โครงสร้างควอเทอร์นารีของโปรตีน: ลักษณะ - ชีววิทยา

Quaternary โครงสร้างของโปรตีนที่กำหนดความสัมพันธ์เชิงพื้นที่ระหว่างแต่ละหน่วยย่อยเพปไทด์ของพวกเขาเข้าร่วมโดยกองกำลังที่ไม่ใช่โควาเลนต์ ในโปรตีนโพลีเมอร์แต่ละสายโซ่ของโพลีเปปไทด์ที่ประกอบขึ้นเรียกว่าหน่วยย่อยหรือโปรโตเมอร์

โปรตีนสามารถประกอบด้วยหนึ่ง (โมโนเมอริก) สอง (ไดเมอริก) หลายตัว (โอลิโกเมอริก) หรือหลายโปรโตเมอร์ (พอลิเมอร์) โปรโตเมอร์เหล่านี้สามารถมีโครงสร้างโมเลกุลที่คล้ายกันหรือแตกต่างกันมาก ในกรณีแรกพวกเขากล่าวว่าเป็นโปรตีนที่มีลักษณะคล้ายฮอร์โมนและในกรณีที่สองคือ heterotypic

ตัวอย่างโครงสร้างควอเทอร์นารีของโปรตีนแอนติเจนนิวเคลียร์ที่เพิ่มจำนวนเซลล์ ถ่ายและแก้ไขจาก: Thomas Shafee

ในสัญกรณ์ทางวิทยาศาสตร์นักชีวเคมีใช้อักษรกรีกตัวห้อยเพื่ออธิบายองค์ประกอบโปรโตเมอร์ของโปรตีน ยกตัวอย่างเช่นโปรตีน homotypic tetrameric ถูกกำหนดα ₄ขณะที่โปรตีน tetrameric สร้างขึ้นจากสอง dimers ที่แตกต่างกันถูกกำหนดα ₂ β 2

โครงสร้างโปรตีน

โปรตีนเป็นโมเลกุลเชิงซ้อนที่ใช้การกำหนดค่าสามมิติที่แตกต่างกัน การกำหนดค่าเหล่านี้มีลักษณะเฉพาะสำหรับโปรตีนแต่ละชนิดและช่วยให้สามารถทำหน้าที่เฉพาะเจาะจงได้ ระดับของการจัดโครงสร้างของโปรตีนมีดังนี้

โครงสร้างหลัก

มันหมายถึงลำดับที่กรดอะมิโนที่แตกต่างกันถูกจัดเรียงในห่วงโซ่โพลีเปปไทด์ ลำดับนี้กำหนดโดยลำดับดีเอ็นเอที่เข้ารหัสโปรตีนดังกล่าว

โครงสร้างทุติยภูมิ

โปรตีนส่วนใหญ่ไม่ใช่สายโซ่ยาวของกรดอะมิโนที่ขยายเต็มที่ แต่มีบริเวณที่พับเป็นเกลียวหรือแผ่นเป็นประจำ การพับนี้คือสิ่งที่เรียกว่าโครงสร้างรอง

โครงสร้างตติยภูมิ

ในทางกลับกันพื้นที่พับของโครงสร้างทุติยภูมิสามารถพับและประกอบเป็นโครงสร้างที่กะทัดรัดกว่าได้ การพับสุดท้ายนี้เป็นสิ่งที่ทำให้โปรตีนมีรูปร่างเป็นสามมิติ

โครงสร้างควอเทอร์นารี

ในโปรตีนที่เกิดจากหน่วยย่อยมากกว่าหนึ่งหน่วยโครงสร้างควอเทอร์นารีคือความสัมพันธ์เชิงพื้นที่ที่มีอยู่ระหว่างหน่วยย่อยแต่ละหน่วยซึ่งเชื่อมโยงกันด้วยพันธะที่ไม่ใช่โคเวเลนต์

โครงสร้างขั้นต้นทุติยภูมิตติยภูมิและควอเทอร์นารีของโปรตีนโครงสร้างสามมิติ ถ่ายและแก้ไขจาก: Alejandro Porto.

เสถียรภาพของโครงสร้างควอเทอร์นารี

โครงสร้างสามมิติของโปรตีนถูกทำให้เสถียรโดยปฏิสัมพันธ์ที่อ่อนแอหรือไม่ใช่โควาเลนต์ แม้ว่าพันธะหรือปฏิสัมพันธ์เหล่านี้จะอ่อนกว่าพันธะโควาเลนต์ปกติ แต่ก็มีจำนวนมากและผลสะสมของมันก็มีพลัง ที่นี่เราจะดูการโต้ตอบที่พบบ่อยที่สุด

