- ลักษณะเฉพาะ
- โครงสร้าง
- คุณสมบัติ
- ฟังก์ชั่นอื่น ๆ
- การสังเคราะห์
- การปลด
- พยาธิสภาพที่เกี่ยวข้องกับการเผาผลาญไอโซลิวซีน
- อาหารที่อุดมด้วยไอโซลิวซีน
- ประโยชน์ของการบริโภค
- - ในอุตสาหกรรมการผลิตสัตว์
- - ในบางสภาวะทางคลินิก
- การติดเชื้อไวรัส
- ความผิดปกติของการขาด
- อ้างอิง
isoleucine (Ile ผม) เป็นหนึ่งใน 22 เกิดขึ้นตามธรรมชาติกรดอะมิโนเป็นส่วนหนึ่งของโปรตีน เนื่องจากร่างกายมนุษย์เช่นเดียวกับสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมบางชนิดไม่สามารถสังเคราะห์ได้ไอโซลิวซีนจึงเป็นหนึ่งในกรดอะมิโนที่จำเป็น 9 ชนิดที่ต้องได้รับจากอาหาร
กรดอะมิโนนี้ถูกแยกออกเป็นครั้งแรกในปี 1903 โดยนักวิทยาศาสตร์ F. Ehrlich จากองค์ประกอบไนโตรเจนของบีทรูทหรือกากน้ำตาลของบีทรูท ต่อมาผู้เขียนคนเดียวกันได้แยกไอโซลูซีนออกจากผลิตภัณฑ์ย่อยสลายไฟบรินและโปรตีนอื่น ๆ
โครงสร้างทางเคมีของกรดอะมิโน Isoleucine (ที่มา: Clavecin ผ่าน Wikimedia Commons)
เป็นกรดอะมิโนที่ไม่มีขั้วที่มีอยู่ในส่วนใหญ่ของโปรตีนในเซลล์ของสิ่งมีชีวิตนอกจากนี้ยังเป็นส่วนหนึ่งของกลุ่มกรดอะมิโน BCAAs แบบแยกแขนง (จากภาษาอังกฤษ B ranched C hain A mino A cids) พร้อมด้วยลิวซีนและ valine
มีหน้าที่ในการสร้างโครงสร้างระดับตติยภูมิของโปรตีนหลายชนิดและนอกจากนี้ยังมีส่วนร่วมในการสร้างสารตั้งต้นการเผาผลาญต่างๆที่เกี่ยวข้องกับการเผาผลาญพลังงานของเซลล์
ลักษณะเฉพาะ
Isoleucine ถูกจัดอยู่ในกลุ่มของกรดอะมิโนที่ไม่มีขั้วที่มีหมู่ R หรือกลุ่มที่มีลักษณะอะลิฟาติกนั่นคือมีโซ่ไฮโดรโฟบิกที่ไม่ชอบน้ำ
เนื่องจากลักษณะนี้กรดอะมิโนของกลุ่มนี้เช่นอะลานีนวาลีนและลิวซีนมักจะอยู่ใกล้กันซึ่งมีส่วนช่วยในการทำให้โปรตีนคงตัวซึ่งเป็นส่วนหนึ่งผ่านปฏิกิริยาที่ไม่ชอบน้ำ
กรดอะมิโนไม่มีขั้วนี้มีน้ำหนักประมาณ 131 กรัม / โมลและมีอยู่ในโปรตีนในสัดส่วนใกล้เคียงกับ 6% ซึ่งมักจะ "ฝัง" ไว้ตรงกลาง (เนื่องจากคุณสมบัติที่ไม่ชอบน้ำ)
โครงสร้าง
Isoleucine เป็นกรดอะมิโนαที่เหมือนกับกรดอะมิโนอื่น ๆ ที่มีอะตอมของคาร์บอนกลางเรียกว่าα carbon (ซึ่งก็คือ chiral) ซึ่งมีสี่กลุ่มที่แตกต่างกัน ได้แก่ อะตอมไฮโดรเจนกลุ่มอะมิโน (-NH2) กลุ่มคาร์บอกซิล (-COOH) และโซ่ข้างหรือกลุ่ม R
กลุ่ม R ของไอโซลิวซีนประกอบด้วยไฮโดรคาร์บอนแบบแยกแขนงเดียวที่มีคาร์บอน 4 อะตอม (-CH3-CH2-CH (CH3)) ในโซ่ที่มีอะตอมของไครัลคาร์บอนอยู่ด้วย
