ไลซีน: ลักษณะโครงสร้างหน้าที่การสังเคราะห์ทางชีวภาพ - ชีววิทยา - 2026

ไลซีน ( Lys , K ) หรือกรดε -diaminocaproicเป็นหนึ่งในกรดอะมิโน 22 ที่ทำ ขึ้น โปรตีนของสิ่งมีชีวิตและมนุษย์ถือว่า จะ เป็นสิ่งจำเป็นเพราะมีเส้นทางสำหรับการสังเคราะห์ไม่มี

Drechsel ค้นพบในปีพ. ศ. 2432 โดยเป็นผลิตภัณฑ์จากการย่อยสลายเคซีน (การสลายตัว) ของเคซีนโนเจน หลายปีต่อมา Fischer, Siegfried และ Hedin พบว่ามันเป็นส่วนหนึ่งของโปรตีนเช่นเจลาตินอัลบูมินไข่คอนกลูตินไฟบรินและโปรตีนอื่น ๆ

โครงสร้างทางเคมีของกรดอะมิโนไลซีน (ที่มา: Borb ผ่าน Wikimedia Commons)

การเกิดขึ้นในภายหลังได้แสดงให้เห็นในการงอกของต้นกล้าและในโปรตีนจากพืชส่วนใหญ่ที่ตรวจสอบซึ่งมีการพิจารณาความอุดมสมบูรณ์ของมันในฐานะองค์ประกอบทั่วไปของโปรตีนในเซลล์ทั้งหมด

ถือเป็นหนึ่งในกรดอะมิโน "จำกัด " หลักในอาหารที่อุดมไปด้วยธัญพืชและด้วยเหตุนี้จึงคิดว่ามันมีผลต่อคุณภาพของปริมาณโปรตีนที่บริโภคโดยประชากรที่ด้อยพัฒนาต่างๆของโลก

การศึกษาบางชิ้นระบุว่าการบริโภคไลซีนช่วยในการผลิตและการปล่อยฮอร์โมนอินซูลินและกลูคากอนซึ่งมีผลสำคัญต่อการเผาผลาญพลังงานของร่างกาย

ลักษณะเฉพาะ

ไลซีนเป็นกรดอะมิโนαที่มีประจุบวกมีน้ำหนักโมเลกุล 146 กรัม / โมลและค่าของค่าคงที่การแยกตัวของโซ่ด้านข้าง (R) เท่ากับ 10.53 ซึ่งหมายความว่าที่ pH ทางสรีรวิทยากลุ่มอะมิโนทดแทน มันแตกตัวเป็นไอออนอย่างเต็มที่ทำให้กรดอะมิโนมีประจุบวกสุทธิ

การเกิดขึ้นในโปรตีนของสิ่งมีชีวิตประเภทต่างๆมีค่าใกล้เคียงกับ 6% และผู้เขียนหลายคนพิจารณาว่าไลซีนมีความจำเป็นต่อการเจริญเติบโตและการซ่อมแซมเนื้อเยื่ออย่างเพียงพอ

เซลล์มีอนุพันธ์ไลซีนจำนวนมากซึ่งตอบสนองการทำงานทางสรีรวิทยาที่หลากหลาย ในจำนวนนี้ ได้แก่ ไฮดรอกซีไลซีนเมธิลไลซีนและอื่น ๆ

เป็นกรดอะมิโนคีโตเจนิกซึ่งหมายความว่าเมแทบอลิซึมของมันก่อให้เกิดโครงกระดูกคาร์บอนของพื้นผิวตัวกลางสำหรับเส้นทางการก่อตัวของโมเลกุลเช่น acetyl-CoA พร้อมกับการก่อตัวของคีโตนในตับในภายหลัง

ต่างจากกรดอะมิโนที่จำเป็นอื่น ๆ ไม่ใช่กรดอะมิโนกลูโคจินิก กล่าวอีกนัยหนึ่งการย่อยสลายไม่ได้จบลงด้วยการผลิตตัวกลางทางเดินที่สร้างกลูโคส

โครงสร้าง

ไลซีนถูกจัดอยู่ในกลุ่มของกรดอะมิโนพื้นฐานซึ่งโซ่ด้านข้างมีกลุ่มที่แตกตัวเป็นไอออนที่มีประจุบวก

