ลักษณะของ ธ รีโอนีน, หน้าที่, การย่อยสลาย, ประโยชน์ - ชีววิทยา

threonine (Thr, T) หรือกรด-LS-α threo อะมิโน-β-butyric เป็นหนึ่งในส่วนประกอบของกรดอะมิโนโปรตีนโทรศัพท์มือถือ เนื่องจากมนุษย์และสัตว์มีกระดูกสันหลังอื่น ๆ ไม่มีเส้นทางสังเคราะห์ทางชีวภาพสำหรับการผลิต threonine จึงถือเป็นหนึ่งในกรดอะมิโนที่จำเป็น 9 ชนิดที่ต้องได้รับจากอาหาร

Threonine เป็นกรดอะมิโนทั่วไป 20 ชนิดที่ค้นพบในโปรตีนซึ่งเป็นความจริงที่เกิดขึ้นในประวัติศาสตร์มากกว่าหนึ่งศตวรรษหลังจากการค้นพบแอสพาราจีน (1806) ซึ่งเป็นกรดอะมิโนตัวแรกที่อธิบาย

โครงสร้างของกรดอะมิโน ธ รีโอนีน (ที่มา: Clavecin ผ่าน Wikimedia Commons)

วิลเลียมคัมมิงโรสค้นพบในปีพ. ศ. 2479 ซึ่งเป็นผู้บัญญัติศัพท์คำว่า "ธ รีโอนีน" เนื่องจากความคล้ายคลึงกันของโครงสร้างที่พบระหว่างกรดอะมิโนนี้กับกรด ธ รีโอนิกซึ่งเป็นสารประกอบที่ได้จากน้ำตาลทรีโอส

ในฐานะที่เป็นกรดอะมิโนโปรตีน ธ รีโอนีนมีหน้าที่หลายอย่างในเซลล์ซึ่งเป็นที่ยึดเกาะของกลุ่มไกลโคโปรตีนของคาร์โบไฮเดรตและไซต์การรับรู้สำหรับโปรตีนไคเนสที่มีหน้าที่เฉพาะ (โปรตีน ธ รีโอนีน / ซีรีนไคเนส)

ในทำนองเดียวกัน ธ รีโอนีนเป็นส่วนประกอบสำคัญของโปรตีนเช่นเคลือบฟันอีลาสตินและคอลลาเจนและยังมีหน้าที่สำคัญในระบบประสาท ใช้เป็นผลิตภัณฑ์เสริมอาหารและเป็น "ยาคลาย" ของสภาวะทางสรีรวิทยาของความวิตกกังวลและภาวะซึมเศร้า

ลักษณะเฉพาะ

ธ รีโอนีนอยู่ในกลุ่มของกรดอะมิโนโพลาร์ที่มีกลุ่ม R หรือสายโซ่ด้านข้างที่ไม่มีประจุบวกหรือลบ (กรดอะมิโนขั้วที่ไม่มีประจุ)

ลักษณะของกลุ่ม R ทำให้เป็นกรดอะมิโนที่ละลายน้ำได้สูง (ชอบน้ำหรือชอบน้ำ) ซึ่งก็เป็นจริงสำหรับสมาชิกคนอื่น ๆ ของกลุ่มนี้เช่นซีสเตอีนซีรีนแอสปาราจีนและกลูตามีน

ร่วมกับทริปโตเฟน, ฟีนิลอะลานีน, ไอโซลูซีนและไทโรซีน ธ รีโอนีนเป็นหนึ่งในกรดอะมิโนห้าชนิดที่มีหน้าที่ทั้งกลูโคเจนและคีโตเจนิกเนื่องจากตัวกลางที่เกี่ยวข้องเช่นไพรูเวตและซัคซินิล - โคเอถูกผลิตขึ้นจากการเผาผลาญของมัน

กรดอะมิโนนี้มีน้ำหนักโมเลกุลโดยประมาณ 119 กรัม / โมล เช่นเดียวกับกรดอะมิโนที่ไม่มีประจุจำนวนมากมีจุดไอโซอิเล็กทริกประมาณ 5.87 และความถี่ในโครงสร้างโปรตีนใกล้เคียงกับ 6%