เนื่องจากลักษณะนี้ไอโซลิวซีนจึงมีรูปแบบที่เป็นไปได้สี่รูปแบบสองในนั้นคือไอโซเมอร์แบบออปติคัลที่เรียกว่า L-isoleucine และ D-isoleucine และอีกสองรูปแบบคือไดแอสโตเรโอไอโซเมอร์ของ L-isoleucine รูปแบบที่โดดเด่นในโปรตีนคือ L-isoleucine
สูตรโมเลกุลของ isoleucine คือ C6H13NO2 และชื่อทางเคมีคือα-amino-β-methyl-β-ethylpropionic acid หรือ 2-amino-3-methyl pentatonic acid
คุณสมบัติ
Isoleucine มีหน้าที่ทางสรีรวิทยาหลายอย่างในสัตว์รวมทั้ง
- การรักษาบาดแผล
- การล้างพิษของเสียไนโตรเจน
- กระตุ้นการทำงานของภูมิคุ้มกันและ
- ส่งเสริมการหลั่งของฮอร์โมนต่างๆ
ถือเป็นกรดอะมิโนกลูโคเจนิกเนื่องจากทำหน้าที่เป็นโมเลกุลของสารตั้งต้นสำหรับการสังเคราะห์ตัวกลางของวัฏจักรกรดซิตริก (วงจร Krebs) ซึ่งต่อมามีส่วนช่วยในการสร้างกลูโคสในตับ
ด้วยเหตุนี้จึงเชื่อว่าไอโซลิวซีนมีส่วนร่วมในการควบคุมระดับน้ำตาลในพลาสมาซึ่งมีผลกระทบที่สำคัญจากมุมมองด้านพลังงานของร่างกาย
Isoleucine มีส่วนช่วยในเส้นทางการสังเคราะห์ของกลูตามีนและอะลานีนซึ่งทำงานในความสมดุลระหว่างกรดอะมิโนสายโซ่ที่แตกแขนง
ในการตั้งค่าทางคลินิกผู้เขียนบางคนชี้ให้เห็นว่าการเพิ่มขึ้นของความเข้มข้นของ isoleucine, leucine, tyrosine และ valine อาจเป็นตัวบ่งชี้ลักษณะของเซลล์ที่ได้รับผลกระทบจากเนื้องอกตามด้วยการเพิ่มขึ้นของระดับกลูตามีน
ฟังก์ชั่นอื่น ๆ
การศึกษาทางวิทยาศาสตร์ที่แตกต่างกันแสดงให้เห็นว่า isoleucine จำเป็นสำหรับการสังเคราะห์ฮีโมโกลบินซึ่งเป็นโปรตีนที่มีหน้าที่ในการขนส่งออกซิเจนในเลือดของสัตว์หลายชนิด
นอกจากนี้กรดอะมิโนนี้ยังกระตุ้นให้สารอาหารเข้าสู่เซลล์ การศึกษาบางชิ้นเปิดเผยว่าในระหว่างการอดอาหารเป็นเวลานานจะสามารถเปลี่ยนกลูโคสเป็นแหล่งพลังงานได้และนอกจากนี้ยังเป็นกรดอะมิโนคีโตเจนิก
กรดอะมิโนคีโตเจนิกคือกรดที่โครงกระดูกคาร์บอนสามารถเก็บไว้เป็นกรดไขมันหรือคาร์โบไฮเดรตได้ดังนั้นจึงทำหน้าที่ในการสำรองพลังงาน
Isoleucine และกรดอะมิโนโซ่กิ่งอื่น ๆ (นอกเหนือจากปัจจัยการเจริญเติบโตและสภาวะแวดล้อม) ทำงานในการกระตุ้นวิถีการส่งสัญญาณเป้าหมาย Rapamycin, mTOR (m echanistic T arget ของ R apamycin)
เส้นทางนี้เป็นวิถีการส่งสัญญาณที่สำคัญในยูคาริโอตที่สามารถควบคุมการเจริญเติบโตของเซลล์และการเผาผลาญอาหารรวมทั้งการสังเคราะห์โปรตีนและเหตุการณ์ autophagy นอกจากนี้ยังควบคุมความก้าวหน้าของอายุและพยาธิสภาพบางอย่างเช่นมะเร็งหรือโรคเบาหวาน
