- ปฏิกิริยาที่ไม่ชอบน้ำคืออะไร?
- ความสำคัญทางชีวภาพ
- ตัวอย่างของปฏิสัมพันธ์ที่ไม่ชอบน้ำ
- เยื่อ
- โปรตีน
- ผงซักฟอก
- อ้างอิง
ปฏิสัมพันธ์ชอบน้ำ (ฮาวาย)กองกำลังที่รักษาการทำงานร่วมกันระหว่างสาร apolar แช่ในสารละลายหรือตัวทำละลายที่ขั้วโลก ซึ่งแตกต่างจากปฏิสัมพันธ์ที่ไม่ใช่โควาเลนต์อื่น ๆ เช่นพันธะไฮโดรเจนปฏิกิริยาไอออนิกหรือกองกำลังของแวนเดอร์วาลส์ปฏิสัมพันธ์ที่ไม่ชอบน้ำไม่ได้ขึ้นอยู่กับคุณสมบัติภายในของตัวถูกละลาย แต่ขึ้นอยู่กับตัวทำละลาย
ตัวอย่างที่แสดงให้เห็นอย่างชัดเจนของปฏิกิริยาเหล่านี้อาจเป็นการแยกเฟสที่เกิดขึ้นเมื่อผสมน้ำกับน้ำมัน ในกรณีนี้โมเลกุลของน้ำมันจะ "โต้ตอบ" ซึ่งกันและกันอันเป็นผลมาจากการจัดเรียงตัวของโมเลกุลของน้ำที่อยู่รอบตัว
อิมัลชันไขมันในน้ำ (Catrin Sohrabi จาก Wikimedia Commons)
แนวคิดของการโต้ตอบเหล่านี้มีมาตั้งแต่ก่อนทศวรรษที่ 1940 อย่างไรก็ตามคำว่า "พันธะที่ไม่ชอบน้ำ" ได้รับการประกาศเกียรติคุณโดย Kauzmann ในปีพ. ศ. 2502 ในขณะที่ศึกษาปัจจัยที่สำคัญที่สุดในการทำให้โครงสร้างสามมิติของโปรตีนบางชนิดมีเสถียรภาพ
HIs เป็นหนึ่งในปฏิสัมพันธ์ที่ไม่เฉพาะเจาะจงที่สำคัญที่สุดที่เกิดขึ้นในระบบทางชีววิทยา นอกจากนี้ยังมีบทบาทสำคัญในงานวิศวกรรมที่หลากหลายรวมถึงอุตสาหกรรมเคมีและเภสัชกรรมที่เรารู้จักในปัจจุบัน
ปฏิกิริยาที่ไม่ชอบน้ำคืออะไร?
สาเหตุทางกายภาพของ HI เกิดจากการที่สารที่ไม่มีขั้วไม่สามารถสร้างพันธะไฮโดรเจนกับโมเลกุลของน้ำในสารละลายได้
พวกเขาเรียกว่า "ปฏิสัมพันธ์ที่ไม่เฉพาะเจาะจง" เนื่องจากไม่เกี่ยวข้องกับความสัมพันธ์ระหว่างโมเลกุลของตัวถูกละลาย แต่เป็นแนวโน้มของโมเลกุลของน้ำในการรักษาปฏิสัมพันธ์ของตัวเองผ่านพันธะไฮโดรเจน
เมื่อสัมผัสกับน้ำอโพลาร์หรือโมเลกุลที่ไม่ชอบน้ำมีแนวโน้มที่จะรวมตัวกันตามธรรมชาติเพื่อให้เกิดเสถียรภาพสูงสุดโดยการลดพื้นที่ผิวสัมผัสกับน้ำ
ผลกระทบนี้อาจถูกเข้าใจผิดว่าเป็นแรงดึงดูดที่รุนแรง แต่เป็นเพียงผลจากลักษณะที่ไม่มีขั้วของสารที่สัมพันธ์กับตัวทำละลาย
อธิบายจากมุมมองทางอุณหพลศาสตร์ความสัมพันธ์ที่เกิดขึ้นเองเหล่านี้เกิดขึ้นเพื่อค้นหาสถานะที่เอื้ออำนวยในเชิงพลังซึ่งมีการแปรผันของพลังงานอิสระน้อยที่สุด (∆ G)
เมื่อคำนึงถึงว่า ∆ G = ∆ H - T∆ S สถานะที่เอื้ออำนวยมากที่สุดจะเป็นสภาวะที่เอนโทรปี (∆ S) มากกว่านั่นคือมีโมเลกุลของน้ำน้อยลงซึ่งเสรีภาพในการหมุนและการแปลจะลดลงเมื่อสัมผัส ด้วยตัวถูกละลายอะโพลาร์
เมื่อโมเลกุลอะโพลาร์เชื่อมโยงซึ่งกันและกันโดยผูกมัดด้วยโมเลกุลของน้ำจะได้สถานะที่ดีกว่าถ้าโมเลกุลเหล่านี้ยังคงแยกจากกันแต่ละโมเลกุลล้อมรอบด้วย "กรง" โมเลกุลของน้ำที่แตกต่างกัน