ผู้เขียนบางคนจัดกลุ่ม ธ รีโอนีนร่วมกับกรดอะมิโนอื่น ๆ ที่มีรส "หวาน" ซึ่ง ได้แก่ ซีรีนไกลซีนและอะลานีน

โครงสร้าง

Α-กรดอะมิโนเช่น ธ รีโอนีนมีโครงสร้างทั่วไปกล่าวคือเป็นเรื่องธรรมดาสำหรับทุกคน สิ่งนี้มีความโดดเด่นด้วยการมีอะตอมของคาร์บอนที่เรียกว่า "α carbon" ซึ่งเป็นไครัลและมีโมเลกุลหรือสารทดแทนสี่ประเภทที่แตกต่างกัน

คาร์บอนนี้มีพันธะร่วมกับอะตอมของไฮโดรเจนอีกตัวหนึ่งมีหมู่ R ซึ่งเป็นลักษณะเฉพาะของกรดอะมิโนแต่ละตัวและอีกสองตัวถูกครอบครองโดยหมู่อะมิโน (NH2) และคาร์บอกซิล (COOH) ซึ่งเป็นเรื่องปกติสำหรับทุกคน กรดอะมิโน.

กลุ่ม R ของ threonine มีกลุ่มไฮดรอกซิลที่ช่วยให้สามารถสร้างพันธะไฮโดรเจนกับโมเลกุลอื่นในสื่อที่เป็นน้ำได้ เอกลักษณ์ของมันสามารถกำหนดได้ว่าเป็นกลุ่มแอลกอฮอล์ (เอทานอลที่มีคาร์บอนสองอะตอม) ซึ่งสูญเสียไฮโดรเจนไปหนึ่งตัวเพื่อเข้าร่วมกับอะตอมของคาร์บอนα (-CHOH-CH3)

กลุ่ม -OH นี้สามารถทำหน้าที่เป็น "สะพาน" หรือที่ยึดเกาะสำหรับโมเลกุลที่หลากหลาย (เช่นโซ่โอลิโกแซ็กคาไรด์สามารถยึดติดกับมันได้ในระหว่างการสร้างไกลโคโปรตีน) ดังนั้นจึงเป็นหนึ่งในผู้ที่รับผิดชอบในการก่อตัวของ อนุพันธ์ดัดแปลงของ threonine

รูปแบบที่ใช้งานทางชีวภาพของกรดอะมิโนนี้คือ L-threonine และเป็นสิ่งที่มีส่วนร่วมทั้งในโครงสร้างของโปรตีนและในกระบวนการเผาผลาญต่างๆที่มันทำหน้าที่

คุณสมบัติ

ในฐานะที่เป็นกรดอะมิโนโปรตีน ธ รีโอนีนเป็นส่วนหนึ่งของโครงสร้างของโปรตีนหลายชนิดในธรรมชาติซึ่งความสำคัญและความสมบูรณ์ขึ้นอยู่กับเอกลักษณ์และหน้าที่ของโปรตีนที่เป็นอยู่

นอกเหนือจากหน้าที่โครงสร้างในโครงสร้างของลำดับเปปไทด์ของโปรตีน ธ รีโอนีนยังทำหน้าที่อื่น ๆ ทั้งในระบบประสาทและในตับซึ่งมีส่วนร่วมในการเผาผลาญไขมันและป้องกันการสะสมในอวัยวะนี้

ธ รีโอนีนเป็นส่วนหนึ่งของลำดับที่ได้รับการยอมรับจากซีรีน / ธ รีโอนีนไคเนสซึ่งมีหน้าที่ในกระบวนการฟอสโฟรีเลชันของโปรตีนจำนวนมากซึ่งจำเป็นสำหรับการควบคุมการทวีคูณของฟังก์ชันและเหตุการณ์การส่งสัญญาณภายในเซลล์

