- ลักษณะเฉพาะ
- ในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม
- ในยีสต์
- ในพืช
- สังเคราะห์
- ในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม
- ในยีสต์
- ในแบคทีเรีย
- คุณสมบัติ
- อ้างอิง
maltaseยังเป็นที่รู้จักα-glucosidase กรด maltase กลูโคสอินเวอร์, glucosidosucrasa, α-glucosidase lysosomal หรือ maltase-glucoamylase เป็นเอนไซม์ที่รับผิดชอบในการย่อยสลายของมอลโตสในเซลล์ของเยื่อบุผิวลำไส้ในช่วงขั้นตอนสุดท้ายของการย่อยอาหาร ของแป้ง
มันอยู่ในคลาสของไฮโดรเลสโดยเฉพาะกับคลาสย่อยของไกลโคซิเดสซึ่งสามารถทำลายพันธะα-glucosidic ระหว่างกลูโคสตกค้าง (EC 3.2.1.20) หมวดหมู่นี้จัดกลุ่มเอนไซม์หลายชนิดที่มีความจำเพาะตรงไปยัง exo-hydrolysis ของเทอร์มินัลไกลโคไซด์ที่เชื่อมโยงด้วยพันธะα-1,4
มอลเตสเร่งปฏิกิริยา ทางด้านซ้ายมีโมเลกุลของมอลโตสและทางด้านขวาโมเลกุลของกลูโคสสองตัวที่เกิดจากการไฮโดรไลซิส (ที่มา: Dapantazis .jpg จาก Wikimedia Commons)
มอลเตสบางชนิดสามารถไฮโดรไลซิงโพลีแซ็กคาไรด์ได้ แต่ในอัตราที่ช้ากว่ามาก โดยทั่วไปหลังจากการทำงานของมอลเตสแล้วสารตกค้างของα-D-glucose จะถูกปล่อยออกมาอย่างไรก็ตามเอนไซม์ในคลาสย่อยเดียวกันสามารถไฮโดรไลซ์β-glucans ได้ดังนั้นจึงปล่อยβ-D-glucose ที่ตกค้าง
การดำรงอยู่ของเอนไซม์มอลเตสได้แสดงให้เห็นครั้งแรกในปี พ.ศ. 2423 และปัจจุบันเป็นที่ทราบกันดีว่าไม่เพียง แต่มีอยู่ในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมเท่านั้น แต่ยังอยู่ในจุลินทรีย์เช่นยีสต์และแบคทีเรียรวมถึงในพืชและธัญพืชที่สูงขึ้นอีกหลายชนิด
ตัวอย่างของความสำคัญของการทำงานของเอนไซม์เหล่านี้เกี่ยวข้องกับ Saccharomyces cerevisiae จุลินทรีย์ที่รับผิดชอบในการผลิตเบียร์และขนมปังซึ่งสามารถย่อยสลายมอลโตสและมอลโตทริโอสได้เนื่องจากมีเอนไซม์มอลโตสซึ่งผลิตภัณฑ์จะถูกเผาผลาญเป็นผลิตภัณฑ์ ลักษณะการหมักของสิ่งมีชีวิตนี้
ลักษณะเฉพาะ
ในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม
มอลเตสเป็นโปรตีนแอมฟิพาทิกที่เกี่ยวข้องกับเมมเบรนของเซลล์แปรงลำไส้ ยังเป็นที่รู้จักกันว่าไอโซไซม์ที่เรียกว่ากรดมอลเตสซึ่งตั้งอยู่ในไลโซโซมและสามารถไฮโดรไลซิงพันธะไกลโคซิดิกประเภทต่างๆบนพื้นผิวที่แตกต่างกันได้ไม่ใช่แค่มอลโตสและพันธะα-1,4 เท่านั้น เอนไซม์ทั้งสองมีลักษณะโครงสร้างหลายอย่าง
เอนไซม์ไลโซโซมมีความยาวประมาณ 952 กรดอะมิโนและผ่านกระบวนการแปลโดยไกลโคซิเลชันและกำจัดเปปไทด์ที่ N- และ C-termini
