เกลียวอัลฟาเป็นโครงสร้างทุติยภูมิที่ง่ายที่สุดที่เป็นโปรตีนที่สามารถนำมาใช้ในพื้นที่ตามความแข็งแกร่งและเสรีภาพของการหมุนของพันธบัตรระหว่างกรดอะมิโนของตน
มีลักษณะเป็นรูปเกลียวซึ่งมีการจัดเรียงกรดอะมิโนซึ่งดูเหมือนว่าจะจัดเรียงรอบแกนตามยาวในจินตนาการโดยให้กลุ่ม R หันหน้าออกด้านนอก
แผนภาพของโครงสร้างอัลฟาเฮลิกซ์ (Alejandro Porto ผ่าน Wikimedia Commons)
Alpha helices ถูกอธิบายครั้งแรกในปีพ. ศ. 2494 โดย Pauling et al. ผู้ซึ่งใช้ข้อมูลที่มีอยู่เกี่ยวกับระยะทางระหว่างอะตอมมุมพันธะและพารามิเตอร์โครงสร้างอื่น ๆ ของเปปไทด์และกรดอะมิโนเพื่อทำนายการกำหนดค่าที่เป็นไปได้มากที่สุดที่โซ่สามารถสันนิษฐานได้ polypeptides
คำอธิบายของอัลฟาเฮลิกซ์เกิดขึ้นจากการค้นหาโครงสร้างที่เป็นไปได้ทั้งหมดในห่วงโซ่เปปไทด์ที่ถูกทำให้เสถียรด้วยพันธะไฮโดรเจนโดยที่สารตกค้างมีความเท่าเทียมกันทางสโตอิจิโอเมตริกและการกำหนดค่าของแต่ละส่วนเป็นแบบระนาบตามที่ระบุโดยข้อมูลจาก การสั่นพ้องของพันธะเปปไทด์ที่มีอยู่ในปัจจุบัน
โครงสร้างทุติยภูมินี้พบมากที่สุดในบรรดาโปรตีนและถูกนำมาใช้โดยทั้งโปรตีนที่ละลายน้ำได้และโปรตีนเมมเบรนในตัว เชื่อกันว่าโปรตีนมากกว่า 60% มีอยู่ในรูปของอัลฟาเฮลิกซ์หรือแผ่นเบต้า
โครงสร้าง
โดยทั่วไปแล้วแต่ละรอบของเกลียวอัลฟาจะมีกรดอะมิโนตกค้างเฉลี่ย 3.6 ซึ่งมีความยาวประมาณ 5.4 อย่างไรก็ตามมุมเลี้ยวและความยาวจะแตกต่างกันไปในแต่ละโปรตีนโดยอาศัยลำดับกรดอะมิโนของโครงสร้างหลักอย่างเคร่งครัด
อัลฟาเฮริซส่วนใหญ่มีการเลี้ยวขวา แต่ปัจจุบันเป็นที่ทราบกันดีว่าโปรตีนที่มีแอลฟาเฮลิกส์ที่หมุนซ้ายได้ เงื่อนไขสำหรับหนึ่งหรืออีกอย่างที่จะเกิดขึ้นคือกรดอะมิโนทั้งหมดอยู่ในโครงร่างเดียวกัน (L หรือ D) เนื่องจากมีหน้าที่กำหนดทิศทางของการหมุน
ความคงตัวของลวดลายโครงสร้างที่สำคัญสำหรับโลกของโปรตีนนั้นได้มาจากพันธะไฮโดรเจน พันธะเหล่านี้เกิดขึ้นระหว่างอะตอมของไฮโดรเจนที่ยึดติดกับไนโตรเจนอิเล็กโทรเนกาติวิตีของพันธะเปปไทด์และอะตอมออกซิเจนคาร์บอกซิลิกอิเล็กโทรเนกาติวิตีของกรดอะมิโนสี่ตำแหน่งถัดไปในบริเวณขั้ว N ที่เกี่ยวกับตัวมันเอง
ในทางกลับกันแต่ละรอบของเกลียวจะถูกเชื่อมเข้าด้วยกันด้วยพันธะไฮโดรเจนซึ่งจำเป็นต่อการทำให้เกิดเสถียรภาพโดยรวมของโมเลกุล
เปปไทด์บางชนิดไม่สามารถสร้างแอลฟาเฮลิกส์ที่เสถียร สิ่งนี้ได้รับจากความจุที่แท้จริงของกรดอะมิโนแต่ละตัวในสายโซ่เพื่อสร้างเฮลิกส์ซึ่งเกี่ยวข้องโดยตรงกับลักษณะทางเคมีและกายภาพของกลุ่ม R ทดแทน
ตัวอย่างเช่นที่ pH หนึ่งสารตกค้างที่มีขั้วจำนวนมากสามารถรับประจุเดียวกันได้ดังนั้นจึงไม่สามารถวางเป็นเกลียวติดต่อกันได้เนื่องจากแรงผลักระหว่างพวกมันจะบ่งบอกถึงการบิดเบือนอย่างมาก
ขนาดรูปร่างและตำแหน่งของกรดอะมิโนยังเป็นปัจจัยสำคัญของความเสถียรของขดลวด หากไม่ดำเนินการใด ๆ เพิ่มเติมสิ่งตกค้างเช่น Asn, Ser, Thr และ Cys ที่อยู่ในตำแหน่งใกล้เคียงกันภายในลำดับอาจมีผลเสียต่อการกำหนดค่าของเกลียวอัลฟา