โซ่ด้านข้างหรือกลุ่ม R มีหมู่อะมิโนหลักที่สองซึ่งติดอยู่กับอะตอมของคาร์บอนในตำแหน่งεของห่วงโซ่อะลิฟาติกจึงมีชื่อ "ε-aminocaproic"

มีอะตอมของคาร์บอนαซึ่งติดอยู่กับอะตอมของไฮโดรเจนกลุ่มอะมิโนกลุ่มคาร์บอกซิลและสายโซ่ด้าน R ซึ่งมีลักษณะสูตรโมเลกุล (-CH2-CH2-CH2-CH2-NH3 +)

เนื่องจากโซ่ด้านข้างมีกลุ่มเมทิลีน 3 กลุ่มและแม้ว่าโมเลกุลไลซีนจะมีกลุ่มอะมิโนที่มีประจุบวกที่ pH ทางสรีรวิทยา แต่กลุ่ม R นี้มีลักษณะไม่ชอบน้ำที่รุนแรงซึ่งเป็นสาเหตุที่มัก "ฝัง" ในโครงสร้างโปรตีน เหลือเพียงกลุ่มε-amino

กลุ่มอะมิโนที่อยู่ด้านข้างของไลซีนมีปฏิกิริยาสูงและโดยทั่วไปจะมีส่วนร่วมในศูนย์ที่ใช้งานของโปรตีนหลายชนิดที่มีกิจกรรมของเอนไซม์

คุณสมบัติ

ไลซีนซึ่งเป็นกรดอะมิโนที่จำเป็นช่วยตอบสนองการทำงานหลายอย่างเป็นสารอาหารรองโดยเฉพาะในมนุษย์และสัตว์อื่น ๆ แต่ยังเป็นสารเมตาบอไลต์ในสิ่งมีชีวิตต่างๆเช่นแบคทีเรียยีสต์พืชและสาหร่าย

ลักษณะของห่วงโซ่ด้านข้างโดยเฉพาะอย่างยิ่งของกลุ่มอะมิโนที่ติดอยู่กับห่วงโซ่ไฮโดรคาร์บอนที่สามารถสร้างพันธะไฮโดรเจนให้คุณสมบัติพิเศษที่ทำให้มันมีส่วนร่วมในปฏิกิริยาเร่งปฏิกิริยาในเอนไซม์ประเภทต่างๆ

มีความสำคัญมากสำหรับการเจริญเติบโตและการเปลี่ยนแปลงของกล้ามเนื้อตามปกติ นอกจากนี้ยังเป็นโมเลกุลของสารตั้งต้นสำหรับคาร์นิทีนซึ่งเป็นสารประกอบที่สังเคราะห์ขึ้นในตับสมองและไตซึ่งมีหน้าที่ในการขนส่งกรดไขมันไปยังไมโทคอนเดรียเพื่อผลิตพลังงาน

กรดอะมิโนนี้ยังจำเป็นสำหรับการสังเคราะห์และการสร้างคอลลาเจนซึ่งเป็นโปรตีนสำคัญของระบบเนื้อเยื่อเกี่ยวพันในร่างกายมนุษย์ดังนั้นจึงมีส่วนช่วยในการบำรุงโครงสร้างของผิวหนังและกระดูก

มีฟังก์ชันที่ได้รับการยอมรับจากการทดลองใน:

- การป้องกันลำไส้จากสิ่งเร้าที่ทำให้เครียดการปนเปื้อนของเชื้อแบคทีเรียและเชื้อไวรัสเป็นต้น

- ลดอาการวิตกกังวลเรื้อรัง

- ส่งเสริมการเจริญเติบโตของทารกที่เติบโตภายใต้อาหารคุณภาพต่ำ

การสังเคราะห์

มนุษย์และสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมอื่น ๆ ไม่สามารถสังเคราะห์กรดอะมิโนไลซีนในร่างกายได้และด้วยเหตุนี้จึงต้องได้รับโปรตีนจากสัตว์และพืชที่กินเข้าไปพร้อมกับอาหาร

สองเส้นทางที่แตกต่างกันสำหรับการสังเคราะห์ไลซีนได้วิวัฒนาการมาในโลกธรรมชาติ: ทางหนึ่งใช้โดยแบคทีเรียพืชและเชื้อราที่ "ต่ำกว่า" และอีกทางหนึ่งใช้โดยยูกลีนอยด์และเชื้อราที่ "สูงกว่า"

