ห่วงโซ่การขนส่งอิเล็กตรอน: ส่วนประกอบลำดับตัวยับยั้ง - ชีววิทยา - 2026

ห่วงโซ่การขนส่งอิเล็กตรอนประกอบด้วยชุดของโมเลกุลของโปรตีนและโคเอนไซม์ภายในเมมเบรน ตามชื่อของมันมีหน้าที่ในการขนส่งอิเล็กตรอนจากโคเอนไซม์ NADH หรือ FADH2 ไปยังตัวรับสุดท้ายที่เป็น O2 (โมเลกุลออกซิเจน)

ในกระบวนการขนส่งนี้พลังงานที่ปล่อยออกมาเมื่ออิเล็กตรอนถูกถ่ายโอนจากโคเอนไซม์ไปยังโมเลกุลออกซิเจนผ่านศูนย์รีดอกซ์ที่ติดอยู่กับโปรตีนมีความสัมพันธ์กับการผลิตพลังงาน (ATP) พลังงานนี้ได้มาจากการไล่ระดับโปรตอนที่สร้างขึ้นในเยื่อไมโทคอนเดรียด้านใน

ที่มา: ผู้ใช้: Rozzychan

ระบบขนส่งนี้ประกอบด้วยส่วนประกอบต่างๆที่สามารถพบได้ในสถานะออกซิเดชันอย่างน้อยสองสถานะ แต่ละตัวจะถูกลดลงอย่างมีประสิทธิภาพและทำให้เกิดการออกซิไดซ์ใหม่ในระหว่างการเคลื่อนที่ของอิเล็กตรอนจาก NADH หรือ FADH2 ไปยัง O2

โคเอนไซม์ NAD + และ FAD จะลดลงในวิถีการออกซิเดชั่นของกรดไขมันและวัฏจักรกรดซิตริกอันเป็นผลมาจากการออกซิเดชั่นของสารตั้งต้นต่างๆ โคเอนไซม์เหล่านี้จะถูกออกซิไดซ์ในห่วงโซ่การขนส่งอิเล็กทรอนิกส์

ดังนั้นระบบขนส่งอิเล็กทรอนิกส์จึงประกอบด้วยลำดับของปฏิกิริยารีดิวซ์ออกซิเดชั่นที่เชื่อมต่อกัน

ส่วนประกอบโซ่

ขึ้นอยู่กับชนิดของสิ่งมีชีวิตสามารถสังเกตส่วนประกอบ 3 ถึง 6 ชิ้นที่ประกอบเป็นห่วงโซ่การขนส่งอิเล็กตรอน กระบวนการขนส่งอิเล็กตรอนและการสังเคราะห์ ATP โดยฟอสโฟรีเลชันออกซิเดชันเป็นกระบวนการที่เกิดขึ้นในเมมเบรน

ในกรณีของเซลล์โปรคาริโอต (แบคทีเรียแอโรบิค) กระบวนการเหล่านี้เกิดขึ้นที่เกี่ยวข้องกับเยื่อหุ้มพลาสมา ในเซลล์ยูคาริโอตเกิดขึ้นในเยื่อไมโทคอนเดรียดังนั้นส่วนประกอบของการขนส่งอิเล็กตรอนจึงพบได้ในส่วนด้านในของเมมเบรน

อิเล็กตรอนจะถูกถ่ายโอนอย่างค่อยเป็นค่อยไปผ่านสี่คอมเพล็กซ์ที่ประกอบเป็นห่วงโซ่การขนส่งอิเล็กทรอนิกส์

แต่ละคอมเพล็กซ์มีส่วนประกอบของโปรตีนหลายตัวที่เกี่ยวข้องกับกลุ่มเทียม (ส่วนประกอบที่ไม่ใช่กรดอะมิโนของโปรตีนคอนจูเกต) รีดอกซ์ซึ่งช่วยให้ศักยภาพในการลดเพิ่มขึ้น

นอกจากนี้ระบบขนส่งนี้ประกอบด้วยโมเลกุลหลายชนิดเช่นฟลาโวโปรตีน โคเอนไซม์คิวเรียกว่า ubiquinone (CoQ หรือ UQ); cytochromes ต่างๆเช่น cytochrome b, c, c1, a และ a3; โปรตีนที่มีหมู่ Fe-S และโปรตีนที่ยึดติดกับ Cu โมเลกุลเหล่านี้จับกับเมมเบรนยกเว้นไซโตโครมค.

