทอีนและติดอยู่กับแกนกลางหรือบริเวณเมทริกซ์ โมเลกุลเหล่านี้พอลิเมอร์เพื่อสร้างเส้นใยกลางที่มีเส้นผ่านศูนย์กลางใกล้ 7 นาโนเมตร
เส้นใยกลางสองประเภทที่ประกอบด้วยเคราตินมีความโดดเด่น: เส้นใยตัวกลางที่เป็นกรด (ประเภท I) และแบบพื้นฐาน (ประเภท II) สิ่งเหล่านี้ฝังอยู่ในเมทริกซ์โปรตีนและวิธีการจัดเรียงเส้นใยเหล่านี้มีผลโดยตรงต่อคุณสมบัติเชิงกลของโครงสร้างที่ประกอบขึ้น
ในเส้นใยประเภท I เกลียวจะเชื่อมต่อกันโดยใช้ "ขั้วต่อแบบขดลวด" สามตัวที่เรียกว่า L1, L12 และ L2 ซึ่งคิดว่าจะให้ความยืดหยุ่นกับโดเมนลาน ในเส้นใยประเภท II ยังมีโดเมนย่อยอีกสองโดเมนที่อยู่ระหว่างโดเมนขดลวด
ตัวอย่างโครงสร้างที่มีα-keratins: hair
หากวิเคราะห์โครงสร้างของเส้นผมโดยทั่วไปแล้วจะมีเส้นผ่านศูนย์กลางประมาณ 20 ไมครอนและประกอบด้วยเซลล์ที่ตายแล้วซึ่งมีแมคโครฟิบริลบรรจุอยู่ซึ่งวางเรียงขนานกัน (เคียงข้างกัน)
ขนของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมเช่นวัวตัวนี้ทำจากเคราติน (ที่มา: Frank Winkler จาก pixabay.com)
Macrofibrils ประกอบด้วยไมโครไฟเบอร์ซึ่งมีเส้นผ่านศูนย์กลางเล็กกว่าและเชื่อมโยงกันผ่านสารโปรตีนอสัณฐานที่มีปริมาณกำมะถันสูง
ไมโครไฟบริลเหล่านี้เป็นกลุ่มของโปรโตไฟบริลขนาดเล็กที่มีรูปแบบองค์กร 9 + 2 ซึ่งหมายความว่าโปรโตไฟบริล 9 ตัวล้อมรอบโปรโตไฟบริลกลางสองตัว โครงสร้างทั้งหมดนี้ประกอบด้วยα-keratin เป็นหลัก
เคราตินนุ่มและเคราตินแข็ง
α-keratins สามารถจำแนกได้ว่าเป็นเคราตินอ่อนหรือเคราตินแข็งทั้งนี้ขึ้นอยู่กับปริมาณกำมะถัน สิ่งนี้เกี่ยวข้องกับแรงต้านทานเชิงกลที่กำหนดโดยพันธะไดซัลไฟด์ในโครงสร้างโปรตีน
กลุ่มของเคราตินชนิดแข็ง ได้แก่ พวกที่เป็นส่วนหนึ่งของผมเขาและเล็บในขณะที่เคราตินที่อ่อนนุ่มจะแสดงด้วยเส้นใยที่พบในผิวหนังและข้าวโพด
พันธะไดซัลไฟด์สามารถขจัดออกได้โดยใช้สารรีดิวซ์เพื่อไม่ให้โครงสร้างที่ประกอบด้วยเคราตินย่อยได้ง่ายโดยสัตว์เว้นแต่จะมีลำไส้ที่อุดมไปด้วยเมอร์แคปแทนเช่นเดียวกับในกรณีของแมลงบางชนิด
β-เคราติน
Β-keratins นั้นแข็งแกร่งกว่าα-keratins มากและพบได้ในสัตว์เลื้อยคลานและนกโดยเป็นส่วนหนึ่งของกรงเล็บเกล็ดขนและจะงอยปาก ในตุ๊กแกไมโครวิลลีที่พบบนขา (เห็ด) ก็ประกอบด้วยโปรตีนชนิดนี้เช่นกัน
โครงสร้างโมเลกุลของมันประกอบด้วยแผ่นพับที่เกิดจากโซ่โพลีเปปไทด์แบบแอนติเพปไทด์ที่เชื่อมต่อกันผ่านพันธะหรือพันธะไฮโดรเจน โซ่เหล่านี้ซึ่งอยู่ติดกันเป็นพื้นผิวแข็งและแบนขนาดเล็กพับเล็กน้อย
มันอยู่ที่ไหนและมีหน้าที่อะไร?
