FLAVIN ADENINE DINUCLEOTIDE (FAD): ลักษณะการสังเคราะห์ทางชีวภาพ - ชีววิทยา

FAD (Flavin adenine dinucleotide) เป็นโมเลกุลอินทรีย์โคเอนไซม์ในหลายเอนไซม์เผาผลาญเซลล์ต่างๆ เช่นเดียวกับสารประกอบฟลาวิน - นิวคลีโอไทด์อื่น ๆ มันทำหน้าที่เป็นกลุ่มเทียมของเอนไซม์ลดการเกิดออกซิเดชัน เอนไซม์เหล่านี้เรียกว่า flavoproteins

FAD ผูกพันอย่างมากกับ flavoprotein ในเอนไซม์ succinate dehydrogenase ตัวอย่างเช่นโควาเลนต์ติดอยู่กับสารตกค้างฮิสติดีน

ที่มา: Edgar181

ฟลาโวโปรตีนทำหน้าที่ในวัฏจักรกรดซิตริกในห่วงโซ่การขนส่งทางอิเล็กทรอนิกส์และการย่อยสลายกรดอะมิโนและกรดไขมันออกซิเดชั่นหน้าที่ของพวกมันคือการออกซิไดซ์อัลเคนเป็นอัลคีน

ลักษณะเฉพาะ

FAD ประกอบด้วย heterocyclic ring (isoaloxacin) ที่ให้สีเหลืองติดกับแอลกอฮอล์ (ribitol) สารนี้สามารถลดลงได้บางส่วนสร้างเสถียรภาพรุนแรง FADH หรือลดลงโดยสิ้นเชิงผลิต FADH 2

เมื่อโควาเลนต์จับกับเอนไซม์จะถือว่าเป็นกลุ่มเทียมนั่นคือจะสร้างส่วนที่ไม่ใช่กรดอะมิโนของโปรตีน

ฟลาโวโปรตีนในรูปแบบออกซิไดซ์นำเสนอแถบการดูดซึมที่สำคัญในพื้นที่ของสเปกตรัมที่มองเห็นได้ทำให้มีสีที่เข้มข้นตั้งแต่สีเหลืองจนถึงสีแดงและสีเขียว

เมื่อเอนไซม์เหล่านี้ลดลงพวกมันจะเปลี่ยนสีเนื่องจากการเปลี่ยนแปลงของสเปกตรัมการดูดซึม ลักษณะนี้ใช้เพื่อศึกษาการทำงานของเอนไซม์เหล่านี้

พืชและจุลินทรีย์บางชนิดที่สามารถสังเคราะห์ฟลาวินได้ แต่ในสัตว์ที่สูงกว่า (เช่นมนุษย์) ไม่สามารถสังเคราะห์วงแหวนไอโซอะล็อกซาซินได้ดังนั้นสารประกอบเหล่านี้จึงได้มาจากอาหารเช่นวิตามินบี₂ .

ใน FAD โอนพร้อมกันของอิเล็กตรอนสองหรือโอนตามลำดับของแต่ละอิเล็กตรอนสามารถสร้างรูปแบบการผลิตที่ลดลง FADH 2

การสังเคราะห์ FAD

ดังที่ได้กล่าวไว้ข้างต้นวงแหวนที่ประกอบขึ้นเป็นโคเอนไซม์ FAD ไม่สามารถสังเคราะห์โดยสัตว์ได้ดังนั้นการที่จะได้รับโคเอนไซม์ดังกล่าวเป็นสารตั้งต้นที่ได้รับจากอาหารซึ่งโดยทั่วไปแล้วจะเป็นวิตามิน วิตามินเหล่านี้สังเคราะห์โดยจุลินทรีย์และพืชเท่านั้น

FAD สร้างขึ้นจากวิตามินบี₂ (ไรโบฟลาวิน) ผ่านสองปฏิกิริยา ใน riboflavin ห่วงโซ่ข้างของ ribityl จะถูก phosphorylated ที่กลุ่ม -OH ของคาร์บอน C5 โดยเอนไซม์ flavokinase

