ลักษณะ HOLOENZYME หน้าที่และตัวอย่าง - ชีววิทยา - 2025

holoenzymeเป็นเอนไซม์ที่ถูกสร้างขึ้นจากส่วนโปรตีนที่เรียกว่า apoenzyme รวมกับโมเลกุลที่ไม่ใช่โปรตีนที่เรียกว่าปัจจัย ทั้ง apoenzyme หรือ cofactor จะไม่ทำงานเมื่อแยกจากกัน กล่าวคือเพื่อให้การทำงานนั้นต้องควบคู่ไปด้วยกัน

ดังนั้นโฮโลเอ็นไซม์จึงเป็นเอนไซม์ที่รวมกันและด้วยเหตุนี้จึงมีฤทธิ์เร่งปฏิกิริยา เอนไซม์เป็นสารชีวโมเลกุลประเภทหนึ่งที่มีหน้าที่โดยพื้นฐานเพื่อเพิ่มความเร็วของปฏิกิริยาของเซลล์ เอนไซม์บางชนิดต้องการความช่วยเหลือจากโมเลกุลอื่นเรียกว่าโคแฟกเตอร์

Apoenzyme + cofactor = โฮโลเอ็นไซม์

โคแฟกเตอร์เสริมเอโพเอนไซม์และสร้างโฮโลเอ็นไซม์ที่ใช้งานอยู่ซึ่งทำหน้าที่เร่งปฏิกิริยา เอนไซม์ที่ต้องการปัจจัยร่วมเฉพาะเรียกว่าเอนไซม์คอนจูเกต สิ่งเหล่านี้มีองค์ประกอบหลักสองส่วนคือปัจจัยร่วมซึ่งอาจเป็นไอออนของโลหะ (อนินทรีย์) หรือโมเลกุลอินทรีย์ apoenzyme ส่วนของโปรตีน

ลักษณะเฉพาะ

เกิดขึ้นโดย apoenzymes และ cofactors

Apoenzymes เป็นส่วนของโปรตีนที่ซับซ้อนและปัจจัยร่วมสามารถเป็นไอออนหรือโมเลกุลอินทรีย์

พวกเขายอมรับปัจจัยร่วมที่หลากหลาย

มีปัจจัยร่วมหลายประเภทที่ช่วยสร้างโฮโลเอ็นไซม์ ตัวอย่างบางส่วน ได้แก่ โคเอนไซม์และวิตามินที่พบบ่อยเช่นวิตามิน B, FAD, NAD +, วิตามินซีและโคเอนไซม์เอ

ปัจจัยร่วมบางอย่างที่มีไอออนของโลหะเช่นทองแดงเหล็กสังกะสีแคลเซียมและแมกนีเซียมเป็นต้น ปัจจัยร่วมอีกประเภทหนึ่งคือกลุ่มเทียมที่เรียกว่า

สหภาพชั่วคราวหรือถาวร

ปัจจัยร่วมสามารถจับกับ apoenzymes ที่มีความเข้มแตกต่างกัน ในบางกรณีสหภาพแรงงานอ่อนแอและชั่วคราวในขณะที่ในกรณีอื่น ๆ สหภาพแรงงานมีความเข้มแข็งมากจนถาวร

ในกรณีที่การผูกมัดเป็นแบบชั่วคราวเมื่อปัจจัยร่วมถูกลบออกจากโฮโลเอ็นไซม์มันจะเปลี่ยนกลับไปเป็นเอโพเอนไซม์และหยุดทำงาน

ฟังก์ชัน

โฮโลเอ็นไซม์เป็นเอนไซม์ที่พร้อมที่จะทำหน้าที่เร่งปฏิกิริยา นั่นคือเพื่อเร่งปฏิกิริยาเคมีบางอย่างที่เกิดขึ้นในพื้นที่ต่างๆ

ฟังก์ชั่นอาจแตกต่างกันไปขึ้นอยู่กับการกระทำเฉพาะของโฮโลเอ็นไซม์ สิ่งที่สำคัญที่สุดคือ DNA polymerase ซึ่งมีหน้าที่ในการตรวจสอบให้แน่ใจว่าการคัดลอก DNA ทำได้อย่างถูกต้อง

