อิมมูโน MหรือIgMเป็นแอนติบอดีที่ผลิตขึ้นมา B เซลล์หรือเซลล์เม็ดเลือดขาวของระบบภูมิคุ้มกันของสัตว์หลายชนิด สามารถพบได้ในพลาสมาเมมเบรนของเซลล์เหล่านี้หรืออาจหลั่งออกมาเป็นส่วนประกอบที่ซับซ้อนเข้าสู่กระแสเลือดและน้ำเหลืองจึงมีส่วนร่วมอย่างแข็งขันในกระบวนการสร้างภูมิคุ้มกันทางร่างกายหรือปรับตัว
เช่นเดียวกับอิมมูโนโกลบูลินอื่น ๆ (IgG, IgA, IgD และ IgE) อิมมูโนโกลบูลิน M มีโครงสร้างดังกล่าวที่ทำให้สามารถจับแอนติเจนได้เกือบทุกชนิดรวมทั้งโปรตีนไกลโคโปรตีนโพลีแซคคาไรด์และคาร์โบไฮเดรตอื่น ๆ กรดนิวคลีอิกไขมัน ท่ามกลางคนอื่น ๆ.
โครงการอิมมูโนโกลบูลินเอ็มเพนทาเมอร์ ผู้แต่ง: Artur Jan Fijałkowskiวิกิมีเดียคอมมอนส์
IgM เป็นหนึ่งในแอนติบอดีชนิดแรกที่เกิดขึ้นในระหว่างการติดเชื้อแบคทีเรียและในระหว่างการพัฒนาของทารกแรกเกิด
เป็นครั้งแรกที่ได้รับการทำให้บริสุทธิ์ด้วยความเป็นเนื้อเดียวกันอย่างมีนัยสำคัญและเนื่องจากเป็นแอนติบอดีที่มีปฏิกิริยาแบบโพลีนั่นคือมีความสามารถในการจับแอนติเจนสองตัวหรือมากกว่าพร้อมกันแม้ว่าจะมีลักษณะที่แตกต่างกันก็ตามจึงเป็นสิ่งสำคัญมากในการต่อสู้กับสิ่งที่แตกต่างกัน โรค
ในฐานะ "แอนติบอดีธรรมชาติ" นั่นคือสิ่งที่ผลิตโดยไม่ได้รับการฉีดวัคซีนก่อนโดยเจตนาอิมมูโนโกลบูลินเหล่านี้ไม่เพียง แต่จับกับแอนติเจนของแบคทีเรียเท่านั้น แต่ยังรวมถึงไวรัสโปรโตซัวปรสิตเมตาโซอันและเชื้อรารวมถึงส่วนประกอบบางอย่างของพลาสมาในเลือด
โครงสร้างของ IgM
คล้ายคลึงกับสิ่งที่อธิบายไว้สำหรับอิมมูโนโกลบูลิน G ซึ่งเป็นหนึ่งในแอนติบอดีที่มีอยู่มากที่สุดในเลือดและอิมมูโนโกลบูลินอื่น ๆ โมโนเมอร์ของอิมมูโนโกลบูลิน M มีโครงสร้างที่สามารถอธิบายได้ในรูปของ "Y" แม้ว่าจะเป็นเช่นนี้ก็ตาม แอนติบอดีมักพบในพลาสมาเป็นเพนทาเมอร์
แต่ละหน่วยย่อย 5 หน่วยของไกลโคโปรตีนชนิดเพนทาเมอริกนี้ประกอบด้วยสี่โซ่: โซ่หนัก 55 kDa“ µ” สองเส้นที่เหมือนกันและโซ่แสง 25 kDa ที่เหมือนกันสองเส้นซึ่งเมื่อเชื่อมโยงกันในรูปเพนทาเมอริกที่ละลายน้ำได้จะมีน้ำหนักประมาณ 970 kDa
โซ่ไฟจะผูกติดกับโซ่หนักเพียงบางส่วนผ่านการสร้างสะพานไดซัลไฟด์ระหว่างสารตกค้างของซิสเทอีน