ไลซีนสังเคราะห์ในพืชลดเชื้อราและแบคทีเรีย

ในสิ่งมีชีวิตเหล่านี้ไลซีนได้มาจากกรด diaminopimelic ผ่านทาง 7 ขั้นตอนโดยเริ่มต้นด้วย pyruvate และ aspartate semialdehyde ตัวอย่างเช่นแบคทีเรียเส้นทางนี้เกี่ยวข้องกับการผลิตไลซีนเพื่อวัตถุประสงค์ในการ (1) การสังเคราะห์โปรตีน (2) การสังเคราะห์ไดอะมิโนพิเมเลตและ (3) การสังเคราะห์ไลซีนที่จะใช้ในผนังเซลล์เพปทิโดไกลแคน

แอสพาเทตในสิ่งมีชีวิตที่นำเสนอวิถีนี้ไม่เพียง แต่ก่อให้เกิดไลซีนเท่านั้น แต่ยังนำไปสู่การผลิตเมไทโอนีนและ ธ รีโอนีน

ทางเดินแตกต่างกันไปในสารให้ความหวานเซมาลดีไฮด์สำหรับการผลิตไลซีนและกลายเป็นโฮโมซีรีนซึ่งเป็นสารตั้งต้นสำหรับ ธ รีโอนีนและเมไทโอนีน

ไลซีนสังเคราะห์ทางชีวภาพในเชื้อราที่สูงขึ้นและยูกลีนอยด์

การสังเคราะห์ De novo ไลซีนในเชื้อราที่สูงขึ้นและจุลินทรีย์ euglenid เกิดขึ้นผ่าน L-α-aminoadipate ระดับกลางซึ่งมีการเปลี่ยนแปลงหลายครั้งในรูปแบบที่แตกต่างจากแบคทีเรียและพืช

เส้นทางประกอบด้วยขั้นตอนของเอนไซม์ 8 ขั้นตอนซึ่งเกี่ยวข้องกับตัวกลางอิสระ 7 รายการ ครึ่งแรกของทางเดินเกิดขึ้นในไมโทคอนเดรียและสามารถสังเคราะห์α-aminoadipate ได้ การแปลงα-aminoadipate เป็น L-lysine เกิดขึ้นภายหลังใน cytosol

- ขั้นตอนแรกของเส้นทางประกอบด้วยการควบแน่นของโมเลกุลα-ketoglutarate และ acetyl-CoA โดยเอนไซม์ homocitrate synthase ซึ่งให้กรดโฮโมซิตริก

- กรดโฮโมซิตริกจะถูกคายน้ำให้เป็นกรดซิส - โฮโมโคโคไนติกซึ่งจะถูกเปลี่ยนเป็นกรดโฮโมอิโซซิตริกโดยเอนไซม์โฮโมโคนิเทส

- กรดโฮโมไอโซซิตริกถูกออกซิไดซ์โดย homoisocitrate dehydrogenase จึงทำให้เกิดการก่อตัวของ oxoglutarate ชั่วคราวซึ่งสูญเสียโมเลกุลของคาร์บอนไดออกไซด์ (CO2) และกลายเป็นกรดα-catoadipic

- สารประกอบสุดท้ายนี้ถูกถ่ายโอนโดยกระบวนการขึ้นอยู่กับกลูตาเมตเนื่องจากการกระทำของเอนไซม์อะมิโนไดเพตอะมิโนทรานสเฟอเรสซึ่งสร้างกรด L-α-aminoadipic

- ห่วงโซ่ด้านข้างของ L-α-aminoadipic acid จะลดลงเป็น L-α-aminoadipic-δ-semialdehyde acid โดยการกระทำของ aminoadipate reductase ซึ่งเป็นปฏิกิริยาที่ต้องใช้ ATP และ NADPH

- Sacropin reductase เร่งปฏิกิริยาการควบแน่นของ L-α-aminoadipic acid-δ-semialdehyde ด้วยโมเลกุลของ L-glutamate ต่อจากนั้นอิมิโนจะลดลงและได้รับซูโครปิน

- ในที่สุดพันธะคาร์บอน - ไนโตรเจนในส่วนของกลูตาเมตของ saccharopin จะถูก "ตัด" โดยเอนไซม์ saccharopin dehydrogenase โดยให้ L-lysine และα-ketoglutarate acid เป็นผลิตภัณฑ์ขั้นสุดท้าย

ทางเลือกอื่นสำหรับไลซีน

การทดสอบและวิเคราะห์การทดลองที่ดำเนินการกับหนูในช่วงการเจริญเติบโตทำให้สามารถสรุปได้ว่าε- N -acetyl-lysine สามารถแทนที่ไลซีนเพื่อสนับสนุนการเจริญเติบโตของลูกหลานและด้วยการมีเอนไซม์: ε-lysine acylase .

