tropomyosinเป็นหนึ่งในสามของโปรตีนที่เป็นส่วนหนึ่งของเส้นใยบางใน myofibrils ของเซลล์กล้ามเนื้อของกล้ามเนื้อโครงร่างโครงร่างของสัตว์มีกระดูกสันหลังและบางเซลล์กล้ามเนื้อสัตว์ไม่มีกระดูกสันหลัง
ส่วนใหญ่เกี่ยวข้องกับเส้นใยแอกตินใน myofibrils ของกล้ามเนื้อ แต่มีรายงานที่ระบุว่าแม้ในระดับที่น้อยกว่า แต่ก็สามารถเกี่ยวข้องกับเส้นใยแอกตินในเซลล์โครงร่างเซลล์ที่ไม่ใช่กล้ามเนื้อ
แบบจำลองอะตอมของ Tropomyocin (ที่มา: Spid ~ commonswiki สันนิษฐาน (อ้างอิงจากการอ้างลิขสิทธิ์) ผ่าน Wikimedia Commons)
มันถูกแยกและตกผลึกเป็นครั้งแรกระหว่างปีพ. ศ. 2489 ถึง พ.ศ. 2491 โดยใช้โปรโตคอลที่คล้ายคลึงกับที่ใช้เมื่อหลายปีก่อนเพื่อให้ได้แอคตินและไมโอซินซึ่งเป็นโปรตีนที่มีปริมาณมากที่สุดสองชนิดในไมโอฟิลาเมนต์
ในเซลล์กล้ามเนื้อโครงร่าง tropomyosin ประกอบขึ้นพร้อมกับโทรโปนินซึ่งเป็นโปรตีนคู่ที่ทำหน้าที่เป็น "เซ็นเซอร์" ของแคลเซียมเนื่องจากความสัมพันธ์ในการยับยั้งกับเส้นใยแอกตินจะถูกย้อนกลับหลังจากจับกับแคลเซียมไอออนที่ พวกเขาเข้าสู่เซลล์เพื่อตอบสนองต่อสิ่งเร้าของเส้นประสาทที่ทำให้หดตัวโดยตรง
ลักษณะเฉพาะ
ในเซลล์ของสัตว์มีกระดูกสันหลังจะพบว่า Tropomyosin เป็นส่วนหนึ่งของเส้นใยบาง ๆ ใน myofibrils ของกล้ามเนื้อทั้งในกล้ามเนื้อโครงร่างและในกล้ามเนื้อเรียบซึ่งมีหน้าที่ควบคุม
นักวิทยาศาสตร์ได้อธิบายว่าโทรโมโอซินเป็นโปรตีนที่ไม่สมมาตรซึ่งค่อนข้างคงที่ต่อความร้อน (เทอร์โมซิน) ซึ่งพอลิเมอไรเซชันดูเหมือนจะขึ้นอยู่กับความเข้มข้นไอออนิกของตัวกลางที่พบ
เป็นของกลุ่มโปรตีนเส้นใยและขดลวดขนาดใหญ่และซับซ้อนซึ่งกระจายอยู่ทั่วไปในหมู่ยูคาริโอต ในสัตว์มีกระดูกสันหลัง tropomyosins แบ่งออกเป็นสองกลุ่มใหญ่ ๆ :
- มีน้ำหนักโมเลกุลสูง (ระหว่าง 284-281 กรดอะมิโน)
- ผู้ที่มีน้ำหนักโมเลกุลต่ำ (ระหว่าง 245-251 กรดอะมิโน)
ไอโซฟอร์มทั้งหมดเมื่อตรวจสอบแยกกันจะมีกรดอะมิโนตกค้างจำนวนหนึ่งซึ่งเป็นทวีคูณของ 40 มีสมมติฐานว่า "กลุ่ม" ของกรดอะมิโนแต่ละกลุ่มมีปฏิกิริยากับโมโนเมอร์ G-actin เมื่อโปรตีนทั้งสองรวมตัวกันเป็นเชิงซ้อน ในเส้นใยบาง ๆ
สัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมมีไอโซฟอร์มที่แตกต่างกันอย่างน้อย 20 รูปแบบของโทรไมโอซินซึ่งเข้ารหัสโดยยีน 4 ยีนที่แสดงออกผ่านตัวส่งเสริมทางเลือกและผลิตภัณฑ์ (mRNA) ถูกประมวลผลโดยการประกบทางเลือก ("splicing")
ไอโซฟอร์มเหล่านี้บางตัวมีการแสดงออกที่แตกต่างกัน หลายอย่างเป็นเนื้อเยื่อและเฉพาะระยะเนื่องจากบางส่วนพบในเนื้อเยื่อกล้ามเนื้อเฉพาะและอาจเป็นกรณีที่แสดงออกในช่วงเวลาที่กำหนดในการพัฒนาเท่านั้น
โครงสร้าง
Tropomyosin เป็นโปรตีนไดเมอริกประกอบด้วยเกลียวอัลฟาโพลีเปปไทด์สองขดโดยมีกรดอะมิโน 284 ชนิดตกค้างมากหรือน้อยโดยมีน้ำหนักโมเลกุลใกล้เคียงกับ 70 kDa และมีความยาวมากกว่า 400 นาโนเมตร
เนื่องจากสามารถมีหลายไอโซฟอร์มได้โครงสร้างของพวกมันจึงสามารถประกอบด้วยโมเลกุลที่เหมือนกันสองโมเลกุลหรือสองโมเลกุลที่แตกต่างกันจึงกลายเป็นโปรตีนโฮโมดิเมอริกหรือเฮเทอโรดิเมอริกตามลำดับ สิ่งเหล่านี้แตกต่างกันที่ "ความแข็งแรง" ที่พวกมันจับกับเส้นใยแอกติน
โมเลกุลของ Tropomyosin ซึ่งมีรูปร่างเป็นเส้นใยตั้งอยู่ในบริเวณ "ร่อง" ที่อยู่ระหว่างโซ่โพลีเมอร์ G-actin ซึ่งประกอบเป็นเส้น F-actin ของเส้นใยละเอียด ผู้เขียนบางคนอธิบายความสัมพันธ์ของพวกเขาว่าเป็น "ความสมบูรณ์ของรูปแบบ" ระหว่างโปรตีนทั้งสอง
ลำดับของโปรตีนนี้ถูกมองว่าเป็น "สตริง" ของเฮปตาเปปไทด์ที่ทำซ้ำ (กรดอะมิโน 7 ชนิด) ซึ่งลักษณะและคุณสมบัติของแต่ละบุคคลส่งเสริมการบรรจุที่มั่นคงของเกลียวทั้งสองที่ประกอบกันเป็นโครงสร้างและระหว่างจุดเชื่อมต่อที่เกิดขึ้น สำหรับแอกติน
การรวมตัวกันระหว่างเส้นใยโทรโปไมโอซินและแอกตินส่วนใหญ่เกิดจากปฏิกิริยาไฟฟ้าสถิต
ส่วนปลาย N-terminal ของ tropomyosins ได้รับการอนุรักษ์อย่างมากในหมู่ไอโซฟอร์มของกล้ามเนื้อต่างๆ สิ่งที่ตกค้าง 8 ใน 9 อันดับแรกนั้นเหมือนกันตั้งแต่มนุษย์ไปจนถึงแมลงหวี่ (แมลงหวี่) และ 18 ใน 20 ตัวแรกที่ตกค้างของ N-terminal ได้รับการอนุรักษ์ในสัตว์มีกระดูกสันหลังทุกชนิด
คุณสมบัติ
Tropomyosin และ troponin ตามที่กล่าวไว้ก่อนหน้านี้เป็นคู่ควบคุมของการหดตัวของกล้ามเนื้อของเส้นใยโครงร่างและการเต้นของหัวใจในสัตว์มีกระดูกสันหลังและสัตว์ไม่มีกระดูกสันหลังบางชนิด
โทรโปนินเป็นโปรตีนคอมเพล็กซ์ที่ประกอบด้วยสามหน่วยย่อยหนึ่งที่ตอบสนองต่อแคลเซียมและจับกับมันอีกอันที่จับกับโทรไมโอซินและอีกอันที่จับกับเส้นใยแอกตินเอฟ