ซับซ้อน I

คอมเพล็กซ์ฉันเรียกว่า NADH coenzyme quinone oxidoreductase หรือ NADH dehydrogenase ประกอบด้วยโซ่โพลีเปปไทด์ประมาณ 45 สายและมีโมเลกุล flavin mononucleotide (FMN) 1 โมเลกุลและ Fe-S 8 ถึง 9 กลุ่ม ตามความหมายของชื่อคอมเพล็กซ์นี้จะถ่ายโอนอิเล็กตรอนคู่หนึ่งจากโคเอนไซม์ NADH ไปยัง CoQ

การทำงานของ NADH dehydrogenase complex เริ่มต้นด้วยการจับ NADH กับคอมเพล็กซ์ที่ด้านเมทริกซ์ของเยื่อไมโทคอนเดรียด้านใน จากนั้นอิเล็กตรอนจะถูกขนส่งจาก NADH ไปยัง FMN ต่อจากนั้นอิเล็กตรอนจะผ่านจากฟลาวินที่ลดลง (FMNH2) ไปยังโปรตีนด้วย Fe-S

FMNH2 ทำงานเป็นสะพานเชื่อมระหว่างโปรตีน NADH และ Fe-S เนื่องจากชนิดหลังสามารถถ่ายโอนอิเล็กตรอนได้เพียงตัวเดียวในขณะที่โคเอนไซม์ NADH จะถ่ายโอนสองตัวเพื่อให้ flavins ทำการถ่ายโอนอิเล็กตรอนตัวเดียวด้วย ไปสู่สถานะรีดอกซ์ของเซมิควิโนน

ในที่สุดอิเล็กตรอนจะถูกถ่ายโอนจากคลัสเตอร์ Fe-S ไปยังโคเอนไซม์คิวซึ่งเป็นพาหะของอิเล็กตรอนเคลื่อนที่ที่มีหางไอโซพรีนอยด์ซึ่งทำให้มันไม่ชอบน้ำทำให้สามารถข้ามตรงกลางของเยื่อไมโทคอนเดรียได้

คอมเพล็กซ์ II

Complex II หรือที่รู้จักกันดีในชื่อ succinate dehydrogenase เป็นโปรตีนหนึ่งของเยื่อไมโทคอนเดรียด้านในและเป็นเอนไซม์ที่แทรกแซงในวัฏจักรกรดซิตริก

คอมเพล็กซ์นี้ประกอบด้วยหน่วยย่อยที่ไม่ชอบน้ำสองหน่วยและสองหน่วยย่อยที่ไม่ชอบน้ำโดยมีกลุ่มฮีมบีซึ่งเป็นแหล่งยึดเกาะสำหรับ CoQ นอกเหนือจากฟลาโวโปรตีนและโปรตีนที่มี Fe-S

ในวัฏจักรกรดซิตริก (Krebs หรือวงจรกรดไตรคาร์บอกซิลิก) ซัคซิเนตจะถูกเปลี่ยนเป็นฟูมาเรตโดยซัคซิเนตดีไฮโดรจีเนสลดโคเอนไซม์ FAD เป็น FADH2 จากโคเอนไซม์สุดท้ายนี้อิเล็กตรอนจะถูกถ่ายโอนไปยังศูนย์ Fe-S ซึ่งจะถ่ายโอนไปยัง CoQ

ในระหว่างปฏิกิริยาของการถ่ายโอนอิเล็กตรอนนี้ศักยภาพในการรีดอกซ์มาตรฐานจะต่ำมากซึ่งป้องกันไม่ให้พลังงานอิสระที่จำเป็นในการสังเคราะห์ ATP ถูกปลดปล่อยออกมา

นั่นหมายความว่า complex II เป็นคอมเพล็กซ์เดียวในห่วงโซ่การขนส่งอิเล็กตรอนที่ไม่สามารถให้พลังงานสำหรับการสังเคราะห์ ATP ได้ อย่างไรก็ตามคอมเพล็กซ์นี้เป็นกุญแจสำคัญในกระบวนการเนื่องจากจะถ่ายโอนอิเล็กตรอนจาก FADH2 ไปยังส่วนที่เหลือของโซ่

คอมเพล็กซ์ III

Complex III, cytochrome bc1 complex หรือ CoQ cytochrome c reductase ถ่ายโอนอิเล็กตรอนจากโคเอนไซม์คิวที่ลดลงไปเป็นไซโตโครมค. การถ่ายโอนนี้เกิดขึ้นผ่านทางรีดอกซ์เดี่ยวที่เรียกว่าวงจร Q

คอมเพล็กซ์นี้ประกอบด้วยโปรตีนที่มี Fe-S และไซโตโครเมสที่แตกต่างกันสามชนิดซึ่งอะตอมของเหล็กที่อยู่ในกลุ่มฮีมจะแตกต่างกันไปตามวัฏจักรระหว่างสถานะที่ลดลง (Fe2 +) และออกซิไดซ์ (Fe3 +)