เอนไซม์นี้เร่งปฏิกิริยาไฮโดรไลซิสของε- N -acetyl-lysine เพื่อผลิตไลซีนและทำอย่างรวดเร็วและในปริมาณมาก

การปลด

ในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมทุกชนิดขั้นตอนแรกของการย่อยสลายไลซีนจะถูกเร่งโดยเอนไซม์ไลซีน -2-oxoglutarate reductase ซึ่งสามารถเปลี่ยนไลซีนและα-oxoglutarate เป็น saccharopin ซึ่งเป็นอนุพันธ์ของกรดอะมิโนที่มีอยู่ในของเหลวทางสรีรวิทยาของสัตว์และมี การดำรงอยู่ของพวกเขาแสดงให้เห็นเมื่อปลายยุค 60

Sucropin ถูกเปลี่ยนเป็นα-aminoadipate δ-semialdehyde และ glutamate โดยการทำงานของเอนไซม์ saccharopin dehydrogenase เอนไซม์อีกชนิดหนึ่งยังสามารถใช้แซโครพินเป็นสารตั้งต้นเพื่อไฮโดรไลซ์ให้ไลซีนและα-oxoglutarate อีกครั้งและสิ่งนี้เรียกว่า saccharopin oxidoreductase

ซูโครพินซึ่งเป็นตัวกลางในการเผาผลาญหลักอย่างหนึ่งในการย่อยสลายไลซีนมีอัตราการหมุนเวียนที่สูงมากภายใต้สภาวะทางสรีรวิทยาซึ่งเป็นสาเหตุที่ไม่สะสมในของเหลวหรือเนื้อเยื่อซึ่งแสดงให้เห็นจากกิจกรรมที่พบได้สูง ของ saccharopin dehydrogenase

อย่างไรก็ตามปริมาณและกิจกรรมของเอนไซม์ที่เกี่ยวข้องกับการเผาผลาญไลซีนนั้นขึ้นอยู่กับลักษณะทางพันธุกรรมที่หลากหลายของสิ่งมีชีวิตแต่ละชนิดเนื่องจากมีการเปลี่ยนแปลงที่อยู่ภายในและกลไกการควบคุมหรือการควบคุมที่เฉพาะเจาะจง

"Sacaropinuria"

มีพยาธิสภาพที่เกี่ยวข้องกับการสูญเสียกรดอะมิโนจำนวนมากเช่นไลซีนซิทรูลีนและฮิสทิดีนทางปัสสาวะซึ่งเรียกว่า "saccharopinuria" Sucropin เป็นอนุพันธ์ของกรดอะมิโนจากการเผาผลาญไลซีนที่ถูกขับออกมาพร้อมกับกรดอะมิโน 3 ชนิดที่กล่าวถึงในปัสสาวะของผู้ป่วย "sacropinuric"

เริ่มแรกพบ Sacropin ในยีสต์ของผู้ผลิตเบียร์และเป็นสารตั้งต้นของไลซีนในจุลินทรีย์เหล่านี้ ในสิ่งมีชีวิตยูคาริโอตอื่น ๆ สารประกอบนี้เกิดขึ้นระหว่างการย่อยสลายไลซีนในไมโทคอนเดรียของเซลล์ตับ

อาหารที่อุดมด้วยไลซีน

ไลซีนได้มาจากอาหารที่บริโภคในอาหารและโดยเฉลี่ยแล้วมนุษย์ในวัยผู้ใหญ่ต้องการอย่างน้อย 0.8 กรัมต่อวัน พบในโปรตีนจากสัตว์หลายชนิดโดยเฉพาะในเนื้อแดงเช่นเนื้อวัวเนื้อแกะและไก่

พบได้ในปลาเช่นปลาทูน่าและปลาแซลมอนและในอาหารทะเลเช่นหอยนางรมกุ้งและหอยแมลงภู่ นอกจากนี้ยังมีอยู่ในโปรตีนที่เป็นส่วนประกอบของผลิตภัณฑ์นมและอนุพันธ์

