- ลักษณะเฉพาะ
- โครงสร้าง
- คุณสมบัติ
- หน้าที่ในพืช
- การสังเคราะห์
- การสังเคราะห์ทางชีวภาพในพืช
- ระเบียบข้อบังคับ
- การปลด
- การสังเคราะห์อะดรีนาลีนและนอร์อิพิเนฟริน
- อาหารที่อุดมด้วยไทโรซีน
- ประโยชน์ของการบริโภค
- ความผิดปกติของการขาด
- พยาธิสภาพการเผาผลาญอื่น ๆ
- อ้างอิง
ซายน์ (เทอร์, Y) เป็นหนึ่งในกรดอะมิโน 22 ที่ทำขึ้นโปรตีนของเซลล์ทั้งหมดในสิ่งมีชีวิต ซึ่งแตกต่างจากกรดอะมิโนอื่น ๆ เช่นวาลีน ธ รีโอนีนทริปโตเฟนลิวซีนไลซีนและอื่น ๆ ไทโรซีนเป็นกรดอะมิโนที่จำเป็น "ตามเงื่อนไข"
ชื่อ "ไทโรซีน" มาจากคำภาษากรีก "tiros" ซึ่งหมายถึงชีสเนื่องจากกรดอะมิโนนี้ถูกค้นพบเป็นครั้งแรกในอาหารนี้ คำนี้ได้รับการประกาศเกียรติคุณในปี 1846 โดย Liebig ซึ่งผสมชีสกับโพแทสเซียมไฮดรอกไซด์และได้สารประกอบที่ไม่รู้จักซึ่งแทบจะไม่ละลายในน้ำ
โครงสร้างทางเคมีของกรดอะมิโนไทโรซีน (ที่มา: Clavecin ผ่าน Wikimedia Commons)
หลังจากคำอธิบายเบื้องต้นนักวิจัยคนอื่น ๆ เช่น Warren de la Rue และ Hinterberger ได้รับมันจากแมลงโคคอยด์และโปรตีนฮอร์นตามลำดับ การแยกออกจากการไฮโดรไลซิสของโปรตีนอื่นด้วยกรดไฮโดรคลอริกได้รับการอธิบายโดยMörnerในปีพ. ศ. 2444
โดยทั่วไปกรดอะมิโนนี้จะได้รับในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมเนื่องจากการไฮดรอกซิเลชันของฟีนิลอะลานีนแม้ว่าจะถูกดูดซึมในลำไส้จากโปรตีนที่บริโภคกับอาหารก็ตาม
ไทโรซีนมีหน้าที่หลายอย่างในร่างกายมนุษย์และในบรรดาสิ่งที่เกี่ยวข้องมากที่สุดอาจเป็นสารตั้งต้นสำหรับการผลิตสารสื่อประสาทและฮอร์โมนเช่นอะดรีนาลีนและฮอร์โมนไทรอยด์
ลักษณะเฉพาะ
ไทโรซีนมีน้ำหนักประมาณ 180 กรัม / โมลและกลุ่ม R หรือโซ่ด้านข้างมีค่า pKa คงที่ของการแยกตัวเท่ากับ 10.07 ความอุดมสมบูรณ์ของโปรตีนในเซลล์ไม่เกิน 4% แต่มีหน้าที่หลายอย่างที่จำเป็นสำหรับสรีรวิทยาของมนุษย์
กรดอะมิโนนี้อยู่ในกลุ่มของกรดอะมิโนอะโรมาติกซึ่งพบฟีนิลอะลานีนและทริปโตเฟนด้วย สมาชิกของกลุ่มนี้มีวงแหวนอะโรมาติกในกลุ่ม R หรือโซ่ด้านข้างและโดยทั่วไปเป็นกรดอะมิโนที่ไม่ชอบน้ำหรืออะโพลาร์
เช่นเดียวกับทริปโตเฟนไทโรซีนจะดูดซับแสงอัลตราไวโอเลตและเป็นหนึ่งในกรดอะมิโนตกค้างที่รับผิดชอบในการดูดซับแสงที่โปรตีน 280 นาโนเมตรทำให้มีประโยชน์ในการระบุลักษณะของมัน
ถือเป็นกรดอะมิโนที่จำเป็น "ตามเงื่อนไข" เนื่องจากการสังเคราะห์ทางชีวภาพในมนุษย์ขึ้นอยู่กับฟีนิลอะลานีนซึ่งเป็นกรดอะมิโนที่จำเป็น หากร่างกายมีคุณสมบัติตรงตามความต้องการของฟีนิลอะลานีนในแต่ละวันไทโรซีนสามารถสังเคราะห์ได้โดยไม่มีปัญหาและไม่ใช่กรดอะมิโน จำกัด