การสังเคราะห์
มนุษย์และสัตว์อื่น ๆ ไม่สามารถสังเคราะห์ไอโซลิวซีนได้ แต่นี่เป็นส่วนหนึ่งของโปรตีนในเซลล์เนื่องจากได้มาจากอาหารที่เราบริโภคทุกวัน
พืชเชื้อราและจุลินทรีย์ส่วนใหญ่สามารถสังเคราะห์กรดอะมิโนนี้ได้จากเส้นทางที่ค่อนข้างซับซ้อนซึ่งโดยทั่วไปแล้วจะเชื่อมต่อกับกรดอะมิโนอื่น ๆ ที่ถือว่าจำเป็นสำหรับมนุษย์
ตัวอย่างเช่นมีเส้นทางสำหรับการผลิตไอโซลิวซีนไลซีนเมไทโอนีนและ ธ รีโอนีนจากแอสพาเทต
ในแบคทีเรียโดยเฉพาะ isoleucine ผลิตจากกรดอะมิโน ธ รีโอนีนผ่านไพรูเวตผ่านทางเดินที่เกี่ยวข้องกับการควบแน่นของ 2 ของคาร์บอเนตไพรูเวตที่มีโมเลกุลα-ketobutyrate ที่ได้จาก threonine
ปฏิกิริยาเริ่มต้นด้วยการทำงานของเอนไซม์ threonine dehydratase ซึ่งเร่งปฏิกิริยาการคายน้ำของ threonine เพื่อผลิตα-ketobutyrate และแอมโมเนียม (NH3) ต่อจากนั้นเอนไซม์ชนิดเดียวกันที่มีส่วนร่วมในการสังเคราะห์ทางชีวภาพของวาลีนมีส่วนช่วยในขั้นตอนของ
- การปนเปื้อน
- ออกซิเดทีฟดีคาร์บอกซิเลชันของคีโตกรดและ
- Dehydrogenation.
ในจุลินทรีย์ประเภทนี้การสังเคราะห์กรดอะมิโนเช่นไลซีนเมไทโอนีน ธ รีโอนีนและไอโซลูซีนมีการประสานงานและควบคุมอย่างมากโดยเฉพาะอย่างยิ่งจากการตอบรับเชิงลบซึ่งผลิตภัณฑ์ของปฏิกิริยาจะยับยั้งการทำงานของเอนไซม์ที่เกี่ยวข้อง
แม้ว่าไอโซลิวซีนเช่นลิวซีนและวาลีนเป็นกรดอะมิโนที่จำเป็นสำหรับมนุษย์ แต่เอนไซม์อะมิโนทรานสเฟอเรสที่อยู่ในเนื้อเยื่อของร่างกายสามารถเปลี่ยนกลับเป็นกรดα-keto ที่สอดคล้องกันได้ซึ่งในที่สุดก็สามารถแทนที่ได้ใน อาหาร
การปลด
เช่นเดียวกับกรดอะมิโนหลายชนิดที่รู้จักกันในธรรมชาติ isoleucine สามารถย่อยสลายเพื่อสร้างตัวกลางของเส้นทางการเผาผลาญที่แตกต่างกันซึ่งวงจร Krebs นั้นโดดเด่น (ซึ่งให้โคเอนไซม์ในปริมาณมากที่สุดที่ทำงานในการผลิตพลังงานหรือ สำหรับการสังเคราะห์ทางชีวภาพของสารประกอบอื่น ๆ )
Isoleucine ทริปโตเฟนไลซีนฟีนิลอะลานีนไทโรซีน ธ รีโอนีนและลิวซีนสามารถใช้ในการผลิต acetyl-CoA ซึ่งเป็นสารเมตาบอลิซึมที่สำคัญสำหรับปฏิกิริยาของเซลล์หลายชนิด
แตกต่างจากกรดอะมิโนอื่น ๆ กรดอะมิโนสายโซ่ที่แตกแขนง (leucine, isoleucine และ valine) ไม่ได้ถูกย่อยสลายในตับ แต่จะถูกออกซิไดซ์เป็นเชื้อเพลิงในกล้ามเนื้อสมองไตและเนื้อเยื่อไขมัน