โมเลกุลของโทรโปนินแต่ละโมเลกุลเกี่ยวข้องกับคอมเพล็กซ์โทรโปนินที่ควบคุมการเคลื่อนไหวของอดีต
เมื่อกล้ามเนื้อคลายตัว tropomyosin จะอยู่ในโทโพโลยีพิเศษที่บล็อกไซต์ที่จับกับไมโอซินบนแอกตินป้องกันการหดตัว
เมื่อเส้นใยกล้ามเนื้อได้รับการกระตุ้นอย่างเพียงพอความเข้มข้นของแคลเซียมในเซลล์จะเพิ่มขึ้นทำให้เกิดการเปลี่ยนแปลงตามรูปแบบของโทรโปนินที่เกี่ยวข้องกับโทรโปมิโอซิน
การเปลี่ยนแปลงรูปแบบของโทรโปนินยังทำให้เกิดการเปลี่ยนแปลงตามรูปแบบของโทรโปมิโอซินซึ่งส่งผลให้เกิดการ "คลายตัว" ของไซต์ที่มีผลผูกพันแอค - ไมโอซินและทำให้เกิดการหดตัวของไมโอไฟบริล
ในเซลล์ที่ไม่ใช่กล้ามเนื้อซึ่งพบได้ชัดว่าโทรโมโอซินทำหน้าที่โครงสร้างหรือในการควบคุมสัณฐานวิทยาของเซลล์และความคล่องตัว
Tropomyosin เป็นสารก่อภูมิแพ้
Tropomyosin ถูกระบุว่าเป็นโปรตีนในกล้ามเนื้อก่อภูมิแพ้ที่มีอยู่มากที่สุดชนิดหนึ่งในกรณีของอาการแพ้ที่เกิดจากอาหารจากสัตว์
มีอยู่ในเซลล์กล้ามเนื้อและไม่ใช่กล้ามเนื้อทั้งในสัตว์มีกระดูกสันหลังและสัตว์ไม่มีกระดูกสันหลัง การศึกษาต่างๆแสดงให้เห็นว่าอาการแพ้ที่เกิดจากกุ้งเช่นกุ้งปูและกุ้งก้ามกรามเป็นผลมาจากการ "ตรวจพบ" เอพิโทพของมันโดยใช้อิมมูโนโกลบูลินในซีรั่มของผู้ป่วยที่แพ้ง่าย
โปรตีนชนิดนี้ถูกคิดว่าเป็นสารก่อภูมิแพ้ข้ามปฏิกิริยาเนื่องจากผู้ป่วยที่แพ้กุ้งเช่นยังแพ้กุ้งและหอยชนิดอื่นที่มีโปรตีนที่มีลักษณะคล้ายคลึงกัน
อ้างอิง
- Ayuso, GRR, & Lehrer, SB (1999). Tropomyosin: Pan-Allergen ที่ไม่มีกระดูกสันหลัง International Journal of Allergy and Immunology, 119, 247–258
- โดมิงเกซ, อาร์. (2011). Tropomyosin: มุมมองของผู้เฝ้าประตูของ Actin Filament เปิดเผย วารสารชีวฟิสิกส์, 100 (4), 797–798.
- Farah, C. , & Reinach, F. (1995). ความซับซ้อนของโทรโปนินและการควบคุมการหดตัวของกล้ามเนื้อ FASEB, 9, 755–767
- ฟิลลิปส์ GN ฟิลเลอร์ JP และโคเฮน C. (1986) โครงสร้างคริสตัล Tropomyosin และการควบคุมกล้ามเนื้อ Journal of Molecular Biology, 192, 111–131
- Ross, M. , & Pawlina, W. (2006). จุลกายวิภาคศาสตร์เนื้อเยื่อ ข้อความและแผนที่ที่มีความสัมพันธ์ของเซลล์และอณูชีววิทยา (ฉบับที่ 5) Lippincott Williams และ Wilkins