เมื่อโมเลกุลเหล่านี้ถูกไฮโดรไลซ์ด้วยเอนไซม์ปฏิกิริยานี้จะส่งผลให้เกิดชิ้นส่วนสองชิ้นโดยหนึ่งในนั้น "เป็นเนื้อเดียวกัน" เรียกว่าพื้นที่คงที่หรือ Fc และอีกส่วนหนึ่งเรียกว่าภูมิภาคตัวแปรหรือ Fab2 (เรียกอีกอย่างว่าพื้นที่ไฮเปอร์ตัวแปร) ซึ่งสามารถจับกับ แอนติเจน
ลำดับกรดอะมิโนของสายโซ่หนักของอิมมูโนโกลบูลิน M โดยเฉพาะอย่างยิ่งของภูมิภาคคงที่เป็นสิ่งที่กำหนดอัตลักษณ์ของมันเช่นเดียวกับไอโซไทป์อื่น ๆ ของแอนติบอดีที่กำหนดไว้ในสัตว์ซึ่งรวมกันเป็นกลุ่ม Superfamily ภูมิคุ้มกันบกพร่อง
โครงสร้างตติยภูมิของโซ่หนักและเบาของแอนติบอดีนี้ประกอบด้วยแผ่นพับที่เชื่อมต่อกันผ่านลูปที่มีความยาวต่างกันซึ่งสามารถทำให้เสถียรได้โดยสะพานไดซัลไฟด์
ในรูปแบบเพนทาเมอร์แต่ละโมโนเมอร์ของ IgM มีปฏิสัมพันธ์กับโซ่พอลิเปปไทด์ของยูเนี่ยนที่เรียกว่าโซ่ J ซึ่งมีขนาด 15 kDa และช่วยให้การสร้างโครงสร้างที่เกิดจากโมโนเมอร์ 5 ตัว
เนื่องจากโมโนเมอร์แต่ละตัวมีความสามารถในการจับโมเลกุลแอนติเจนที่เหมือนกันสองโมเลกุลจึงทำให้ IgM เพนทาเมอร์สามารถจับแอนติเจน 10 ตัวพร้อมกันได้
คุณสมบัติ
อิมมูโนโกลบูลิน M มีส่วนร่วมในการตอบสนองเบื้องต้นต่อแอนติเจนของแบคทีเรียดังนั้นจึงมักเป็นแอนติบอดีตัวแรกที่หลั่งโดยเซลล์ B ที่กระตุ้นในระหว่างการตอบสนองของระบบภูมิคุ้มกัน
เนื่องจากโครงสร้างที่ละลายน้ำได้มีความสามารถในการจับกับโมเลกุลของแอนติเจนจำนวนมากจึงมีความสามารถในการรวมตัวหรือรวมตัวกันของอนุภาคแอนติเจนที่เป็นของเซลล์เช่นเม็ดเลือดแดงแบคทีเรียโปรโตซัวและอื่น ๆ
แอนติบอดีนี้มีความสำคัญมากสำหรับการทำให้เป็นกลางของสารพิษจากแบคทีเรียและยังมีประสิทธิภาพในการไกล่เกลี่ยการทำงานของระบบเสริมซึ่งส่งเสริมการ "opsonization" อย่างรวดเร็วของอนุภาคแอนติเจน
การแสดงภาพกราฟิกของอิมมูโนโกลบูลิน M ที่เชื่อมโยงกับ epitopes แอนติเจนของแบคทีเรียที่บุกรุก (ที่มา: SA1590 ผ่าน Wikimedia Commons)
โดยทั่วไปจะพบรูปแบบโมโนเมอริกของมันติดอยู่กับเมมเบรนในพลาสมาของลิมโฟไซต์ B "ไร้เดียงสา" เช่นเดียวกับในกรณีของอิมมูโนโกลบูลิน D และได้รับการพิจารณาแล้วว่าส่วนใหญ่ของเซลล์ B repertoire ของทารกแรกเกิดสอดคล้องกับลิมโฟไซต์ที่มี IgM ในเยื่อหุ้มเซลล์ .