อวัยวะและเนื้อเยื่อเหล่านี้สามารถใช้กรดอะมิโนเหล่านี้ได้เนื่องจากมีเอนไซม์อะมิโนทรานสเฟอเรสที่สามารถทำหน้าที่ทั้งสามอย่างและผลิตกรดอะมิโนα-keto ที่สอดคล้องกัน
เมื่อมีการผลิตอนุพันธ์ของกรดอะมิโนออกซิไดซ์เหล่านี้คอมเพล็กซ์ของเอนไซม์α-keto acid dehydrogenase จะเร่งปฏิกิริยาออกซิเดชั่น decarboxylation ซึ่งจะปล่อยโมเลกุลของก๊าซคาร์บอนไดออกไซด์ (CO2) และสร้างอนุพันธ์ของกรดอะมิโนที่เป็นปัญหาของ acyl-CoA
พยาธิสภาพที่เกี่ยวข้องกับการเผาผลาญไอโซลิวซีน
ความบกพร่องในการเผาผลาญของไอโซลิวซีนและกรดอะมิโนอื่น ๆ อาจทำให้เกิดพยาธิสภาพที่แปลกและซับซ้อนได้หลายอย่างเช่นโรค "Maple Syrup Urine" (ปัสสาวะที่มีกลิ่นของน้ำเชื่อมเมเปิ้ล) หรือคีโตอะซิดูเรียแบบแยกแขนง
ตามชื่อของมันโรคนี้มีลักษณะเฉพาะด้วยกลิ่นหอมของปัสสาวะของผู้ป่วยที่เป็นโรคเช่นเดียวกับอาเจียนชักปัญญาอ่อนและเสียชีวิตก่อนวัยอันควร
ต้องทำโดยเฉพาะอย่างยิ่งกับข้อผิดพลาดในเอนไซม์α-ketoacid dehydrogenase ที่ซับซ้อนซึ่งกรดอะมิโนสายโซ่ที่แตกแขนงเช่นไอโซลูซีนและอนุพันธ์ที่ออกซิไดซ์จะถูกขับออกทางปัสสาวะ
โดยรวมแล้วพยาธิสภาพที่เกี่ยวข้องกับการเร่งปฏิกิริยาของกรดอะมิโนสายโซ่ที่แตกแขนงเช่นไอโซลูซีนเรียกว่ากรดอินทรีย์แม้ว่าสิ่งที่เกี่ยวข้องโดยตรงกับกรดอะมิโนนี้จะค่อนข้างหายาก
อาหารที่อุดมด้วยไอโซลิวซีน
กรดอะมิโนนี้มีอยู่มากในเนื้อเยื่อกล้ามเนื้อของสัตว์ซึ่งเป็นสาเหตุที่เนื้อสัตว์ที่มาจากสัตว์เช่นเนื้อวัวเนื้อหมูปลาและอื่น ๆ ที่คล้ายคลึงกันเช่นเนื้อแกะไก่ไก่งวงเนื้อกวางเป็นต้น อุดมไปด้วย
นอกจากนี้ยังพบในผลิตภัณฑ์นมและอนุพันธ์เช่นชีส มันอยู่ในไข่และในเมล็ดพืชและถั่วประเภทต่าง ๆ ซึ่งเป็นส่วนสำคัญของโปรตีนที่ประกอบขึ้น
มีมากในถั่วเหลืองและถั่วลันเตารวมถึงสารสกัดจากยีสต์ที่ใช้ในการทำอาหารต่างๆ
ระดับไอโซลูซีนในพลาสมาสำหรับมนุษย์ที่เป็นผู้ใหญ่อยู่ระหว่าง 30 ถึง 108 ไมโครโมล / ลิตรสำหรับเด็กและคนหนุ่มสาวอายุระหว่าง 2 ถึง 18 ปีจะอยู่ระหว่าง 22 ถึง 107 ไมโครโมล / ลิตรและสำหรับทารกที่มีอายุ 0 ถึง 2 ปีจะอยู่ที่ประมาณ ระหว่าง 26 ถึง 86 μmol / l
ข้อมูลเหล่านี้ชี้ให้เห็นว่าการบริโภคอาหารที่อุดมไปด้วยกรดอะมิโนชนิดนี้และกรดอะมิโนอื่น ๆ ที่เกี่ยวข้องเป็นสิ่งที่จำเป็นสำหรับการบำรุงรักษาการทำงานทางสรีรวิทยาของสิ่งมีชีวิตเนื่องจากมนุษย์ไม่สามารถสังเคราะห์มันได้
ประโยชน์ของการบริโภค