หน้าที่ของเคราตินเกี่ยวข้องกับประเภทของโครงสร้างที่สร้างขึ้นและที่ที่พบในร่างกายของสัตว์
เช่นเดียวกับโปรตีนที่เป็นเส้นใยอื่น ๆ มันให้ความเสถียรและความแข็งแกร่งของโครงสร้างแก่เซลล์เนื่องจากมันเป็นของตระกูลโปรตีนขนาดใหญ่ที่เรียกว่าตระกูลของเส้นใยกลางซึ่ง ได้แก่ โปรตีนในเซลล์และโครงกระดูก
ในการคุ้มครองและคุ้มครอง
ชั้นบนของผิวหนังของสัตว์ชั้นสูงมีเครือข่ายใยกลางขนาดใหญ่ที่เกิดจากเคราติน ชั้นนี้เรียกว่าหนังกำพร้าและมีความหนาระหว่าง 30 ไมครอนและหนา 1 นาโนเมตรในมนุษย์
หนังกำพร้าทำหน้าที่เป็นเกราะป้องกันความเครียดเชิงกลและทางเคมีประเภทต่างๆและสังเคราะห์โดยเซลล์ชนิดพิเศษที่เรียกว่า "keratinocytes"
นอกจากหนังกำพร้าแล้วยังมีชั้นภายนอกที่ผลัดขนอยู่ตลอดเวลาและเรียกว่าชั้น corneum ซึ่งทำหน้าที่คล้ายกัน
สัตว์หลายชนิดใช้หนามและขนนกเพื่อป้องกันตัวเองจากผู้ล่าและผู้รุกรานอื่น ๆ
"เกราะ" ของแพงโกลินซึ่งเป็นสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมกินแมลงขนาดเล็กที่อาศัยอยู่ในเอเชียและแอฟริกายังประกอบด้วย "เกล็ด" ของเคราตินที่ปกป้องพวกมัน
ในการป้องกันและหน้าที่อื่น ๆ
เขาพบในสัตว์ในตระกูล Bovidae นั่นคือในวัวแกะและแพะ พวกมันมีโครงสร้างที่แข็งแรงและทนทานมากและสัตว์ที่มีมันใช้เป็นอวัยวะในการป้องกันตัวและการเกี้ยวพาราสี
เขาถูกสร้างขึ้นโดยศูนย์กลางกระดูกซึ่งประกอบด้วยกระดูก "เป็นรูพรุน" ที่ปกคลุมด้วยผิวหนังซึ่งยื่นออกมาจากบริเวณด้านหลังของกะโหลกศีรษะ
เล็บเป็นอีกตัวอย่างหนึ่งของส่วนต่างๆของร่างกายที่ประกอบด้วยเคราติน (ที่มา: Adobe Stock ผ่าน pixabay.com)
กรงเล็บและตะปูนอกจากจะทำหน้าที่ในการให้อาหารและกักขังสัตว์แล้วยังใช้เป็น "อาวุธ" ในการป้องกันผู้โจมตีและผู้ล่าอีกด้วย
จงอยปากของนกมีจุดประสงค์หลายประการ ได้แก่ อาหารการป้องกันตัวการเกี้ยวพาราสีการแลกเปลี่ยนความร้อนและการดูแลขนเป็นต้น จะงอยปากหลายชนิดพบได้ในธรรมชาติในนกโดยเฉพาะในแง่ของรูปร่างสีขนาดและความแข็งแรงของขากรรไกรที่เกี่ยวข้อง
จะงอยปากประกอบด้วยเช่นเดียวกับเขาของศูนย์กลางกระดูกที่ยื่นออกมาจากกะโหลกศีรษะและปกคลุมด้วยแผ่นβ-keratin ที่แข็งแรง
