แอลฟาอะไมเลส (αอะไมเลส) เป็นกลุ่มเอนไซม์เอนไซม์อะมัยเลส Endo ซึ่งเป็นผู้รับผิดชอบในการย่อยสลายของα-1,4 พันธบัตรระหว่างตกค้างกลูโคสที่ประกอบด้วยประเภทที่แตกต่างกันของคาร์โบไฮเดรตในธรรมชาติ
ที่เรียกกันอย่างเป็นระบบเรียกว่าα-1,4-glucan 4-glucanohydroles มีการกระจายอย่างกว้างขวางเนื่องจากพบในสัตว์พืชและจุลินทรีย์ ตัวอย่างเช่นในมนุษย์อะไมเลสที่มีอยู่ในน้ำลายและที่หลั่งจากตับอ่อนเป็นชนิดα-amylases
โครงสร้างของโดเมน C-terminal ของเอนไซม์ alpha amylase ในสัตว์ (ที่มา: Jawahar Swaminathan และเจ้าหน้าที่ MSD ที่ European Bioinformatics Institute ผ่าน Wikimedia Commons)
Kuhn ในปีพ. ศ. 2468 เป็นคนแรกที่สร้างคำว่า "α-amylase" จากข้อเท็จจริงที่ว่าผลิตภัณฑ์ไฮโดรไลซิสที่เร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์เหล่านี้มีการกำหนดค่าα ต่อมาในปี พ.ศ. 2511 ได้มีการพิจารณาว่าสิ่งเหล่านี้ทำหน้าที่พิเศษบนพื้นผิวของโครงสร้างเชิงเส้นและโครงสร้างที่ไม่แตกแขนง
เช่นเดียวกับเอนไซม์อะไมโลไลติกอื่น ๆ α-amylase มีหน้าที่ในการไฮโดรไลซิสของแป้งและโมเลกุลอื่น ๆ ที่เกี่ยวข้องเช่นไกลโคเจนซึ่งผลิตโพลีเมอร์ขนาดเล็กซึ่งประกอบด้วยหน่วยกลูโคสที่ทำซ้ำ
นอกเหนือจากหน้าที่ทางสรีรวิทยาที่เอนไซม์นี้มีในสัตว์พืชและจุลินทรีย์ที่แสดงออกแล้วα-amylase ร่วมกับอะไมเลสอื่น ๆ ที่มีอยู่แล้วยังเป็นตัวแทน 25% ของเอนไซม์ที่ใช้เพื่อวัตถุประสงค์ทางอุตสาหกรรมและเทคโนโลยีชีวภาพของ ตลาดปัจจุบัน
เชื้อราและแบคทีเรียหลายชนิดเป็นแหล่งที่มาหลักของการได้รับα-amylases ที่ใช้บ่อยที่สุดในอุตสาหกรรมและการทดลองทางวิทยาศาสตร์ สาเหตุหลักมาจากความคล่องตัวการหาซื้อที่ง่ายการจัดการที่ง่ายและต้นทุนต่ำที่เกี่ยวข้องกับการผลิต
ลักษณะเฉพาะ
α-amylases ที่พบในธรรมชาติสามารถมีช่วง pH ที่เหมาะสมสำหรับการทำงานที่แตกต่างกันมาก ตัวอย่างเช่นค่าที่เหมาะสมที่สุดสำหรับα-amylases จากสัตว์และพืชอยู่ระหว่าง 5.5 ถึง 8.0 หน่วย pH แต่แบคทีเรียและเชื้อราบางชนิดมีเอนไซม์ที่เป็นด่างและเป็นกรดมากกว่า
เอนไซม์ที่มีอยู่ในน้ำลายและตับอ่อนของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมจะทำงานได้ดีที่สุดที่ pH ใกล้เคียงกับ 7 (เป็นกลาง) นอกจากนี้ยังต้องการไอออนของคลอไรด์เพื่อให้สามารถทำงานของเอนไซม์ได้สูงสุดและสามารถจับกับแคลเซียมไอออนที่แบ่งตัวได้
ทั้งเอนไซม์จากสัตว์น้ำลายและตับอ่อนผลิตขึ้นในสิ่งมีชีวิตโดยกลไกอิสระที่เกี่ยวข้องกับเซลล์และต่อมที่เฉพาะเจาะจงและอาจไม่เกี่ยวข้องกับเอนไซม์ที่มีอยู่ในกระแสเลือดและโพรงในร่างกายอื่น ๆ
