อิมมูโนโกลบูลิน: โครงสร้างประเภทและหน้าที่ - กายวิภาคศาสตร์และสรีรวิทยา - 2026

ภูมิคุ้มกันบกพร่องเป็นโมเลกุลผลิตเซลล์ B และพลาสมาเซลล์ซึ่งช่วยป้องกันของสิ่งมีชีวิต ประกอบด้วยสารชีวโมเลกุลไกลโคโปรตีนที่เป็นของระบบภูมิคุ้มกัน เป็นโปรตีนที่อุดมสมบูรณ์ที่สุดชนิดหนึ่งในซีรั่มในเลือดรองจากอัลบูมิน

แอนติบอดีเป็นอีกชื่อหนึ่งของอิมมูโนโกลบูลินและถือว่าเป็นโกลบูลินเนื่องจากพฤติกรรมของพวกมันในอิเล็กโทรโฟเรซิสของซีรั่มในเลือดที่มีอยู่ โมเลกุลอิมมูโนโกลบูลินอาจเรียบง่ายหรือซับซ้อนขึ้นอยู่กับว่ามันถูกนำเสนอเป็นโมโนเมอร์หรือโพลีเมอไรเซชัน

โครงสร้างทั่วไปของอิมมูโนโกลบูลินคล้ายกับตัวอักษร "Y" อิมมูโนโกลบูลินมีอยู่ 5 ประเภทที่นำเสนอความแตกต่างทางสัณฐานวิทยาการทำงานและตำแหน่งในร่างกาย ความแตกต่างของโครงสร้างของแอนติบอดีไม่ได้มีรูปร่าง แต่เป็นองค์ประกอบ แต่ละประเภทมีวัตถุประสงค์เฉพาะ

การตอบสนองของระบบภูมิคุ้มกันที่ส่งเสริมโดยอิมมูโนโกลบูลินมีความจำเพาะสูงและเป็นกลไกที่ซับซ้อนมาก การกระตุ้นการหลั่งของเซลล์จะถูกกระตุ้นเมื่อมีสิ่งแปลกปลอมเข้าสู่ร่างกายเช่นแบคทีเรีย บทบาทของอิมมูโนโกลบูลินจะจับกับองค์ประกอบแปลกปลอมและกำจัดมัน

อิมมูโนโกลบูลินหรือแอนติบอดีสามารถมีได้ทั้งในเลือดและบนผิวเยื่อของอวัยวะ สารชีวโมเลกุลเหล่านี้แสดงถึงองค์ประกอบที่สำคัญภายในระบบป้องกันของร่างกายมนุษย์

โครงสร้าง

โครงสร้างของแอนติบอดีประกอบด้วยกรดอะมิโนและคาร์โบไฮเดรตโอลิโกแซ็กคาไรด์ การปรากฏตัวของกรดอะมิโนที่โดดเด่นปริมาณและการกระจายคือสิ่งที่กำหนดโครงสร้างของอิมมูโนโกลบูลิน

เช่นเดียวกับโปรตีนทั้งหมดอิมมูโนโกลบูลินมีโครงสร้างหลักทุติยภูมิตติยภูมิและควอเทอร์นารีซึ่งกำหนดลักษณะทั่วไปของพวกมัน

เกี่ยวกับจำนวนกรดอะมิโนที่มีอยู่อิมมูโนโกลบูลินมีโซ่สองประเภทคือโซ่หนักและโซ่เบา นอกจากนี้ตามลำดับกรดอะมิโนในโครงสร้างแต่ละโซ่มีภูมิภาคที่แปรผันและภูมิภาคคงที่

โซ่หนัก

อิมมูโนโกลบูลินโซ่หนักสอดคล้องกับหน่วยโพลีเปปไทด์ที่ประกอบด้วยลำดับของกรดอะมิโน 440

อิมมูโนโกลบูลินแต่ละตัวมีโซ่หนัก 2 เส้นและแต่ละเส้นมีภูมิภาคที่แปรผันและภูมิภาคคงที่ พื้นที่คงที่มีกรดอะมิโน 330 และกรดอะมิโนลำดับ 110 ตัวแปร