ในทำนองเดียวกันความไม่ชอบน้ำและความไม่ชอบน้ำของส่วนลานอัลฟาในเปปไทด์ที่กำหนดนั้นขึ้นอยู่กับเอกลักษณ์ของกลุ่ม R ของกรดอะมิโนเท่านั้น
ในโปรตีนเมมเบรนชนิดหนึ่งอัลฟาเฮลิซมีสารตกค้างของตัวละครที่ไม่ชอบน้ำที่แข็งแรงซึ่งจำเป็นอย่างยิ่งสำหรับการแทรกและการกำหนดค่าของส่วนระหว่างส่วนปลายของฟอสโฟลิปิดที่เป็นส่วนประกอบ
ในทางกลับกันโปรตีนที่ละลายน้ำได้มีแอลฟาเฮลิซที่อุดมไปด้วยกากขั้วซึ่งทำให้มีปฏิสัมพันธ์ที่ดีขึ้นกับตัวกลางที่เป็นน้ำที่มีอยู่ในไซโทพลาสซึมหรือในช่องว่างระหว่างหน้า
ความสำคัญในการทำงาน
ลวดลายเกลียวอัลฟ่ามีฟังก์ชันทางชีววิทยาที่หลากหลาย รูปแบบปฏิสัมพันธ์เฉพาะระหว่าง helices มีบทบาทสำคัญในการทำงานการประกอบและการทำ oligomerization ของโปรตีนเมมเบรนและโปรตีนที่ละลายน้ำได้
โดเมนเหล่านี้มีอยู่ในปัจจัยการถอดความหลายประการซึ่งสำคัญจากมุมมองของการควบคุมการแสดงออกของยีน นอกจากนี้ยังมีอยู่ในโปรตีนที่มีความเกี่ยวข้องกับโครงสร้างและในโปรตีนเมมเบรนที่มีหน้าที่ขนส่งและ / หรือส่งสัญญาณหลายชนิด
นี่คือตัวอย่างคลาสสิกของโปรตีนที่มีแอลฟาเฮลิกส์:
myosin
Myosin เป็น ATPase ที่กระตุ้นการทำงานของแอกตินซึ่งมีหน้าที่ในการหดตัวของกล้ามเนื้อและการเคลื่อนไหวของเซลล์ในรูปแบบต่างๆ ทั้งไมโอซินที่มีกล้ามเนื้อและไม่ใช่กล้ามเนื้อประกอบด้วยสองส่วนทรงกลมหรือ "หัว" ที่เชื่อมต่อกันด้วย "หาง" แบบขดลวดอัลฟาแบบยาว
คอลลาเจน
หนึ่งในสามของปริมาณโปรตีนทั้งหมดในร่างกายมนุษย์แสดงโดยคอลลาเจน เป็นโปรตีนที่มีอยู่มากที่สุดในอวกาศนอกเซลล์และลักษณะที่โดดเด่นของมันคือลักษณะโครงสร้างที่ประกอบด้วยเส้นคู่ขนานสามเส้นที่มีการกำหนดค่าแบบขดลวดทางซ้ายซึ่งรวมเข้าด้วยกันเพื่อสร้างเกลียวสามชั้นแบบ dextrorotatory sense
เคราติน
Keratins เป็นกลุ่มของโปรตีนที่สร้างเส้นใยซึ่งผลิตโดยเซลล์เยื่อบุผิวบางชนิดในสัตว์มีกระดูกสันหลัง พวกมันเป็นส่วนประกอบหลักของเล็บผมกรงเล็บเปลือกของเต่าเขาและขน ส่วนหนึ่งของโครงสร้างเส้นใยประกอบด้วยส่วนอัลฟาเฮลิกซ์
โครงสร้างเคราติน (Mlpatton จาก Wikimedia Commons)
เฮโมโกลบิน
ออกซิเจนในเลือดถูกเคลื่อนย้ายโดยฮีโมโกลบิน ส่วนโกลบินของโปรตีนเตตราเมอริกนี้ประกอบด้วยอัลฟาเฮลิกส์ที่เหมือนกันสองตัวซึ่งมี 141 ส่วนที่ตกค้างและโซ่เบต้าสองอันที่เหลือ 146 ส่วนต่ออัน
โปรตีนประเภท 'สังกะสีฟิงเกอร์'
สิ่งมีชีวิตยูคาริโอตมีโปรตีนนิ้วมือสังกะสีจำนวนมากซึ่งทำหน้าที่เพื่อจุดประสงค์ที่แตกต่างกัน: การรับรู้ดีเอ็นเอ, บรรจุภัณฑ์ RNA, การกระตุ้นการถอดเสียง, การควบคุมการตายของเซลล์, การพับโปรตีน ฯลฯ โปรตีนนิ้วมือสังกะสีหลายชนิดมีแอลฟาเฮลิซเป็นองค์ประกอบหลักของโครงสร้างและจำเป็นต่อการทำงานของมัน
อ้างอิง
- Aurora, R. , Srinivasan, R. , & Rose, GD (1994). กฎสำหรับการยุติ a-alpha-Helix โดย Glycine วิทยาศาสตร์, 264 (5162), 1126-1130.
