hydrolasesเอนไซม์ที่มีหน้าที่รับผิดชอบในการไฮโดรไลซ์ประเภทต่างๆของพันธะเคมีในสารที่แตกต่างกัน ในบรรดาพันธะหลักที่ไฮโดรไลซ์ ได้แก่ พันธะเอสเทอร์ไกลโคซิดิกและเพปไทด์
ภายในกลุ่มของไฮโดรเลสมีการจำแนกเอนไซม์ที่แตกต่างกันมากกว่า 200 ชนิดโดยจัดกลุ่มอย่างน้อย 13 ชุด การจำแนกประเภทของพวกมันขึ้นอยู่กับชนิดของสารประกอบทางเคมีที่ทำหน้าที่เป็นสารตั้งต้น
การสร้างแบบจำลองกราฟิกด้วยเครื่องมือชีวสารสนเทศศาสตร์ของโครงสร้างของไฮโดรเลส (ที่มา: Jawahar Swaminathan และเจ้าหน้าที่ MSD ที่ European Bioinformatics Institute ผ่าน Wikimedia Commons)
ไฮโดรเลสมีความจำเป็นสำหรับการย่อยอาหารในลำไส้ของสัตว์เนื่องจากมีหน้าที่ในการย่อยสลายพันธะส่วนใหญ่ที่ประกอบเป็นโครงสร้างคาร์บอเนตของอาหารที่กิน
เอนไซม์เหล่านี้ทำงานในสื่อที่เป็นน้ำเนื่องจากพวกมันต้องการโมเลกุลของน้ำรอบตัวเพื่อเพิ่มเข้าไปในสารประกอบเมื่อโมเลกุลถูกแยกออก กล่าวง่ายๆคือไฮโดรเลสทำหน้าที่เร่งปฏิกิริยาไฮโดรไลติกของสารประกอบที่พวกมันทำหน้าที่
ตัวอย่างเช่นเมื่อไฮโดรเลสทำลายพันธะโควาเลนต์ CC ผลลัพธ์มักจะเป็นหมู่ C-OH และกลุ่ม CH
โครงสร้าง
เช่นเดียวกับเอนไซม์หลายชนิดไฮโดรเลสเป็นโปรตีนทรงกลมที่จัดเป็นโครงสร้างที่ซับซ้อนซึ่งจัดระเบียบตัวเองผ่านปฏิสัมพันธ์ในโมเลกุล
ไฮโดรเลสเช่นเดียวกับเอนไซม์ทั้งหมดจับกับโมเลกุลของสารตั้งต้นอย่างน้อยหนึ่งโมเลกุลในพื้นที่ของโครงสร้างที่เรียกว่า "แอคทีฟไซต์" ไซต์นี้เป็นช่องหรือรอยแยกที่ล้อมรอบด้วยสารตกค้างของกรดอะมิโนจำนวนมากที่ช่วยในการจับหรือยึดวัสดุพิมพ์
ไฮโดรเลสแต่ละชนิดมีความเฉพาะเจาะจงสำหรับสารตั้งต้นที่กำหนดซึ่งกำหนดโดยโครงสร้างระดับตติยภูมิและโดยโครงสร้างของกรดอะมิโนที่ประกอบเป็นไซต์ที่ใช้งานอยู่ ความจำเพาะนี้ได้รับการยกขึ้นด้วยวิธีการสอนโดย Emil Fischer เป็น "กุญแจและกุญแจ"
เป็นที่ทราบกันดีอยู่แล้วว่าสารตั้งต้นมักก่อให้เกิดการเปลี่ยนแปลงหรือบิดเบือนในโครงสร้างของเอนไซม์และในทางกลับกันเอนไซม์จะบิดเบือนโครงสร้างของสารตั้งต้นเพื่อให้ "พอดี" กับบริเวณที่ใช้งานอยู่
คุณสมบัติ
ไฮโดรเลสทั้งหมดมีหน้าที่หลักในการทำลายพันธะเคมีระหว่างสารประกอบสองชนิดหรือภายในโครงสร้างของโมเลกุลเดียวกัน