ปฏิสัมพันธ์ที่ไม่ชอบน้ำ

กรดอะมิโนบางชนิดประกอบด้วยโซ่ข้างที่ไม่ชอบน้ำ เมื่อโปรตีนมีกรดอะมิโนเหล่านี้การพับของโมเลกุลจะสั่งให้โซ่ด้านข้างเหล่านี้เข้าหาด้านในของโปรตีนและปกป้องพวกมันจากน้ำ ลักษณะของโซ่ข้างที่แตกต่างกันหมายความว่าพวกมันมีส่วนทำให้เกิดผลไม่ชอบน้ำในรูปแบบต่างๆ

ปฏิสัมพันธ์ของ Van der Waals

ปฏิสัมพันธ์เหล่านี้เกิดขึ้นเมื่อโมเลกุลหรืออะตอมที่ไม่ได้เชื่อมโยงกันด้วยพันธะโควาเลนต์เข้าใกล้กันมากเกินไปและด้วยเหตุนี้วงโคจรอิเล็กทรอนิกส์ชั้นนอกสุดของพวกมันเริ่มทับซ้อนกัน

ในเวลานั้นแรงผลักดันจะถูกสร้างขึ้นระหว่างอะตอมเหล่านี้ซึ่งเติบโตอย่างรวดเร็วเมื่อศูนย์กลางของพวกมันเข้าใกล้ สิ่งเหล่านี้เรียกว่า 'กองกำลังของแวนเดอร์วาลส์'

โหลด - โหลดปฏิสัมพันธ์

มันคือปฏิสัมพันธ์ไฟฟ้าสถิตที่เกิดขึ้นระหว่างอนุภาคที่มีประจุไฟฟ้าคู่หนึ่ง ในโปรตีนปฏิกิริยาประเภทนี้เกิดขึ้นทั้งเนื่องจากประจุไฟฟ้าสุทธิของโปรตีนและประจุไฟฟ้าแต่ละตัวที่มีอยู่ภายใน ปฏิสัมพันธ์ประเภทนี้บางครั้งเรียกว่าสะพานเกลือ

พันธะไฮโดรเจน

พันธะไฮโดรเจนถูกสร้างขึ้นระหว่างอะตอมของไฮโดรเจนที่ผูกมัดด้วยโควาเลนต์กับกลุ่มผู้บริจาคพันธะไฮโดรเจนและอิเล็กตรอนอิสระคู่หนึ่งที่อยู่ในกลุ่มตัวรับพันธะ

พันธะประเภทนี้มีความสำคัญมากเนื่องจากคุณสมบัติของโมเลกุลจำนวนมากรวมถึงโมเลกุลของน้ำและโมเลกุลทางชีวภาพส่วนใหญ่เกิดจากพันธะไฮโดรเจน มันแบ่งปันคุณสมบัติของพันธะโควาเลนต์ (อิเล็กตรอนร่วมกัน) และของปฏิสัมพันธ์ที่ไม่ใช่โควาเลนต์ (ปฏิสัมพันธ์ที่มีประจุไฟฟ้า)

ปฏิสัมพันธ์ของไดโพล

ในโมเลกุลรวมทั้งโปรตีนที่ไม่มีประจุสุทธิการจัดเรียงของประจุภายในที่ไม่สม่ำเสมออาจเกิดขึ้นได้โดยที่ค่าหนึ่งมีค่าเป็นลบมากกว่าอีกเล็กน้อย นี่คือสิ่งที่เรียกว่าไดโพล

สภาพไดโพลาร์ของโมเลกุลนี้อาจเป็นแบบถาวร แต่ก็สามารถเกิดขึ้นได้เช่นกัน ไดโพลสามารถดึงดูดไอออนหรือไดโพลอื่น ๆ หากไดโพลเป็นแบบถาวรการโต้ตอบจะมีขอบเขตมากกว่าที่ไดโพลที่เหนี่ยวนำ

นอกเหนือจากปฏิสัมพันธ์ที่ไม่ใช่โควาเลนต์เหล่านี้แล้วโปรตีนโอลิโกเมอริกบางชนิดยังคงรักษาโครงสร้างควอเทอร์นารีผ่านพันธะโควาเลนต์ชนิดหนึ่งคือพันธะไดซัลไฟด์ สิ่งเหล่านี้ถูกสร้างขึ้นระหว่างกลุ่มซัลไฮดริลของซีสเทอีนของโปรโตเมอร์ที่แตกต่างกัน

พันธะไดซัลไฟด์ยังช่วยทำให้โครงสร้างทุติยภูมิของโปรตีนมีเสถียรภาพ แต่ในกรณีนี้จะเชื่อมโยงไซสไตนิลที่ตกค้างภายในโพลีเปปไทด์เดียวกัน (พันธะไดซัลไฟด์ intrapolypeptide)