Cytochromes เป็นฮีโมโปรตีนขนส่งอิเล็กตรอนซึ่งมีฤทธิ์รีดอกซ์ มีอยู่ในสิ่งมีชีวิตทุกชนิดยกเว้นสิ่งมีชีวิตที่ไม่ใช้ออกซิเจนบางชนิด

โปรตีนเหล่านี้มีกลุ่มฮีมที่สลับระหว่างสถานะออกซิเดชันสองสถานะ (Fe2 + และ Fe3 +) Cytochrome c เป็นพาหะอิเล็กตรอนเคลื่อนที่ที่มีความสัมพันธ์อย่างอ่อนกับเยื่อหุ้มชั้นในของไมโทคอนเดรีย

ไซโตโครเมสที่พบในคอมเพล็กซ์นี้คือไซโตโครเมส b, c และ a ทั้ง 3 เป็นโปรตีนที่ใช้งานรีดอกซ์กับกลุ่มแฮที่มีลักษณะแตกต่างกันซึ่งสลับสถานะออกซิเดชั่นระหว่าง Fe2 + และ Fe3 +

Cytochrome c เป็นโปรตีนเมมเบรนส่วนปลายที่ทำหน้าที่เป็น "กระสวย" ของอิเล็กตรอนกับไซโตโครม c1 และ IV เชิงซ้อน

IV ที่ซับซ้อน

Cytochrome c และ O2 เป็นตัวรับสุดท้ายสำหรับอิเล็กตรอนที่ได้จากการออกซิเดชั่นของสารอินทรีย์ดังนั้น IV หรือ cytochrome c oxidase ที่ซับซ้อนจึงเป็นเอนไซม์เทอร์มินอลในกระบวนการขนส่งอิเล็กตรอน สิ่งนี้รับอิเล็กตรอนจากไซโตโครม c และถ่ายโอนไปยังการรีดิวซ์ O2

หน้าที่ของคอมเพล็กซ์คือการเร่งปฏิกิริยาออกซิเดชั่นของอิเล็กตรอนหนึ่งตัวจากสี่โมเลกุลที่ต่อเนื่องกันของไซโตโครม c ที่ลดลงนั่นคือมันจะลดอิเล็กตรอนสี่ตัวของ O2 หนึ่งโมเลกุลพร้อมกันในที่สุดก็ผลิต H2O สองโมเลกุล

ลำดับการขนส่งอิเล็กตรอน

อิเล็กตรอนถูกถ่ายโอนจากคอมเพล็กซ์ I และ II ไปยังคอมเพล็กซ์ III ด้วยโคเอนไซม์คิวและจากนั้นจะถูกถ่ายโอนไปยัง IV ที่ซับซ้อนผ่านไซโตโครมค เมื่ออิเล็กตรอนผ่านคอมเพล็กซ์ทั้งสี่นี้จะเพิ่มศักยภาพในการรีดิวซ์ปล่อยพลังงานซึ่งจะใช้ในการสังเคราะห์ ATP

โดยรวมแล้วการถ่ายโอนอิเล็กตรอนคู่หนึ่งทำให้เกิดการเคลื่อนย้ายของโปรตอน 10 ตัวผ่านเมมเบรน สี่ในคอมเพล็กซ์ I และ IV และสองในคอมเพล็กซ์ III

NADH dehydrogenase

เอนไซม์นี้เร่งปฏิกิริยาออกซิเดชั่นของโคเอนไซม์ NADH โดยโคเอนไซม์ Q อิเล็กตรอนเคลื่อนที่จาก NADH ไปยัง FMN ซึ่งติดอยู่กับหางที่ชอบน้ำของสารประกอบที่ 1 กลุ่มของ Fe-S ถ่ายโอนอิเล็กตรอนทีละกลุ่ม กลุ่ม Fe-S เหล่านี้จะลด CoQ ซึ่งฝังอยู่ในเมมเบรนเป็น ubiquinol (ลด CoQ)

ในระหว่างการถ่ายโอนอิเล็กตรอนไปยัง CoQ โปรตอนสี่ตัวจะถูกถ่ายโอนผ่านเมมเบรนด้านในไปยังช่องว่างระหว่างเมมเบรน กลไกที่โปรตอนเหล่านี้ถูกแปลโดยอาศัยโปรตีนที่อยู่ในหางที่ไม่ชอบน้ำของคอมเพล็กซ์ I

