- คุณสมบัติและ
- การจัดหมวดหมู่
- สเตอริโอ
- คุณสมบัติ
- การสังเคราะห์
- การสังเคราะห์ทางชีวภาพของฟีนิลอะลานีนในพืช
- การปลด
- อาหารที่อุดมไปด้วยฟีนิลอะลานีน
- ประโยชน์ของการบริโภค
- ความผิดปกติของการขาด
- อ้างอิง
phenylalanine (เพ F) เป็นหนึ่งในกรดอะมิโนจำเป็นเก้าคือไม่สังเคราะห์ endogenously โดยร่างกายมนุษย์ ในห่วงโซ่ด้านข้างกรดอะมิโนนี้มีสารประกอบอะโรมาติกที่ไม่มีขั้วซึ่งเป็นลักษณะของมัน
Phenylalanine หรือβ-phenyl-α-amino propionic acid ถูกระบุครั้งแรกในปี 1879 โดยนักวิทยาศาสตร์ JH Schulze และ M. Barbieri จากพืชตระกูล Fabaceae ที่รู้จักกันในชื่อ Lupinus luteus หรือ "yellow lupin"
โครงสร้างทางเคมีของกรดอะมิโนฟีนิลอะลานีน (ที่มา: Clavecin ผ่าน Wikimedia Commons)
L-phenylalanine-L-aspartyl dipeptide เรียกว่าแอสปาร์แตมหรือ "NutraSweet" ซึ่งเป็นสารให้ความหวานสังเคราะห์ที่ใช้กันอย่างแพร่หลายในร้านอาหารและร้านกาแฟโดยทั่วไปจะให้ความหวานแก่เครื่องดื่มเช่นกาแฟชาน้ำมะนาวและอื่น ๆ เครื่องดื่ม
ในผลไม้ที่มีลักษณะทางภูมิอากาศการเปลี่ยนแอล - ฟีนิลอะลานีนเป็นเอสเทอร์ฟีนอลิกเช่นยูจีนอลและอนุพันธ์ของเมธิลเป็นสิ่งที่ก่อให้เกิดกลิ่นหอมของดอกไม้หรือน้ำผึ้งตามแบบฉบับของกล้วยและผลไม้กล้าเมื่อสุก
ฟีนิลอะลานีนอาจมีรสชาติที่แตกต่างกันขึ้นอยู่กับรูปแบบ ตัวอย่างเช่นรูปแบบ L-phenylalanine มีกลิ่นและรสหวานในขณะที่ D-phenylalanine มีรสขมเล็กน้อยและมักไม่มีกลิ่น
เนื่องจากมีลักษณะไม่ชอบน้ำที่รุนแรงฟีนิลอะลานีนจึงเป็นหนึ่งในองค์ประกอบหลักของเรซินหลายชนิดในธรรมชาติเช่นโพลีสไตรีน เรซินเหล่านี้เมื่อสัมผัสกับโมเลกุลของน้ำจะสร้างโครงสร้างป้องกันหรือปิดทับที่เรียกว่า "คลาเทรต"
ยีนที่เป็นรหัสสำหรับวิถีการสังเคราะห์ทางชีวภาพของฟีนิลอะลานีนถูกใช้โดยนักพฤกษศาสตร์เป็นนาฬิกาวิวัฒนาการเนื่องจากพบว่าเกี่ยวข้องกับความหลากหลายทางสัณฐานวิทยาของพืชบก
คุณสมบัติและ
ฟีนิลอะลานีนใช้ร่วมกับกรดอะมิโนทั้งหมดกลุ่มคาร์บอกซิล (-COOH) กลุ่มอะมิโน (-NH2) และอะตอมของไฮโดรเจน (-H) ที่ติดอยู่กับอะตอมของคาร์บอนกลางที่เรียกว่าα-carbon นอกจากนี้แน่นอนว่ามันมีลักษณะเฉพาะกลุ่ม R หรือโซ่ด้านข้าง