ปฏิสัมพันธ์ระหว่างโปรโตเมอร์

ดังที่ระบุไว้ข้างต้นในโปรตีนที่ประกอบด้วยหน่วยย่อยหรือโปรโตเมอร์หลายหน่วยหน่วยย่อยเหล่านี้อาจคล้ายกัน (โฮโมไทปิก) หรือต่างกัน (เฮเทอโรไทป์)

ปฏิสัมพันธ์ของ Homotypic

หน่วยย่อยที่ประกอบกันเป็นโปรตีนคือโซ่โพลีเปปไทด์ที่ไม่สมมาตร อย่างไรก็ตามในการโต้ตอบแบบโฮโมไทปิกหน่วยย่อยเหล่านี้สามารถเชื่อมโยงในรูปแบบต่างๆทำให้ได้สมมาตรประเภทต่างๆ

กลุ่มที่มีปฏิสัมพันธ์ของแต่ละโปรโตเมอร์โดยทั่วไปจะอยู่ในตำแหน่งที่แตกต่างกันซึ่งเป็นสาเหตุที่เรียกว่าปฏิสัมพันธ์ต่างกัน ปฏิสัมพันธ์ที่แตกต่างกันระหว่างหน่วยย่อยที่แตกต่างกันบางครั้งเกิดขึ้นในลักษณะที่แต่ละหน่วยย่อยถูกบิดเมื่อเทียบกับหน่วยก่อนหน้าซึ่งสามารถบรรลุโครงสร้างแบบขดลวดได้

ในบางครั้งการโต้ตอบเกิดขึ้นในลักษณะที่กำหนดกลุ่มของหน่วยย่อยไว้รอบแกนสมมาตรหนึ่งหรือหลายแกนในสิ่งที่เรียกว่าสมมาตรกลุ่มจุด เมื่อมีความสมมาตรหลายแกนแต่ละหน่วยย่อยจะหมุนตามเพื่อนบ้าน 360 ° / n (โดยที่ n แทนจำนวนแกน)

ในบรรดาประเภทของสมมาตรที่ได้จากวิธีนี้ ได้แก่ ขดลวดลูกบาศก์และไอโคซาฮิดรัล

เมื่อหน่วยย่อยสองหน่วยโต้ตอบกันผ่านแกนไบนารีแต่ละหน่วยจะหมุน 180 °เทียบกับอีกแกนหนึ่งรอบแกนนั้น สมมาตรนี้เป็นที่รู้จักกันเป็น C ₂สมมาตร ในนั้นไซต์การโต้ตอบในแต่ละหน่วยย่อยจะเหมือนกัน ในกรณีนี้เราไม่ได้พูดถึงปฏิสัมพันธ์ที่ไม่เหมือนกัน แต่เป็นปฏิสัมพันธ์ที่ไม่เหมาะสม

หากในทางตรงกันข้ามการเชื่อมโยงระหว่างส่วนประกอบทั้งสองของตัวหรี่แสงนั้นต่างกันจากนั้นจะได้ตัวหรี่แบบไม่สมมาตร

ปฏิสัมพันธ์ของเฮเทอโรไทป์

หน่วยย่อยที่ทำปฏิกิริยากับโปรตีนไม่ได้มีลักษณะเดียวกันเสมอไป มีโปรตีนที่ประกอบด้วยหน่วยย่อยที่แตกต่างกันตั้งแต่สิบสองหน่วยขึ้นไป

ปฏิสัมพันธ์ที่รักษาเสถียรภาพของโปรตีนจะเหมือนกับปฏิกิริยาโฮโมไทปิก แต่โดยทั่วไปจะได้รับโมเลกุลที่ไม่สมมาตรอย่างสมบูรณ์

ตัวอย่างเช่นเฮโมโกลบินเป็น tetramer ที่มีหน่วยย่อยสองคู่ที่แตกต่างกัน (α ₂ β ₂ )

โครงสร้างควอเทอร์นารีของฮีโมโกลบิน ถ่ายและตัดต่อจาก: Benjah-bmm27. ดัดแปลงโดย Alejandro Porto .

อ้างอิง

CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). Biochemestry พิมพ์ครั้งที่ 3. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
RK Murray, P.Mayes, DC Granner และ VW Rodwell (1996) ชีวเคมีของ Harper Appleton & Lange
JM Berg, JL Tymoczko และ L.Stryer (2002) Biochemestry พิมพ์ครั้งที่ 5. WH Freeman และ บริษัท
J. Koolman & K.-H. Roehm (2548). แผนที่สีของชีวเคมี. พิมพ์ครั้งที่ 2. Thieme
อ. เลห์นิงเงอร์ (2521). ชีวเคมี. Ediciones Omega, SA
แอลสไตรเยอร์ (1995). Biochemestry WH Freeman and Company, นิวยอร์ก

โครงสร้างควอเทอร์นารีของโปรตีน: ลักษณะ - ชีววิทยา - 2026