- โครงสร้าง
- คุณสมบัติ
- กลไกการออกฤทธิ์
- ประเภท
- - ตามสรีระ
- - ตามไซต์ที่ใช้งานอยู่
- เฮโมเพอออกซิเดส
- วานาเดียม - ฮาโลเปอร์ออกซิเดส
- เปอร์ออกซิเดสอื่น ๆ
- อ้างอิง
peroxidasesส่วนใหญ่จะเป็น hemoproteins กับเอนไซม์เร่งการเกิดออกซิเดชันของความหลากหลายของพื้นผิวอินทรีย์และอนินทรีใช้สำหรับไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์หรือสารอื่น ๆ ที่ไม่เกี่ยวข้องกัน
ในความหมายที่กว้างที่สุดคำว่า "เปอร์ออกซิเดส" รวมถึงเอนไซม์เช่น NAD- และ NADP-peroxidases, กรดไขมัน - เปอร์ออกซิเดส, ไซโตโครม - เปอร์ออกซิเดส, กลูตาไธโอน - เปอร์ออกซิเดสและเอนไซม์อื่น ๆ ที่ไม่เฉพาะเจาะจงอื่น ๆ อีกมากมาย
แผนผังของโปรตีนเปอร์ออกซิเดสที่ขึ้นอยู่กับฮีม (ที่มา: Jawahar Swaminathan และเจ้าหน้าที่ MSD ที่ European Bioinformatics Institute ผ่าน Wikimedia Commons)
อย่างไรก็ตามมักใช้เพื่ออ้างถึงเอนไซม์ที่ไม่เฉพาะเจาะจงจากแหล่งต่างๆที่มีกิจกรรมออกซิเดชั่นและใช้ไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์และสารตั้งต้นอื่น ๆ เพื่อเร่งปฏิกิริยาการลดการเกิดออกซิเดชัน
Heme peroxidases พบได้บ่อยในธรรมชาติ พบได้ในสัตว์พืชชั้นสูงยีสต์เชื้อราและแบคทีเรีย
ในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมสิ่งเหล่านี้ผลิตโดยเซลล์เม็ดเลือดขาวมดลูกม้ามและตับต่อมน้ำลายเยื่อบุกระเพาะอาหารปอดต่อมไทรอยด์และเนื้อเยื่ออื่น ๆ
ในพืชพรรณไม้ที่ร่ำรวยที่สุดในเปอร์ออกซิเดส ได้แก่ มะรุมและต้นมะเดื่อ เปอร์ออกซิเดสบริสุทธิ์จากพืชชนิดหนึ่งได้รับการศึกษาอย่างกว้างขวางและใช้เพื่อวัตถุประสงค์ต่างๆในการทดลองทางชีววิทยาและชีวเคมี
ในเซลล์ยูคาริโอตเอนไซม์สำคัญเหล่านี้มักพบในออร์แกเนลล์เฉพาะทางที่เรียกว่า "เพอรอกซิโซม" ซึ่งล้อมรอบด้วยเมมเบรนเดียวและเกี่ยวข้องกับกระบวนการเมตาบอลิซึมของเซลล์จำนวนมาก
โครงสร้าง
แม้จะมีความคล้ายคลึงกันเล็กน้อยที่มีอยู่ระหว่างคลาสต่าง ๆ ของเปอร์ออกซิเดส แต่ก็มีการพิจารณาว่าโครงสร้างทุติยภูมิและวิธีการจัดระเบียบนั้นได้รับการอนุรักษ์ไว้อย่างเป็นธรรมในสายพันธุ์ต่างๆ
มีข้อยกเว้นบางประการ แต่เชื่อกันว่าเปอร์ออกซิเดสส่วนใหญ่เป็นไกลโคโปรตีนและคาร์โบไฮเดรตเชื่อว่ามีส่วนช่วยในการคงตัวที่อุณหภูมิสูง
โปรตีนเหล่านี้มีน้ำหนักโมเลกุลตั้งแต่ 35 ถึง 150 kDa ซึ่งเทียบเท่ากับกรดอะมิโนตกค้างประมาณ 250 และ 730 ตัว