อย่างไรก็ตามหากอาหารขาดฟีนิลอะลานีนร่างกายจะไม่เพียง แต่มีความไม่สมดุลของกรดอะมิโนชนิดนี้เท่านั้น แต่ยังรวมถึงไทโรซีนด้วย สิ่งสำคัญคือต้องสังเกตว่าปฏิกิริยาการสังเคราะห์ไทโรซีนจากฟีนิลอะลานีนไม่สามารถย้อนกลับได้ดังนั้นไทโรซีนจึงไม่สามารถตอบสนองความต้องการของเซลล์สำหรับฟีนิลอะลานีนได้
ไทโรซีนยังอยู่ในกลุ่มของกรดอะมิโนที่มีบทบาทสองอย่างในการผลิตตัวกลางในการเผาผลาญไกลโคเจนและคีโตเจนิกซึ่งเกี่ยวข้องกับการสังเคราะห์กลูโคสสำหรับสมองและในการสร้างเนื้อคีโตนในตับ
โครงสร้าง
เช่นเดียวกับกรดอะมิโนที่เหลือไทโรซีนหรือβ-parahydroxyphenyl-α-amino propionic acid เป็นกรดα-amino ที่มีอะตอมของคาร์บอนกลางเรียกว่าα carbon และนั่นคือ chiral เนื่องจากมันเชื่อมโยงกับสี่ อะตอมหรือโมเลกุลทดแทนที่แตกต่างกัน
chiral carbon นี้ติดอยู่กับกลุ่มกรดอะมิโน 2 กลุ่ม ได้แก่ กลุ่มอะมิโน (NH2) และหมู่คาร์บอกซิล (COOH) นอกจากนี้ยังแบ่งปันพันธะหนึ่งกับอะตอมของไฮโดรเจนและพันธะที่เหลือถูกครอบครองโดยกลุ่ม R หรือโซ่ด้านข้างที่เหมาะสมของกรดอะมิโนแต่ละตัว
ในกรณีของไทโรซีนกลุ่มนี้ประกอบด้วยวงแหวนอะโรมาติกที่เกี่ยวข้องกับหมู่ไฮดรอกซิล (OH) ซึ่งทำให้สามารถสร้างพันธะไฮโดรเจนกับโมเลกุลอื่น ๆ ได้และทำให้มีลักษณะการทำงานที่จำเป็นสำหรับเอนไซม์บางชนิด
คุณสมบัติ
ไทโรซีนเป็นส่วนประกอบพื้นฐานของโปรตีนหลายชนิดที่มีกิจกรรมและหน้าที่ทางชีวภาพที่หลากหลาย
ในมนุษย์และสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมอื่น ๆ กรดอะมิโนนี้ใช้ในเนื้อเยื่อประสาทและไตสำหรับการสังเคราะห์โดปามีนอะดรีนาลีนและนอร์เอพิเนฟรินสารสื่อประสาท catecholaminergic ที่เกี่ยวข้อง 3 ชนิดที่มีความสำคัญอย่างยิ่งต่อการทำงานของร่างกาย
นอกจากนี้ยังจำเป็นสำหรับการสังเคราะห์ตัวป้องกันรังสีอัลตราไวโอเลต (UV) เช่นเมลานิน ยาแก้ปวดบางชนิดเช่นเอนดอร์ฟินและโมเลกุลของสารต้านอนุมูลอิสระเช่นวิตามินอี
ในทำนองเดียวกันกรดอะมิโนนี้ทำหน้าที่ในการสังเคราะห์ไทโรซีน, ออคโตพามีนและฮอร์โมนไทรอยด์ผ่านการจัดระเบียบของไอโอดีนในไทโรซีนที่ตกค้างของไธโอกโกลบูลิน
Tyramine เป็นโมเลกุล vasoactive ที่พบในร่างกายมนุษย์และ octopamine เป็นเอมีนที่เกี่ยวข้องกับ norepinephrine
การทำงานทั้งหมดของไทโรซีนเป็นไปได้เนื่องจากการได้รับจากโปรตีนในอาหารหรือโดยการไฮดรอกซิเลชันของฟีนิลอะลานีนโดยมีตับเป็นอวัยวะหลักในการจัดหากรดอะมิโนดังกล่าวในระบบ