นอกจากนี้ยังใช้สำหรับการรักษาความผิดปกติของลำไส้และระบบทางเดินอาหารและได้รับการพิสูจน์แล้วว่ามีประโยชน์ในการลดพยาธิสภาพเช่นความวิตกกังวลและภาวะซึมเศร้า

L-threonine ก็เป็นกรดอะมิโนชนิดหนึ่งที่จำเป็นในการรักษาสถานะที่สมบูรณ์ของเซลล์ต้นกำเนิดจากตัวอ่อนของหนูซึ่งเป็นข้อเท็จจริงที่เห็นได้ชัดว่าเกี่ยวข้องกับการเผาผลาญของ S-adenosyl-methionine และ histone methylation ซึ่งเกี่ยวข้องโดยตรงกับการแสดงออกของยีน

ในอุตสาหกรรม

คุณสมบัติทั่วไปของกรดอะมิโนหลายชนิดคือความสามารถในการทำปฏิกิริยากับกลุ่มเคมีอื่น ๆ เช่นอัลดีไฮด์หรือคีโตนเพื่อสร้าง "รสชาติ" ของสารประกอบหลายชนิด

กรดอะมิโนเหล่านี้ ได้แก่ ธ รีโอนีนซึ่งเช่นเดียวกับซีรีนทำปฏิกิริยากับซูโครสระหว่างการย่างอาหารบางชนิดและก่อให้เกิด "ไพราซีน" ซึ่งเป็นสารประกอบอะโรมาติกทั่วไปของผลิตภัณฑ์คั่วเช่นกาแฟ

ธ รีโอนีนมีอยู่ในยาหลายชนิดที่มาจากธรรมชาติและในสูตรอาหารเสริมหลายชนิดที่กำหนดให้กับผู้ป่วยที่มีภาวะทุพโภชนาการหรือผู้ที่รับประทานอาหารที่มีกรดอะมิโนไม่ดี

อีกหนึ่งหน้าที่ที่มีชื่อเสียงที่สุดของ L-threonine ซึ่งเติบโตขึ้นตามกาลเวลาคือการเติมสารเสริมในการเตรียมอาหารสัตว์เข้มข้นสำหรับสุกรและอุตสาหกรรมการผลิตสัตว์ปีก

L-threonine ถูกใช้ในอุตสาหกรรมเหล่านี้เป็นผลิตภัณฑ์เสริมอาหารในสูตรอาหารที่ไม่ดีจากมุมมองของโปรตีนเนื่องจากมีข้อได้เปรียบทางเศรษฐกิจและบรรเทาข้อบกพร่องของโปรตีนดิบที่สัตว์เลี้ยงในฟาร์มเหล่านี้บริโภค

รูปแบบหลักของการผลิตกรดอะมิโนนี้โดยปกติโดยการหมักจุลินทรีย์และตัวเลขการผลิตของโลกเพื่อวัตถุประสงค์ทางการเกษตรในปี 2552 มีมากกว่า 75 ตัน

การสังเคราะห์

ธ รีโอนีนเป็นกรดอะมิโนที่จำเป็นหนึ่งในเก้าชนิดสำหรับมนุษย์ซึ่งหมายความว่าเซลล์ของร่างกายไม่สามารถสังเคราะห์ได้ดังนั้นจึงต้องได้มาจากโปรตีนจากสัตว์หรือพืชผักที่ให้มาด้วย อาหารประจำวัน

พืชเชื้อราและแบคทีเรียสังเคราะห์ ธ รีโอนีนผ่านทางเดินที่คล้ายคลึงกันซึ่งอาจแตกต่างกันบ้าง อย่างไรก็ตามสิ่งมีชีวิตเหล่านี้ส่วนใหญ่เริ่มต้นจากสารให้ความหวานเป็นสารตั้งต้นไม่เพียง แต่สำหรับ ธ รีโอนีนเท่านั้น แต่ยังรวมถึงเมไทโอนีนและไลซีนด้วย