ความสำคัญทางชีวภาพ
HIs มีความเกี่ยวข้องอย่างมากเนื่องจากเกิดขึ้นในกระบวนการทางชีวเคมีที่หลากหลาย
กระบวนการเหล่านี้รวมถึงการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างของโปรตีนการจับตัวกันของสารตั้งต้นกับเอนไซม์ความสัมพันธ์ของหน่วยย่อยของเอนไซม์เชิงซ้อนการรวมตัวและการสร้างเยื่อชีวภาพการทำให้โปรตีนคงตัวในสารละลายในน้ำและอื่น ๆ
ในแง่ปริมาณผู้เขียนหลายคนได้ดำเนินการในการกำหนดความสำคัญของ HI ในความเสถียรของโครงสร้างของโปรตีนจำนวนมากสรุปได้ว่าปฏิสัมพันธ์เหล่านี้มีส่วนร่วมมากกว่า 50%
โปรตีนเมมเบรนจำนวนมาก (อินทิกรัลและอุปกรณ์ต่อพ่วง) เกี่ยวข้องกับลิพิดบิไลเยอร์เนื่องจาก HI เมื่อในโครงสร้างของมันโปรตีนเหล่านี้มีโดเมนที่ไม่ชอบน้ำ นอกจากนี้ความเสถียรของโครงสร้างตติยภูมิของโปรตีนที่ละลายน้ำได้หลายชนิดขึ้นอยู่กับ HI
เทคนิคบางอย่างในการศึกษาชีววิทยาของเซลล์ใช้ประโยชน์จากคุณสมบัติของผงซักฟอกไอออนิกบางชนิดเพื่อสร้างไมเซลส์ซึ่งเป็นโครงสร้างแบบ "ครึ่งซีก" ของสารประกอบแอมฟิฟิลิกที่มีบริเวณอะโพลาร์มีความสัมพันธ์ซึ่งกันและกันด้วย HI
Micelles ยังถูกนำไปใช้ในการศึกษาด้านเภสัชกรรมที่เกี่ยวข้องกับการจัดส่งยาที่ละลายในไขมันและการก่อตัวของยาเหล่านี้ยังจำเป็นสำหรับการดูดซึมวิตามินและไขมันที่ซับซ้อนในร่างกายมนุษย์
ตัวอย่างของปฏิสัมพันธ์ที่ไม่ชอบน้ำ
เยื่อ
ตัวอย่างที่ดีเยี่ยมของ HI คือการสร้างเยื่อหุ้มเซลล์ โครงสร้างดังกล่าวประกอบด้วย bilayer ฟอสโฟลิปิด องค์กรของมันมีสาเหตุมาจาก HIs ที่เกิดขึ้นระหว่างหางที่ไร้ขั้วใน "การขับไล่" ไปยังตัวกลางที่เป็นน้ำโดยรอบ
โปรตีน
HIs มีอิทธิพลอย่างมากต่อการพับของโปรตีนทรงกลมซึ่งรูปแบบที่ใช้งานทางชีวภาพได้มาหลังจากการสร้างโครงร่างเชิงพื้นที่โดยเฉพาะซึ่งควบคุมโดยการปรากฏตัวของกรดอะมิโนบางชนิดตกค้างในโครงสร้าง
- กรณีของ apomyoglobin
Apomyoglobin (myoglobin ที่ไม่มีกลุ่ม heme) เป็นโปรตีนอัลฟา - ขดลวดขนาดเล็กที่ทำหน้าที่เป็นต้นแบบในการศึกษากระบวนการพับและความสำคัญของ IH ในบรรดาสารตกค้างในสายโซ่โพลีเปปไทด์
ในการศึกษาของ Dyson et al ในปี 2549 ซึ่งมีการใช้ลำดับการกลายพันธุ์ของ apomyoglobin แสดงให้เห็นว่าการเริ่มต้นของเหตุการณ์การพับ apomyoglobin ขึ้นอยู่กับ HIs เป็นหลักระหว่างกรดอะมิโนกับกลุ่ม apolar ของ alpha-helices
ดังนั้นการเปลี่ยนแปลงเล็กน้อยที่เกิดขึ้นในลำดับกรดอะมิโนจึงหมายถึงการดัดแปลงที่สำคัญในโครงสร้างระดับตติยภูมิซึ่งก่อให้เกิดโปรตีนที่มีรูปแบบไม่ดีและไม่ได้ใช้งาน
ผงซักฟอก