ตัวอย่างของ holoenzymes ทั่วไป

RNA พอลิเมอเรส

RNA polymerase เป็นโฮโลเอนไซม์ที่เร่งปฏิกิริยาการสังเคราะห์ RNA โฮโลเอ็นไซม์นี้จำเป็นในการสร้างสายอาร์เอ็นเอจากเกลียวแม่แบบดีเอ็นเอซึ่งทำหน้าที่เป็นแม่แบบในระหว่างกระบวนการถอดความ

หน้าที่ของมันคือการเพิ่มไรโบนิวคลีโอไทด์ที่ปลายทั้ง 3 ของโมเลกุลอาร์เอ็นเอที่กำลังเติบโต ในโปรคาริโอต apoenzyme ของ RNA polymerase ต้องการโคแฟกเตอร์ที่เรียกว่าซิกม่า 70

ดีเอ็นเอโพลีเมอเรส

DNA polymerase ยังเป็นโฮโลเอ็นไซม์ที่เร่งปฏิกิริยาโพลีเมอไรเซชันของดีเอ็นเอ เอนไซม์นี้ทำหน้าที่สำคัญมากสำหรับเซลล์เนื่องจากมีหน้าที่ในการจำลองข้อมูลทางพันธุกรรม

DNA polymerase ต้องการไอออนที่มีประจุบวกซึ่งโดยปกติจะเป็นแมกนีเซียมเพื่อทำหน้าที่ของมัน

DNA polymerase มีหลายประเภท: DNA polymerase III เป็นโฮโลเอ็นไซม์ที่มีเอนไซม์หลักสองตัว (Pol III) แต่ละตัวประกอบด้วยสามหน่วยย่อย (α, ɛและθ) ซึ่งเป็นแคลมป์เลื่อนที่มีหน่วยย่อยเบต้าสองหน่วยและคอมเพล็กซ์ของ การตรึงประจุที่มีหน่วยย่อยหลายหน่วย (δ, τ, γ, ψและχ)

คาร์บอนิกแอนไฮเดรส

คาร์บอนิกแอนไฮเดรสหรือที่เรียกว่าคาร์บอเนตดีไฮราเทสเป็นของตระกูลโฮโลเอนไซม์ที่เร่งการเปลี่ยนคาร์บอนไดออกไซด์ (CO2) และน้ำ (H20) อย่างรวดเร็วให้เป็นไบคาร์บอเนต (H2CO3) และโปรตอน (H +)

เอนไซม์ต้องการสังกะสีไอออน (Zn + 2) เป็นปัจจัยร่วมเพื่อทำหน้าที่ของมัน ปฏิกิริยาที่เร่งปฏิกิริยาโดยคาร์บอนิกแอนไฮเดรสสามารถย้อนกลับได้ด้วยเหตุนี้กิจกรรมของมันจึงถือว่ามีความสำคัญเนื่องจากช่วยรักษาสมดุลของกรดเบสระหว่างเลือดและเนื้อเยื่อ

เฮโมโกลบิน

เฮโมโกลบินเป็นโฮโลเอนไซม์ที่สำคัญมากสำหรับการขนส่งก๊าซในเนื้อเยื่อของสัตว์ โปรตีนนี้ที่มีอยู่ในเม็ดเลือดแดงประกอบด้วยธาตุเหล็ก (Fe + 2) และหน้าที่ของมันคือลำเลียงออกซิเจนจากปอดไปยังส่วนอื่น ๆ ของร่างกาย

โครงสร้างโมเลกุลของฮีโมโกลบินเป็น tetramer ซึ่งหมายความว่าประกอบด้วยโซ่โพลีเปปไทด์ 4 สายหรือหน่วยย่อย

แต่ละหน่วยย่อยของโฮโลเอนไซม์นี้ประกอบด้วยกลุ่มฮีมและแต่ละกลุ่มฮีมประกอบด้วยอะตอมของเหล็กที่สามารถจับกับโมเลกุลของออกซิเจนได้ ฮีโมโกลบินกลุ่มฮีมเป็นกลุ่มเทียมที่จำเป็นสำหรับการเร่งปฏิกิริยา