วิถีสังเคราะห์ทางชีวภาพในจุลินทรีย์

วิถีการสังเคราะห์ทางชีวภาพของ L-threonine ในจุลินทรีย์เช่นแบคทีเรียประกอบด้วยขั้นตอนการเร่งปฏิกิริยาด้วยเอนไซม์ที่แตกต่างกันห้าขั้นตอน สารตั้งต้นเริ่มต้นตามที่กล่าวไว้คือแอสพาเทตซึ่งถูกฟอสโฟรีเลสโดยเอนไซม์แอสพาเทตไคเนสที่ขึ้นกับ ATP

ปฏิกิริยานี้ก่อให้เกิด metabolite L-aspartyl phosphate (L-aspartyl-P) ซึ่งทำหน้าที่เป็นสารตั้งต้นสำหรับเอนไซม์ aspartyl semialdehyde dehydrogenase ซึ่งเร่งปฏิกิริยาการเปลี่ยนเป็นแอสพาร์ทิลเซมาลดีไฮด์ในลักษณะที่ขึ้นกับ NADPH

Aspartyl semialdehyde สามารถใช้ได้ทั้งในการสังเคราะห์ทางชีวภาพของ L-lysine และสำหรับการสังเคราะห์ทางชีวภาพของ L-threonine ในกรณีนี้โมเลกุลจะถูกใช้โดยเอนไซม์ homoserine dehydrogenase ที่ขึ้นอยู่กับ NADPH สำหรับการผลิต L-homoserine

L-homoserine ถูก phosphorylated เป็น L-homoserine phosphate (L-homoserine-P) โดย homoserine kinase ที่ขึ้นอยู่กับ ATP และผลิตภัณฑ์ปฏิกิริยาดังกล่าวเป็นสารตั้งต้นสำหรับเอนไซม์ threonine synthase ซึ่งสามารถสังเคราะห์ L-threonine ได้

L-methionine สามารถสังเคราะห์ได้จาก L-homoserine ที่ผลิตในขั้นตอนก่อนหน้าดังนั้นจึงแสดงถึงเส้นทาง "การแข่งขัน" สำหรับการสังเคราะห์ L-threonine

L-threonine ที่สังเคราะห์ด้วยวิธีนี้สามารถใช้สำหรับการสังเคราะห์โปรตีนหรือยังสามารถใช้ในการสังเคราะห์ไกลซีนและแอล - ลิวซีนกรดอะมิโนสองชนิดที่เกี่ยวข้องจากมุมมองของโปรตีน

ระเบียบข้อบังคับ

สิ่งสำคัญคือต้องเน้นว่าเอนไซม์สามในห้าตัวที่มีส่วนร่วมในการสังเคราะห์ทางชีวภาพของ L-threonine ในแบคทีเรียนั้นถูกควบคุมโดยผลิตภัณฑ์ของปฏิกิริยาผ่านการตอบรับเชิงลบ เหล่านี้คือแอสพาเทตไคเนสโฮโมเซรีนดีไฮโดรจีเนสและโฮโมเซรีนไคเนส

นอกจากนี้การควบคุมวิถีการสังเคราะห์ทางชีวภาพนี้ยังขึ้นอยู่กับความต้องการของเซลล์ของผลิตภัณฑ์ชีวสังเคราะห์อื่น ๆ ที่เกี่ยวข้องเนื่องจากการก่อตัวของ L-lysine, L-methionine, L-isoleucine และ glycine ขึ้นอยู่กับวิถีการผลิตของ แอล - ธ รีโอนีน

การปลด

Threonine สามารถย่อยสลายได้ด้วยสองเส้นทางที่แตกต่างกันเพื่อผลิต pyruvate หรือ succinyl-CoA หลังเป็นผลิตภัณฑ์ที่สำคัญที่สุดของการสลายตัวของ ธ รีโอนีนในมนุษย์

การเผาผลาญของ Threonine ส่วนใหญ่เกิดขึ้นในตับ แต่ตับอ่อนแม้จะมีส่วนร่วมน้อยกว่า แต่ก็มีส่วนร่วมในกระบวนการนี้เช่นกัน เส้นทางนี้เริ่มต้นด้วยการขนส่งกรดอะมิโนผ่านพลาสมาเมมเบรนของเซลล์ตับโดยใช้ตัวขนส่งเฉพาะ