ทั้งค่า pH และอุณหภูมิที่เหมาะสมสำหรับการทำงานของเอนไซม์เหล่านี้ขึ้นอยู่กับสรีรวิทยาของสิ่งมีชีวิตที่พิจารณาเนื่องจากมีจุลินทรีย์ Extremophilic ที่เติบโตในสภาวะที่เฉพาะเจาะจงมากเมื่อเทียบกับพารามิเตอร์เหล่านี้และพารามิเตอร์อื่น ๆ อีกมากมาย
สุดท้ายในแง่ของการควบคุมกิจกรรมของพวกเขาลักษณะที่ใช้ร่วมกันระหว่างเอนไซม์ของกลุ่มα-amylases คือสิ่งเหล่านี้เช่นเดียวกับอะไมเลสอื่น ๆ สามารถยับยั้งได้โดยไอออนของโลหะหนักเช่นปรอททองแดง เงินและตะกั่ว
โครงสร้าง
Α-amylase เป็นเอนไซม์หลายโดเมนที่ในสัตว์และพืชมีน้ำหนักโมเลกุลโดยประมาณ 50 kDa และผู้เขียนหลายคนยอมรับว่าเอนไซม์ที่อยู่ในตระกูลไกลโคไฮโดรเลสนี้เป็นเอนไซม์ที่มีโครงสร้างโครงสร้างมากกว่าสิบโดเมน
โดเมนกลางหรือโดเมนตัวเร่งปฏิกิริยาได้รับการอนุรักษ์อย่างมากและเป็นที่รู้จักกันในชื่อโดเมน A ซึ่งประกอบด้วยแผ่นพับแบบสมมาตร 8 symm พับเรียงกันเป็นรูปทรง "บาร์เรล" ที่ล้อมรอบด้วย 8 แอลฟาเฮลิกดังนั้นจึงสามารถ พบในวรรณกรรมเป็น (β / α) 8 หรือบาร์เรลประเภท“ TIM”
สิ่งสำคัญคือต้องสังเกตว่าที่ปลายขั้ว C ของβ-sheets ของโดเมน A เป็นที่เก็บรักษากรดอะมิโนตกค้างที่เกี่ยวข้องกับการเร่งปฏิกิริยาและการจับตัวของสารตั้งต้นและโดเมนนี้ตั้งอยู่ในบริเวณขั้ว N ของโปรตีน .
อีกโดเมนหนึ่งที่มีการศึกษามากที่สุดของเอนไซม์เหล่านี้คือโดเมน B ซึ่งมีความโดดเด่นระหว่างแผ่นพับและแอลฟาเฮลิกซ์หมายเลข 3 ของโดเมน A สิ่งนี้มีบทบาทพื้นฐานในการจับตัวกันของสารตั้งต้นและแคลเซียมดิวาเลนต์
มีการอธิบายโดเมนเพิ่มเติมสำหรับเอนไซม์α-amylase เช่นโดเมน C, D, F, G, H และ I ซึ่งอยู่ด้านหน้าหรือด้านหลังโดเมน A และมีหน้าที่ไม่ทราบแน่ชัดและขึ้นอยู่กับสิ่งมีชีวิตที่ มีการศึกษา
α-amylases ของจุลินทรีย์
น้ำหนักโมเลกุลของα-amylases ขึ้นอยู่กับลักษณะทางชีวเคมีและโครงสร้างอื่น ๆ ในสิ่งมีชีวิตที่กำลังศึกษาอยู่ ดังนั้นα-amylases ของเชื้อราและแบคทีเรียหลายชนิดจึงมีน้ำหนักต่ำถึง 10 kDa และสูงถึง 210 kDa
น้ำหนักโมเลกุลที่สูงของเอนไซม์จุลินทรีย์เหล่านี้มักเกี่ยวข้องกับการมีไกลโคซิเลชันแม้ว่าไกลโคซิเลชันของโปรตีนในแบคทีเรียจะค่อนข้างหายาก
คุณสมบัติ
ในสัตว์α-amylases มีหน้าที่รับผิดชอบในขั้นตอนแรกในการเผาผลาญแป้งและไกลโคเจนเนื่องจากพวกมันมีหน้าที่ในการย่อยสลายให้เป็นเศษเล็กเศษน้อย อวัยวะของระบบทางเดินอาหารที่รับผิดชอบในการผลิตในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมคือตับอ่อนและต่อมน้ำลาย