มีไฮโดรเลสที่จะทำลายพันธะเกือบทุกประเภท: บางชนิดย่อยสลายพันธะเอสเทอร์ระหว่างคาร์โบไฮเดรตและพันธะเปปไทด์ระหว่างกรดอะมิโนของโปรตีนอื่น ๆ พันธะคาร์บอกซิลิก ฯลฯ
วัตถุประสงค์ของการย่อยสลายพันธะเคมีที่เร่งปฏิกิริยาโดยเอนไซม์ไฮโดรเลสแตกต่างกันไปมาก ตัวอย่างเช่นไลโซไซม์มีหน้าที่ในการไฮโดรไลซิสของพันธะเคมีโดยมีวัตถุประสงค์เพื่อปกป้องสิ่งมีชีวิตที่สังเคราะห์ขึ้น
เอนไซม์นี้สลายพันธะที่ยึดสารประกอบเข้าด้วยกันในผนังเซลล์ของแบคทีเรียเพื่อปกป้องร่างกายมนุษย์จากการแพร่กระจายของแบคทีเรียและการติดเชื้อที่อาจเกิดขึ้น
นิวคลีเอสคือเอนไซม์ "ฟอสฟาเทส" ที่มีความสามารถในการย่อยสลายกรดนิวคลีอิกซึ่งสามารถเป็นตัวแทนของกลไกการป้องกันเซลล์จากไวรัส DNA หรือ RNA
ไฮโดรเลสอื่น ๆ เช่น "ซีรีนโปรตีเอส" ประเภทย่อยสลายพันธะเปปไทด์ของโปรตีนในระบบทางเดินอาหารเพื่อให้กรดอะมิโนดูดซึมได้ในเยื่อบุผิวทางเดินอาหาร
ไฮโดรเลสมีส่วนเกี่ยวข้องกับเหตุการณ์การผลิตพลังงานต่างๆในการเผาผลาญของเซลล์เนื่องจากฟอสฟาเตสกระตุ้นการปลดปล่อยโมเลกุลฟอสเฟตจากพื้นผิวที่มีพลังงานสูงเช่นไพรูเวตในไกลโคไลซิส
ตัวอย่างของไฮโดรเลส
ท่ามกลางความหลากหลายของไฮโดรเลสที่นักวิทยาศาสตร์ระบุว่ามีบางส่วนได้รับการศึกษาโดยให้ความสำคัญมากกว่าชนิดอื่นเนื่องจากมีส่วนเกี่ยวข้องกับกระบวนการต่างๆที่จำเป็นต่อการดำรงชีวิตของเซลล์
ซึ่งรวมถึงไลโซไซม์โปรตีเอสซีรีนฟอสฟาเตสประเภทเอนโดนิซิเดสและกลูโคซิเดสหรือไกลโคไซเลส
ไลโซไซม์
เอนไซม์ประเภทนี้จะสลายชั้นเปปทิโดไกลแคนของผนังเซลล์ของแบคทีเรียแกรมบวก สิ่งนี้มักจะทำให้เกิดการสลายตัวของแบคทีเรียทั้งหมด
ไลโซไซม์ปกป้องร่างกายของสัตว์จากการติดเชื้อแบคทีเรียและมีมากในสารคัดหลั่งของร่างกายในเนื้อเยื่อที่สัมผัสกับสิ่งแวดล้อมเช่นน้ำตาน้ำลายและน้ำมูก
ไลโซโซมของไข่ไก่เป็นโครงสร้างโปรตีนชนิดแรกที่ตกผลึกผ่านรังสีเอกซ์การตกผลึกนี้ดำเนินการโดย David Phillips ในปี 1965 ที่ Royal Institute of London
บริเวณที่ใช้งานของเอนไซม์นี้ประกอบด้วยเปปไทด์ Asparagine-Alanine-Methionine-Asparagine-Alanine-Glycine-Asparagine-Alanine-Methionine (NAM-NAG-NAM)
ซีรีนโปรตีเอส
เอนไซม์ในกลุ่มนี้มีหน้าที่ไฮโดรไลซิงพันธะเปปไทด์ในเปปไทด์และโปรตีน การศึกษาโดยทั่วไป ได้แก่ ทริปซินและไคโมทริปซิน อย่างไรก็ตามซีรีนโปรตีเอสมีหลายประเภทซึ่งแตกต่างกันไปตามความจำเพาะของสารตั้งต้นและกลไกการเร่งปฏิกิริยา