การศึกษาโดยใช้เอนไซม์จากลำไส้ของหนูและสุกรพบว่าในสัตว์เหล่านี้เอนไซม์ประกอบด้วยหน่วยย่อยสองหน่วยที่แตกต่างกันในแง่ของคุณสมบัติทางกายภาพบางประการ หน่วยย่อยทั้งสองนี้เกิดขึ้นจากสารตั้งต้นของพอลิเปปไทด์เดียวกันที่ถูกแยกออกจากกันของโปรตีโอลิตี
ซึ่งแตกต่างจากสุกรและหนูเอนไซม์ในมนุษย์ไม่มีหน่วยย่อยสองหน่วย แต่เป็นโมเลกุลเดี่ยวที่มีน้ำหนักโมเลกุลสูงและมีไกลโคซิเลชันสูง (โดย N- และ O-glycosylation)
ในยีสต์
ยีสต์มอลเตสที่เข้ารหัสโดยยีน MAL62 มีน้ำหนัก 68 kDa และเป็นโปรตีนไซโตพลาสซึมที่มีอยู่ในรูปแบบโมโนเมอร์และไฮโดรไลเซสα-glucosides ในวงกว้าง
ในยีสต์มีไอโซเอนไซม์ 5 ชนิดที่เข้ารหัสในโซนเทโลเมอร์ริกของโครโมโซมที่แตกต่างกันห้าชนิด ตำแหน่งการเข้ารหัสแต่ละตำแหน่งของยีน MAL ยังประกอบด้วยยีนที่ซับซ้อนของยีนทั้งหมดที่เกี่ยวข้องกับการเผาผลาญของมอลโตสรวมทั้งโปรตีนจากการซึมผ่านและการควบคุมราวกับว่ามันเป็นโอเพรอน
ในพืช
เอนไซม์ที่มีอยู่ในพืชแสดงให้เห็นว่าไวต่ออุณหภูมิที่สูงกว่า 50 ° C และมอลเตสเกิดขึ้นในปริมาณมากในธัญพืชที่แตกหน่อและไม่แตกหน่อ
นอกจากนี้ในระหว่างการย่อยสลายแป้งเอนไซม์นี้มีความเฉพาะเจาะจงสำหรับมอลโตสเนื่องจากไม่ได้ทำหน้าที่กับโอลิโกแซ็กคาไรด์อื่น ๆ แต่จะจบลงด้วยการสร้างกลูโคสเสมอ
สังเคราะห์
ในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม
มอลเตสในลำไส้ของมนุษย์ถูกสังเคราะห์เป็นสายโซ่โพลีเปปไทด์เดี่ยว คาร์โบไฮเดรตที่อุดมไปด้วยกากมาโนสจะถูกเติมร่วมโดยการแปลโดยไกลโคซิเลชันซึ่งดูเหมือนว่าจะป้องกันลำดับจากการย่อยสลายของโปรตีโอไลติก
การศึกษาเกี่ยวกับการสร้างทางชีวภาพของเอนไซม์นี้พบว่าประกอบด้วยโมเลกุลที่มีน้ำหนักโมเลกุลสูงในสถานะ“ เยื่อหุ้มเซลล์” ของร่างแหเอนโดพลาสมิกเรติคูลัมและต่อมาจะถูกประมวลผลโดยเอนไซม์ตับอ่อนและ“ ไกลโคซิเลต์” ใน คอมเพล็กซ์ Golgi
ในยีสต์
ในยีสต์มีไอโซเอนไซม์ 5 ชนิดที่เข้ารหัสในโซนเทโลเมอร์ริกของโครโมโซมที่แตกต่างกันห้าชนิด ตำแหน่งการเข้ารหัสแต่ละตำแหน่งของยีน MAL ยังประกอบด้วยยีนที่ซับซ้อนของยีนทั้งหมดที่เกี่ยวข้องกับการเผาผลาญของมอลโตสรวมทั้งโปรตีนจากการซึมผ่านและการควบคุม
ในแบคทีเรีย
ระบบเมแทบอลิซึมของมอลโตสในแบคทีเรียเช่น E. coli มีความคล้ายคลึงกับระบบแลคโตสมากโดยเฉพาะอย่างยิ่งในองค์กรทางพันธุกรรมของ operon ที่รับผิดชอบในการสังเคราะห์โปรตีนควบคุมการขนส่งและเอนไซม์ที่ใช้งานอยู่บนพื้นผิว (maltases )
คุณสมบัติ
ในสิ่งมีชีวิตส่วนใหญ่ที่ตรวจพบเอนไซม์เช่นมอลเตสเอนไซม์นี้มีบทบาทเหมือนกันคือการย่อยสลายไดแซ็กคาไรด์เช่นมอลโตสเพื่อให้ได้ผลิตภัณฑ์คาร์โบไฮเดรตที่ละลายน้ำได้ซึ่งเผาผลาญได้ง่ายขึ้น