ยกเว้น myeloperoxidase โมเลกุลประเภทนี้ทั้งหมดจะมีกลุ่มฮีมในโครงสร้างซึ่งอยู่ในสถานะพักตัวจะมีอะตอมของเหล็กอยู่ในสถานะออกซิเดชันของ Fe + 3 พืชมีกลุ่มเทียมที่เรียกว่า ferroporphyrin XI
เปอร์ออกซิเดสมีโดเมนโครงสร้างสองโดเมนที่ "ล้อมรอบ" กลุ่มฮีมและแต่ละโดเมนเหล่านี้เป็นผลผลิตจากการแสดงออกของยีนที่เกิดเหตุการณ์ซ้ำซ้อน โครงสร้างเหล่านี้ประกอบด้วยแอลฟาเฮลิซมากกว่า 10 ตัวที่เชื่อมโยงกันด้วยลูปและการหมุนของโพลีเปปไทด์
การพับโมเลกุลที่เหมาะสมดูเหมือนจะขึ้นอยู่กับการมีอยู่ของสารตกค้างของไกลซีนและโพรลีนที่อนุรักษ์ไว้รวมทั้งกากของกรดแอสปาร์ติกและกากอาร์จินีนที่เป็นสะพานเกลือระหว่างทั้งสองซึ่งเชื่อมต่อโดเมนโครงสร้างทั้งสอง
คุณสมบัติ
หน้าที่หลักของเอนไซม์เปอร์ออกซิเดสคือการกำจัดไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ออกจากสภาพแวดล้อมของเซลล์ซึ่งสามารถผลิตได้โดยกลไกที่แตกต่างกันและอาจแสดงถึงภัยคุกคามที่ร้ายแรงต่อความเสถียรภายในเซลล์
อย่างไรก็ตามในกระบวนการกำจัดสายพันธุ์ออกซิเจนที่ทำปฏิกิริยานี้ (ซึ่งออกซิเจนมีสถานะออกซิเดชั่นระดับกลาง) เปอร์ออกซิเดสจะใช้ความสามารถในการออกซิไดซ์ของสารนี้เพื่อทำหน้าที่สำคัญอื่น ๆ สำหรับการเผาผลาญ
ในพืชโปรตีนเหล่านี้เป็นส่วนสำคัญของกระบวนการ lignification และกลไกการป้องกันในเนื้อเยื่อที่ติดเชื้อโรคหรือได้รับความเสียหายทางกายภาพ
ในบริบททางวิทยาศาสตร์การใช้งานใหม่ ๆ ได้เกิดขึ้นสำหรับเปอร์ออกซิเดสซึ่งรวมถึงการบำบัดน้ำเสียที่มีสารประกอบฟีนอลิกการสังเคราะห์สารประกอบอะโรมาติกและการกำจัดเปอร์ออกไซด์ออกจากอาหารหรือวัสดุเหลือใช้
ในแง่การวิเคราะห์และการวินิจฉัยฮอร์สราดิชเปอร์ออกซิเดสอาจเป็นเอนไซม์ที่ใช้กันอย่างแพร่หลายในการเตรียมแอนติบอดีคอนจูเกตที่ใช้สำหรับการทดสอบการดูดซึมทางภูมิคุ้มกันเช่น ELISA (Enzyme-linked immunosorbent assay) และสำหรับ การกำหนดสารประกอบประเภทต่างๆ
กลไกการออกฤทธิ์
กระบวนการเร่งปฏิกิริยาของเปอร์ออกซิเดสเกิดขึ้นผ่านขั้นตอนตามลำดับที่เริ่มต้นด้วยปฏิสัมพันธ์ระหว่างบริเวณที่ใช้งานของเอนไซม์และไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ซึ่งออกซิไดซ์อะตอมของเหล็กในกลุ่มฮีมและสร้างสารประกอบตัวกลางที่ไม่เสถียรซึ่งเรียกว่าสารประกอบ I (CoI).