อีกตัวอย่างที่ชัดเจนของ HI คือโหมดการทำงานของผงซักฟอกทางการค้าที่เราใช้เพื่อวัตถุประสงค์ในประเทศทุกวัน
ผงซักฟอกคือโมเลกุลแอมฟิพาทิก (มีขั้วและบริเวณปลายขั้ว) พวกเขาสามารถ "ทำให้เป็นอิมัลชัน" ไขมันได้เนื่องจากมีความสามารถในการสร้างพันธะไฮโดรเจนกับโมเลกุลของน้ำและมีปฏิสัมพันธ์ที่ไม่ชอบน้ำกับลิพิดในไขมัน
เมื่อสัมผัสกับไขมันในสารละลายที่เป็นน้ำโมเลกุลของผงซักฟอกจะเชื่อมโยงซึ่งกันและกันในลักษณะที่หางด้านนอกหันเข้าหากันล้อมรอบโมเลกุลของไขมันและบริเวณขั้วจะสัมผัสกับพื้นผิวของไมเซลล์ซึ่งเข้าสู่ สัมผัสกับน้ำ
อ้างอิง
- แชนด์เลอร์, D. (2005). อินเทอร์เฟซและแรงผลักดันของการประกอบที่ไม่ชอบน้ำ ธรรมชาติ, 437 (7059), 640-647
- Cui, X. , Liu, J. , Xie, L. , Huang, J. , Liu, Q. , Israelachvili, JN, & Zeng, H. (2018) การมอดูเลตของปฏิสัมพันธ์ที่ไม่ชอบน้ำโดยการไกล่เกลี่ยโครงสร้างนาโนสเกลของพื้นผิวและเคมีไม่ใช่เชิงเดี่ยวโดย Hydrophobicity Angewandte Chemie - International Edition, 57 (37), 11903–11908
- Dyson, JH, Wright, PE, & Sheraga, HA (2006) บทบาทของปฏิสัมพันธ์ที่ไม่ชอบน้ำในการเริ่มต้นและการขยายพันธุ์ของการพับโปรตีน PNAS, 103 (35), 13057-13061
- Lodish, H. , Berk, A. , Kaiser, CA, Krieger, M. , Bretscher, A. , Ploegh, H. , Amon, A. , Scott, M. & Martin, K. (2003) ชีววิทยาระดับโมเลกุล (ฉบับที่ 5). ฟรีแมน WH & Company
- Luckey, M. (2008). ชีววิทยาโครงสร้างเมมเบรน: ด้วยพื้นฐานทางชีวเคมีและชีวฟิสิกส์ สำนักพิมพ์มหาวิทยาลัยเคมบริดจ์ สืบค้นจาก www.cambrudge.org/9780521856553
- Meyer, EE, Rosenberg, KJ และ Israelachvili, J. (2006). ความคืบหน้าล่าสุดในการทำความเข้าใจปฏิสัมพันธ์ที่ไม่ชอบน้ำ Proceedings of the National Academy of Sciences, 103 (43), 15739–15746
- Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Lehninger หลักการทางชีวเคมี Omega Editions (ฉบับที่ 5)
- Némethy, G. (2510). Angewandte Chemie เคมี Int., 6 (3), 195-280.
- Otto, S. , & Engberts, JBFN (2003) ปฏิกิริยาที่ไม่ชอบน้ำและปฏิกิริยาทางเคมี เคมีอินทรีย์และชีวโมเลกุล, 1 (16), 2809-2820.
- Pace, CN, Fu, H. , Fryar, KL, Landua, J. , Trevino, SR, Shirley, BA, Hendricks, M. , Iimura, S. , Gajiwala, K. , Scholtz, J. & Grimsley, GR ( 2011) การมีส่วนร่วมของปฏิกิริยาที่ไม่ชอบน้ำต่อความคงตัวของโปรตีน วารสารอณูชีววิทยา, 408 (3), 514–528.
- Silverstein, TP (1998). เหตุผลที่แท้จริงว่าทำไมน้ำมันและน้ำไม่ผสมกัน วารสารเคมีศึกษา, 75 (1), 116–118.