หน้าที่ในพืช
ไทโรซีนและตัวกลางบางส่วนที่สร้างขึ้นในระหว่างการสังเคราะห์ทางชีวภาพจะป้อนเส้นทางการสังเคราะห์ทางชีวภาพของสารที่เชี่ยวชาญในการป้องกันในการดึงดูดแมลงผสมเกสรในการขนส่งทางอิเล็กทรอนิกส์และในการสนับสนุนโครงสร้าง
การสังเคราะห์
ในคนเราได้รับไทโรซีนจากอาหารหรือสังเคราะห์ในขั้นตอนเดียวโดยเซลล์ตับจากฟีนิลอะลานีนซึ่งเป็นกรดอะมิโนที่จำเป็นโดยผ่านปฏิกิริยาที่เร่งปฏิกิริยาโดยเอนไซม์ฟีนิลอะลานีนไฮดรอกซิเลส
คอมเพล็กซ์นี้มีกิจกรรมออกซิเจนและมีอยู่ในตับของมนุษย์หรือสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมชนิดอื่นเท่านั้น จากนั้นปฏิกิริยาการสังเคราะห์ไทโรซีนจะเกี่ยวข้องกับการถ่ายโอนอะตอมของออกซิเจนไปยังตำแหน่งพาราของวงแหวนอะโรมาติกของฟีนิลอะลานีน
ปฏิกิริยานี้เกิดขึ้นในเวลาเดียวกับที่โมเลกุลของน้ำเกิดขึ้นจากการลดลงของอะตอมออกซิเจนโมเลกุลอื่นและกำลังรีดิวซ์นั้นได้รับโดยตรงจาก NADPH ที่เชื่อมต่อกับโมเลกุลเตตระไฮโดรเทรินซึ่งคล้ายกับกรดโฟลิก
การสังเคราะห์ทางชีวภาพในพืช
ในพืชไทโรซีนจะถูกสังเคราะห์โดยเดโนโวที่ปลายน้ำของวิถี "ชิคิเมต" ซึ่งป้อนเส้นทางการสังเคราะห์ทางชีวภาพอื่น ๆ สำหรับกรดอะมิโนอะโรมาติกอื่น ๆ เช่นฟีนิลอะลานีนและทริปโตเฟน
ในสิ่งมีชีวิตเหล่านี้การสังเคราะห์เริ่มต้นจากสารประกอบที่เรียกว่า "โคริเมต" ซึ่งเป็นผลิตภัณฑ์สุดท้ายของวิถีชิคิเมตและนอกจากนี้สารตั้งต้นทั่วไปสำหรับกรดอะมิโนอะโรมาติกวิตามินบางชนิดและฮอร์โมนพืช
Chorismate ถูกเปลี่ยนเป็นพรีฟีเนตโดยการเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์คอริสเมตมิวเทสและนี่เป็นขั้นตอนแรกที่“ มุ่งมั่น” ในการสังเคราะห์ไทโรซีนและฟีนิลอะลานีนในพืช
ฟีเนตจะถูกเปลี่ยนเป็นไทโรซีนโดยการออกซิเดทีฟดีคาร์บอกซิเลชันและการทรานสปนเปื้อนซึ่งสามารถเกิดขึ้นในลำดับใด
ในหนึ่งในวิถีสังเคราะห์ทางชีวภาพขั้นตอนเหล่านี้สามารถเร่งปฏิกิริยาโดยเอนไซม์เฉพาะที่เรียกว่า tyrosine dehydrogenase (PDH) แบบพรีฟีเนต (ซึ่งแปลงพรีฟีเนตเป็น 4-hydroxyphenylpyruvate (HPP)) และไทโรซีนอะมิโนทรานสเฟอเรส (ซึ่งสร้างไทโรซีนจาก HPP ) ตามลำดับ
อีกเส้นทางหนึ่งของการสังเคราะห์ไทโรซีนจากพรีฟีเนตเกี่ยวข้องกับการทรานส์ฟอร์มพรีฟีเนตไปเป็นกรดอะมิโนที่ไม่สร้างโปรตีนที่เรียกว่า L-hydrogenate ซึ่งเร่งปฏิกิริยาโดยเอนไซม์ prephenate aminotransferase
ต่อมา L-arogenate จะถูกออกซิเดชั่นดีคาร์บอกซิเลชันเพื่อสร้าง thyroxine ซึ่งเป็นปฏิกิริยาที่เกิดจากเอนไซม์ไทโรซีนดีไฮโดรจีเนสเฉพาะอะโรเจนหรือที่เรียกว่า ADH
