ไอโซเมอเรส: กระบวนการฟังก์ชันระบบการตั้งชื่อและคลาสย่อย - ชีววิทยา - 2025

isomerasesเป็นชั้นของเอนไซม์ที่มีส่วนร่วมในการปรับปรุงใหม่ของสารอินทรีย์หรือโครงสร้างตำแหน่งและ stereoisomers ของโมเลกุลที่แตกต่างกัน พวกมันมีอยู่ในสิ่งมีชีวิตในเซลล์แทบทุกชนิดซึ่งตอบสนองการทำงานในบริบทต่างๆ

เอนไซม์ของคลาสนี้ทำหน้าที่ในสารตั้งต้นเดียวแม้ว่าบางส่วนอาจเกี่ยวข้องกับโคแฟกเตอร์ไอออนและอื่น ๆ ดังนั้นปฏิกิริยาทั่วไปสามารถเห็นได้ดังนี้:

XY → YX

ปฏิกิริยาที่เร่งปฏิกิริยาโดยเอนไซม์เหล่านี้เกี่ยวข้องกับการจัดเรียงใหม่ภายในของพันธะซึ่งอาจหมายถึงการเปลี่ยนแปลงในตำแหน่งของหมู่ฟังก์ชันในตำแหน่งของพันธะคู่ระหว่างคาร์บอนและอื่น ๆ โดยไม่มีการเปลี่ยนแปลงในสูตรโมเลกุลของสารตั้งต้น

กลไกการออกฤทธิ์ของ Isopentenyl Pyrophosphate Isomerase เป็นตัวเร่งปฏิกิริยาไอโซเมอไรเซชันของ isopentenyl pyrophosphate เป็น dimethylallyl pyrophosphate (ที่มา: Yjlu22 ผ่าน Wikimedia Commons)

ไอโซเมอเรสตอบสนองการทำงานที่หลากหลายในกระบวนการทางชีววิทยาที่หลากหลายซึ่งสามารถรวมเส้นทางการเผาผลาญการแบ่งเซลล์การจำลองแบบดีเอ็นเอเพื่อตั้งชื่อบางส่วน

ไอโซเมอเรสเป็นเอนไซม์ชนิดแรกที่ใช้ในอุตสาหกรรมสำหรับการผลิตน้ำเชื่อมและอาหารหวานอื่น ๆ เนื่องจากความสามารถในการแปลงไอโซเมอร์ของคาร์โบไฮเดรตประเภทต่างๆ

กระบวนการทางชีวภาพที่พวกเขามีส่วนร่วม

ไอโซเมอเรสมีส่วนร่วมในกระบวนการของเซลล์ที่สำคัญหลายอย่าง สิ่งที่โดดเด่นที่สุด ได้แก่ การจำลองแบบดีเอ็นเอและการบรรจุหีบห่อที่เร่งปฏิกิริยาโดยโทโปไอโซเมอรัส เหตุการณ์เหล่านี้มีความสำคัญต่อการจำลองแบบของกรดนิวคลีอิกเช่นเดียวกับการควบแน่นก่อนที่จะมีการแบ่งเซลล์

ไกลโคไลซิสซึ่งเป็นหนึ่งในเส้นทางการเผาผลาญส่วนกลางในเซลล์ประกอบด้วยเอนไซม์ไอโซเมอร์อย่างน้อย 3 ชนิด ได้แก่ : ฟอสโฟกลูโคสไอโซเมอเรส, ไตรโอสฟอสเฟตไอโซเมอเรสและฟอสโฟไกลซีเรตมิวเทส

การแปลง UDP-galactose เป็น UDP-glucose ในทางเดินของการสลายตัวของกาแลคโตสทำได้โดยการกระทำของ epimerase ในมนุษย์เอนไซม์นี้เรียกว่า UDP-glucose 4-epimerase

การพับโปรตีนเป็นกระบวนการที่จำเป็นสำหรับการทำงานของเอนไซม์หลายชนิดในธรรมชาติ เอนไซม์ไอโซเมอเรสของโปรตีน - ไดซัลไฟด์ช่วยในการพับโปรตีนที่มีสะพานไดซัลไฟด์โดยการปรับเปลี่ยนตำแหน่งในโมเลกุลที่ใช้เป็นสารตั้งต้น

คุณสมบัติ

หน้าที่หลักของเอนไซม์ที่อยู่ในคลาสของไอโซเมอเรสสามารถมองเห็นได้ว่าเป็นการเปลี่ยนสารตั้งต้นโดยการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างเล็กน้อยเพื่อให้มันไวต่อการประมวลผลต่อไปโดยเอนไซม์ที่อยู่ปลายน้ำในเส้นทางการเผาผลาญ ตัวอย่างเช่น.