ฟีนิลอะลานีนเป็นหนึ่งในกรดอะมิโนสามชนิดที่มีวงแหวนอะโรมาติกหรือเบนซีนเป็นสารทดแทนที่โซ่ด้านข้าง สารประกอบเหล่านี้ไม่มีขั้วจึงไม่ชอบน้ำสูง
กรดอะมิโนที่เป็นปัญหาโดยเฉพาะอย่างยิ่งไม่ชอบน้ำเนื่องจากไม่เหมือนกับไทโรซีนและทริปโตเฟน (กรดอะมิโนอีกสองตัวที่มีวงแหวนอะโรมาติก) ไม่มีกลุ่มอะมิโนหรือไฮดรอกซิลติดอยู่กับวงแหวนเบนซีน
กลุ่มฟีนิลอะโรมาติกเบนโซอิกหรืออารีนีมีโครงสร้างทั่วไปของเบนซีน: วงแหวนรอบประกอบด้วยอะตอมของคาร์บอน 6 อะตอมที่มีการสั่นพ้องระหว่างกันเนื่องจากมีพันธะคู่สามพันธะและพันธะเดี่ยวสามพันธะภายใน
ซึ่งแตกต่างจากไทโรซีนและทริปโตเฟนซึ่งที่ pH พื้นฐานสามารถรับประจุบวกและลบตามลำดับฟีนิลอะลานีนยังคงมีประจุเป็นกลางเนื่องจากวงแหวนเบนซีนไม่แตกตัวเป็นไอออนและประจุในคาร์บอกซิลและหมู่อะมิโนจะทำให้เป็นกลางซึ่งกันและกัน
การจัดหมวดหมู่
กรดอะมิโนถูกแบ่งออกเป็นกลุ่มต่างๆตามลักษณะที่โซ่ข้างหรือกลุ่ม R มีเนื่องจากสิ่งเหล่านี้อาจแตกต่างกันไปในขนาดโครงสร้างหมู่การทำงานและแม้กระทั่งในประจุไฟฟ้า
ตามที่กล่าวไว้ฟีนิลอะลานีนถูกจัดอยู่ในกลุ่มของกรดอะมิโนอะโรมาติกพร้อมกับไทโรซีนและทริปโตเฟน สารประกอบเหล่านี้ทั้งหมดมีวงแหวนอะโรมาติกในโครงสร้างอย่างไรก็ตามไทโรซีนและทริปโตเฟนมีกลุ่มที่แตกตัวเป็นไอออนได้ในสารทดแทนของกลุ่ม R
ลักษณะการดูดกลืนแสงของโปรตีนที่ความยาวคลื่น 280 นาโนเมตรเกิดจากการมีกรดอะมิโนที่จัดอยู่ในกลุ่มฟีนิลอะลานีนเนื่องจากสามารถดูดซับแสงอัลตราไวโอเลตผ่านวงแหวนอะโรมาติกได้อย่างง่ายดาย
อย่างไรก็ตามพบว่าฟีนิลอะลานีนดูดซับได้น้อยกว่าไทโรซีนและทริปโตเฟนมากดังนั้นในการวิเคราะห์โปรตีนบางชนิดจึงสามารถคาดเดาการดูดซึมได้
สเตอริโอ
กรดอะมิโนทั้งหมดมีคาร์บอนกลางของไครัลซึ่งมีอะตอมหรือกลุ่มต่าง ๆ สี่อะตอมติดอยู่และตามที่กล่าวไปแล้วอะตอมนี้ถูกระบุว่าเป็นα-carbon จากคาร์บอนนี้สามารถพบสเตอริโอไอโซเมอร์ของกรดอะมิโนแต่ละตัวได้อย่างน้อยสองตัว
สเตอริโอไอโซเมอร์เป็นโมเลกุลภาพสะท้อนซึ่งมีสูตรโมเลกุลเหมือนกัน แต่ไม่สามารถซ้อนทับกันได้เช่นมือและเท้า สารประกอบที่ทดลองหมุนระนาบของแสงโพลาไรซ์ไปทางขวาแสดงด้วยตัวอักษร D และสารประกอบที่หมุนไปทางซ้ายด้วยตัวอักษร L
