SARCOMERE: โครงสร้างและชิ้นส่วนหน้าที่และเนื้อเยื่อวิทยา - กายวิภาคศาสตร์และสรีรวิทยา - 2026

ซีกเป็นหน่วยการทำงานพื้นฐานของกล้ามเนื้อโครงร่างที่เป็นโครงกระดูกและกล้ามเนื้อหัวใจ กล้ามเนื้อโครงร่างเป็นกล้ามเนื้อที่ใช้ในการเคลื่อนไหวโดยสมัครใจและกล้ามเนื้อหัวใจเป็นกล้ามเนื้อที่เป็นส่วนหนึ่งของหัวใจ

การบอกว่า sarcomere เป็นหน่วยการทำงานหมายความว่าส่วนประกอบทั้งหมดที่จำเป็นสำหรับการหดตัวนั้นมีอยู่ในแต่ละ sarcomere ในความเป็นจริงกล้ามเนื้อโครงร่างประกอบด้วย sarcomeres เล็ก ๆ หลายล้านชิ้นซึ่งจะสั้นลงตามการหดตัวของกล้ามเนื้อแต่ละส่วน

บอร์ดของ sarcomere (ด้านบน) และการแสดง (ด้านล่าง)

ในที่นี้มีวัตถุประสงค์หลักของ sarcomere Sarcomeres สามารถเริ่มการเคลื่อนไหวขนาดใหญ่โดยทำสัญญาพร้อมเพรียงกัน โครงสร้างที่เป็นเอกลักษณ์ช่วยให้หน่วยเล็ก ๆ เหล่านี้ประสานการหดตัวของกล้ามเนื้อ

ในความเป็นจริงคุณสมบัติการหดตัวของกล้ามเนื้อเป็นลักษณะที่กำหนดของสัตว์เนื่องจากการเคลื่อนไหวของสัตว์นั้นราบรื่นและซับซ้อนอย่างน่าทึ่ง การเคลื่อนไหวต้องมีการเปลี่ยนแปลงความยาวของกล้ามเนื้อเมื่อมันงอซึ่งต้องใช้โครงสร้างโมเลกุลที่ช่วยให้กล้ามเนื้อสั้นลง

โครงสร้างและชิ้นส่วน

หากตรวจสอบเนื้อเยื่อของกล้ามเนื้อโครงร่างอย่างใกล้ชิดจะสังเกตเห็นลักษณะลายที่เรียกว่า striation "ลายเส้น" เหล่านี้แสดงถึงรูปแบบของแถบสลับแสงและสีเข้มซึ่งสอดคล้องกับเส้นใยโปรตีนที่แตกต่างกัน นั่นคือลายเส้นเหล่านี้ประกอบด้วยเส้นใยโปรตีนที่พันกันซึ่งประกอบกันเป็นเนื้อเดียวกัน

ไมโอไฟบริล

เส้นใยกล้ามเนื้อประกอบด้วยออร์แกเนลล์ที่หดตัวหลายร้อยถึงหลายพันตัวที่เรียกว่าไมโอไฟบริล myofibrils เหล่านี้จัดเรียงขนานกับเนื้อเยื่อของกล้ามเนื้อ อย่างไรก็ตาม myofibrils เองก็เป็นโพลีเมอร์เป็นหลักกล่าวคือหน่วยซ้ำของ sarcomeres

Myofibrils มีโครงสร้างเป็นเส้นใยยาวและทำจากเส้นใยโปรตีนสองชนิดที่ซ้อนกันอยู่ด้านบนของกันและกัน

ไมโอซินและแอกติน

ไมโอซินเป็นเส้นใยหนาที่มีหัวกลมและแอกตินเป็นเส้นใยที่บางกว่าซึ่งทำปฏิกิริยากับไมโอซินในระหว่างกระบวนการหดตัวของกล้ามเนื้อ

myofibril ที่ระบุมีประมาณ 10,000 sarcomeres แต่ละอันมีความยาวประมาณ 3 ไมครอน แม้ว่า sarcomere แต่ละตัวจะมีขนาดเล็ก แต่ sarcomeres ที่รวมกันหลายตัวจะขยายความยาวของเส้นใยกล้ามเนื้อ

ไมโอฟิลาเมนต์

แต่ละ sarcomere ประกอบด้วยกลุ่มโปรตีนหนาและบางที่กล่าวถึงข้างต้นซึ่งรวมกันเรียกว่า myofilaments