จากนั้นโปรตีนออกซิไดซ์ (CoI) จะมีกลุ่มฮีมที่มีอะตอมของเหล็กซึ่งเปลี่ยนจากสถานะออกซิเดชัน III เป็นสถานะ IV และสำหรับกระบวนการนี้ไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์จะถูกลดลงเป็นน้ำ
สารประกอบ I สามารถออกซิไดซ์พื้นผิวที่บริจาคอิเล็กตรอนทำให้เกิดอนุมูลของสารตั้งต้นและกลายเป็นสารเคมีชนิดใหม่ที่เรียกว่าสารประกอบ II (CoII) ซึ่งต่อมาจะถูกลดลงโดยโมเลกุลของสารตั้งต้นที่สองซึ่งจะสร้างธาตุเหล็กใหม่ใน รัฐ III และผลิตหัวรุนแรงอื่น
ประเภท
- ตามสรีระ
เปอร์ออกซิเดสแบ่งออกเป็นสามชั้นขึ้นอยู่กับสิ่งมีชีวิตที่พบ:
- Class I: prokaryotic peroxidases ในเซลล์
- คลาส II: เปอร์ออกซิเดสจากเชื้อรานอกเซลล์
- คลาส III: เปอร์ออกซิเดสจากผักที่หลั่งออกมา
ตรงกันข้ามกับโปรตีนคลาส I คลาส II และ III มีสะพานไดซัลไฟด์ที่สร้างขึ้นระหว่างซิสเทอีนที่ตกค้างในโครงสร้างซึ่งทำให้พวกมันมีความแข็งแกร่งมากขึ้น
โปรตีนคลาส II และ III ยังแตกต่างจากคลาส I เนื่องจากโดยทั่วไปมีไกลโคซิเลชันบนพื้นผิว
- ตามไซต์ที่ใช้งานอยู่
นอกจากนี้ในทางกลไกยังสามารถแบ่งประเภทของเปอร์ออกซิเดสได้ตามลักษณะของอะตอมที่พบในศูนย์เร่งปฏิกิริยา ด้วยวิธีนี้มีการอธิบายถึง hemoperoxidases (ที่พบบ่อยที่สุด), vanadium-haloperoxidases และอื่น ๆ
เฮโมเพอออกซิเดส
ดังที่ได้กล่าวไปแล้วเปอร์ออกซิเดสเหล่านี้มีกลุ่มเทียมในศูนย์เร่งปฏิกิริยาที่เรียกว่ากลุ่มฮีม อะตอมของเหล็กในสถานที่นี้ประสานงานกันด้วยพันธะสี่พันธะกับอะตอมของไนโตรเจน
วานาเดียม - ฮาโลเปอร์ออกซิเดส
แทนที่จะเป็นกลุ่ม heme vanadium-haloperoxidases มี vanadate เป็นกลุ่มเทียม เอนไซม์เหล่านี้ถูกแยกออกจากสิ่งมีชีวิตในทะเลและเชื้อราบนบกบางชนิด
วานาเดียมในกลุ่มนี้ประสานงานโดยออกซีเจนที่ไม่ใช่โปรตีน 3 ชนิดไนโตรเจนจากสารตกค้างฮิสติดีนและไนโตรเจนจากพันธะอะไซด์
เปอร์ออกซิเดสอื่น ๆ
ฮาโลเปอร์ออกซิเดสของแบคทีเรียหลายชนิดที่มีกลุ่มเทียมนอกเหนือจากฮีมหรือวาเนเดียมจัดอยู่ในกลุ่มนี้ กลูตาไธโอนเปอร์ออกซิเดสก็อยู่ในกลุ่มนี้เช่นกันซึ่งมีกลุ่มเทียม seleno-cysteine และเอนไซม์บางชนิดที่สามารถออกซิไดซ์ลิกนินได้
อ้างอิง
- Alberts, B. , Dennis, B. , Hopkin, K. , Johnson, A. , Lewis, J. , Raff, M. , … Walter, P. (2004). ชีววิทยาของเซลล์ที่จำเป็น Abingdon: Garland Science, Taylor & Francis Group
- Banci, L. (1997). คุณสมบัติโครงสร้างของเปอร์ออกซิเดส วารสารเทคโนโลยีชีวภาพ, 53, 253-263.
- Deurzen, MPJ Van, Rantwijk, F. Van, & Sheldon, RA (1997) ออกซิเดชั่นเฉพาะที่เร่งปฏิกิริยาโดยเปอร์ออกซิเดส Tetrahedron, 53 (39), 13183-13220
- Dunford, HB, & Stillman, JS (1976) เกี่ยวกับหน้าที่และกลไกการออกฤทธิ์ของ Peroxidases บทวิจารณ์เคมีเชิงประสาน, 19, 187–251
- Hamid, M. , & Rehman, K. (2009). การใช้งานที่เป็นไปได้ของเปอร์ออกซิเดส เคมีอาหาร, 115 (4), 1177-1186.
- Rawn, JD (1998). ชีวเคมี. เบอร์ลิงตันแมสซาชูเซตส์: Neil Patterson Publishers
- Stansfield, WD, Colomé, JS, & Cano, RJ (2003) อณูชีววิทยาและเซลล์. (KE Cullen, Ed.) McGraw-Hill eBooks