ในขั้นตอนนี้ฟลาวินโมโนนิวคลีโอไทด์ (FMN) จะถูกสร้างขึ้นซึ่งแม้จะมีชื่อ แต่ก็ไม่ใช่นิวคลีโอไทด์ที่แท้จริงเนื่องจากห่วงโซ่ริบิตีลไม่ใช่น้ำตาลจริง

หลังจากการก่อตัวของ FMN และผ่านกลุ่มไพโรฟอสเฟต (PPi) การมีเพศสัมพันธ์กับแอมป์เกิดขึ้นจากการทำงานของเอนไซม์ FAD pyrophosphorylase ในที่สุดก็ผลิตโคเอนไซม์ FAD เอนไซม์ flavokinase และ pyrophosphorylase พบได้มากในธรรมชาติ

ความสำคัญ

แม้ว่าเอนไซม์หลายชนิดสามารถทำหน้าที่เร่งปฏิกิริยาได้ด้วยตัวเอง แต่ก็มีบางส่วนที่ต้องการส่วนประกอบภายนอกที่ทำให้พวกเขามีหน้าที่ทางเคมีที่พวกมันขาดในโซ่โพลีเปปไทด์

ส่วนประกอบภายนอกเป็นสิ่งที่เรียกว่าปัจจัยร่วมซึ่งอาจเป็นไอออนโลหะและสารประกอบอินทรีย์ซึ่งในกรณีนี้เรียกว่าโคเอนไซม์เช่นเดียวกับในกรณีของ FAD

สถานที่เร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์ - โคเอนไซม์คอมเพล็กซ์เรียกว่าโฮโลเอ็นไซม์และเอนไซม์นี้เรียกว่าเอโพเอนไซม์เมื่อขาดปัจจัยร่วมซึ่งเป็นสถานะที่ยังคงไม่ใช้งานตัวเร่งปฏิกิริยา

กิจกรรมการเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์ต่างๆ (ขึ้นอยู่กับฟลาวิน) จำเป็นต้องเชื่อมโยงกับ FAD เพื่อดำเนินการเร่งปฏิกิริยา ในพวกเขา FAD ทำหน้าที่เป็นตัวกลางในการลำเลียงอิเล็กตรอนและอะตอมของไฮโดรเจนที่ผลิตในการเปลี่ยนสารตั้งต้นเป็นผลิตภัณฑ์

มีปฏิกิริยาต่างๆที่ขึ้นอยู่กับฟลาวินเช่นการเกิดออกซิเดชันของพันธะคาร์บอนในกรณีของการเปลี่ยนรูปอิ่มตัวเป็นกรดไขมันไม่อิ่มตัวหรือการออกซิเดชั่นของซัคซิเนตเป็นฟูมาเรต

ดีไฮโดรจีเนสและออกซิเดสที่ขึ้นกับฟลาวิน

เอนไซม์ขึ้นอยู่กับฟลาวินมี FAD ที่ติดแน่นเป็นกลุ่มเทียม พื้นที่ของโคเอนไซม์นี้ที่เกี่ยวข้องกับการรีดอกซ์ของปฏิกิริยาต่างๆสามารถลดลงได้อย่างกลับกันกล่าวคือโมเลกุลสามารถเปลี่ยนกลับเป็นสถานะ FAD, FADH และ FADH ₂ได้

ฟลาโวโปรตีนที่สำคัญที่สุดคือดีไฮโดรจีเนสที่เชื่อมโยงกับการขนส่งอิเล็กตรอนและการหายใจและพบได้ในไมโทคอนเดรียหรือเยื่อหุ้มเซลล์

เอนไซม์ที่ขึ้นอยู่กับฟลาวินบางชนิด ได้แก่ ซัคซิเนตดีไฮโดรจีเนสซึ่งทำหน้าที่ในวัฏจักรกรดซิตริกเช่นเดียวกับอะซิล - โคเอ - ดีไฮโดรจีเนสซึ่งเข้าไปแทรกแซงในขั้นตอนแรกของการดีไฮโดรจีเนชันในการออกซิเดชั่นของกรดไขมัน