สิ่งสำคัญคือต้องสังเกตว่าความแตกต่างระหว่างรูปแบบ D-phenylalanine และ L-phenylalanine เป็นกุญแจสำคัญในการทำความเข้าใจการเผาผลาญของกรดอะมิโนนี้ในร่างกายของสัตว์มีกระดูกสันหลัง
รูปแบบ L-phenylalanine ถูกเผาผลาญและใช้ในการสร้างโปรตีนของเซลล์ในขณะที่พบ D-phenylalanine ในกระแสเลือดเป็นตัวป้องกันการเกิดปฏิกิริยาออกซิเจน (ROS)
คุณสมบัติ
ในช่วงทศวรรษที่ 1990 เชื่อกันว่าฟีนิลอะลานีนพบได้ในพืชบางชนิดเท่านั้น อย่างไรก็ตามปัจจุบันเป็นที่ทราบกันดีว่ามีอยู่ในเกือบทุกโดเมนของโปรตีนที่ไม่ชอบน้ำในความเป็นจริงฟีนิลอะลานีนเป็นองค์ประกอบหลักของโปรตีนประเภทเคมีที่มีกลิ่นหอม
ในพืชฟีนิลอะลานีนเป็นส่วนประกอบสำคัญของโปรตีนทั้งหมด นอกจากนี้ยังเป็นหนึ่งในสารตั้งต้นของสารทุติยภูมิเช่น phenylpropanoids (ซึ่งเป็นส่วนหนึ่งของเม็ดสี) ของโมเลกุลป้องกันฟลาโวนอยด์ไบโอโพลิเมอร์เช่นลิกนินและซูเบอรินเป็นต้น
ฟีนิลอะลานีนเป็นโครงสร้างพื้นฐานในการสร้างโมเลกุลจำนวนมากที่รักษาสภาวะสมดุลของเซลล์ประสาทรวมทั้งเปปไทด์เช่นวาโซเพรสซินเมลาโนโทรปินและเอนเคฟาลิน นอกจากนี้กรดอะมิโนนี้มีส่วนเกี่ยวข้องโดยตรงในการสังเคราะห์ฮอร์โมน adrenocorticotropic (ACTH)
เช่นเดียวกับกรดอะมิโนโปรตีนส่วนใหญ่ฟีนิลอะลานีนเป็นส่วนหนึ่งของกลุ่มกรดอะมิโนคีโตเจนิกและกลูโคเจนิกเนื่องจากเป็นโครงกระดูกคาร์บอนของตัวกลางของวงจร Krebs ซึ่งจำเป็นสำหรับการเผาผลาญพลังงานของเซลล์และร่างกาย
เมื่อมันมากเกินไปฟีนิลอะลานีนจะเปลี่ยนเป็นไทโรซีนและต่อมาเป็นฟูมาเรตซึ่งเป็นตัวกลางของวัฏจักรเครบส์
การสังเคราะห์
ฟีนิลอะลานีนเป็นหนึ่งในกรดอะมิโนไม่กี่ชนิดที่สิ่งมีชีวิตส่วนใหญ่ไม่สามารถสังเคราะห์ได้ ในปัจจุบันวิถีการสังเคราะห์ทางชีวภาพสำหรับกรดอะมิโนนี้เป็นที่รู้จักในสิ่งมีชีวิตโปรคาริโอตยีสต์พืชและเชื้อราบางชนิดเท่านั้น
ยีนที่รับผิดชอบในวิถีการสังเคราะห์ได้รับการอนุรักษ์อย่างมากระหว่างพืชและจุลินทรีย์ดังนั้นการสังเคราะห์ทางชีวภาพจึงมีขั้นตอนที่คล้ายคลึงกันในเกือบทุกชนิด แม้กระทั่งเอนไซม์บางชนิดของทางเดินก็ยังมีอยู่ในสัตว์บางชนิด แต่ก็ไม่สามารถสังเคราะห์ได้
การสังเคราะห์ทางชีวภาพของฟีนิลอะลานีนในพืช
ในพืชพรรณนั้นฟีนิลอะลานีนถูกสังเคราะห์ผ่านทางเมตาบอลิซึมภายในคลอโรพลาสต์ที่เรียกว่า "วิถีพรีฟีเนต" วิถีนี้เกี่ยวข้องกับการเผาผลาญกับ "วิถีชิคิเมต" โดยผ่าน L-arogenate ซึ่งเป็นหนึ่งในสารที่ผลิตในช่วงหลัง