นอกจากนี้ยังควรให้ความสำคัญกับความจริงที่ว่าอิมมูโนโกลบูลินตัวแรกที่ผลิตโดยเซลล์ B ที่ "ไร้เดียงสา" ในทารกในครรภ์ในระหว่างตั้งครรภ์หลังจากได้รับการกระตุ้นด้วยแอนติเจนครั้งแรก
แม้ว่าจะมีความเข้มข้นต่ำ แต่พบอิมมูโนโกลบูลิน M ในสารคัดหลั่งของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม แต่ข้อเท็จจริงที่ชี้ให้เห็นว่ามันมีส่วนร่วมในการป้องกันภูมิคุ้มกันของเยื่อบุร่างกายด้วย
ค่า IgM สูง (สำคัญ)
บุคคลถือว่ามีค่าอิมมูโนโกลบูลินสูงเมื่อการศึกษาแสดงค่าสูงกว่าช่วงปกติ
ค่าอิมมูโนโกลบูลิน M ในพลาสมาสูงอาจบ่งบอกถึงการได้รับแอนติเจนเมื่อเร็ว ๆ นี้เช่นเดียวกับโรคตับอักเสบจากไวรัสในระยะเริ่มต้นและเงื่อนไขทางพยาธิวิทยาอื่น ๆ เช่น:
- โมโนนิวคลีโอซิส
- โรคไขข้ออักเสบ
- macroglobulinemia ของ Waldenstrom
- โรคไต (ไตถูกทำลาย)
- พัฒนาการของการติดเชื้อที่เกิดจากเชื้อปรสิต
อีกสาเหตุหนึ่งที่ทำให้สามารถรับ IgM ในระดับสูงได้ในซีรั่มคือการมีอยู่ของกลุ่มอาการ“ Hyper IgM” (HIGM) ผู้ป่วยที่เป็นโรคนี้มีความอ่อนไหวต่อการติดเชื้อซ้ำและแม้แต่มะเร็งชนิดต่างๆเนื่องจากจะทำให้ระดับ IgG ลดลงอย่างมาก
ค่าต่ำ (หมายถึง)
การมีอยู่ของพยาธิสภาพที่สำคัญบางอย่างเช่น multiple myelomas มะเร็งเม็ดเลือดขาวบางชนิดและโรคทางภูมิคุ้มกันที่ถ่ายทอดทางพันธุกรรมบางชนิดมีความสัมพันธ์กับระดับอิมมูโนโกลบูลิน M ในซีรัมในระดับต่ำ
ผู้ป่วยที่เป็นโรคขาด Wiskott-Aldrich X-linked อาจมีระดับ IgM ในระดับต่ำ แต่การเพิ่มขึ้นเล็กน้อยของระดับอิมมูโนโกลบูลินอีกสี่ชนิดอาจช่วยชดเชยภาวะนี้ได้
ระดับ IgM ในระดับต่ำสามารถบ่งบอกถึงสภาวะที่รุนแรงกว่าเช่นการขาดอิมมูโนโกลบูลินซึ่งอาจส่งผลกระทบต่อสุขภาพที่รุนแรงโดยเฉพาะอย่างยิ่งในระหว่างการสัมผัสกับแอนติเจนใหม่หรือในช่วงที่เป็นโรคบางชนิด
ข้อบกพร่องเหล่านี้อาจมีสาเหตุหลายประการตั้งแต่ข้อผิดพลาดในระบบการจดจำแอนติเจนไปจนถึงข้อบกพร่องในการผลิตแอนติบอดีโดย B lymphocytes
มีรายงานระดับต่ำถึง 40 มก. / เดซิลิตรสำหรับผู้ป่วยที่มีข้อบกพร่องของ IgM แบบคัดเลือกซึ่งประกอบด้วย dysgammaglobulinemia รูปแบบ "หายาก"
ค่าปกติ
ช่วงปกติของความเข้มข้นของอิมมูโนโกลบูลิน M ในพลาสมามีความผันแปรสูงและขึ้นอยู่กับอายุ ตามกลุ่มอายุที่แตกต่างกันแอนติบอดีนี้มีความเข้มข้น:
- 26-122 mg / dL ระหว่าง 0 ถึง 5 เดือน
- 32-132 mg / dL ระหว่าง 5 ถึง 9 เดือน
- 40-143 mg / dL ระหว่าง 9 ถึง 15 เดือน
- 46-152 mg / dL ระหว่าง 15 ถึง 24 เดือน
- 37-184 mg / dL ระหว่าง 2 ถึง 4 ปี
- 27-224 mg / dL ระหว่าง 4 ถึง 7 ปี
- 35-251 mg / dL ระหว่าง 7 ถึง 10 ปี
- 41-255 mg / dL ระหว่าง 10 ถึง 13 ปี
- 45-244 mg / dL ระหว่าง 13 ถึง 16 ปี
- 49-201 mg / dL ระหว่าง 16 ถึง 18 ปี
- 37-286 mg / dL ในผู้ใหญ่ที่มีอายุมากกว่า 18 ปีแม้ว่าบางข้อความจะระบุว่าช่วงอยู่ระหว่าง 45 ถึง 150 mg / dL ระหว่าง 45 ถึง 250 mg / dL หรือระหว่าง 60 ถึง 360 mg / dL
สิ่งสำคัญคือต้องระบุว่าค่าความเข้มข้นของ IgM เหล่านี้มีค่าน้อยกว่าหรือน้อยกว่า 10 เท่าของอิมมูโนโกลบูลินที่สำคัญอื่น ๆ เช่น IgG เป็นต้น
อ้างอิง
- นักแสดง JK (2019) Introductory Immunology, 2nd: Basic Concepts for Interdisciplinary Applications. สำนักพิมพ์วิชาการ.
- Bengten, E. , Wilson, M. , Miller, N. , Clem, LW, Pilström, L. , & Warr, GW (2000) ไอโซไทป์อิมมูโนโกลบูลิน: โครงสร้างหน้าที่และพันธุศาสตร์ แหล่งกำเนิดและวิวัฒนาการของระบบภูมิคุ้มกันของสัตว์มีกระดูกสันหลัง (หน้า 189-219) สปริงเกอร์เบอร์ลินไฮเดลเบิร์ก
- Burrell, CJ, Howard, CR และ Murphy, FA (2016) ไวรัสวิทยาทางการแพทย์ของเฟนเนอร์และไวท์ สำนักพิมพ์วิชาการ.
- คาซาลี, P. (1998). IgM เอลส์
- Hu, F. , Zhang, L. , Zheng, J. , Zhao, L. , Huang, J. , Shao, W. , … & Qiu, X. (2012). การผลิตอิมมูโนโกลบูลิน M โดยธรรมชาติในเซลล์มะเร็งเยื่อบุผิวของมนุษย์ PloS หนึ่ง, 7 (12)
- Kruetzmann, S. , Rosado, MM, Weber, H. , Germing, U. , Tournilhac, O. , Peter, HH, … & Quinti, I. (2003) เซลล์อิมมูโนโกลบูลิน M memory B ของมนุษย์ที่ควบคุมการติดเชื้อ Streptococcus pneumoniae จะถูกสร้างขึ้นในม้าม วารสารการแพทย์ทดลอง, 197 (7), 939-945
- Petar, P. , Dubois, D. , Rabin, BS, & Shurin, MR (2005) อิมมูโนโกลบูลินไทเทอร์และอิมมูโนโกลบูลินชนิดย่อย ในการวัดภูมิคุ้มกัน (หน้า 158-171) สำนักพิมพ์วิชาการ.
- Sullivan, KE, & Stiehm, ER (Eds.) (2014) ภูมิคุ้มกันบกพร่องของ Stiehm สำนักพิมพ์วิชาการ.