ฟลาโวโปรตีนที่เป็นดีไฮโดรจีเนสมีความเป็นไปได้ต่ำที่ FAD (FADH ₂ ) ที่ลดลงสามารถออกซิไดซ์โดยออกซิเจนระดับโมเลกุล ในทางกลับกันในฟลาโวโปรตีนออกซิเดส FADH ₂มีแนวโน้มที่จะถูกออกซิไดซ์ใหม่ได้ง่ายทำให้เกิดไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์

ในเซลล์ของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมบางชนิดมี flavoprotein ที่เรียกว่า NADPH-cytochrome P450 reductase ซึ่งมีทั้ง FAD และ FMN (flavin mononucleotide)

ฟลาโวโปรตีนนี้เป็นเอนไซม์เมมเบรนที่ฝังอยู่ในเยื่อหุ้มชั้นนอกของเอนโดพลาสมิกเรติคูลัม FAD ที่จับกับเอนไซม์นี้เป็นตัวรับอิเล็กตรอนสำหรับ NADPH ระหว่างการให้ออกซิเจนของสารตั้งต้น

FAD ในเส้นทางการเผาผลาญ

ซัคซิเนตดีไฮโดรจีเนสเป็นฟลาโวโปรตีนเมมเบรนที่อยู่ในเซลล์เยื่อไมโทคอนเดรียด้านในซึ่งมี FAD ที่จับด้วยโควาเลนต์ ในวัฏจักรกรดซิตริกสิ่งนี้มีหน้าที่ในการออกซิไดซ์พันธะอิ่มตัวที่อยู่ตรงกลางของโมเลกุลซัคซิเนตโดยเปลี่ยนพันธะดังกล่าวให้เป็นสองเท่าเพื่อผลิตฟูมาเรต

แฟชั่นโคเอนไซม์เป็นตัวรับอิเล็กตรอนมาจากการเกิดออกซิเดชันของพันธบัตรนี้ลดมันของ FADH ₂รัฐ อิเล็กตรอนเหล่านี้จะถูกถ่ายโอนไปยังห่วงโซ่การขนส่งอิเล็กทรอนิกส์ในภายหลัง

Complex II ของห่วงโซ่การขนส่งอิเล็กตรอนประกอบด้วย flavoprotein succinate dehydrogenase หน้าที่ของคอมเพล็กซ์นี้คือส่งผ่านอิเล็กตรอนจากซัคซิเนตไปยังโคเอนไซม์ Q FADH ₂จะถูกออกซิไดซ์เป็น FAD ดังนั้นจึงถ่ายโอนอิเล็กตรอน

flavoprotein acyl-CoA-dehydrogenase เร่งการสร้างพันธะคู่ทรานส์เพื่อสร้าง Trans-enoyl CoA ในเส้นทางการเผาผลาญของกรดไขมันβ-oxidation ปฏิกิริยานี้เป็นปฏิกิริยาทางเคมีเช่นเดียวกับที่เกิดขึ้นโดย succinate dehydrogenase ในวงจรกรดซิตริกโดยที่โคเอนไซม์ FAD เป็นตัวรับสำหรับผลิตภัณฑ์ H ของ dehydrogenation

อ้างอิง

Devlin, TM (1992). ตำราชีวเคมี: กับความสัมพันธ์ทางคลินิก. John Wiley & Sons, Inc.
Garrett, RH, & Grisham, CM (2008). ชีวเคมี. เอ็ดทอมสันบรูคส์ / โคล
Nelson, DL, & Cox, MM (2006). Lehninger Principles of Biochemistry 4th edition. เอ็ดโอเมก้า บาร์เซโลนา
Rawn, JD (1989). ชีวเคมี (เลขที่ 577.1 RAW) เอ็ด Interamericana-McGraw-Hill
Voet, D. , & Voet, JG (2006). ชีวเคมี. Panamerican Medical Ed.

FLAVIN ADENINE DINUCLEOTIDE (FAD): ลักษณะการสังเคราะห์ทางชีวภาพ - ชีววิทยา - 2026