โครงสร้างตติยภูมิของโปรตีน: ลักษณะสำคัญ - ชีววิทยา - 2026

โครงสร้างตติยภูมิของโปรตีนเป็นโครงสร้างสามมิติที่ polypeptide โซ่ได้รับเมื่อพวกเขากลับมาพับในตัวเอง โครงสร้างนี้ปรากฏโดยปฏิสัมพันธ์ระหว่างโซ่ด้านข้างของกรดอะมิโนตกค้างของพอลิเปปไทด์ โซ่ข้างสามารถโต้ตอบได้โดยไม่คำนึงถึงตำแหน่งบนโปรตีน

เนื่องจากขึ้นอยู่กับปฏิสัมพันธ์ระหว่างกลุ่ม R โครงสร้างตติยภูมิจึงแสดงลักษณะที่ไม่ซ้ำซากของห่วงโซ่เนื่องจากกลุ่มเหล่านี้มีความแตกต่างกันสำหรับกากกรดอะมิโนแต่ละชนิด ในทางกลับกันโครงสร้างทุติยภูมิขึ้นอยู่กับคาร์บอกซิลและหมู่อะมิโนซึ่งมีอยู่ในกรดอะมิโนทั้งหมด

โครงสร้างตติยภูมิของโปรตีนไคเนสฟอสฟาเทสโดยมีโครงสร้างทุติยภูมิในอัลฟาเฮลิกซ์และแผ่นเบต้า ถ่ายและแก้ไขจาก: A2-33. ดัดแปลงโดย Alejandro Porto .

ผู้เขียนบางคนแนะนำว่าโปรตีนเส้นใยมีโครงสร้างระดับตติยภูมิที่เรียบง่าย แต่อย่างไรก็ตามผู้เขียนคนอื่นชี้ให้เห็นว่าโครงสร้างนี้เป็นเรื่องปกติของโปรตีนทรงกลม

โปรตีนเส้นใย

ในโปรตีนเส้นใยโซ่โพลีเปปไทด์จะถูกจัดเรียงในรูปแบบของเส้นใยยาวหรือแผ่นยาว โดยทั่วไปมักประกอบด้วยโครงสร้างทุติยภูมิประเภทเดียว โครงสร้างทุติยภูมิในกรณีส่วนใหญ่มีความสำคัญมากกว่าโครงสร้างตติยภูมิในการกำหนดรูปร่างของโปรตีน

หน้าที่ทางชีววิทยาของมันคือโครงสร้างที่มอบความแข็งแรงและ / หรือความยืดหยุ่นให้กับอวัยวะและโครงสร้างที่พวกมันพบในขณะเดียวกันก็ทำให้พวกมันอยู่ด้วยกัน โปรตีนเส้นใยทั้งหมดไม่ละลายในน้ำเนื่องจากมีกรดอะมิโนที่ไม่ชอบน้ำตกค้างอยู่เป็นจำนวนมาก

โปรตีนเส้นใยเหล่านี้ ได้แก่ เคราตินและคอลลาเจน เดิมพบได้ในเนื้อเยื่อเกี่ยวพันและในโครงสร้างเช่นขนเล็บ (α-keratins) เกล็ดและขน (β-keratins) คอลลาเจนเป็นส่วนหนึ่งของมันพบได้ในกระดูกเส้นเอ็นและผิวหนังเป็นต้น

α-เคราติน

โปรตีนเหล่านี้เป็นส่วนหนึ่งของสิ่งที่เรียกว่าโปรตีนเส้นใยกลางซึ่งมีบทบาทสำคัญในโครงร่างเซลล์ของสิ่งมีชีวิตหลายเซลล์ นอกจากนี้ยังเป็นส่วนประกอบหลักของผมเล็บขนสัตว์แตรกีบเท้าและโปรตีนหลักชนิดหนึ่งในผิวหนังสัตว์

โครงสร้างของโมเลกุลคือเกลียวα α-keratin สองเส้นสามารถจัดเรียงขนานกันและพันอีกเส้นหนึ่งโดยที่กลุ่ม R ที่ไม่ชอบน้ำมีปฏิสัมพันธ์ซึ่งกันและกัน ด้วยวิธีนี้โครงสร้างเหนือชั้นหรือลูกบอลที่มีขดลวดด้านซ้ายจะถูกสร้างขึ้น