โดยการขยายส่วนของไมโอฟิลาเมนต์ให้ใหญ่ขึ้นทำให้สามารถระบุโมเลกุลที่ประกอบกันได้ เส้นใยหนาทำจากไมโอซินในขณะที่เส้นใยละเอียดทำจากแอกติน

แอกตินและไมโอซินเป็นโปรตีนที่หดตัวซึ่งทำให้กล้ามเนื้อสั้นลงเมื่อมีปฏิสัมพันธ์กัน นอกจากนี้เส้นใยบาง ๆ ยังมีโปรตีนอื่น ๆ ที่มีหน้าที่ควบคุมที่เรียกว่าโทรโปนินและโทรโปมิโอซินซึ่งควบคุมการทำงานร่วมกันระหว่างโปรตีนที่หดตัว

คุณสมบัติ

หน้าที่หลักของ sarcomere คือการทำให้เซลล์กล้ามเนื้อหดตัว ในการทำเช่นนี้ sarcomere จะต้องสั้นลงเพื่อตอบสนองต่อแรงกระตุ้นของเส้นประสาท

เส้นใยที่หนาและบางจะไม่สั้นลง แต่จะเลื่อนเข้าหากันแทนทำให้เส้นใยสั้นลงในขณะที่เส้นใยยังคงมีความยาวเท่ากัน กระบวนการนี้เรียกว่าแบบจำลองเส้นใยเลื่อนของการหดตัวของกล้ามเนื้อ

การเลื่อนของเส้นใยทำให้เกิดความตึงของกล้ามเนื้อซึ่งไม่ต้องสงสัยเลยว่าเป็นส่วนสำคัญของ sarcomere การกระทำนี้ทำให้กล้ามเนื้อมีความแข็งแรงทางกายภาพ

การเปรียบเทียบอย่างรวดเร็วสำหรับวิธีนี้คือวิธีที่บันไดยาวสามารถขยายหรือพับได้ขึ้นอยู่กับความต้องการของเราโดยไม่ทำให้ชิ้นส่วนโลหะสั้นลง

การมีส่วนร่วมของ Myosin

โชคดีที่งานวิจัยล่าสุดเสนอแนวคิดที่ดีว่าสลิปนี้ทำงานอย่างไร ทฤษฎีเส้นใยเลื่อนได้รับการปรับเปลี่ยนเพื่อรวมถึงวิธีการที่ไมโอซินสามารถดึงแอกตินเพื่อลดความยาวของ sarcomere ได้

ในทฤษฎีนี้หัวทรงกลมของไมโอซินตั้งอยู่ใกล้กับแอกตินในบริเวณที่เรียกว่าบริเวณ S1 ภูมิภาคนี้อุดมไปด้วยส่วนบานพับที่สามารถโค้งงอและทำให้หดตัวได้ง่าย

การดัด S1 อาจเป็นกุญแจสำคัญในการทำความเข้าใจว่าไมโอซินสามารถ "เดิน" ไปตามเส้นใยแอกตินได้อย่างไร สิ่งนี้ทำได้โดยการหมุนชิ้นส่วน myosin S1 การหดตัวและการเปิดตัวขั้นสุดท้าย

สหภาพ myosin และ actiba

เมื่อไมโอซินและแอกตินรวมตัวกันจะสร้างส่วนขยายที่เรียกว่า "สะพานข้าม" สะพานข้ามเหล่านี้สามารถเกิดขึ้นและหักได้เมื่อมี (หรือไม่มี) ของ ATP ซึ่งเป็นโมเลกุลที่มีพลังที่ทำให้การหดตัวเป็นไปได้

เมื่อ ATP จับกับเส้นใยแอกตินมันจะย้ายไปอยู่ในตำแหน่งที่เปิดเผยไซต์ที่มีผลผูกพันไมโอซิน สิ่งนี้ช่วยให้ส่วนหัวทรงกลมของไมโอซินผูกกับไซต์นี้เพื่อสร้างสะพานข้าม

การรวมกันนี้ทำให้กลุ่มฟอสเฟตของ ATP แยกตัวออกและทำให้ไมโอซินเริ่มทำงาน จากนั้นไมโอซินจะเข้าสู่สถานะพลังงานที่ต่ำกว่าซึ่ง sarcomere สามารถทำให้สั้นลง

ในการทำลายสะพานข้ามและปล่อยให้ไมโอซินผูกกับแอกตินอีกครั้งในรอบถัดไปจำเป็นต้องมีการจับโมเลกุล ATP อื่นกับไมโอซิน นั่นคือโมเลกุลของ ATP มีความจำเป็นสำหรับทั้งการหดตัวและการคลายตัว

