อะไมเลส: ลักษณะการจำแนกโครงสร้างหน้าที่ - ชีววิทยา - 2025

อะไมเลสเป็นคำที่ใช้ในการระบุกลุ่มของเอนไซม์ที่สำคัญซึ่งมีหน้าที่ในการไฮโดรไลซิสของพันธะไกลโคซิดิกระหว่างโมเลกุลกลูโคสที่มีอยู่ในคาร์โบไฮเดรตเช่นแป้งและอื่น ๆ ที่เกี่ยวข้องซึ่งกินเข้าไปในอาหารของสิ่งมีชีวิตหลายชนิด

เอนไซม์ประเภทนี้ผลิตโดยแบคทีเรียเชื้อราสัตว์และพืชโดยพวกมันเร่งปฏิกิริยาเดียวกันและมีหน้าที่ต่าง ๆ โดยส่วนใหญ่เกี่ยวข้องกับการเผาผลาญพลังงาน

การแสดงกราฟิกของอัลฟาอะไมเลสที่มาจากสัตว์ (ที่มา: Jawahar Swaminathan และเจ้าหน้าที่ MSD ที่ European Bioinformatics Institute ผ่าน Wikimedia Commons)

ผลิตภัณฑ์ของปฏิกิริยาไฮโดรลิซิสของพันธะไกลโคซิดิกถือได้ว่าเป็นลักษณะเฉพาะของเอนไซม์อะไมโลไลติกแต่ละชนิดดังนั้นจึงมักเป็นตัวแปรสำคัญสำหรับการจำแนกประเภท

ความสำคัญของเอนไซม์เหล่านี้ไม่ได้เป็นเพียงแค่ทางสรีรวิทยาเท่านั้นเนื่องจากในปัจจุบันเอนไซม์ประเภทนี้มีความสำคัญทางเทคโนโลยีชีวภาพอย่างมากในอุตสาหกรรมการผลิตอาหารกระดาษสิ่งทอน้ำตาลและอื่น ๆ

คำว่า "อะไมเลส" มาจากภาษากรีก "อะมิลอน" ซึ่งแปลว่าแป้งและได้รับการประกาศเกียรติคุณในปี 1833 โดยนักวิทยาศาสตร์ Payen และ Persoz ผู้ศึกษาปฏิกิริยาไฮโดรไลติกของเอนไซม์นี้กับแป้ง

ลักษณะเฉพาะ

อะไมเลสบางชนิดมีหลายชนิดในธรรมชาติเช่นมันเทศβ-amylase ซึ่งมีพฤติกรรมเหมือนเตตระเมอร์ อย่างไรก็ตามน้ำหนักโมเลกุลโดยประมาณของโมโนเมอร์อะไมเลสอยู่ในช่วง 50 kDa

โดยทั่วไปทั้งเอนไซม์จากพืชและสัตว์มีองค์ประกอบของกรดอะมิโน "ทั่วไป" และมีกิจกรรมที่เหมาะสมที่ pH ระหว่าง 5.5 ถึง 8 หน่วย (โดยอะไมเลสจากสัตว์จะออกฤทธิ์มากกว่าที่ pH เป็นกลางมากกว่า)

อะไมเลสเป็นเอนไซม์ที่สามารถไฮโดรไลซิงพันธะไกลโคซิดิกของโพลีแซ็กคาไรด์จำนวนมากโดยทั่วไปผลิตไดแซ็กคาไรด์ แต่ไม่สามารถไฮโดรไลซิสคอมเพล็กซ์เช่นเซลลูโลสได้

ลักษณะพื้นผิว

สาเหตุที่อะไมเลสมีความสำคัญในธรรมชาติโดยเฉพาะอย่างยิ่งในการย่อยคาร์โบไฮเดรตนั้นเกี่ยวข้องกับการปรากฏตัวของสารตั้งต้นตามธรรมชาติ (แป้ง) ในเนื้อเยื่อของผักที่ "สูงกว่า" ซึ่งทำหน้าที่เป็นแหล่ง อาหารสำหรับสัตว์และจุลินทรีย์หลายประเภท

พอลิแซ็กคาไรด์นี้ประกอบด้วยคอมเพล็กซ์โมเลกุลขนาดใหญ่สองโมเลกุลที่เรียกว่าอะไมโลส (ไม่ละลายน้ำ) และอะไมโลเพคติน (ละลายน้ำได้) โมไซด์อะไมโลสประกอบด้วยโซ่เชิงเส้นของกากน้ำตาลกลูโคสที่เชื่อมโยงด้วยพันธะα-1,4 และถูกย่อยสลายโดยα-amylases