ในลำไส้ของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมมอลเตสมีบทบาทสำคัญในขั้นตอนสุดท้ายของการย่อยสลายแป้ง ข้อบกพร่องของเอนไซม์นี้มักจะเห็นได้ในสภาวะต่างๆเช่นไกลโคเจนชนิดที่ 2 ซึ่งเกี่ยวข้องกับการจัดเก็บไกลโคเจน
ในแบคทีเรียและยีสต์ปฏิกิริยาที่เร่งปฏิกิริยาโดยเอนไซม์ประเภทนี้แสดงถึงแหล่งพลังงานที่สำคัญในรูปของกลูโคสที่เข้าสู่วิถีไกลโคไลติกเพื่อวัตถุประสงค์ในการหมักหรือไม่
ในพืชมอลเตสร่วมกับอะไมเลสมีส่วนร่วมในการย่อยสลายของเอนโดสเปิร์มในเมล็ดพืชที่ "หลับ" และกระตุ้นโดยจิบเบอเรลลินซึ่งเป็นฮอร์โมนควบคุมการเจริญเติบโตของพืชซึ่งเป็นข้อกำหนดเบื้องต้นสำหรับการงอก
นอกจากนี้พืชที่ผลิตแป้งชั่วคราวจำนวนมากในระหว่างวันยังมีมอลเตสเฉพาะที่นำไปสู่การย่อยสลายของตัวกลางในการเผาผลาญในเวลากลางคืนและพบว่าคลอโรพลาสต์เป็นแหล่งกักเก็บมอลโตสหลักในสิ่งมีชีวิตเหล่านี้
อ้างอิง
- Auricchio, F. , Bruni, CB, & Sica, V. (1968). การทำให้บริสุทธิ์และคุณลักษณะเพิ่มเติมของกรด a-Glucosidase วารสารชีวเคมี 108, 161-167
- Danielsen, EM, Sjostrom, H. , & Noren, O. (1983). การสังเคราะห์ทางชีวภาพของโปรตีน microvillar ในลำไส้ วารสารชีวเคมี 210, 389–393
- เดวิสวอชิงตัน (2459) สาม. การกระจายของมอลเตสในพืช หน้าที่ของมอลเตสในการย่อยสลายแป้งและอิทธิพลต่อกิจกรรมอะไมโลคลาสติกของวัสดุจากพืช วารสารชีวเคมี, 10 (1), 31–48.
- ExPASy พอร์ทัลทรัพยากรชีวสารสนเทศศาสตร์ (ND) สืบค้นจาก enzyme.expasy.org
- Lu, Y. , Gehan, JP และ Sharkey, TD (2005) Daylength และ Circadian ผลต่อการย่อยสลายแป้งและการเผาผลาญของมอลโตส สรีรวิทยาของพืช, 138, 2280–2291
- Naims, HY, Sterchi, EE และ Lentze, MJ (1988) โครงสร้างการสังเคราะห์ทางชีวภาพและ Glycosylation ของลำไส้เล็กของมนุษย์ วารสารเคมีชีวภาพ, 263 (36), 19709-19717
- เข็ม, R. (1991). การควบคุมการสังเคราะห์มอลเตสในยีสต์ จุลชีววิทยาโมเลกุล, 5 (9), 2079–2084.
- คณะกรรมการการตั้งชื่อของสหภาพชีวเคมีและอณูชีววิทยาระหว่างประเทศ (NC-IUBMB) (2019) ดึงมาจาก qmul.ac.uk.
- Reuser, A. , Kroos, M. , Hermans, M. , Bijvoet, A. , Verbeet, M. , Van Diggelen, O. , … Ploeg, V. der. (1995). Glycogenosis type II (การขาดกรดมอลเตส) กล้ามเนื้อและเส้นประสาท, 3, 61–69
- Simpson, G. , & Naylor, J. (2505). การศึกษาการพักตัวในเมล็ดของ Avena fatua วารสารพฤกษศาสตร์แคนาดา, 40 (13), 1659–1673
- Sorensen, S. , Norén, O. , Stostrom, H. , & Danielsen, M. (1982). Amphiphilic Pig Int พอร์ต Microvillus Maltase / Glucoamylase โครงสร้างและความจำเพาะ European Journal of Biochemistry, 126, 559-568