การผลิตไพรูเวทจาก ธ รีโอนีน

การเปลี่ยน threonine เป็น pyruvate เกิดขึ้นเนื่องจากการเปลี่ยนรูปเป็น glycine ซึ่งเกิดขึ้นในสองขั้นตอนการเร่งปฏิกิริยาที่เริ่มต้นด้วยการสร้าง 2-amino-3-ketobutyrate จาก threonine และโดยการทำงานของเอนไซม์ threonine dehydrogenase

ในมนุษย์วิถีนี้แสดงให้เห็นเพียงระหว่าง 10 ถึง 30% ของการสลายตัวของ threonine อย่างไรก็ตามความสำคัญของมันนั้นสัมพันธ์กับสิ่งมีชีวิตที่พิจารณาตั้งแต่ในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมอื่น ๆ เช่นมีความเกี่ยวข้องกับ catabolically มากกว่า การพูด.

การผลิต succinyl-CoA จาก threonine

เช่นเดียวกับเมไทโอนีนวาลีนและไอโซลูซีนอะตอมของคาร์บอนของ ธ รีโอนีนยังใช้ในการผลิตซัคคูนิล - โคเอ กระบวนการนี้เริ่มต้นด้วยการเปลี่ยนกรดอะมิโนเป็นα-ketobutyrate ซึ่งต่อมาถูกใช้เป็นสารตั้งต้นสำหรับเอนไซม์α-keto acid dehydrogenase เพื่อให้ได้ propionyl-CoA

การเปลี่ยนแปลงของ threonine เป็นα-ketobutyrate ถูกเร่งปฏิกิริยาโดยเอนไซม์ threonine dehydratase ซึ่งเกี่ยวข้องกับการสูญเสียโมเลกุลของน้ำ (H2O) และแอมโมเนียมไอออนอีกตัวหนึ่ง (NH4 +)

Propionyl-CoA ถูกทำให้เป็น carboxylated เป็น methylmalonyl-CoA ผ่านปฏิกิริยาสองขั้นตอนที่ต้องป้อนอะตอมของคาร์บอนในรูปของไบคาร์บอเนต (HCO3-) ผลิตภัณฑ์นี้ทำหน้าที่เป็นสารตั้งต้นสำหรับ methylmalonyl-CoA mutase-coenzyme B12 ซึ่ง "epimerizes" โมเลกุลเพื่อผลิต succinyl-CoA

ผลิตภัณฑ์ catabolic อื่น ๆ

นอกจากนี้โครงกระดูกคาร์บอนของ threonine ยังสามารถใช้ catabolically สำหรับการผลิต acetyl-CoA ซึ่งมีผลกระทบที่สำคัญจากมุมมองของพลังงานในเซลล์ของร่างกาย

ในสิ่งมีชีวิตบางชนิด ธ รีโอนีนยังทำหน้าที่เป็นสารตั้งต้นสำหรับเส้นทางการสังเคราะห์ทางชีวภาพเช่นไอโซลิวซีนเป็นต้น ในกรณีนี้ผ่านขั้นตอนการเร่งปฏิกิริยา 5 ขั้นตอนα-ketobutyrate ที่ได้จากการเร่งปฏิกิริยา threonine สามารถนำไปสู่การสร้าง isoleucine ได้

อาหารที่อุดมไปด้วย ธ รีโอนีน

แม้ว่าอาหารที่อุดมด้วยโปรตีนส่วนใหญ่จะมีเปอร์เซ็นต์ของกรดอะมิโนทั้งหมด แต่ไข่นมถั่วเหลืองและเจลาตินก็พบว่าอุดมไปด้วยกรดอะมิโน ธ รีโอนีนเป็นพิเศษ

ธ รีโอนีนยังอยู่ในเนื้อสัตว์เช่นไก่หมูกระต่ายเนื้อแกะและสัตว์ปีกประเภทต่างๆ ในอาหารที่มีต้นกำเนิดจากพืชมีมากในกะหล่ำปลีหัวหอมกระเทียมชาร์ดและมะเขือม่วง