จุลกายวิภาคศาสตร์เนื้อเยื่อ

ส่วนเนื้อเยื่อของกล้ามเนื้อแสดงลักษณะทางกายวิภาคของ sarcomeres เส้นใยหนาซึ่งประกอบด้วยไมโอซินสามารถมองเห็นได้และแสดงเป็นแถบ A ของ sarcomere

เส้นใยบาง ๆ ซึ่งประกอบด้วยแอกตินจับกับโปรตีนในดิสก์ Z (หรือสาย Z) เรียกว่าอัลฟา - แอกตินินและมีอยู่ตลอดความยาวของแถบ I และเป็นส่วนหนึ่งของแถบ A

บริเวณที่เส้นใยหนาและเส้นบางซ้อนกันมีลักษณะหนาแน่นเนื่องจากมีช่องว่างระหว่างเส้นใยน้อย บริเวณที่มีเส้นใยบางและหนาทับซ้อนกันมีความสำคัญต่อการหดตัวของกล้ามเนื้อเนื่องจากเป็นบริเวณที่เริ่มมีการเคลื่อนไหวของเส้นใย

เส้นใยแบบบางจะขยายไปในแถบ A ได้ไม่เต็มที่ทำให้เหลือพื้นที่ตรงกลางของแถบ A ที่มีเส้นใยหนาเท่านั้น ภาคกลางของแถบ A นี้มีน้ำหนักเบากว่าแถบ A ที่เหลือเล็กน้อยและเรียกว่าโซน H

ตรงกลางของโซน H มีเส้นแนวตั้งที่เรียกว่าสาย M ซึ่งโปรตีนเสริมจะยึดเส้นใยหนาไว้ด้วยกัน

องค์ประกอบหลักของเนื้อเยื่อวิทยาของ sarcomere สรุปได้ดังนี้:

วงดนตรีก

โซนเส้นใยหนาประกอบด้วยโปรตีนไมโอซิน

โซน H

โซน A-band ส่วนกลางโดยไม่มีโปรตีนแอคตินที่ทับซ้อนกันเมื่อกล้ามเนื้อคลายตัว

วงดนตรี I

โซนเส้นใยบางประกอบด้วยโปรตีนแอกติน (ไม่มีไมโอซิน)

แผ่น Z

พวกเขาเป็นขอบเขตระหว่าง sarcomeres ที่อยู่ติดกันซึ่งประกอบด้วยโปรตีนที่จับกับแอกตินในแนวตั้งฉากกับ sarcomere

สาย M

โซนกลางเกิดจากโปรตีนเสริม พวกมันตั้งอยู่ตรงกลางของเส้นใยไมโอซินที่หนาตั้งฉากกับซาร์คัม

ดังที่ได้กล่าวไว้ก่อนหน้านี้การหดตัวเกิดขึ้นเมื่อเส้นใยหนาเลื่อนไปตามเส้นใยบาง ๆ ติดต่อกันอย่างรวดเร็วเพื่อทำให้ไมโอไฟบริลสั้นลง อย่างไรก็ตามความแตกต่างที่สำคัญที่ต้องจำไว้ก็คือ myofilaments เองไม่ได้หดตัว มันคือการเคลื่อนไหวที่ทำให้พวกเขามีอำนาจในการย่อหรือยาว

อ้างอิง

1. Clarke, M. (2004). ไส้เลื่อนที่ 50 ธรรมชาติ, 429 (6988), 145.
2. Hale, T. (2004) สรีรวิทยาการออกกำลังกาย: แนวทางเฉพาะเรื่อง (ฉบับที่ 1). ไวลีย์
3. Rhoades, R. & Bell, D. (2013). สรีรวิทยาการแพทย์: หลักการสำหรับการแพทย์คลินิก (ฉบับที่ 4). Lippincott Williams และ Wilkins
4. Spudich, JA (2544). แบบจำลองสะพานข้ามแยก myosin Nature Reviews Molecular Cell Biology, 2 (5), 387–392.
5. ธิโบเดอ, P. (2013). กายวิภาคศาสตร์และฟิสิกส์วิทยา (8 ^ธ ). Mosby, Inc.
6. Tortora, G. & Derrickson, B. (2012). หลักการกายวิภาคศาสตร์และสรีรวิทยา (ฉบับที่ 13) John Wiley & Sons Inc.