กระบวนการถ่ายโอนอิเล็กตรอนในขั้นตอนนี้จะปลดปล่อยพลังงานอิสระโดยเฉพาะ -16.6 กิโลแคลอรี / โมล

CoQ-cytochrome c reductase และ Cycle Q

Coenzyme Q ถูกออกซิไดซ์โดย cytochrome c ในปฏิกิริยาที่เร่งปฏิกิริยาโดยโคเอนไซม์นี้ การเกิดออกซิเดชันของ ubiquinol (CoQ ที่ลดลง) เกิดขึ้นที่บริเวณหนึ่งของคอมเพล็กซ์ (Qo หรือไซต์ออกซิเดชัน) ในเยื่อไมโทคอนเดรียโดยถ่ายโอนอิเล็กตรอนสองตัวตัวหนึ่งไปยังโปรตีนที่มีกลุ่ม Fe-S และอีกตัวหนึ่งไปยังกลุ่มฮีม

ในวงจร Q การเกิดออกซิเดชันของ CoQ จะทำให้เกิดเซมิควิโนนซึ่งเป็นที่ที่อิเล็กตรอนถูกถ่ายโอนไปยังหมู่ฮีม b1 และ bh เมื่อการถ่ายโอนอิเล็กตรอนเกิดขึ้น CoQ ตัวที่สองจะถูกออกซิไดซ์ที่ไซต์ Qo โดยทำซ้ำวัฏจักร

วัฏจักรนี้ทำให้เกิดการถ่ายโอนอิเล็กตรอนสองตัวและเปลี่ยนตำแหน่งของโปรตอนสี่ตัวไปยังช่องว่างระหว่างเยื่อหุ้มเซลล์ด้วยการปลดปล่อยพลังงานอิสระ -10.64 กิโลแคลอรี / โมล

ไซโตโครมซีออกซิเดส

เอนไซม์นี้ (complex IV) เร่งปฏิกิริยาออกซิเดชันของไซโตโครม c (ลดลง) โดย O2 ซึ่งเป็นตัวรับอิเล็กตรอนขั้นสุดท้าย การถ่ายโอนนี้สร้างโมเลกุล H2O หนึ่งโมเลกุลสำหรับอิเล็กตรอนแต่ละคู่ที่ถ่ายโอนนอกเหนือจากการย้ายตำแหน่งของโปรตอนผ่านเมมเบรน

อิเล็กตรอนเคลื่อนที่ทีละตัวจากไซโตโครม c ที่ลดลงไปยังไอออน CuA คู่หนึ่งจากนั้นส่งผ่านไปยังกลุ่มฮีมและในที่สุดก็ไปถึงศูนย์นิวเคลียร์ของคอมเพล็กซ์ที่มีไอออน CuB และฮีม a3 ซึ่งการถ่ายโอนของอิเล็กตรอนสี่ตัวเกิดขึ้น ถึงออกซิเจน

ใน IV ที่ซับซ้อนธาตุจะถ่ายเทอิเล็กตรอนทีละตัวเพื่อให้ O2 ค่อยๆลดลงเพื่อไม่ให้เกิดการปลดปล่อยสารประกอบที่เป็นพิษบางชนิดเช่นซูเปอร์ออกไซด์ไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์หรืออนุมูลไฮดรอกซิล

พลังงานที่ปล่อยออกมาในขั้นตอนนี้เท่ากับ -32 กิโลแคลอรี / โมล การไล่ระดับสีไฟฟ้าเคมีที่สร้างขึ้นระหว่างกระบวนการถ่ายโอนและการเปลี่ยนแปลงพลังงาน (ΔE) ที่เกิดจากอิเล็กตรอนคู่หนึ่งเมื่อผ่านคอมเพล็กซ์ทั้งสี่ซึ่งสอดคล้องกันในแต่ละขั้นตอนกับพลังงานอิสระที่จำเป็นสำหรับการผลิตโมเลกุล ATP

ดูดซับดีไฮโดรจีเนส

ดังที่ได้กล่าวไปแล้วคอมเพล็กซ์นี้มีหน้าที่สำคัญเพียงอย่างเดียวในการนำอิเล็กตรอน FADH2 จากวัฏจักรกรดซิตริกไปยังห่วงโซ่การขนส่งอิเล็กตรอน

เอนไซม์นี้เร่งปฏิกิริยาออกซิเดชั่นของโคเอนไซม์ FADH2 โดยโคเอนไซม์คิว (ออกซิไดซ์) ในวัฏจักรกรดซิตริกเนื่องจากซัคซิเนตถูกออกซิไดซ์เป็นฟูมาเรตอิเล็กตรอนสองตัวและโปรตอนสองตัวจะถูกถ่ายโอนไปยัง FAD ต่อจากนั้น FADH2 จะถ่ายโอนอิเล็กตรอนเหล่านี้ไปยัง CoQ ผ่านศูนย์ Fe-S ของคอมเพล็กซ์