ไซโตโครมออกซิเดส

Cytochrome oxidase เป็นเอนไซม์ที่มีส่วนร่วมในกระบวนการผลิตพลังงานซึ่งดำเนินการในไมโทคอนเดรียของสิ่งมีชีวิตเกือบทั้งหมด

เป็นโฮโลเอ็นไซม์ที่ซับซ้อนซึ่งต้องอาศัยการทำงานร่วมกันของปัจจัยร่วมบางชนิดไอออนของเหล็กและทองแดงเพื่อเร่งปฏิกิริยาของการถ่ายโอนอิเล็กตรอนและการผลิต ATP

ไพรูเวทไคเนส

Pyruvate kinase เป็นอีกหนึ่งโฮโลเอนไซม์ที่สำคัญสำหรับเซลล์ทั้งหมดเนื่องจากมีส่วนร่วมในเส้นทางการเผาผลาญสากลอย่างใดอย่างหนึ่ง: ไกลโคไลซิส

หน้าที่ของมันคือเร่งการถ่ายโอนกลุ่มฟอสเฟตจากโมเลกุลที่เรียกว่าฟอสโฟเอโนลไพรูเวตไปยังโมเลกุลอื่นที่เรียกว่าอะดีโนซีนไดฟอสเฟตเพื่อสร้าง ATP และไพรูเวต

apoenzyme ต้องการไอออนบวกของโพแทสเซียม (K`) และแมกนีเซียม (Mg + 2) เป็นปัจจัยร่วมในการสร้างโฮโลเอ็นไซม์ที่ใช้งานได้

ไพรูเวทคาร์บอกซิเลส

อีกตัวอย่างหนึ่งที่สำคัญคือไพรูเวทคาร์บอกซิเลสซึ่งเป็นโฮโลเอ็นไซม์ที่กระตุ้นการถ่ายโอนกลุ่มคาร์บอกซิลไปยังโมเลกุลไพรูเวท ดังนั้นไพรูเวตจึงถูกเปลี่ยนเป็น oxaloacetate ซึ่งเป็นตัวกลางสำคัญในการเผาผลาญ

เพื่อให้ทำงานได้อย่างมีประสิทธิภาพ apoenzyme pyruvate carboxylase ต้องการปัจจัยร่วมที่เรียกว่าไบโอติน

Acetyl CoA คาร์บอกซิเลส

Acetyl-CoA carboxylase เป็นโฮโลเอนไซม์ที่มีปัจจัยร่วมตามชื่อของมันคือโคเอนไซม์เอ

เมื่อ apoenzyme และ Coenzyme A อยู่คู่กันโฮโลเอ็นไซม์จะถูกเร่งปฏิกิริยาเพื่อทำหน้าที่ของมัน: ถ่ายโอนหมู่คาร์บอกซิลไปยัง acetyl-CoA เพื่อเปลี่ยนเป็น malonyl coenzyme A (malonyl-CoA)

Acetyl-CoA ทำหน้าที่สำคัญทั้งในเซลล์สัตว์และเซลล์พืช

โมโนอะมีนออกซิเดส

นี่คือโฮโลเอ็นไซม์ที่สำคัญในระบบประสาทของมนุษย์หน้าที่ของมันคือส่งเสริมการย่อยสลายของสารสื่อประสาทบางชนิด

เพื่อให้โมโนเอมีนออกซิเดสเป็นตัวเร่งปฏิกิริยาจำเป็นต้องจับโควาเลนต์กับโคแฟกเตอร์ฟลาวินอะดีนีนไดนิวคลีโอไทด์ (FAD)

แลคเตทดีไฮโดรจีเนส

แลคเตทดีไฮโดรจีเนสเป็นโฮโลเอนไซม์ที่สำคัญสำหรับสิ่งมีชีวิตทุกชนิดโดยเฉพาะในเนื้อเยื่อที่ใช้พลังงานมากเช่นหัวใจสมองตับกล้ามเนื้อโครงร่างปอดเป็นต้น