พืชนิยมใช้เส้นทางไฮโดรจิเนตในขณะที่จุลินทรีย์ส่วนใหญ่สังเคราะห์ไทโรซีนจาก HPP ที่ได้จากพรีฟีเนต
ระเบียบข้อบังคับ
ตามที่เป็นจริงสำหรับวิถีการสังเคราะห์กรดอะมิโนส่วนใหญ่พืชมีระบบที่เข้มงวดในการควบคุมการสังเคราะห์กรดอะมิโนอะโรมาติกรวมทั้งไทโรซีน
ในสิ่งมีชีวิตเหล่านี้การควบคุมเกิดขึ้นในหลายระดับเนื่องจากกลไกที่ควบคุมวิถีชิคิเมตยังควบคุมการผลิตไทโรซีนซึ่งเป็นเส้นทางที่มีกลไกการควบคุมของตัวเองด้วย
อย่างไรก็ตามข้อกำหนดของไทโรซีนและดังนั้นความเข้มงวดในการควบคุมการสังเคราะห์ทางชีวภาพจึงมีความเฉพาะเจาะจงสำหรับพืชแต่ละชนิด
การปลด
การย่อยสลายหรือการเร่งปฏิกิริยาของไทโรซีนส่งผลให้เกิดฟูมาเรตและอะซิโตอะซิเตท ขั้นตอนแรกในเส้นทางนี้คือการเปลี่ยนกรดอะมิโนเป็น 4-hydroxyphenylpyruvate โดยเอนไซม์ cytosolic ที่เรียกว่า tyrosine aminotransferase
กรดอะมิโนนี้สามารถถ่ายโอนในไมโทคอนเดรียของตับได้โดยเอนไซม์แอสพาเทตอะมิโนทรานสเฟอเรสแม้ว่าเอนไซม์นี้จะไม่มีความสำคัญมากนักภายใต้สภาวะทางสรีรวิทยาปกติ
ด้วยการย่อยสลายไทโรซีนสามารถผลิตซัคซินิลอะซิโตอะซิเตตซึ่งสามารถแยกออกจากกันเป็นซัคซินิลอะซิเตตได้ Succinyl acetate เป็นตัวยับยั้งเอนไซม์ที่มีศักยภาพมากที่สุดที่รับผิดชอบในการสังเคราะห์กลุ่ม heme ซึ่งเป็นเอนไซม์ 5-aminolevulinic acid dehydratase
การสังเคราะห์อะดรีนาลีนและนอร์อิพิเนฟริน
ดังที่กล่าวไว้ไทโรซีนเป็นหนึ่งในสารตั้งต้นหลักในการสังเคราะห์สารสื่อประสาทที่สำคัญมากสองชนิดสำหรับร่างกายมนุษย์: อะดรีนาลีนและนอร์อิพิเนฟริน
เริ่มแรกใช้โดยเอนไซม์ที่เรียกว่าไทโรซีนไฮดรอกซิเลสซึ่งสามารถเพิ่มกลุ่มไฮดรอกซิลเพิ่มเติมเข้าไปในวงแหวนอะโรมาติกของไทโรซีนกลุ่ม R ได้จึงสร้างสารประกอบที่เรียกว่าโดปา
โดปาก่อให้เกิดโดปามีนเมื่อได้รับการประมวลผลทางเอนไซม์โดยเอนไซม์โดปาดีคาร์บอกซิเลสซึ่งจะกำจัดหมู่คาร์บอกซิลออกจากกรดอะมิโนเริ่มต้นและใช้ประโยชน์จากโมเลกุลไพริดอกซัลฟอสเฟต (FDP)
โดปามีนจะถูกเปลี่ยนเป็นนอร์อิพิเนฟรินในเวลาต่อมาโดยการกระทำของเอนไซม์โดปามีน oxid-ออกซิเดสซึ่งเร่งปฏิกิริยาการเพิ่มหมู่ไฮดรอกซิลไปยัง -CH ซึ่งเป็นส่วนหนึ่งของไทโรซีนกลุ่ม R และทำหน้าที่เป็น "สะพาน" ระหว่างวงแหวนอะโรมาติก และα carbon
Epinephrine ได้มาจาก norepinephrine โดยการกระทำของ phenylethanolamine N-methyltransferase ซึ่งมีหน้าที่ในการถ่ายโอน S-adenosyl-methionine ขึ้นอยู่กับกลุ่ม methyl (-CH3) ไปยังกลุ่มอะมิโนอิสระของ norepinephrine