ตัวอย่างของการทำไอโซเมอไรเซชันคือการเปลี่ยนจากหมู่ฟอสเฟตในตำแหน่งที่ 3 ไปเป็นคาร์บอนในตำแหน่งที่ 2 ของ 3-phosphoglycerate เพื่อเปลี่ยนเป็น 2-phosphoglycerate โดยเร่งปฏิกิริยาโดยเอนไซม์ phosphoglycerate mutase ในวิถีไกลโคไลติกจึงสร้างสารประกอบพลังงานที่สูงขึ้น ซึ่งเป็นสารตั้งต้นที่ใช้งานได้ของ enolase

ศัพท์เฉพาะ

การจำแนกประเภทของไอโซเมอเรสเป็นไปตามกฎทั่วไปสำหรับการจำแนกประเภทของเอนไซม์ที่เสนอโดยคณะกรรมการเอนไซม์ในปีพ. ศ. 2504 ซึ่งเอนไซม์แต่ละชนิดจะได้รับรหัสตัวเลขสำหรับการจำแนกประเภท

ตำแหน่งของตัวเลขในรหัสดังกล่าวระบุแต่ละหน่วยงานหรือหมวดหมู่ในการจำแนกประเภทและตัวเลขเหล่านี้นำหน้าด้วยตัวอักษร "EC"

สำหรับไอโซเมอเรสตัวเลขแรกแสดงถึงคลาสของเอนไซม์ส่วนที่สองหมายถึงประเภทของไอโซเมอไรเซชันที่ทำและอันดับที่สามคือสารตั้งต้นที่พวกมันทำหน้าที่

ระบบการตั้งชื่อของระดับไอโซเมอเรสคือ EC 5 มีเจ็ดคลาสย่อยดังนั้นจะพบเอนไซม์ที่มีรหัสตั้งแต่ EC.5.1 ถึง EC.5.6 มีไอโซเมอเรส "คลาสย่อย" ที่หกซึ่งเรียกว่า "ไอโซเมอเรสอื่น" ซึ่งมีรหัสคือ EC.5.99 เนื่องจากประกอบด้วยเอนไซม์ที่มีฟังก์ชันไอโซเมอเรสต่างๆ

การแยกย่อยของคลาสย่อยส่วนใหญ่ทำตามชนิดของไอโซเมอไรเซชันที่เอนไซม์เหล่านี้ดำเนินการ อย่างไรก็ตามสิ่งนี้พวกเขายังสามารถรับชื่อเช่น racemases, epimerases, cis-trans -isomerases, isomerases, tautomerases, mutases หรือ cyclo isomerases

subclasses

เอนไซม์ในตระกูลไอโซเมอเรสมี 7 คลาส:

EC.5.1 Racemases และ epimerases

พวกมันเร่งการก่อตัวของสารผสม racemic โดยอาศัยตำแหน่งของα-carbon สามารถออกฤทธิ์กับกรดอะมิโนและอนุพันธ์ (EC.5.1.1) ในกลุ่มกรดไฮดรอกซีและอนุพันธ์ (EC.5.1.2) ต่อคาร์โบไฮเดรตและอนุพันธ์ (EC.5.1.3) และอื่น ๆ (EC.5.1.99)

EC.5.2

พวกเขาเร่งการแปลงระหว่างรูปแบบไอโซเมอร์ของซิสและทรานส์ของโมเลกุลที่แตกต่างกัน

EC.5.3 ไอโซเมอเรสเข้ากล้าม

เอนไซม์เหล่านี้มีหน้าที่ในการไอโซเมอไรเซชันของส่วนภายในในโมเลกุลเดียวกัน มีบางส่วนที่ทำปฏิกิริยารีดอกซ์โดยที่ผู้บริจาคและตัวรับอิเล็กตรอนเป็นโมเลกุลเดียวกันดังนั้นจึงไม่จัดเป็นสารออกซิไดเร็กซ์