สุดท้ายจาก CoQ อิเล็กตรอนจะถูกถ่ายโอนไปยัง Complex III ตามขั้นตอนที่อธิบายไว้ข้างต้น

คอมเพล็กซ์ของโซ่เป็นอิสระ

คอมเพล็กซ์ทั้งสี่ที่ประกอบกันเป็นห่วงโซ่การขนส่งทางอิเล็กทรอนิกส์นั้นเป็นอิสระกล่าวคือพบและทำงานอย่างอิสระในเยื่อหุ้มไมโทคอนเดรียด้านในและการเคลื่อนที่ของแต่ละส่วนในเมมเบรนไม่ได้ขึ้นอยู่กับหรือเชื่อมโยงกับคอมเพล็กซ์อื่น ๆ

คอมเพล็กซ์ I และ II เคลื่อนที่ในเมมเบรนโอนอิเล็กตรอนไปยัง CoQ ซึ่งจะแพร่กระจายในเมมเบรนและถ่ายโอนไปยังคอมเพล็กซ์ III จากที่อิเล็กตรอนผ่านไปยังไซโตโครม c ซึ่งเคลื่อนที่ในเมมเบรนและฝากอิเล็กตรอนไว้ IV ที่ซับซ้อน

สารยับยั้งห่วงโซ่การขนส่งอิเล็กทรอนิกส์

สารยับยั้งเฉพาะบางตัวทำหน้าที่ในห่วงโซ่การขนส่งอิเล็กทรอนิกส์ที่ขัดขวางกระบวนการของมัน Rotenone เป็นยาฆ่าแมลงที่ใช้กันทั่วไปซึ่งจับ stoichiometrically กับ complex I ป้องกันการลดลงของ CoQ

ยาประเภท barbiturate บางชนิดเช่น Piericidin และ Amytal inhibit complex I ซึ่งขัดขวางการถ่ายโอนอิเล็กตรอนจากกลุ่ม Fe-S ไปยัง CoQ

ใน complex II สารประกอบบางชนิดเช่น thenoyltrifluoroacetone และ malonate ทำหน้าที่เป็นสารยับยั้งการแข่งขันกับซัคซิเนตป้องกันการเกิดออกซิเดชันและในทางกลับกันการถ่ายโอนอิเล็กตรอนไปยัง FAD

ยาปฏิชีวนะบางชนิดเช่น myxothiazol และ stigmatellin จับกับไซต์ที่มีผลผูกพัน Q ของ CoQ ยับยั้งการถ่ายโอนอิเล็กตรอนจากโคเอนไซม์ Q ไปยังศูนย์ Fe-S ของโปรตีน

ไซยาไนด์อะไซด์ (N3-) กรดซัลฟิวริกและคาร์บอนมอนอกไซด์ยับยั้ง IV ที่ซับซ้อน สารประกอบเหล่านี้จับกับกลุ่มฮีมป้องกันการถ่ายโอนอิเล็กตรอนไปยังศูนย์ทวินิวเคลียร์ของคอมเพล็กซ์หรือออกซิเจน (O2)

ด้วยการยับยั้งห่วงโซ่การขนส่งอิเล็กตรอนการผลิตพลังงานจะหยุดลงโดยฟอสโฟรีเลชันออกซิเดชั่นซึ่งก่อให้เกิดความเสียหายร้ายแรงและถึงขั้นเสียชีวิตได้

อ้างอิง

1. Alberts, B. , Bray, D. , Hopkin, K. , Johnson, A. , Lewis, J. , Raff, M. , Roberts, K. & Walter, P. (2004). ชีววิทยาของเซลล์ที่จำเป็น นิวยอร์ก: วิทยาศาสตร์การ์แลนด์. พิมพ์ครั้งที่ 2.
2. Cooper, GM, Hausman, RE & Wright, N. (2010) เซลล์ (หน้า 397-402) เอ็ดMarbán
3. Devlin, TM (1992). ตำราชีวเคมี: กับความสัมพันธ์ทางคลินิก. John Wiley & Sons, Inc.
4. Garrett, RH, & Grisham, CM (2008). ชีวเคมี. เอ็ดทอมสันบรูคส์ / โคล
5. Rawn, JD (1989). ชีวเคมี (เลขที่ 577.1 RAW) เอ็ด Interamericana-McGraw-Hill
6. Voet, D. , & Voet, JG (2006). ชีวเคมี. Panamerican Medical Ed.