โครงสร้างตติยภูมิของα-keratin นั้นเรียบง่ายและถูกครอบงำโดยโครงสร้างทุติยภูมิของα-helix ในทางกลับกันโครงสร้างควอเทอร์นารีก็มีอยู่เช่นกันเนื่องจากโมเลกุลสองตัวมีส่วนร่วมในโครงสร้าง superhelical ซึ่งมีปฏิสัมพันธ์ผ่านพันธะที่ไม่ใช่โควาเลนต์

β-เคราติน

โครงสร้างหลักคล้ายกับα-keratins แต่โครงสร้างทุติยภูมิถูกครอบงำด้วยแผ่นβ พวกมันเป็นส่วนประกอบหลักของเกล็ดสัตว์เลื้อยคลานและขนนก

คอลลาเจน

โปรตีนนี้สามารถแสดงได้มากกว่า 30% ของมวลโปรตีนทั้งหมดของสัตว์บางชนิด พบในกระดูกอ่อนกระดูกเส้นเอ็นกระจกตาและผิวหนังรวมถึงเนื้อเยื่ออื่น ๆ

โครงสร้างทุติยภูมิของคอลลาเจนมีลักษณะเฉพาะซึ่งแสดงด้วยเกลียวซ้ายที่มีกรดอะมิโน 3.3 ตกค้างในแต่ละรอบ โซ่เกลียวมือซ้ายสามเส้น (โซ่α) พันกันทำให้มีโมเลกุลซุปเปอร์คอยล์ทางขวาซึ่งนักเขียนบางคนรู้จักกันในชื่อโทรโปคอลลาเจน

โมเลกุลของ Tropocollagen มารวมกันเป็นเส้นใยคอลลาเจนที่มีความแข็งแรงสูงเหนือกว่าของเหล็กและเทียบได้กับทองแดงที่มีความแข็งแรงสูง

โปรตีนเส้นใยอื่น ๆ

โปรตีนเส้นใยประเภทอื่น ๆ ได้แก่ ไฟโบรอินและอีลาสติน แผ่นแรกประกอบด้วยแผ่นβซึ่งส่วนใหญ่ประกอบด้วยไกลซีนอะลานีนและซีรีน

โซ่ด้านข้างของกรดอะมิโนเหล่านี้มีขนาดเล็กจึงบรรจุได้แน่น ผลลัพธ์ที่ได้คือเส้นใยที่ทั้งทนมากและยืดออกได้น้อยมาก

ในส่วนของอีลาสตินวาลีนจะแทนที่ซีรีนในกรดอะมิโนที่เป็นส่วนประกอบหลัก ซึ่งแตกต่างจากไฟโบรอินอีลาสตินสามารถขยายได้มากดังนั้นชื่อของมัน ในโครงสร้างของโมเลกุลไลซีนยังทำหน้าที่ซึ่งสามารถมีส่วนร่วมในการเชื่อมขวางที่ช่วยให้อีลาสตินกลับมามีรูปร่างได้เมื่อความตึงเครียดสิ้นสุดลง

โปรตีนทรงกลม

โปรตีนทรงกลมซึ่งแตกต่างจากเส้นใยที่ละลายน้ำได้และโดยทั่วไปมีโครงสร้างทุติยภูมิหลายประเภท อย่างไรก็ตามในสิ่งเหล่านี้รูปแบบสามมิติที่พวกเขาได้รับเมื่อพับเข้ากับตัวเองมีความสำคัญมากกว่า (โครงสร้างระดับตติยภูมิ)

รูปแบบสามมิติโดยเฉพาะเหล่านี้ทำให้เกิดกิจกรรมทางชีวภาพที่เฉพาะเจาะจงกับโปรตีนแต่ละชนิด หน้าที่หลักของโปรตีนเหล่านี้คือการควบคุมเนื่องจากมันเกิดขึ้นกับเอนไซม์

ลักษณะของโครงสร้างตติยภูมิของโปรตีนทรงกลม

โครงสร้างตติยภูมิของโปรตีนทรงกลมมีลักษณะสำคัญบางประการ:

- โปรตีนทรงกลมมีขนาดกะทัดรัดเนื่องจากการบรรจุโดยการพับห่วงโซ่โพลีเปปไทด์

- กรดอะมิโนที่อยู่ห่างไกลในโครงสร้างหลักของโซ่โพลีเปปไทด์อยู่ใกล้กันสามารถโต้ตอบกันได้เนื่องจากการพับ