เอนไซม์นี้ต้องการปัจจัยร่วมของมันคือนิโคตินาไมด์อะดีนีนไดนิวคลีโอไทด์ (NAD) เพื่อเร่งปฏิกิริยาไพรูเวตให้เป็นปฏิกิริยาการเปลี่ยนแลคเตท

catalase

คาตาเลสเป็นโฮโลเอ็นไซม์ที่สำคัญในการป้องกันความเป็นพิษต่อเซลล์ หน้าที่ของมันคือการสลายไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ซึ่งเป็นผลผลิตจากการเผาผลาญของเซลล์ให้เป็นออกซิเจนและน้ำ

apoenzyme ของ catalase ต้องการปัจจัยร่วมสองตัวในการกระตุ้น: แมงกานีสไอออนและกลุ่มเทียม HEMO ซึ่งคล้ายกับเฮโมโกลบิน

อ้างอิง

1. Agrawal, A. , Gandhe, M. , Gupta, D. , & Reddy, M. (2016). การศึกษาเบื้องต้นเกี่ยวกับ Serum Lactate Dehydrogenase (LDH) -Prognostic Biomarker ในมะเร็งเต้านม Journal of Clinical and Diagnostic Research, 6–8
2. Athappilly, FK และ Hendrickson, WA (1995) โครงสร้างของโดเมนไบโอตินิลของอะซิทิล - โคเอนไซม์คาร์บอกซิเลสที่กำหนดโดย MAD phasing โครงสร้าง, 3 (12), 1407–1419.
3. Berg, J. , Tymoczko, J. , Gatto, G. & Strayer, L. (2015). ชีวเคมี (ฉบับที่ 8) WH Freeman และ บริษัท
4. ก้น, AA, Michaels, S. , & Kissinger, P. (2002). ความสัมพันธ์ของระดับซีรั่มแลคเตทดีไฮโดรจีเนสกับการติดเชื้อฉวยโอกาสและการลุกลามของเอชไอวี International Journal of Infectious Diseases, 6 (3), 178–181
5. เฟกเลอร์เจ (2487). หน้าที่ของ Carbonic Anhydrase ในเลือด ธรรมชาติ, 137–38.
6. Gaweska, H. , & Fitzpatrick, PF (2011). โครงสร้างและกลไกของตระกูล monoamine oxidase แนวคิดทางชีวโมเลกุล, 2 (5), 365–377.
7. Gupta, V. , & Bamezai, RNK (2010). Human pyruvate kinase M2: โปรตีนมัลติฟังก์ชั่น วิทยาศาสตร์โปรตีน, 19 (11), 2031–2044.
8. จิตราภักดี, S. , St Maurice, M. , Rayment, I. , Cleland, WW, Wallace, JC, & Attwood, PV (2008). โครงสร้างกลไกและการควบคุมของไพรูเวทคาร์บอกซิเลส วารสารชีวเคมี, 413 (3), 369-387.
9. มิวเออร์เฮด, H. (1990). ไอโซเอนไซม์ของไพรูเวทไคเนส Biochemical Society Transactions, 18, 2496-2539
10. Solomon, E. , Berg, L. & Martin, D. (2004). ชีววิทยา (7th ed.) Cengage Learning.
11. สุบูรณ, CT (2559). โครงสร้างและหน้าที่ของคาร์บอนิกแอนไฮเดรส วารสารชีวเคมี, 473 (14), 2566–2575.
12. Tipton, KF, Boyce, S. , O'Sullivan, J. , Davey, GP, & Healy, J. (2004). โมโนเอมีนออกซิเดส: ความแน่นอนและความไม่แน่นอน เคมียาปัจจุบัน, 11 (15), 2508-2525.
13. Voet, D. , Voet, J. & Pratt, C. (2016). พื้นฐานชีวเคมี: ชีวิตในระดับโมเลกุล (ฉบับที่ 5) ไวลีย์
14. Xu, HN, Kadlececk, S. , Profka, H. , Glickson, JD, Rizi, R. , & Li, LZ (2014) Lactate ที่สูงขึ้นเป็นตัวบ่งชี้ความเสี่ยงในการแพร่กระจายของเนื้องอกα A Pilot MRS Study โดยใช้ Hyperpolarized13C-Pyruvate รังสีวิชาการ, 21 (2), 223–231.