อะไมโลเพคตินเป็นสารประกอบที่มีน้ำหนักโมเลกุลสูงประกอบด้วยโซ่ย่อยของกากน้ำตาลกลูโคสที่เชื่อมต่อด้วยพันธะα-1,4 ซึ่งกิ่งก้านได้รับการสนับสนุนโดยพันธะα-1,6

การจัดหมวดหมู่

เอนไซม์อะไมเลสถูกจัดประเภทตามบริเวณที่สามารถทำลายพันธะไกลโคซิดิกเป็นเอนโดไมเลสหรือเอ็กโซอะไมเลส พันธะไฮโดรไลซ์ในอดีตในบริเวณภายในของคาร์โบไฮเดรตในขณะที่พันธะหลังสามารถเร่งปฏิกิริยาไฮโดรไลซิสของสารตกค้างที่ส่วนปลายของโพลีแซ็กคาไรด์เท่านั้น

นอกจากนี้การจำแนกแบบดั้งเดิมยังเกี่ยวข้องกับสเตรีโอเคมีของผลิตภัณฑ์ปฏิกิริยาดังนั้นโปรตีนที่มีกิจกรรมของเอนไซม์จึงถูกจัดประเภทเป็นα-amylases, β-amylases หรือγ-amylases

- α-amylases (α-1,4-glucan 4-glucan hydrolases) คือเอนโดไมเลสที่ทำหน้าที่ในพันธะภายในของพื้นผิวโครงสร้างเชิงเส้นและผลิตภัณฑ์ที่มีการกำหนดค่าαและเป็นส่วนผสมของโอลิโกแซ็กคาไรด์

- β-amylases (α-1,4-glucan maltohydrolases) เป็นสาร exoamylases จากพืชที่ทำหน้าที่สร้างพันธะที่ปลายของโพลีแซ็กคาไรด์ที่ไม่มีการรีดิวซ์เช่นแป้งและผลิตภัณฑ์ที่ไฮโดรไลติกเป็นส่วนที่เหลือของβ-maltose

สุดท้ายγ-amylases เป็นอะไมเลสชั้นที่สามหรือที่เรียกว่า glucoamylases (α-1,4-glucan glucohydrolases) ซึ่งเช่นเดียวกับβ-amylases เป็น exoamylases ที่สามารถกำจัดหน่วยกลูโคสอย่างง่ายออกจากปลายที่ไม่ลด โพลีแซ็กคาไรด์และกลับด้านการกำหนดค่า

เอนไซม์ระดับหลังสามารถไฮโดรไลซ์ได้ทั้งα-1,4 และαพันธะ 1-6 แปลงสารตั้งต้นเช่นแป้งเป็น D-glucose ในสัตว์ส่วนใหญ่พบในเนื้อเยื่อตับ

อันดับปัจจุบัน

ด้วยการถือกำเนิดของเทคนิคการวิเคราะห์ทางชีวเคมีใหม่สำหรับทั้งเอนไซม์และสารตั้งต้นและผลิตภัณฑ์ผู้เขียนบางคนได้พิจารณาว่ามีเอนไซม์อะไมเลสอย่างน้อยหกคลาส:

1-Endoamylases ที่ไฮโดรไลซ์พันธะα-1,4 glucosidic และสามารถ "ข้าม" (บายพาส) พันธะα-1,6 ได้ ตัวอย่างของกลุ่มนี้คือα-amylases

2-Exoamylases ที่สามารถไฮโดรไลซิงα-1,4 ซึ่งผลิตภัณฑ์หลักคือกากมอลโตสและพันธะα-1,6 ไม่สามารถ "ข้าม" ได้ ตัวอย่างของกลุ่มคือβ-amylases

3-Exoamylases ที่สามารถไฮโดรไลซิงพันธะα-1,4 และα-1,6 เช่นอะไมโลกลูโคซิเดส (กลูโคอะไมเลส) และเอ็กโซอะไมเลสอื่น ๆ

4-Amylases ที่ไฮโดรไลซ์พันธะกลูโคซิดิกα-1,6 เท่านั้น ในกลุ่มนี้ ได้แก่ เอนไซม์ "debranching" และอื่น ๆ ที่เรียกว่า pullulanases

5-Amylases เช่นα-glucosidases ซึ่งไฮโดรไลซ์พันธะα-1,4 ของโอลิโกแซ็กคาไรด์สั้น ๆ ที่ผลิตโดยการกระทำของเอนไซม์อื่น ๆ บนพื้นผิวเช่นอะไมโลสหรืออะไมโลเพคติน

6-Enzymes ที่ไฮโดรไลซ์แป้งเป็นโพลีเมอร์แบบไม่ลดรอบของสารตกค้าง D-glucosidic ที่เรียกว่า cyclodextrins เช่นอะไมเลสของแบคทีเรียบางชนิด