ฟันของสัตว์ไม่มีกระดูกสันหลัง ("บรรพบุรุษ" มีกระดูกสันหลัง) ประกอบด้วยเคราตินและเช่นเดียวกับฟันของสัตว์มีกระดูกสันหลังที่ "สูงกว่า" มีหน้าที่หลายอย่างในการให้อาหารและการป้องกัน
ในการเดินทาง
กีบของสัตว์เคี้ยวเอื้องและสัตว์กีบเท้าหลายชนิด (ม้าลากวาง ฯลฯ ) ทำจากเคราตินมีความทนทานสูงและออกแบบมาเพื่อปกป้องขาและช่วยในการเคลื่อนไหว
ขนนกซึ่งนกใช้ในการเคลื่อนที่ไปมาก็ทำจากβ-keratin โครงสร้างเหล่านี้ยังมีหน้าที่ในการอำพรางการเกี้ยวพาราสีฉนวนกันความร้อนและความไม่ซึมผ่าน
ขนและจะงอยปากของนกประกอบด้วยเคราติน (ที่มา: Couleur ผ่าน pixabay.com)
ในอุตสาหกรรม
อุตสาหกรรมสิ่งทอเป็นหนึ่งในผู้ใช้ประโยชน์หลักของโครงสร้าง keratinized ซึ่งพูดโดยมนุษย์ ขนสัตว์และขนของสัตว์หลายชนิดมีความสำคัญในระดับอุตสาหกรรมเนื่องจากพวกเขามีการผลิตเสื้อผ้าต่างๆที่มีประโยชน์สำหรับผู้ชายจากมุมมองที่แตกต่างกัน
อ้างอิง
- Koolman, J. , & Roehm, K. (2005). แผนที่สีของชีวเคมี (2nd ed.). นิวยอร์กสหรัฐอเมริกา: Thieme
- Mathews, C. , van Holde, K. , & Ahern, K. (2000). ชีวเคมี (ฉบับที่ 3) ซานฟรานซิสโกแคลิฟอร์เนีย: Pearson
- Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Lehninger หลักการทางชีวเคมี Omega Editions (ฉบับที่ 5)
- Pauling, L. , & Corey, R. (1951). โครงสร้างของเส้นผมกล้ามเนื้อและโปรตีนที่เกี่ยวข้อง เคมี, 37, 261-271
- Phillips, D. , Korge, B. , & James, W. (1994). Keratin และ keratinization วารสาร American Academy of Dermatology, 30 (1), 85–102
- Rouse, JG, & Dyke, ME Van (2010) การทบทวนวัสดุชีวภาพที่ใช้เคราตินสำหรับการใช้งานด้านชีวการแพทย์ วัสดุ, 3, 999-1014.
- สมิ ธ FJD (2003). อณูพันธุศาสตร์ของความผิดปกติของเคราติน Am J Clin Dermatol, 4 (5), 347–364
- Voet, D. , & Voet, J. (2549). ชีวเคมี (ฉบับที่ 3) บทบรรณาธิการMédica Panamericana
- Wang, B. , Yang, W. , McKittrick, J. , & Meyers, MA (2016). Keratin: โครงสร้างคุณสมบัติเชิงกลการเกิดขึ้นในสิ่งมีชีวิตทางชีวภาพและความพยายามในการดูดซึมทางชีวภาพ ความก้าวหน้าด้านวัสดุศาสตร์