ในอาหารจากพืชพบได้ในมันฝรั่งพริกและกระเทียม นอกจากนี้ยังพบในอะโวคาโดพีชและลูกแพร์ ในพืชตระกูลถั่วเช่นถั่วไตถั่วชิกพีและถั่วเหลือง ในเมล็ดฟักทองถั่วแมคคาเดเมียและเม็ดมะม่วงหิมพานต์ (มีเรย์เม็ดมะม่วงหิมพานต์ ฯลฯ )

ประโยชน์ของการบริโภค

กรดอะมิโนนี้รวมอยู่ในยาสูตร Nutraceutical หลายชนิดซึ่งแยกได้จากสารประกอบธรรมชาติโดยเฉพาะพืช

ใช้เป็นยากันชักและยังแสดงให้เห็นว่ามีประสิทธิภาพในการยับยั้งการจำลองแบบของไวรัสเฮอร์ปีส์ซิมเพล็กซ์ชนิดที่ 1 (HSV-1) ซึ่งมักจะแสดงออกมาในช่วงเวลาแห่งความเครียดเมื่อระบบภูมิคุ้มกันของร่างกายหดหู่หรือ "อ่อนแอ" เป็นแผลพุพอง หรือเริมที่ริมฝีปาก

ประสิทธิภาพของผลิตภัณฑ์เสริมอาหาร L-lysine ในการรักษาแผลเย็นเกิดจากการที่อาร์จินีน "แข่งขัน" หรือ "บล็อก" ซึ่งเป็นกรดอะมิโนโปรตีนชนิดอื่นซึ่งจำเป็นสำหรับการเพิ่มจำนวน HSV-1

มีการพิจารณาแล้วว่าไลซีนยังมีฤทธิ์ต้านความวิตกกังวลเนื่องจากช่วยปิดกั้นตัวรับที่เกี่ยวข้องกับการตอบสนองต่อสิ่งเร้าที่ทำให้เครียดต่าง ๆ นอกเหนือจากการลดระดับคอร์ติซอลซึ่งเป็น "ฮอร์โมนความเครียด"

งานวิจัยบางชิ้นระบุว่าสามารถเป็นประโยชน์ในการยับยั้งการเติบโตของเนื้องอกมะเร็งต่อสุขภาพดวงตาควบคุมความดันโลหิตและอื่น ๆ

ในสัตว์

กลยุทธ์ทั่วไปในการรักษาการติดเชื้อไวรัสเริมในแมวคือการเสริมไลซีน อย่างไรก็ตามสิ่งพิมพ์ทางวิทยาศาสตร์บางฉบับระบุว่ากรดอะมิโนนี้ไม่มีใน felines คุณสมบัติต้านไวรัสใด ๆ แต่ทำหน้าที่โดยการลดความเข้มข้นของอาร์จินีน

ต่อสุขภาพของทารก

การทดลองกิน L-lysine ที่เพิ่มเข้าไปในนมของทารกในช่วงให้นมบุตรแสดงให้เห็นว่ามีประโยชน์ต่อการเพิ่มมวลกายและการกระตุ้นให้เด็กอยากอาหารในช่วงแรกของพัฒนาการหลังคลอด

อย่างไรก็ตาม L-lysine ที่มากเกินไปอาจทำให้เกิดการขับกรดอะมิโนออกทางปัสสาวะมากเกินไปทั้งที่มีลักษณะเป็นกลางและลักษณะพื้นฐานซึ่งส่งผลให้ร่างกายไม่สมดุล

การเสริม L-lysine ที่มากเกินไปอาจนำไปสู่การยับยั้งการเจริญเติบโตและผลกระทบทางเนื้อเยื่ออื่น ๆ ที่ชัดเจนในอวัยวะสำคัญอาจเกิดจากการสูญเสียกรดอะมิโนไปกับปัสสาวะ

ในการศึกษาเดียวกันยังแสดงให้เห็นว่าการเสริมไลซีนช่วยเพิ่มคุณสมบัติทางโภชนาการของโปรตีนจากพืชที่กินเข้าไป