คุณสมบัติ

หลายอย่างเป็นหน้าที่ที่เกิดจากเอนไซม์ที่มีกิจกรรมอะไมเลสไม่เพียง แต่จากมุมมองทางธรรมชาติหรือทางสรีรวิทยาเท่านั้น แต่ยังมาจากมุมมองทางการค้าและอุตสาหกรรมที่เกี่ยวข้องโดยตรงกับมนุษย์

ในสัตว์

อะไมเลสในสัตว์มีอยู่ในน้ำลายตับและตับอ่อนโดยเป็นสื่อกลางในการย่อยสลายของโพลีแซ็กคาไรด์ต่างๆที่บริโภคในอาหาร (จากสัตว์ (ไกลโคเจน) หรือผัก (แป้ง))

α-amylase ที่มีอยู่ในน้ำลายถูกใช้เป็นตัวบ่งชี้สถานะทางสรีรวิทยาของต่อมน้ำลายเนื่องจากมีการผลิตโปรตีนมากกว่า 40% ของต่อมเหล่านี้

ในช่องปากเอนไซม์นี้มีหน้าที่ "ก่อนการย่อย" ของแป้งทำให้เกิดมอลโตสมอลโตทริโอสและเดกซ์ทรินตกค้าง

ในพืช

ในพืชแป้งเป็นโพลีแซ็กคาไรด์สำรองและไฮโดรไลซิสซึ่งเป็นสื่อกลางโดยเอนไซม์อะไมเลสมีหน้าที่สำคัญหลายประการ ในหมู่พวกเขาเราสามารถเน้น:

• การงอกของเมล็ดธัญพืชโดยการย่อยของชั้น aleurone
• การย่อยสลายของสารสำรองเพื่อให้ได้มาซึ่งพลังงานในรูปของ ATP

ในจุลินทรีย์

จุลินทรีย์หลายชนิดใช้อะไมเลสเพื่อให้ได้คาร์บอนและพลังงานจากแหล่งต่างๆของโพลีแซ็กคาไรด์ ในอุตสาหกรรมจุลินทรีย์เหล่านี้ถูกนำไปใช้ประโยชน์ในการผลิตเอนไซม์จำนวนมากซึ่งทำหน้าที่ตอบสนองความต้องการทางการค้าที่แตกต่างกันของมนุษย์

ใช้ในอุตสาหกรรม

ในอุตสาหกรรมอะไมเลสถูกใช้เพื่อวัตถุประสงค์ต่างๆรวมถึงการผลิตมอลโตสไซรัปสูงฟรุกโตสสารผสมโอลิโกแซ็กคาไรด์เดกซ์ทรินเป็นต้น

นอกจากนี้ยังใช้สำหรับการหมักแอลกอฮอล์โดยตรงของแป้งเป็นเอทานอลในอุตสาหกรรมการผลิตเบียร์และสำหรับการใช้น้ำเสียที่เกิดขึ้นในระหว่างการแปรรูปอาหารจากพืชเพื่อเป็นแหล่งอาหารสำหรับการเจริญเติบโตของจุลินทรีย์เป็นต้น

อ้างอิง

1. ไอเยอร์, ​​พีวี. (2548). อะไมเลสและการใช้งาน วารสารเทคโนโลยีชีวภาพแห่งแอฟริกา, 4 (13), 1525–1529
2. Azcón-Bieto, J. , & Talón, M. (2008). พื้นฐานสรีรวิทยาของพืช (2nd ed.). มาดริด: McGraw-Hill Interamericana แห่งสเปน
3. Del Vigna, P. , Trinidade, A. , Naval, M. , Soares, A. , & Reis, L. (2008). องค์ประกอบและหน้าที่ของน้ำลาย: บทวิจารณ์ที่ครอบคลุม The Journal of Contemporary Dental Practice, 9 (3), 72–80
4. Naidu, MA, & Saranraj, P. (2013). อะไมเลสของแบคทีเรีย: บทวิจารณ์ International Journal of Pharmaceutical & Biological Archives, 4 (2), 274–287
5. Salt, W. , & Schenker, S. (1976). อะไมเลส - ความสำคัญทางคลินิก: การทบทวนวรรณกรรม แพทยศาสตร์, 55 (4), 269–289.
6. สราญราช, ป., & สเตลล่า, D. (2556). อะไมเลสของเชื้อรา - บทวิจารณ์ International Journal of Microbiological Research, 4 (2), 203–211
7. Solomon, E. , Berg, L. , & Martin, D. (1999). ชีววิทยา (ฉบับที่ 5) Philadelphia, Pennsylvania: สำนักพิมพ์ Saunders College
8. Thoma, JA, Spradlin, JE และ Dygert, S. (1925) อะไมเลสจากพืชและสัตว์ แอน เคมี, 1, 115-189