โครงสร้างของโซ่หนักแตกต่างกันไปสำหรับอิมมูโนโกลบูลินแต่ละตัว โซ่หนักมีทั้งหมด 5 ประเภทที่กำหนดประเภทของอิมมูโนโกลบูลิน

ประเภทโซ่หนักระบุด้วยตัวอักษรกรีกγ, μ, α, ε, δสำหรับอิมมูโนโกลบูลิน IgG, IgM, IgA, IgE และ IgD ตามลำดับ

ขอบเขตคงที่ของโซ่หนักεและμนั้นถูกสร้างขึ้นโดยสี่โดเมนในขณะที่พื้นที่ที่สอดคล้องกับα, γ, δมีสามโดเมน ดังนั้นค่าคงที่แต่ละภูมิภาคจะแตกต่างกันไปสำหรับอิมมูโนโกลบูลินแต่ละประเภท แต่พบได้บ่อยกับอิมมูโนโกลบูลินประเภทเดียวกัน

ขอบเขตที่แปรผันของห่วงโซ่หนักประกอบด้วยโดเมนอิมมูโนโกลบูลินเดียว บริเวณนี้มีลำดับของกรดอะมิโน 110 ชนิดและจะแตกต่างกันไปขึ้นอยู่กับความจำเพาะของแอนติบอดีต่อแอนติเจน

ในโครงสร้างของโซ่หนักสามารถสังเกตมุมหรือการโค้งงอได้ซึ่งเรียกว่าบานพับซึ่งแสดงถึงพื้นที่ยืดหยุ่นของโซ่

โซ่ไฟ

อิมมูโนโกลบูลินไลท์โซ่เป็นโพลีเปปไทด์ที่ประกอบด้วยกรดอะมิโนประมาณ 220 ชนิด ห่วงโซ่แสงในมนุษย์มีสองประเภท: คัปปา (κ) และแลมด้า (λ) ชนิดหลังมีสี่ชนิดย่อย โดเมนคงที่และตัวแปรมีลำดับของกรดอะมิโน 110 ตัว

แอนติบอดีสามารถมีโซ่ไฟκ (κκ) สองเส้นหรือโซ่λ (λλ) คู่หนึ่ง แต่เป็นไปไม่ได้ที่จะมีหนึ่งในแต่ละประเภทในเวลาเดียวกัน

กลุ่ม Fc และ Fab

เนื่องจากอิมมูโนโกลบูลินแต่ละตัวมีรูปร่างคล้ายตัว "Y" จึงสามารถแบ่งออกเป็นสองส่วน ส่วน "ล่าง" ซึ่งเป็นฐานเรียกว่าเศษส่วนที่ตกผลึกได้หรือ Fc; ในขณะที่แขนของ« Y »สร้าง Fab หรือเศษส่วนที่ผูกกับแอนติเจน แต่ละส่วนโครงสร้างของอิมมูโนโกลบูลินทำหน้าที่แตกต่างกัน

กลุ่ม Fc

ส่วน Fc มีโดเมนคงที่สองหรือสามโดเมนของอิมมูโนโกลบูลินหนัก

Fc สามารถจับกับโปรตีนหรือตัวรับเฉพาะบนเบโซฟิลอีโอซิโนฟิลหรือมาสต์เซลล์ได้ดังนั้นจึงทำให้เกิดการตอบสนองของระบบภูมิคุ้มกันเฉพาะที่จะกำจัดแอนติเจน Fc สอดคล้องกับคาร์บอกซิลเทอร์มินัสของอิมมูโนโกลบูลิน

กลุ่ม Fab

เศษส่วน Fab หรือส่วนของแอนติบอดีมีโดเมนตัวแปรที่ส่วนท้ายนอกเหนือจากโดเมนคงที่ของโซ่หนักและเบา

โดเมนคงที่ของห่วงโซ่หนักจะดำเนินต่อไปโดยมีโดเมนของส่วน Fc ที่สร้างบานพับ สอดคล้องกับปลายขั้วอะมิโนของอิมมูโนโกลบูลิน