เอนไซม์ arogenate dehydratase เร่งปฏิกิริยาสามขั้นตอนซึ่งจะเปลี่ยนวงแหวนอะโรมาติกของ arogenate เป็นวงแหวนเบนซีนของฟีนิลอะลานีน
เอนไซม์นี้เร่งปฏิกิริยาการเปลี่ยนถ่ายการคายน้ำและดีคาร์บอกซิเลชันเพื่อทำให้วงแหวนอะโรมาติกของอะโรจีเนตบริสุทธิ์และได้แหวนที่ไม่มีสารทดแทน
พรีฟีเนตร่วมกับฟีนิลไพรูเวตที่สะสมอยู่ภายใน (แสง) ของคลอโรพลาสต์สามารถเปลี่ยนเป็นฟีนิลอะลานีนผ่านปฏิกิริยาที่เร่งปฏิกิริยาโดยเอนไซม์โพรฟีเนตอะมิโนทรานสเฟอเรสซึ่งจะถ่ายโอนกลุ่มอะมิโนไปยังฟีนิลไพรูเวตเพื่อให้แอโรจีเนตดีไฮโดรเทสได้รับการยอมรับและรวมเข้าด้วยกัน กับการสังเคราะห์ฟีนิลอะลานีน
ใน Pseudomonas บางสายพันธุ์มีการอธิบายเส้นทางอื่นไปยังโพรฟีเนตซึ่งใช้เอนไซม์ที่แตกต่างกัน แต่มีสารตั้งต้นสำหรับการสังเคราะห์ฟีนิลอะลานีนด้วยเช่นกันพรีฟีเนตและอะโรเจน
การปลด
ฟีนิลอะลานีนสามารถเผาผลาญได้หลายวิธีจากอาหาร อย่างไรก็ตามการศึกษาส่วนใหญ่มุ่งเน้นไปที่ชะตากรรมของพวกมันในเซลล์ของเนื้อเยื่อประสาทส่วนกลางและเนื้อเยื่อไต
ตับเป็นอวัยวะหลักในการสลายหรือ catabolism ของฟีนิลอะลานีน ในเซลล์ตับมีเอนไซม์ที่เรียกว่าฟีนิลอะลานีนไฮดรอกซิเลสซึ่งสามารถเปลี่ยนฟีนิลอะลานีนเป็นไทโรซีนหรือสารประกอบ L-3,4-dihydroxyphenylalanine (L-DOPA)
สารประกอบ L-DOPA เป็นสารตั้งต้นของ norepinephrine, epinephrine และฮอร์โมนและเปปไทด์อื่น ๆ ที่มีฤทธิ์ในระบบประสาท
ฟีนิลอะลานีนสามารถถูกออกซิไดซ์ในเซลล์สมองโดยเอนไซม์ไทโรซีนไฮดรอกซิเลสซึ่งมีหน้าที่เร่งปฏิกิริยาการเปลี่ยนฟีนิลอะลานีนไปเป็นโดพาโครมเมื่อมีกรดแอล - แอสคอร์บิก
ก่อนหน้านี้เคยคิดว่าเอนไซม์ไทโรซีนไฮดรอกซิเลสไฮดรอกซิเลดเฉพาะไทโรซีนอย่างไรก็ตามพบว่าไฮดรอกซิเลตฟีนิลอะลานีนและไทโรซีนในอัตราส่วนเดียวกันและไฮดรอกซิเลชันของฟีนิลอะลานีนยับยั้งการไฮดรอกซิเลชันของไทโรซีน
ขณะนี้ไทโรซีนในระดับสูงเป็นที่ทราบกันดีว่าสามารถยับยั้งการทำงานของเอนไซม์ของไทโรซีนไฮดรอกซิเลสได้ แต่ฟีนิลอะลานีนไม่เป็นเช่นนั้น
อาหารที่อุดมไปด้วยฟีนิลอะลานีน
อาหารทุกชนิดที่อุดมไปด้วยโปรตีนมีปริมาณฟีนิลอะลานีนระหว่าง 400 ถึง 700 มก. ต่ออาหารที่รับประทาน อาหารเช่นน้ำมันปลาทูน่าสดกุ้งก้ามกรามหอยนางรมและหอยสองฝาอื่น ๆ มีมากกว่า 1,000 มก. ต่ออาหารที่รับประทาน