อาหารที่อุดมด้วยไทโรซีน
ตามที่กล่าวไว้ข้างต้นไทโรซีนเป็นกรดอะมิโนที่จำเป็น "ตามเงื่อนไข" เนื่องจากมันถูกสังเคราะห์ในร่างกายมนุษย์โดยการไฮดรอกซิเลชันของฟีนิลอะลานีนซึ่งเป็นกรดอะมิโนที่จำเป็น
ดังนั้นหากการรับประทานฟีนิลอะลานีนเป็นไปตามความต้องการของร่างกายไทโรซีนไม่ใช่ปัจจัย จำกัด สำหรับการทำงานปกติของเซลล์ อย่างไรก็ตามไทโรซีนยังได้มาจากโปรตีนที่บริโภคกับอาหารประจำวัน
การศึกษาบางชิ้นรายงานว่าการบริโภคไทโรซีนและฟีนิลอะลานีนขั้นต่ำต่อวันควรอยู่ระหว่าง 25 ถึง 30 มก. ต่อน้ำหนักกิโลกรัมดังนั้นคนทั่วไปควรบริโภคไทโรซีนมากหรือน้อยกว่า 875 มก. ต่อวัน
อาหารที่มีไทโรซีนสูงสุด ได้แก่ ชีสและถั่วเหลือง ซึ่งรวมถึงเนื้อวัวเนื้อแกะหมูไก่และปลา
เมล็ดพืชและถั่วบางชนิดเช่นวอลนัทยังให้กรดอะมิโนชนิดนี้ในปริมาณมากเช่นเดียวกับไข่ผลิตภัณฑ์จากนมธัญพืชและธัญพืช
ประโยชน์ของการบริโภค
ไทโรซีนมักบริโภคในรูปแบบของอาหารเสริมหรือผลิตภัณฑ์เสริมอาหารโดยเฉพาะสำหรับการรักษาพยาธิวิทยาที่เรียกว่าฟีนิลคีโตนูเรียซึ่งได้รับความเดือดร้อนจากผู้ป่วยที่ไม่สามารถประมวลผลฟีนิลอะลานีนได้อย่างเพียงพอดังนั้นจึงไม่ผลิตไทโรซีน
มีความคิดว่าการเพิ่มขึ้นของปริมาณไทโรซีนที่บริโภคต่อวันสามารถปรับปรุงการทำงานขององค์ความรู้ที่เกี่ยวข้องกับการเรียนรู้ความจำและการตื่นตัวภายใต้สภาวะที่ตึงเครียดเนื่องจากการเร่งปฏิกิริยาของมันเกี่ยวข้องกับการสังเคราะห์สารสื่อประสาทอะดรีนาลีนและนอร์ดรีนาลีน
บางคนใช้แท็บเล็ตที่มีไทโรซีนเพื่อตื่นตัวในระหว่างวันหากพวกเขาสูญเสียการนอนหลับเป็นจำนวนมาก
เนื่องจากกรดอะมิโนนี้มีส่วนร่วมในการสร้างฮอร์โมนไทรอยด์การบริโภคจึงมีผลดีต่อการควบคุมการเผาผลาญของระบบ
ความผิดปกติของการขาด
Albinism และ alkaptonuria เป็นสองโรคที่เกี่ยวข้องกับการเผาผลาญของไทโรซีน เงื่อนไขแรกเกี่ยวข้องกับการสังเคราะห์เมลานินที่บกพร่องจากไทโรซีนและประการที่สองเกี่ยวข้องกับข้อบกพร่องในการย่อยสลายไทโรซีน
Albinism มีลักษณะการขาดสีที่ผิวหนังกล่าวคือผู้ป่วยที่มีผมขาวและผิวอมชมพูเนื่องจากเมลานินเป็นเม็ดสีที่ทำหน้าที่ให้สีแก่โครงสร้างเหล่านี้
พยาธิวิทยานี้เกี่ยวข้องกับความบกพร่องในเอนไซม์ไทโรซิเนสเฉพาะของเมลาโนไซต์ซึ่งมีหน้าที่ในการเปลี่ยนไทโรซีนเป็น DOPA-quinone ซึ่งเป็นตัวกลางในการสังเคราะห์เมลานิน
อาการของ alkaptonuria จะเห็นได้ชัดเนื่องจากมีสีคล้ำในปัสสาวะ (สีเข้ม) เกินจริงและโรคข้ออักเสบในช่วงปลาย
พยาธิสภาพการเผาผลาญอื่น ๆ