ความสำคัญของกลุ่ม Fab คืออนุญาตให้จับกับแอนติเจนสารแปลกปลอมและอาจเป็นอันตรายได้

โดเมนตัวแปรของอิมมูโนโกลบูลินแต่ละตัวรับประกันความจำเพาะของแอนติเจนที่กำหนด ลักษณะนี้ยังช่วยให้สามารถใช้ในการวินิจฉัยโรคอักเสบและโรคติดเชื้อ

ประเภท

โดย Alejandro Porto ผ่าน Wikimedia Commons

อิมมูโนโกลบูลินที่รู้จักกันในขณะนี้มีห่วงโซ่หนักเฉพาะที่คงที่สำหรับแต่ละสิ่งเหล่านี้และแตกต่างจากสายอื่น ๆ

มีโซ่หนักห้าสายพันธุ์ที่กำหนดอิมมูโนโกลบูลินห้าประเภทซึ่งมีหน้าที่แตกต่างกัน

อิมมูโนโกลบูลินจี (IgG)

อิมมูโนโกลบูลินจีมีความหลากหลายมากที่สุด มีสายโซ่แกมมาหนักและเกิดขึ้นในรูปแบบโมเลกุลหรือโมโนเมอริก

IgG มีมากที่สุดทั้งในเลือดและในเนื้อเยื่อ การเปลี่ยนแปลงน้อยที่สุดในลำดับกรดอะมิโนของสายโซ่หนักจะกำหนดการแบ่งออกเป็นชนิดย่อย: 1, 2, 3 และ 4

อิมมูโนโกลบูลิน G มีลำดับของกรดอะมิโน 330 ในส่วน Fc และน้ำหนักโมเลกุล 150,000 ซึ่ง 105,000 สอดคล้องกับโซ่หนัก

อิมมูโนโกลบูลิน M (IgM)

อิมมูโนโกลบูลิน M เป็นเพนทาเมอร์ที่มีโซ่หนักμ น้ำหนักโมเลกุลสูงประมาณ 900,000

ลำดับกรดอะมิโนของโซ่หนักคือ 440 ในเศษส่วน Fc พบมากในซีรั่มในเลือดคิดเป็น 10 ถึง 12% ของอิมมูโนโกลบูลิน IgM มีเพียงประเภทย่อยเดียว

อิมมูโนโกลบูลินเอ (IgA)

มันสอดคล้องกับโซ่ชนิดหนักαและคิดเป็น 15% ของอิมมูโนโกลบูลินทั้งหมด IgA พบได้ทั้งในเลือดและสารคัดหลั่งแม้กระทั่งในน้ำนมแม่ในรูปแบบของโมโนเมอร์หรือไดเมอร์ น้ำหนักโมเลกุลของอิมมูโนโกลบูลินนี้คือ 320,000 และมีสองชนิดย่อย: IgA1 และ IgA2

อิมมูโนโกลบูลินอี (IgE)

อิมมูโนโกลบูลินอีประกอบด้วยสายโซ่หนักชนิดεและหายากมากในซีรัมประมาณ 0.002%

IgE มีน้ำหนักโมเลกุล 200,000 และมีอยู่ในรูปของโมโนเมอร์เป็นหลักในซีรั่มน้ำมูกและน้ำลาย นอกจากนี้ยังเป็นเรื่องปกติที่จะพบอิมมูโนโกลบูลินนี้ภายใน basophils และ mast cells

อิมมูโนโกลบูลิน D (IgD)

สายพันธุ์หนักδสอดคล้องกับอิมมูโนโกลบูลิน D ซึ่งคิดเป็น 0.2% ของอิมมูโนโกลบูลินทั้งหมด IgD มีน้ำหนักโมเลกุล 180,000 และมีโครงสร้างเป็นโมโนเมอร์

มันเกี่ยวข้องกับ B lymphocytes ซึ่งติดอยู่กับพื้นผิว อย่างไรก็ตามบทบาทของ IgD ยังไม่ชัดเจน

เปลี่ยนประเภท

อิมมูโนโกลบูลินสามารถเปลี่ยนแปลงประเภทโครงสร้างได้เนื่องจากจำเป็นต้องป้องกันแอนติเจน