นอกจากนี้ยังพบในข้าวข้าวโพดรำข้าวสาลีเมล็ดพืชตระกูลถั่วและในผลไม้หลายชนิดเช่นสตรอเบอร์รี่กล้วยองุ่นสับปะรดลูกพลัมและถั่วที่อุดมด้วยโปรตีนอื่น ๆ เช่นวอลนัทหรือ ถั่วพิสตาชิโอและอื่น ๆ

ประโยชน์ของการบริโภค

ตามที่คณะกรรมการผู้เชี่ยวชาญขององค์การอาหารและการเกษตรแห่งโลก (WHO, FAO) ความต้องการประจำวันของ threonine สำหรับมนุษย์ผู้ใหญ่โดยเฉลี่ยอยู่ที่ประมาณ 7 มก. ต่อกิโลกรัมของน้ำหนักตัวซึ่งควรจะเป็น ได้มาจากอาหารที่กินเข้าไปพร้อมกับอาหาร

ตัวเลขเหล่านี้ได้มาจากข้อมูลการทดลองที่ได้รับจากการศึกษาของชายและหญิงซึ่งปริมาณ threonine นี้เพียงพอที่จะทำให้เกิดความสมดุลของไนโตรเจนในเชิงบวกในเซลล์ร่างกาย

อย่างไรก็ตามการศึกษาที่ดำเนินการกับเด็กอายุระหว่าง 6 เดือนถึงหนึ่งปีแสดงให้เห็นว่าสำหรับความต้องการขั้นต่ำของ L-threonine เหล่านี้อยู่ระหว่าง 50 ถึง 60 มก. ต่อน้ำหนักกิโลกรัมต่อวัน

ประโยชน์หลักของการรับประทานผลิตภัณฑ์เสริมอาหารหรือยาที่มีสูตรพิเศษที่อุดมไปด้วย L-threonine คือการรักษาโรคระบบประสาทส่วนกลางเสื่อมหรือโรค Lou Gehrig

การจัดหา threonine เพิ่มเติมช่วยในการดูดซึมสารอาหารในลำไส้และยังช่วยปรับปรุงการทำงานของตับ นอกจากนี้ยังมีความสำคัญต่อการขนส่งกลุ่มฟอสเฟตผ่านเซลล์

ความผิดปกติของการขาด

ในเด็กเล็กมีความบกพร่องในการเผาผลาญ threonine มา แต่กำเนิดซึ่งทำให้เกิดการชะลอการเจริญเติบโตและความผิดปกติของการเผาผลาญอื่น ๆ ที่เกี่ยวข้อง

การขาดกรดอะมิโนนี้เกี่ยวข้องกับความล้มเหลวในการเพิ่มน้ำหนักของทารกนอกเหนือจากโรคอื่น ๆ ที่เกี่ยวข้องกับการขาดการกักเก็บไนโตรเจนและการสูญเสียในปัสสาวะ

มนุษย์ที่รับประทานอาหารที่มี threonine ต่ำอาจมีแนวโน้มที่จะเป็นไขมันในตับและการติดเชื้อในลำไส้ที่เกี่ยวข้องกับกรดอะมิโนนี้