อาหารเสริมไอโซลิวซีนมักประกอบด้วยกรดอะมิโนสายโซ่ที่จำเป็นอื่น ๆ เช่นวาลีนหรือลิวซีนหรืออื่น ๆ
ตัวอย่างที่พบบ่อยที่สุดของการบริโภคไอโซลิวซีนคืออาหารเสริมที่นักกีฬาใช้เพื่อเพิ่มเปอร์เซ็นต์ของมวลกล้ามเนื้อหรือการสังเคราะห์โปรตีน อย่างไรก็ตามฐานทางวิทยาศาสตร์ที่สนับสนุนการปฏิบัติเหล่านี้ได้รับการถกเถียงอย่างต่อเนื่องและผลลัพธ์ของพวกเขาไม่ได้รับการรับรองอย่างสมบูรณ์
อย่างไรก็ตาม Isoleucine ใช้เพื่อต่อต้านผลการเผาผลาญของลักษณะการขาดวิตามิน (pellagra) ของผู้ป่วยที่รับประทานอาหารที่อุดมด้วยข้าวฟ่างและข้าวโพดซึ่งเป็นอาหารที่มีลิวซีนสูงซึ่งอาจส่งผลต่อการเผาผลาญของทริปโตเฟนและ ของกรดนิโคตินในมนุษย์
ผลของ pellagra ในหนูทดลองเช่นเกี่ยวข้องกับความล่าช้าในการเจริญเติบโตซึ่งเอาชนะได้ด้วยการเสริมไอโซลูซีน
- ในอุตสาหกรรมการผลิตสัตว์
ในด้านการผลิตสัตว์กรดอะมิโนเช่นไลซีน ธ รีโอนีนเมไทโอนีนและไอโซลูซีนถูกนำมาใช้ในการทดสอบนำร่องสำหรับการให้อาหารสุกรที่เติบโตภายใต้สภาวะควบคุม
โดยเฉพาะอย่างยิ่ง Isoleucine ดูเหมือนจะมีผลต่อการดูดซึมไนโตรเจนแม้ว่าจะไม่ได้มีส่วนช่วยให้สัตว์เลี้ยงในฟาร์มมีน้ำหนักตัวเพิ่มขึ้นก็ตาม
- ในบางสภาวะทางคลินิก
สิ่งพิมพ์บางฉบับแนะนำว่าไอโซลูซีนสามารถลดระดับน้ำตาลในเลือดได้ดังนั้นจึงแนะนำให้รับประทานในผู้ป่วยที่มีความผิดปกติเช่นโรคเบาหวานหรืออัตราการผลิตอินซูลินต่ำ
การติดเชื้อไวรัส
การเสริมไอโซลิวซีนได้พิสูจน์แล้วว่ามีประโยชน์ในผู้ป่วยที่ติดเชื้อโรตาไวรัสซึ่งเป็นสาเหตุของโรคต่างๆเช่นกระเพาะและลำไส้อักเสบและท้องร่วงในเด็กเล็กและสัตว์เล็กอื่น ๆ
การศึกษาเมื่อเร็ว ๆ นี้สรุปได้ว่าการบริโภคกรดอะมิโนนี้โดยสัตว์ทดลองที่มีลักษณะดังกล่าว (ที่ติดเชื้อโรตาไวรัส) ช่วยในการเจริญเติบโตและประสิทธิภาพของระบบภูมิคุ้มกันโดยกำเนิดเนื่องจากการกระตุ้นของวิถีการส่งสัญญาณ PRR หรือตัวรับที่มีการรับรู้ รูปแบบ
ความผิดปกติของการขาด
การขาดไอโซลิวซีนอาจทำให้เกิดปัญหาเกี่ยวกับการมองเห็นผิวหนัง (เช่นผิวหนังอักเสบ) และลำไส้ (เห็นได้ชัดว่าเป็นอาการท้องร่วงและอาการทางเดินอาหารอื่น ๆ )
เนื่องจากเป็นกรดอะมิโนที่จำเป็นสำหรับการสร้างและสังเคราะห์ฮีโมโกลบินเช่นเดียวกับการสร้างเม็ดเลือดแดงใหม่ (เซลล์เม็ดเลือด) การขาดไอโซลูซีนอย่างรุนแรงอาจส่งผลร้ายแรงทางสรีรวิทยาโดยเฉพาะอย่างยิ่งที่เกี่ยวข้องกับโรคโลหิตจางและโรคทางโลหิตวิทยาอื่น ๆ .