การเปลี่ยนแปลงนี้เกิดจากบทบาทของ B lymphocytes ในการสร้างแอนติบอดีผ่านคุณสมบัติของภูมิคุ้มกันแบบปรับตัว การเปลี่ยนแปลงโครงสร้างอยู่ในพื้นที่คงที่ของห่วงโซ่หนักโดยไม่ต้องเปลี่ยนขอบเขตตัวแปร

การเปลี่ยนแปลงประเภทหรือคลาสอาจทำให้ IgM เปลี่ยนเป็น IgG หรือ IgE และสิ่งนี้เกิดขึ้นจากการตอบสนองที่เกิดจาก interferon gamma หรือ interleukins IL-4 และ IL-5

คุณสมบัติ

บทบาทของอิมมูโนโกลบูลินในระบบภูมิคุ้มกันมีความสำคัญอย่างยิ่งต่อการป้องกันของร่างกาย

อิมมูโนโกลบูลินเป็นส่วนหนึ่งของระบบภูมิคุ้มกันของร่างกาย นั่นคือเป็นสารที่หลั่งจากเซลล์เพื่อป้องกันเชื้อโรคหรือสารที่เป็นอันตราย

พวกเขาให้วิธีการป้องกันที่มีประสิทธิภาพประสิทธิผลเฉพาะเจาะจงและเป็นระบบซึ่งมีคุณค่าอย่างยิ่งในฐานะส่วนหนึ่งของระบบภูมิคุ้มกัน พวกเขามีหน้าที่ทั่วไปและเฉพาะในภูมิคุ้มกัน:

ฟังก์ชั่นทั่วไป

แอนติบอดีหรืออิมมูโนโกลบูลินทำหน้าที่อิสระทั้งสองอย่างและกระตุ้นการทำงานของเอฟเฟกต์ที่เป็นสื่อกลางของเซลล์และการตอบสนองต่อสารคัดหลั่ง

การจับแอนติเจน - แอนติบอดี

อิมมูโนโกลบูลินมีหน้าที่ในการจับกับสารแอนติเจนโดยเฉพาะและคัดเลือก

การก่อตัวของแอนติเจน - แอนติบอดีคอมเพล็กซ์เป็นหน้าที่หลักของอิมมูโนโกลบูลินดังนั้นจึงเป็นการตอบสนองของระบบภูมิคุ้มกันที่สามารถหยุดการทำงานของแอนติเจนได้ แอนติบอดีแต่ละตัวสามารถผูกแอนติเจนได้ตั้งแต่สองตัวขึ้นไปในเวลาเดียวกัน

ฟังก์ชัน Effector

โดยส่วนใหญ่แอนติเจน - แอนติบอดีคอมเพล็กซ์ทำหน้าที่เป็นตัวริเริ่มในการกระตุ้นการตอบสนองของเซลล์ที่เฉพาะเจาะจงหรือเริ่มต้นลำดับเหตุการณ์ที่กำหนดการกำจัดแอนติเจน การตอบสนองของเอฟเฟกต์หรือการตอบสนองที่พบบ่อยที่สุดสองประการคือการผูกเซลล์และการกระตุ้นการทำงานเสริม

การจับเซลล์ขึ้นอยู่กับการมีอยู่ของตัวรับเฉพาะสำหรับส่วน Fc ของอิมมูโนโกลบูลินเมื่อมันจับกับแอนติเจน

เซลล์เช่นแมสต์เซลล์อีโอซิโนฟิลเบโซฟิลลิมโฟไซต์และฟาโกไซต์มีตัวรับเหล่านี้และเป็นกลไกในการกำจัดแอนติเจน

การกระตุ้นของน้ำตกเสริมเป็นกลไกที่ซับซ้อนซึ่งเกี่ยวข้องกับการเริ่มต้นของลำดับดังนั้นผลลัพธ์สุดท้ายคือการหลั่งสารพิษที่กำจัดแอนติเจน

ฟังก์ชันเฉพาะ

ขั้นแรกอิมมูโนโกลบูลินแต่ละประเภทจะพัฒนาฟังก์ชันการป้องกันเฉพาะ:

อิมมูโนโกลบูลิน G

- อิมมูโนโกลบูลินจีให้การป้องกันส่วนใหญ่ต่อต้านสารแอนติเจนรวมถึงแบคทีเรียและไวรัส