"ซีรีนโปรตีเอส" มีลักษณะเฉพาะคือมีกรดอะมิโนนิวคลีโอฟิลิกประเภทซีรีนในบริเวณที่ใช้งานซึ่งทำหน้าที่ในการสลายพันธะเปปไทด์ระหว่างกรดอะมิโน โปรตีเอสของซีรีนยังสามารถทำลายพันธะเอสเทอร์ได้หลายชนิด
โครงร่างกราฟิกของการกระทำของโปรตีเอสซีรีนทำลายพันธะเปปไทด์ในกรดอะมิโนฮิสทิดีน (ที่มา: Zephyris จาก Wikipedia ภาษาอังกฤษผ่าน Wikimedia Commons)
เอนไซม์เหล่านี้ตัดเปปไทด์และโปรตีนโดยไม่เฉพาะเจาะจง อย่างไรก็ตามเปปไทด์และโปรตีนทั้งหมดที่จะตัดจะต้องเชื่อมต่อที่ N-terminus ของพันธะเปปไทด์กับบริเวณที่ทำงานของเอนไซม์
โปรตีเอสซีรีนแต่ละตัวจะตัดพันธะเอไมด์ที่ก่อตัวระหว่างปลายขั้ว C ของกรดอะมิโนที่ปลายคาร์บอกซิลและกรดอะมิโนเอมีนที่อยู่ตรงปลายขั้ว N ของเปปไทด์
ฟอสฟาเตสประเภทนิวคลีเอส
เอนไซม์เหล่านี้เร่งความแตกแยกของพันธะฟอสโฟดิสเตอร์ของน้ำตาลและฟอสเฟตของฐานไนโตรเจนที่ประกอบเป็นนิวคลีโอไทด์ เอนไซม์เหล่านี้มีหลายประเภทเนื่องจากมีความจำเพาะสำหรับชนิดของกรดนิวคลีอิกและบริเวณรอยแยก
โครงร่างกราฟิกของการกระทำของ endonuclease ไฮโดรไลซิงพันธะ phosphodiester (ที่มา: J3D3 ผ่าน Wikimedia Commons)
เอนโดนิวคลีเอสเป็นสิ่งที่ขาดไม่ได้ในสาขาเทคโนโลยีชีวภาพเนื่องจากอนุญาตให้นักวิทยาศาสตร์ปรับเปลี่ยนจีโนมของสิ่งมีชีวิตโดยการตัดและแทนที่ชิ้นส่วนข้อมูลทางพันธุกรรมของเซลล์เกือบทุกชนิด
เอนโดนิวคลีเอสทำให้เกิดความแตกแยกของฐานไนโตรเจนในสามขั้นตอน ประการแรกคือผ่านกรดอะมิโนนิวคลีโอฟิลิกจากนั้นโครงสร้างตัวกลางที่มีประจุลบจะถูกสร้างขึ้นเพื่อดึงดูดกลุ่มฟอสเฟตและในที่สุดก็ทำลายพันธะระหว่างฐานทั้งสอง
อ้างอิง
- Davies, G. , และ Henrissat, B. (1995). โครงสร้างและกลไกของไกลโคซิลไฮโดรเลส โครงสร้าง, 3 (9), 853-859.
- Lehninger, AL, Nelson, DL, Cox, MM, & Cox, MM (2005) หลักการทางชีวเคมีของ Lehninger Macmillan
- แมทธิวส์, AP (2479). หลักการทางชีวเคมี ว. ไม้.
- Murray, RK, Granner, DK, Mayes, P. , & Rodwell, V. (2009). ภาพประกอบชีวเคมีของฮาร์เปอร์ 28 (น. 588) นิวยอร์ก: McGraw-Hill
- Ollis, DL, Cheah, E. , Cygler, M. , Dijkstra, B. , Frolow, F. , Franken, SM, … & Sussman, JL (1992) พับα / βไฮโดรเลส วิศวกรรมโปรตีนการออกแบบและการคัดเลือก, 5 (3), 197-211.