สิ่งนี้ได้รับการพิสูจน์โดยการทดลองในหนู "ปกติ" ซึ่งได้รับอาหารที่ไม่ดีในไอโซลิวซีนนี้ซึ่งจบลงด้วยการพัฒนาของภาวะโลหิตจางที่สำคัญ
อย่างไรก็ตามไอโซลิวซีนมีส่วนร่วมในการสร้างฮีโมโกลบินในทารกเท่านั้นเนื่องจากโปรตีนของมนุษย์ที่เป็นผู้ใหญ่ไม่มีกรดอะมิโนนี้ในปริมาณที่มีนัยสำคัญ ซึ่งหมายความว่าการขาดไอโซลิวซีนจะชัดเจนที่สุดในช่วงแรกของการพัฒนา
อ้างอิง
- Aders Plimmer, R. (1908). รัฐธรรมนูญทางเคมีของโปรตีน ส่วนที่ 1 ลอนดอนสหราชอาณาจักร: Longmans, Green และ CO
- Aders Plimmer, R. (1908). รัฐธรรมนูญทางเคมีของโปรตีน ส่วนที่ II. ลอนดอนสหราชอาณาจักร: Longmans, Green และ CO
- Barret, G. , & Elmore, D. (2004). กรดอะมิโนและเปปไทด์ Cambridge: สำนักพิมพ์มหาวิทยาลัยเคมบริดจ์
- Blau, N. , Duran, M. , Blaskovics, M. , & Gibson, K. (1996). คู่มือแพทย์สำหรับการวินิจฉัยโรคเมตาบอลิซึมในห้องปฏิบัติการ (2nd ed.).
- แบรดฟอร์ด, H. (1931). ประวัติความเป็นมาของการค้นพบกรดอะมิโน ครั้งที่สอง การทบทวนกรดอะมิโนที่อธิบายไว้ตั้งแต่ปี พ.ศ. 2474 ว่าเป็นส่วนประกอบของโปรตีนพื้นเมือง ความก้าวหน้าทางเคมีโปรตีน, 81–171
- Campos-Ferraz, PL, Bozza, T. , Nicastro, H. , & Lancha, AH (2013). ผลที่โดดเด่นของการเสริมลิวซีนหรือส่วนผสมของกรดอะมิโนโซ่กิ่ง (ลิวซีนไอโซลิวซีนและวาลีน) ต่อความต้านทานต่อความเหนื่อยล้าและการย่อยสลายไกลโคเจนของกล้ามเนื้อและตับในหนูที่ได้รับการฝึกฝน โภชนาการ, 29 (11–12), 1388–1394
- Champe, P. , & Harvey, R. (2003). กรดอะมิโนกรดอะมิโน ใน Illustrated Reviews ของ Lippincott: ชีวเคมี (3rd ed., pp. 1–12) ปินคอต
- Chandran, K. , & Damodaran, M. (1951). กรดอะมิโนและโปรตีนในการสร้างฮีโมโกลบิน 2. ไอโซลิวซีน. วารสารชีวเคมี 49, 393-398
- Chung, AS, & Beames, RM (1974) Lysine, Threonine, Methionine และ Isoleucine เสริมของ Peace River Barley สำหรับสุกรที่กำลังเติบโต หมา. ญ. อนิเม. วิทย์, 436, 429-436
- Dejong, C. , Meijerink, W. , van Berlo, C. , Deutz, N. , & Soeters, P. (1996). ความเข้มข้นของ isoleucine ในพลาสมาลดลงหลังจากตกเลือดในระบบทางเดินอาหารส่วนบนในมนุษย์ ไส้, 39, 13-17
- เอ็ดซอลล์, J. (1960). กรดอะมิโนโปรตีนและชีวเคมีมะเร็ง (เล่ม 241) ลอนดอน: สำนักพิมพ์วิชาการ, Inc.