- IgG เปิดใช้งานกลไกต่างๆเช่นส่วนประกอบและ phagocytosis

- รัฐธรรมนูญของ IgG เฉพาะสำหรับแอนติเจนมีความทนทาน

- แอนติบอดีชนิดเดียวที่แม่สามารถถ่ายโอนไปยังลูกระหว่างตั้งครรภ์คือ IgG

อิมมูโนโกลบูลินม

- IgM เป็นแอนติบอดีที่ตอบสนองอย่างรวดเร็วต่อสารที่เป็นอันตรายและติดเชื้อเนื่องจากให้การดำเนินการทันทีจนกว่าจะถูกแทนที่ด้วย IgG

- แอนติบอดีนี้กระตุ้นการตอบสนองของเซลล์ที่รวมอยู่ในเยื่อหุ้มเซลล์เม็ดเลือดขาวและการตอบสนองของร่างกายเช่นส่วนประกอบเสริม

- เป็นอิมมูโนโกลบูลินตัวแรกที่มนุษย์สังเคราะห์ขึ้น

อิมมูโนโกลบูลินก

- ทำหน้าที่เป็นเกราะป้องกันเชื้อโรคโดยตั้งอยู่บนพื้นผิวของเยื่อเมือก

- มีอยู่ในเยื่อบุทางเดินหายใจระบบย่อยอาหารทางเดินปัสสาวะและในสารคัดหลั่งเช่นน้ำลายน้ำมูกและน้ำตา

- แม้ว่าการกระตุ้นเสริมจะอยู่ในระดับต่ำ แต่ก็สามารถเกี่ยวข้องกับไลโซไซม์เพื่อฆ่าเชื้อแบคทีเรีย

- การมีอิมมูโนโกลบูลิน D ทั้งในน้ำนมแม่และน้ำนมเหลืองช่วยให้ทารกแรกเกิดได้รับระหว่างให้นมบุตร

อิมมูโนโกลบูลินอี

- อิมมูโนโกลบูลินอีมีกลไกป้องกันที่แข็งแกร่งต่อแอนติเจนที่ก่อให้เกิดภูมิแพ้

- ปฏิกิริยาระหว่าง IgE และสารก่อภูมิแพ้จะทำให้สารอักเสบปรากฏขึ้นซึ่งมีส่วนทำให้เกิดอาการของโรคภูมิแพ้เช่นการจามไอลมพิษน้ำตาและน้ำมูกที่เพิ่มขึ้น

- IgE สามารถเกาะติดกับพื้นผิวของปรสิตผ่านส่วน Fc ทำให้เกิดปฏิกิริยาที่ทำให้พวกมันตายได้

อิมมูโนโกลบูลิน D

- โครงสร้างโมโนเมอริกของ IgD เชื่อมโยงกับ B lymphocytes ที่ไม่ได้ทำปฏิกิริยากับแอนติเจนดังนั้นจึงมีบทบาทเป็นตัวรับ

- บทบาทของ IgD ไม่ชัดเจน

อ้างอิง

1. (sf) คำจำกัดความทางการแพทย์ของอิมมูโนโกลบูลิน กู้คืนจาก medicinenet.com
2. Wikipedia (nd) แอนติบอดี. สืบค้นจาก en.wikipedia.org
3. Grattendick, K. , Pross, S. (2007). ภูมิคุ้มกันบกพร่อง กู้คืนจาก sciencedirect.com
4. เอียเนซ, E. (sf). อิมมูโนโกลบูลินและโมเลกุลของเซลล์ B อื่น ๆ หลักสูตรภูมิคุ้มกันวิทยาทั่วไป กู้คืนจาก ugr.es
5. (sf) อิมมูโนโกลบูลินเบื้องต้น กู้คืนจาก thermofisher.com
6. Buddiga, P. (2013). กายวิภาคของระบบภูมิคุ้มกัน กู้คืนจาก emedicine.medscape.com
7. คำถามชีวเคมี (2552). อิมมูโนโกลบูลิน: โครงสร้างและหน้าที่ สืบค้นจาก biochemistryquestions.wordpress.com
8. (sf) อิมมูโนโกลบูลิน - โครงสร้างและหน้าที่ สืบค้นจาก microbiologybook.org