นอกเหนือจากการทำงานของเมตาบอลิซึมที่ชัดเจนแล้วการผลิตα-amylases ที่ผลิตโดยต่อมน้ำลายของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมหลายชนิดซึ่งกระตุ้นโดยการกระทำของนอร์เอพิเนฟรินยังถือเป็นเครื่องหมายของความเครียดในระบบประสาทส่วนกลาง
นอกจากนี้ยังมีหน้าที่รองในสุขภาพช่องปากเนื่องจากมีฤทธิ์ในการกำจัดแบคทีเรียในช่องปากและป้องกันการเกาะติดกับพื้นผิวในช่องปาก
หน้าที่หลักในพืช
ในพืชα-amylases มีบทบาทสำคัญในการงอกของเมล็ดเนื่องจากเป็นเอนไซม์ที่ไฮโดรไลซ์แป้งที่มีอยู่ในเอนโดสเปิร์มที่หล่อเลี้ยงตัวอ่อนภายในซึ่งเป็นกระบวนการที่ควบคุมโดยจิบเบอเรลลินซึ่งเป็นไฟโตฮอร์โมน
งานอุตสาหกรรม
เอนไซม์ที่อยู่ในตระกูลα-amylase มีการใช้งานหลายอย่างในบริบทที่แตกต่างกัน: อุตสาหกรรมวิทยาศาสตร์และเทคโนโลยีชีวภาพ ฯลฯ
ในอุตสาหกรรมแปรรูปแป้งขนาดใหญ่α-amylases เป็นที่นิยมใช้สำหรับการผลิตน้ำตาลกลูโคสและฟรุกโตสรวมถึงการผลิตขนมปังที่มีพื้นผิวที่ดีขึ้นและความสามารถในการเลี้ยงที่สูงขึ้น
ในสาขาเทคโนโลยีชีวภาพมีความสนใจอย่างมากเกี่ยวกับการปรับปรุงเอนไซม์ที่ใช้ในเชิงพาณิชย์เพื่อปรับปรุงเสถียรภาพและประสิทธิภาพภายใต้สภาวะที่แตกต่างกัน
อ้างอิง
- ไอเยอร์, พีวี. (2548). อะไมเลสและการใช้งาน วารสารเทคโนโลยีชีวภาพแห่งแอฟริกา, 4 (13), 1525–1529
- เบิร์นเฟลด์, P. (1960). อะไมเลสเอและบีในเอนไซม์เมตาบอลิซึมของคาร์โบไฮเดรต (Vol. I, pp. 149–158)
- Granger, DA, Kivlighan, KT, El, M. , Gordis, EB, & Stroud, LR (2007) a-Amylase น้ำลายในการวิจัยทางชีวพฤติกรรม. การพัฒนาและการใช้งานล่าสุด แอน NY Acad. วิทย์, 1098, 122–144
- Monteiro, P. , & Oliveira, P. (2010). การใช้จุลินทรีย์ a-Amylase ในอุตสาหกรรม - บทวิจารณ์ จุลชีววิทยาของบราซิล, 41, 850–861
- Reddy, NS, Nimmagadda, A. , & Rao, KRSS (2003). ภาพรวมของจุลินทรีย์ตระกูลα-amylase วารสารเทคโนโลยีชีวภาพแห่งแอฟริกา, 2 (12), 645–648
- Salt, W. , & Schenker, S. (1976). อะไมเลส - ความสำคัญทางคลินิก: การทบทวนวรรณกรรม แพทยศาสตร์, 55 (4), 269–289.
- Svensson, B. , & Macgregor, EA (2001). ความสัมพันธ์ของลำดับและโครงสร้างกับความจำเพาะของเอนไซม์ตระกูลอะไมเลส Biochimica et Biophysica Acta, 1546, 1–20
- Thoma, JA, Spradlin, JE และ Dygert, S. (1925) อะไมเลสจากพืชและสัตว์ แอน เคมี, 1, 115-189