- โปรตีนทรงกลมที่มีขนาดใหญ่กว่า (มีกรดอะมิโนมากกว่า 200 ชนิด) อาจมีหลายส่วนขนาดกะทัดรัดไม่ขึ้นกับกันและมีหน้าที่เฉพาะและแต่ละส่วนเหล่านี้เรียกว่าโดเมน โดเมนสามารถมีกรดอะมิโนตกค้างได้ระหว่าง 50 ถึง 350

โครงสร้างตติยภูมิของไมโอโกลบิน ถ่ายและแก้ไขจาก: Thomas Splettstoesser ดัดแปลงโดย Alejandro Porto .

กฎทั่วไปของการพับโปรตีนทรงกลม

ดังที่ได้กล่าวไปแล้วว่าโปรตีนมีรูปแบบเฉพาะของการพับซึ่งทำให้พวกมันมีลักษณะเฉพาะเช่นกัน การพับนี้ไม่ได้เป็นแบบสุ่มและเป็นที่ชื่นชอบทั้งจากโครงสร้างหลักและรองและโดยปฏิสัมพันธ์ที่ไม่ใช่โควาเลนต์บางอย่างและยังมีข้อ จำกัด ทางกายภาพบางประการในการพับซึ่งมีการกำหนดกฎบางประการ:

- โปรตีนทรงกลมทั้งหมดได้กำหนดรูปแบบการกระจายตัวโดยกลุ่ม R ที่ไม่ชอบน้ำจะพุ่งไปทางด้านในของโมเลกุลและส่วนที่ไม่ชอบน้ำในชั้นนอก สิ่งนี้ต้องใช้โครงสร้างรองอย่างน้อยสองชั้น ลูปβ-α-βและจุดยอดα-αสามารถจัดเตรียมสองเลเยอร์นี้ได้

- โดยทั่วไปแผ่นβจะถูกจัดเรียงในรูปแบบรีดมือซ้าย

- ในสายโซ่โพลีเปปไทด์การเลี้ยวที่แตกต่างกันสามารถเกิดขึ้นเพื่อส่งผ่านจากโครงสร้างทุติยภูมิหนึ่งไปยังอีกโครงสร้างหนึ่งเช่นการหมุนβหรือγซึ่งสามารถย้อนกลับทิศทางของโซ่ได้โดยมีกรดอะมิโนตกค้างสี่ตัวหรือน้อยกว่า

- โปรตีนทรงกลมมีเกลียวα, βแผ่น, รอบและส่วนที่มีโครงสร้างไม่สม่ำเสมอ

การเปลี่ยนสภาพของโปรตีน

หากโปรตีนสูญเสียโครงสร้างสามมิติดั้งเดิม (ตามธรรมชาติ) มันจะสูญเสียกิจกรรมทางชีวภาพและคุณสมบัติเฉพาะส่วนใหญ่ กระบวนการนี้รู้จักกันในชื่อของการสูญเสียสภาพ

การแปรสภาพสามารถเกิดขึ้นได้เมื่อสภาพแวดล้อมตามธรรมชาติเปลี่ยนไปเช่นอุณหภูมิหรือ pH ที่แตกต่างกัน กระบวนการนี้ไม่สามารถย้อนกลับได้ในโปรตีนหลายชนิด อย่างไรก็ตามคนอื่น ๆ อาจฟื้นโครงสร้างตามธรรมชาติได้เองเมื่อสภาพแวดล้อมปกติกลับคืนมา

อ้างอิง

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). Biochemestry พิมพ์ครั้งที่ 3. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. อาร์เมอร์เรย์พีเมเยส DC Granner และ VW Rodwell (1996) ชีวเคมีของ Harper Appleton & Lange
3. JM Berg, JL Tymoczko และ L.Stryer (2002) Biochemestry พิมพ์ครั้งที่ 5. WH Freeman และ บริษัท
4. WM Becker, LJ Kleinsmith & J. Hardin (2006) โลกแห่งเซลล์ พิมพ์ครั้งที่ 6. Pearson Education Inc.
5. อ. เลห์นิงเงอร์ (2521). ชีวเคมี. Ediciones Omega, SA
6. T. McKee และ JR McKee (2003) ชีวเคมี: พื้นฐานระดับโมเลกุลของชีวิต พิมพ์ครั้งที่ 3. บริษัท McGraw-HiII, Inc.