สามารถกระทำได้โดยการแปลงอัลโดสและคีโตส (EC.5.3.1) ในกลุ่มคีโตและอีนอล (EC.5.3.2) การเปลี่ยนตำแหน่งของพันธะคู่ CC (EC.5.3.3) ของพันธะ SS ซัลไฟด์ ( EC.5.3.4) และ“ ออกซิไดเร็กทอรี” อื่น ๆ (EC.5.3.99)

EC.5.4 Transferases ภายในโมเลกุล (กลายพันธุ์)

เอนไซม์เหล่านี้กระตุ้นการเปลี่ยนแปลงตำแหน่งของกลุ่มต่างๆภายในโมเลกุลเดียวกัน พวกเขาถูกจัดประเภทตามประเภทของกลุ่มที่ "ย้าย"

มีฟอสโฟมุทเทส (EC.5.4.1) กลุ่มที่ถ่ายโอนหมู่อะมิโน (EC.5.4.2) กลุ่มที่ถ่ายโอนกลุ่มไฮดรอกซิล (EC.5.4.3) และกลุ่มที่ถ่ายโอนกลุ่มประเภทอื่น ๆ (EC.5.4.2) 99)

EC.5.5 ไลเอสในกล้ามเนื้อ

พวกมันกระตุ้นให้เกิดการ "กำจัด" กลุ่มที่เป็นส่วนหนึ่งของโมเลกุล แต่ยังคงมีความผูกพันกับโควาเลนต์

EC.5.6 ไอโซเมอเรสที่เปลี่ยนแปลงโครงสร้างโมเลกุลขนาดใหญ่

สามารถกระทำได้โดยการเปลี่ยนโครงสร้างของพอลิเปปไทด์ (EC.5.6.1) หรือกรดนิวคลีอิก (EC.5.6.2)

EC.5.99 ไอโซเมราอื่น ๆ

คลาสย่อยนี้รวบรวมเอนไซม์เช่น Thiocyanate isomerase และ 2-hydroxychrome-2-carboxylate isomerase

อ้างอิง

1. อดัมส์อี. (2515). กรดอะมิโน Racemases และ Epimerases เอนไซม์, 6, 479–507
2. Boyce, S. , & College, T. (2005). การจำแนกประเภทของเอนไซม์และระบบการตั้งชื่อ สารานุกรมวิทยาศาสตร์ชีวภาพ, 1–11.
3. Cai, CZ, Han, LY, Ji, ZL และ Chen, YZ (2004) การจำแนกครอบครัวของเอนไซม์โดยเครื่องเวกเตอร์สนับสนุน โปรตีน: โครงสร้างฟังก์ชันและชีวสารสนเทศศาสตร์, 55, 66–76
4. Dugave, C. , & Demange, L. (2003). Cis - Trans Isomerization ของโมเลกุลอินทรีย์และชีวโมเลกุล: ผลกระทบและการประยุกต์ใช้. บทวิจารณ์ทางเคมี, 103, 2475-2532
5. สารานุกรมบริแทนนิกา. (2018) สืบค้นเมื่อ 3 มีนาคม 2019 จาก britannica.com
6. Freedman, RB, Hirst, TR, & Tuite, MF (1994) โปรตีนไดซัลไฟด์ไอโซเมอเรส: สร้างสะพานในการพับโปรตีน TIBS, 19, 331–336
7. Murzin, A. (1996). การจำแนกโครงสร้างของโปรตีน: Superfamilies ใหม่ Alexey G Murzin การจำแนกโครงสร้างของโปรตีน: Superfamilies ใหม่, 6, 386–394
8. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Lehninger หลักการทางชีวเคมี Omega Editions (ฉบับที่ 5)
9. คณะกรรมการการตั้งชื่อของสหภาพชีวเคมีและอณูชีววิทยาระหว่างประเทศ (NC-IUBMB) (2019) สืบค้นจาก qmul.ac.uk
10. Thoden, JB, Frey, PA, & Holden, HM (1996). โครงสร้างโมเลกุลของ NADH / UDP-glucose Abortive Complex ของ UDP-galactose 4-Epimerase จาก Escherichia coli: ผลกระทบสำหรับกลไกการเร่งปฏิกิริยา ชีวเคมี, 35, 5137-5144.