- Blaber, M. , Zhang, X. , & Matthews, B. (1993) โครงสร้างพื้นฐานของนิสัยชอบกรดอะมิโนแอลฟาเกลียว วิทยาศาสตร์, 260 (1), 1637-1640.
- เบรนแนน RG และแมทธิวส์ BW (1989) บรรทัดฐานการผูกดีเอ็นเอแบบเกลียว - เทิร์น - เกลียว วารสารเคมีชีวภาพ, 264 (4), 1903-1906.
- Eisenberg, D. (2003). การค้นพบคุณสมบัติโครงสร้างของโปรตีนอัลฟาเฮลิกซ์และเบต้าชีทซึ่งเป็นปัจจัยหลัก Pnas, 100 (20), 11207-11210 ฮักกิ้นส์, มล. (2500). โครงสร้างของอัลฟาเคราติน เคมี, 43, 204-209
- Klement, W. , Willens, R. , & Duwez, P. (1960). โครงสร้างของไมโอโกลบิน ธรรมชาติ, 185, 422-427
- Laity, JH, Lee, BM, & Wright, PE (2001). สังกะสีฟิงเกอร์โปรตีน: ข้อมูลเชิงลึกใหม่เกี่ยวกับความหลากหลายของโครงสร้างและการทำงาน ความคิดเห็นปัจจุบันทางชีววิทยาโครงสร้าง, 11 (1), 39–46.
- Lodish, H. , Berk, A. , Kaiser, CA, Krieger, M. , Bretscher, A. , Ploegh, H. , … Martin, K. (2003) ชีววิทยาระดับโมเลกุล (ฉบับที่ 5). ฟรีแมน WH & Company
- Luckey, M. (2008). ชีววิทยาโครงสร้างเมมเบรน: ด้วยพื้นฐานทางชีวเคมีและชีวฟิสิกส์ สำนักพิมพ์มหาวิทยาลัยเคมบริดจ์ สืบค้นจาก www.cambridge.org/9780521856553
- McKay, MJ, Afrose, F. , Koeppe, RE, และ Greathouse, DV (2018) การสร้างเกลียวและเสถียรภาพในเยื่อ Biochimica et Biophysica Acta - Biomembranes, 1860 (10), 2108–2117
- Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Lehninger หลักการทางชีวเคมี Omega Editions (ฉบับที่ 5)
- Pauling, L. , Corey, RB และ Branson, HR (1951) โครงสร้างของโปรตีน: โครงแบบขดลวดที่เชื่อมด้วยไฮโดรเจนสองแบบของห่วงโซ่โพลีเปปไทด์ Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 37, 205–211
- Perutz, MF (1978). โครงสร้างของฮีโมโกลบินและการขนส่งทางเดินหายใจ วิทยาศาสตร์อเมริกัน, 239 (6), 92–125
- Scholtz, JM และ Baldwin, RL (1992) กลไกการสร้างอัลฟา - เฮลิกซ์โดยเปปไทด์ การทบทวนชีวฟิสิกส์และโครงสร้างชีวโมเลกุลประจำปี, 21 (1), 95–118
- ไหล่, MD, & Raines, RT (2009). โครงสร้างคอลลาเจนและความเสถียร การทบทวนชีวเคมีประจำปี, 78 (1), 929-958
- Subramaniams, A. , Jones, WK, Gulick, J. , & Neumannli, J. (1991). กฎระเบียบเฉพาะเนื้อเยื่อของตัวส่งเสริมยีนโซ่หนักอัลฟา - ไมโอซินในหนูแปลงพันธุกรรม วารสารเคมีชีวภาพ, 266 (36), 24613–24620
- Wang, B. , Yang, W. , McKittrick, J. , & Meyers, MA (2016). Keratin: โครงสร้างคุณสมบัติเชิงกลการเกิดขึ้นในสิ่งมีชีวิตทางชีวภาพและความพยายามในการดูดซึมทางชีวภาพ ความก้าวหน้าด้านวัสดุศาสตร์ Elsevier Ltd.
- Warrick, HM, & Spudich, J. a. (1987) โครงสร้างและหน้าที่ของไมโอซินในการเคลื่อนที่ของเซลล์ Annual Review of Cell Biology, 3, 379–421
- Zhang, SQ, Kulp, DW, Schramm, CA, Mravic, M. , Samish, I. , & Degrado, WF (2015) ปฏิสัมพันธ์ของเกลียวและเกลียวของโปรตีนที่ละลายน้ำได้ โครงสร้าง, 23 (3), 527–541