การศึกษาที่คล้ายคลึงกันอื่น ๆ ที่ดำเนินการในผู้ใหญ่และเด็กของทั้งสองเพศในกานาซีเรียและบังกลาเทศได้นำคุณสมบัติที่เป็นประโยชน์ของการบริโภคไลซีนในการลดอาการท้องร่วงในเด็กและภาวะทางเดินหายใจที่เป็นอันตรายถึงชีวิตในผู้ชายวัยผู้ใหญ่

ความผิดปกติของการขาดไลซีน

ไลซีนเป็นเหมือนกรดอะมิโนที่จำเป็นและไม่จำเป็นทั้งหมดซึ่งจำเป็นสำหรับการสังเคราะห์โปรตีนในเซลล์ที่ถูกต้องซึ่งนำไปสู่การสร้างระบบอวัยวะของร่างกาย

ข้อบกพร่องของไลซีนที่ทำเครื่องหมายไว้ในอาหารเนื่องจากเป็นกรดอะมิโนที่จำเป็นซึ่งไม่ได้ผลิตโดยร่างกายอาจส่งผลให้เกิดอาการวิตกกังวลที่เกิดจากเซโรโทนินนอกเหนือจากอาการท้องร่วงแล้วยังเกี่ยวข้องกับตัวรับเซโรโทนิน

อ้างอิง

1. Bol, S. , และ Bunnik, EM (2015). การเสริมไลซีนไม่ได้ผลในการป้องกันหรือรักษาการติดเชื้อ herpesvirus 1 ในแมว: การทบทวนอย่างเป็นระบบ BMC Veterinary Research, 11 (1).
2. Carson, N. , Scally, B. , Neill, D. , & Carré, I. (1968) Saccharopinuria: ข้อผิดพลาดในการเกิดการเผาผลาญไลซีนในทารกแรกเกิด ธรรมชาติ, 218, 679
3. Colina R, J. , Díaz E, M. , Manzanilla M, L. , Araque M, H. , Martínez G, G. , Rossini V, M. , & Jerez-Timaure, N. (2015) การประเมินระดับไลซีนที่ย่อยได้ในอาหารที่มีความหนาแน่นของพลังงานสูงสำหรับสุกรขุน นิตยสาร MVZ Córdoba, 20 (2), 4522
4. Fellows, BFCI และ Lewis, MHR (1973) ไลซีนเมตาบอลิซึมในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม วารสารชีวเคมี, 136, 329-334
5. Fornazier, RF, Azevedo, RA, Ferreira, RR และ Varisi, VA (2003) ไลซีน catabolism: การไหลบทบาทการเผาผลาญและการควบคุม วารสารสรีรวิทยาของพืชบราซิล, 15 (1), 9–18
6. Ghosh, S. , Smriga, M. , Vuvor, F. , Suri, D. , Mohammed, H. , Armah, SM, & Scrimshaw, NS (2010) ผลของการเสริมไลซีนต่อสุขภาพและการเจ็บป่วยในผู้ที่อยู่ในครัวเรือนยากจนในเขตเมืองในอักกราประเทศกานา American Journal of Clinical Nutrition, 92 (4), 928–939
7. Hutton, CA, Perugini, MA และ Gerrard, JA (2007) การยับยั้งการสังเคราะห์ไลซีน: กลยุทธ์การพัฒนายาปฏิชีวนะ Molecular BioSystems, 3 (7), 458–465.
8. Kalogeropoulou, D. , LaFave, L. , Schweim, K. , Gannon, MC, & Nuttall, FQ (2009) การบริโภคไลซีนช่วยลดการตอบสนองของกลูโคสต่อกลูโคสที่กินเข้าไปโดยไม่มีการเปลี่ยนแปลงการตอบสนองของอินซูลิน American Journal of Clinical Nutrition, 90 (2), 314–320
9. Nagai, H. , & Takeshita, S. (1961). ผลทางโภชนาการของการเสริม L-Lysine ต่อการเจริญเติบโตของทารกและเด็ก Paediatria Japonica, 4 (8), 40–46
10. โอไบรอัน, S. (2018). Healthline สืบค้นเมื่อวันที่ 4 กันยายน 2019 จาก www.healthline.com/nutrition/lysine-benefits
11. Zabriskie, TM, & Jackson, MD (2000) การสังเคราะห์ไลซีนและการเผาผลาญในเชื้อรา รายงานผลิตภัณฑ์ธรรมชาติ, 17 (1), 85–97