นอกจากนี้ยังมีความผิดปกติอื่น ๆ ที่เกี่ยวข้องกับการเผาผลาญของไทโรซีนซึ่ง ได้แก่ :
- ไทโรซินเมียที่ถ่ายทอดทางพันธุกรรมประเภทที่ 1: มีลักษณะการเสื่อมของตับและไตทำงานผิดปกติ
- โรคไทโรซินเมียชนิดที่สองจากกรรมพันธุ์หรือกลุ่มอาการของริชเนอร์ - ฮันฮาร์ท: ซึ่งเห็นได้ชัดว่าเป็นโรคกระดูกพรุนและแผลที่แอมพูลารีที่ฝ่ามือและฝ่าเท้า
- Tyrosinemia type III: ซึ่งอาจไม่มีอาการหรือมีอาการปัญญาอ่อน
- "Hawkinsinuria": มีลักษณะเป็นกรดจากการเผาผลาญในวัยเด็กและไม่สามารถเจริญเติบโตได้
นอกจากนี้ยังมีข้อบกพร่องโดยธรรมชาติอื่น ๆ ในการเผาผลาญของไทโรซีนที่เกี่ยวข้องกับข้อบกพร่องในเอนไซม์ที่รับผิดชอบต่อการย่อยสลายเช่นไทโรซีนไฮดรอกซิเลสซึ่งรับผิดชอบขั้นตอนแรกในการสังเคราะห์โดปามีนจากไทโรซีน
อ้างอิง
- Aders Plimmer, R. (1908). รัฐธรรมนูญทางเคมีของโปรตีน ส่วนที่ 1 ลอนดอนสหราชอาณาจักร: Longmans, Green และ CO
- จักรพันธุ์, A. , Gissen, P. , & McKiernan, P. (2555). ความผิดปกติของการเผาผลาญไทโรซีน ในโรคเมตาบอลิซึม แต่กำเนิด: การวินิจฉัยและการรักษา (หน้า 265–276)
- Kretchmer, N. , Levine, S. , McNamara, H. , & Barnett, H. (1956) ลักษณะบางประการของการเผาผลาญไทโรซีนในเด็ก I. การพัฒนาระบบไทโรซีนออกซิไดซ์ในตับของมนุษย์ The Journal of Clinical Investigation, 35 (10), 1089–1093
- La Du, B. , Zannoni, V. , Laster, L. , & Seegmiller, E. (1958). ลักษณะของข้อบกพร่องในการเผาผลาญของไทโรซีนในอัลคาปโทนูเรีย วารสารเคมีชีวภาพ, 230, 251-260.
- Murray, R. , Bender, D. , Botham, K. , Kennelly, P. , Rodwell, V. , & Weil, P. (2009) ชีวเคมีในภาพประกอบของ Harper (28th ed.) การแพทย์ McGraw-Hill
- Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Lehninger หลักการทางชีวเคมี Omega Editions (ฉบับที่ 5)
- Schenck, CA, & Maeda, HA (2018) การสังเคราะห์ไทโรซีนการเผาผลาญและการเร่งปฏิกิริยาในพืช ไฟโตเคมี, 149, 82-102
- Slominski, A. , Zmijewski, MA, & Pawelek, J. (2012). L-tyrosine และ L-dihydroxyphenylalanine เป็นตัวควบคุมคล้ายฮอร์โมนของการทำงานของเซลล์เมลาโนไซต์ การวิจัยเซลล์เม็ดสีและเมลาโนมา, 25 (1), 14–27
- แวนเดอ, G. (2018). สายสุขภาพ. สืบค้น 16 กันยายน 2019 จาก www.healthline.com
- เว็บ MD. (ND) สืบค้นเมื่อ 15 กันยายน 2019 จาก www.webmd.com
- Whitbread, D. (2019). ข้อมูลอาหารของฉัน สืบค้นเมื่อ 15 กันยายน 2019 จาก www.myfooddata.com