เนื้อวัวและเนื้อหมูยังมีฟีนิลอะลานีนสูง อย่างไรก็ตามพวกมันไม่สูงเท่ากับความเข้มข้นที่มีอยู่ในสัตว์ทะเล ตัวอย่างเช่นเบคอนเนื้อวัวตับไก่และนมมีฟีนิลอะลานีน 700-900 มก. ต่อหนึ่งมื้อ
ถั่วเช่นถั่วลิสงและวอลนัทหลายชนิดเป็นอาหารอื่น ๆ ที่มีฟีนิลอะลานีนในปริมาณที่ดี ธัญพืชเช่นถั่วเหลืองถั่วชิกพีและพืชตระกูลถั่วอื่น ๆ สามารถให้ฟีนิลอะลานีน 500-700 มก. ต่อหนึ่งมื้อ
ฟีนิลอะลานีนสามารถถูกเผาผลาญได้จากสารให้ความหวานในน้ำอัดลมหมากฝรั่งเจลาตินและขนมหวานบางชนิดที่ใช้ไดเปปไทด์เป็นสารให้ความหวาน
ประโยชน์ของการบริโภค
ฟีนิลอะลานีนพบได้ในอาหารที่มีโปรตีนสูงทุกชนิดที่เรารับประทาน การบริโภคขั้นต่ำต่อวันสำหรับผู้ใหญ่ที่มีน้ำหนักและส่วนสูงโดยเฉลี่ยอยู่ที่ประมาณ 1,000 มก. ซึ่งจำเป็นสำหรับการสังเคราะห์โปรตีนฮอร์โมนเช่นโดปามีนสารสื่อประสาทต่าง ๆ เป็นต้น
การบริโภคกรดอะมิโนนี้มากเกินกำหนดไว้สำหรับผู้ที่เป็นโรคซึมเศร้าอาการปวดข้อและโรคผิวหนังเนื่องจากการบริโภคจะเพิ่มการสังเคราะห์โปรตีนและส่งสารชีวโมเลกุลเช่นอะดรีนาลีนนอร์อิพิเนฟรินและโดปามีน
การศึกษาบางชิ้นชี้ให้เห็นว่าฟีนิลอะลานีนที่บริโภคมากเกินไปไม่ได้ทำให้เกิดการปรับปรุงที่สำคัญในความผิดปกติเหล่านี้ แต่การเปลี่ยนเป็นไทโรซีนซึ่งใช้ในการสังเคราะห์โมเลกุลของสัญญาณอาจอธิบายถึงผลบวกต่อการส่งสัญญาณของเซลล์ในระบบประสาท
ยาที่ใช้กับอาการท้องผูกมีนิวเคลียสที่มีโครงสร้างโดยฟีนิลอะลานีนไทโรซีนและทริปโตเฟน โดยทั่วไปยาเหล่านี้มีส่วนผสมของกรดอะมิโนทั้งสามชนิดนี้ในรูปแบบ L และ D
ความผิดปกติของการขาด
ระดับฟีนิลอะลานีนในเลือดมีความสำคัญต่อการรักษาการทำงานของสมองอย่างเหมาะสมเนื่องจากฟีนิลอะลานีนไทโรซีนและทริปโตเฟนเป็นสารตั้งต้นสำหรับการรวมตัวของสารสื่อประสาทที่แตกต่างกัน
แต่ความผิดปกติบางอย่างเกี่ยวข้องกับการขาดดุลในการเผาผลาญของกรดอะมิโนนี้ซึ่งสร้างส่วนเกินมากกว่าการขาด
ฟีนิลคีโตนูเรียซึ่งเป็นโรคทางพันธุกรรมที่พบได้ยากในสตรีมีผลต่อการไฮดรอกซิเลชันในตับของฟีนิลอะลานีนและทำให้ระดับกรดอะมิโนนี้ในพลาสมามากเกินไปทำให้เกิดการตายของเซลล์ประสาทและส่งผลต่อการพัฒนาสมองตามปกติ