- สารานุกรมบริแทนนิกา. (2012) สืบค้นเมื่อ 30 สิงหาคม 2019 จาก https://www.britannica.com/science/isoleucine
- Gelfand, R. , Hendler, R. , & Sherwin, R. (1979) คาร์โบไฮเดรตในอาหารและการเผาผลาญของโปรตีนที่กินเข้าไป มีดหมอ, 65–68.
- ฮัดสัน, บี. (1992). ชีวเคมีของโปรตีนอาหาร Springer-Science + Business Media, BV
- Knerr, I. , Vockley, J. , & Gibson, KM (2014). ความผิดปกติของ Leucine, Isoleucine และ Valine Metabolism ใน N. Blau (Ed.), Physician's Guide to the Diagnosis, Treatment, and Follow-Up of Inherited Metabolic Diseases (pp. 103–141)
- คอร์แมน, SH (2549). ข้อผิดพลาดโดยกำเนิดของการย่อยสลาย isoleucine: บทวิจารณ์ อณูพันธุศาสตร์และการเผาผลาญ, 89 (4), 289–299
- กฤษ ณ สวามี, K. , & Gopalan, C. (1971). ผลของ Isoleucine ต่อผิวหนังและ Electroencephalogram ใน Pellagra มีดหมอ, 1167–1169.
- Martin, RE, & Kirk, K. (2007). การขนส่ง isoleucine สารอาหารที่จำเป็นในเม็ดเลือดแดงของมนุษย์ที่ติดเชื้อมาลาเรีย Plasmodium falciparum เลือด, 109 (5), 2217–2224
- ศูนย์ข้อมูลเทคโนโลยีชีวภาพแห่งชาติ ฐานข้อมูล PubChem l-Isoleucine, CID = 6306, https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/l-Isoleucine (เข้าถึงวันที่ 31 สิงหาคม 2019)
- Nuttall, FQ, Schweim, K. , & Gannon, MC (2008). ผลของ isoleucine แบบรับประทานที่มีและไม่มีกลูโคสต่อความเข้มข้นของอินซูลินกลูคากอนและกลูโคสในผู้ที่ไม่เป็นเบาหวาน European E-Journal of Clinical Nutrition and Metabolism, 3 (4), 152–158
- van Berlo, CLH, van de Bogaard, AEJM, van der Heijden, MAH, van Eijk, HMH, Janssen, MA, Bost, MCF, & Soeters, PB (1989) การปลดปล่อยแอมโมเนียที่เพิ่มขึ้นหลังจากมีเลือดออกในทางเดินอาหารเป็นผลมาจากการขาดไอโซลูซีนในฮีโมโกลบินอย่างสมบูรณ์หรือไม่? การศึกษาในสุกร ตับวิทยา, 10 (3), 315–323.
- Vickery, HB, & Schmidt, CLA (2474) ประวัติความเป็นมาของการค้นพบกรดอะมิโน บทวิจารณ์ทางเคมี, 9 (2), 169-318.
- วูล์ฟ, อาร์อาร์ (2017). กรดอะมิโนโซ่กิ่งและการสังเคราะห์โปรตีนของกล้ามเนื้อในมนุษย์: ตำนานหรือความจริง? วารสารสมาคมโภชนาการการกีฬาระหว่างประเทศ, 14 (1), 1–7.
- อู๋จี. (2552). กรดอะมิโน: การเผาผลาญการทำงานและโภชนาการ กรดอะมิโน, 37 (1), 1–17.