อ้างอิง

Barret, G. , & Elmore, D. (2004). กรดอะมิโนและเปปไทด์ Cambridge: สำนักพิมพ์มหาวิทยาลัยเคมบริดจ์
Borgonha, S. , Regan, MM, Oh, SH, Condon, M. , & Young, VR (2002) ความต้องการ ธ รีโอนีนของผู้ใหญ่ที่มีสุขภาพแข็งแรงซึ่งได้มาจากเทคนิคสมดุลกรดอะมิโนตัวบ่งชี้ 24 ชั่วโมง American Journal of Clinical Nutrition, 75 (4), 698–704
แบรดฟอร์ด, H. (1931). ประวัติความเป็นมาของการค้นพบกรดอะมิโน ครั้งที่สอง การทบทวนกรดอะมิโนที่อธิบายไว้ตั้งแต่ปี พ.ศ. 2474 ว่าเป็นส่วนประกอบของโปรตีนพื้นเมือง ความก้าวหน้าทางเคมีโปรตีน, 81–171
Champe, P. , & Harvey, R. (2003). กรดอะมิโนกรดอะมิโน ใน Illustrated Reviews ของ Lippincott: ชีวเคมี (3rd ed., pp. 1–12) ปินคอต
De Lange, CFM, Gillis, AM, & Simpson, GJ (2001) อิทธิพลของการบริโภค ธ รีโอนีนต่อการสะสมโปรตีนทั้งตัวและการใช้ประโยชน์ ธ รีโอนีนในสุกรที่กำลังเติบโตซึ่งเลี้ยงด้วยอาหารบริสุทธิ์ วารสารสัตวศาสตร์, 79, 3087–3095.
Edelman, A. , Blumenthal, D. , & Krebs, E. (1987). โปรตีน Serine / Threonine Kinases Annu วิ. 56, 567–613
เอ็ดซอลล์, J. (1960). กรดอะมิโนโปรตีนและชีวเคมีมะเร็ง (เล่ม 241) ลอนดอน: สำนักพิมพ์วิชาการ, Inc.
House, JD, Hall, BN, & Brosnan, JT (2001) การเผาผลาญของ ธ รีโอนีนในเซลล์ตับของหนูที่แยกได้ American Journal of Physiology - Endocrinology and Metabolism, 281, 1300–1307
ฮัดสัน, บี. (1992). ชีวเคมีของโปรตีนอาหาร Springer-Science + Business Media, BV
Kaplan, M. , & Flavin, M. (1965). Threonine Biosynthesis บนเส้นทางในเชื้อราและแบคทีเรียและกลไกของปฏิกิริยาไอโซเมอไรเซชัน วารสารเคมีชีวภาพ, 240 (10), 3928–3933
Kidd, M. , & Kerr, B. (1996). L-Threonine สำหรับสัตว์ปีก: บทวิจารณ์ วิทยาศาสตร์สัตว์ปีกประยุกต์, Inc. , 358-367
Pratt, E. , Snyderman, S. , Cheung, M. , Norton, P. , & Holt, E. (1954) ความต้องการไธโอนีนของทารกปกติ วารสารโภชนาการ, 10 (56), 231–251.
Rigo, J. , & Senterre, J. (1980). ปริมาณ Threonine ที่เหมาะสมที่สุดสำหรับทารกคลอดก่อนกำหนดที่ได้รับอาหารทางปากหรือทางหลอดเลือด วารสารโภชนาการทางหลอดเลือดและทางเดินอาหาร, 4 (1), 15–17
Shyh-Chang, N. , Locasale, JW, Lyssiotis, CA, Zheng, Y. , Teo, RY, Ratanasirintrawoot, S. , … Cantley, LC (2013). อิทธิพลของการเผาผลาญของ Threonine ต่อ S-adenosylmethionine และ Histone Methylation วิทยาศาสตร์, 339, 222–226
Vickery, HB, & Schmidt, CLA (2474) ประวัติความเป็นมาของการค้นพบกรดอะมิโน บทวิจารณ์ทางเคมี, 9 (2), 169-318.
เว็บ MD. (ND) สืบค้นเมื่อ 10 กันยายน 2019 จาก www.webmd.com/vitamins/ai/ingredientmono-1083/threonine
Wormser, EH และ Pardee, AB (1958) ระเบียบการสังเคราะห์ threonine biosynthesis ใน Escherichia coli จดหมายเหตุชีวเคมีและชีวฟิสิกส์, 78 (2), 416–432.
Xunyan, X. , Quinn, P. , & Xiaoyuan, X. (2012). ประตูวิจัย. สืบค้นเมื่อ 10 กันยายน 2019 จาก www.researchgate.net/figure/The-biosynthesis-pathway-of-L-threonine-The-pathway-consists-of-fi-ve-enzymatic-steps_fig1_232320671

ลักษณะของ ธ ​​รีโอนีน, หน้าที่, การย่อยสลาย, ประโยชน์ - ชีววิทยา - 2026