หากผู้หญิงที่เป็นโรคฟีนิลคีโตนูเรียตั้งครรภ์ทารกในครรภ์อาจพัฒนาสิ่งที่เรียกว่า "กลุ่มอาการของโรคไฮเปอร์ฟีนิลอะลานีนในครรภ์ของมารดาในครรภ์"
เนื่องจากทารกในครรภ์มีความเข้มข้นของฟีนิลอะลานีนในเลือดสูง (เกือบสองเท่าของมาตรฐาน) ซึ่งมีต้นกำเนิดที่เกี่ยวข้องกับการไม่มีฟีนิลอะลานีนไฮดรอกซิเลสในตับในทารกในครรภ์ซึ่งจะไม่พัฒนาจนกระทั่งอายุครรภ์ 26 สัปดาห์ .
กลุ่มอาการของทารกในครรภ์เนื่องจากภาวะ hyperphenylalaninemia ของมารดาก่อให้เกิด microcephaly ของทารกในครรภ์การแท้งบุตรซ้ำโรคหัวใจและแม้แต่ความผิดปกติของไต
อ้างอิง
- Biondi, R. , Brancorsini, S. , Poli, G. , Egidi, MG, Capodicasa, E. , Bottiglieri, L. , … & Micu, R. (2018) การตรวจจับและการกำจัดไฮดรอกซิลหัวรุนแรงผ่าน D-phenylalanine hydroxylation ในของเหลวของมนุษย์ Talanta, 181, 172-181
- Cho, MH, Corea, OR, Yang, H. , Bedgar, DL, Laskar, DD, Anterola, AM, … & Kang, C. (2007) การสังเคราะห์ทางชีวภาพของฟีนิลอะลานีนในการระบุ Arabidopsis thaliana และการกำหนดลักษณะของ Arogenate dehydratases วารสารเคมีชีวภาพ, 282 (42), 30827-30835.
- Fernstrom, JD และ Fernstrom, MH (2007). การสังเคราะห์ไทโรซีนฟีนิลอะลานีนและคาเทโคลามีนในสมอง วารสารโภชนาการ, 137 (6), 1539S-1547S.
- Hou, J. , Vázquez-González, M. , Fadeev, M. , Liu, X. , Lavi, R. , & Willner, I. (2018). ปฏิกิริยาออกซิเดชั่นที่เร่งปฏิกิริยาและด้วยไฟฟ้าของ l-Tyrosine และ l-Phenylalanine ไปยัง Dopachrome โดย Nanozymes ตัวอักษรนาโน, 18 (6), 4015-4022
- Nelson, DL, Lehninger, AL, & Cox, MM (2008) Lehninger หลักการทางชีวเคมี Macmillan
- Perkins, R. , & Vaida, V. (2017). Phenylalanine ช่วยเพิ่มการซึมผ่านของเมมเบรน วารสารสมาคมเคมีอเมริกัน, 139 (41), 14388-14391
- พลิเมอร์, RHA (2455) รัฐธรรมนูญทางเคมีของโปรตีน (ฉบับที่ 1) Longmans สีเขียว
- Tinsley, G. (2018). HealthLine สืบค้นเมื่อ 5 กันยายน 2018 จาก www.healthline.com/nutrition/phenylalanine
- Tohge, T. , Watanabe, M. , Hoefgen, R. , & Fernie, AR (2013) การสังเคราะห์ทางชีวภาพแบบชิคิเมทและฟีนิลอะลานีนในสายเลือดสีเขียว Frontiers in Plant Science, 4, 62.