- กรดอะมิโน
- กรดอะมิโน Aliphatic
- กรดอะมิโนที่มีโซ่ข้างที่มีไฮดรอกซิลหรือซัลเฟอร์
- กรดอะมิโนไซคลิก
- กรดอะมิโนอะโรมาติก
- กรดอะมิโนพื้นฐาน
- กรดอะมิโนที่เป็นกรดและเอไมด์
- พันธะเปปไทด์
- ลำดับกรดอะมิโน
- การเข้ารหัสโปรตีน
- อ้างอิง
โครงสร้างหลักของโปรตีนที่เป็นคำสั่งในการที่กรดอะมิโนของ polypeptide หรือ polypeptides ที่ทำให้พวกเขามีการจัด โปรตีนเป็นสารชีวพอลิเมอร์ที่ประกอบด้วยโมโนเมอร์ของกรดอะมิโนαที่เชื่อมโยงกันด้วยพันธะเปปไทด์ โปรตีนแต่ละตัวมีลำดับที่กำหนดของกรดอะมิโนเหล่านี้
โปรตีนทำหน้าที่ทางชีวภาพที่หลากหลายรวมถึงการสร้างและรักษาความสมบูรณ์ของเซลล์ผ่านโครงร่างโครงร่างเซลล์ปกป้องร่างกายจากสารแปลกปลอมผ่านแอนติบอดีและเร่งปฏิกิริยาเคมีในร่างกายผ่านเอนไซม์
โครงสร้างขั้นต้นทุติยภูมิตติยภูมิและควอเทอร์นารีของโปรตีนโครงสร้างสามมิติ ถ่ายและแก้ไขจาก: Alejandro Porto.
วันนี้การกำหนดองค์ประกอบของโปรตีนและลำดับการจัดเรียงกรดอะมิโน (sequencing) เร็วกว่าปีที่แล้ว ข้อมูลนี้จะฝากไว้ในฐานข้อมูลอิเล็กทรอนิกส์ระหว่างประเทศซึ่งสามารถเข้าถึงได้ทางอินเทอร์เน็ต (GenBank, PIR และอื่น ๆ )
กรดอะมิโน
กรดอะมิโนเป็นโมเลกุลที่มีหมู่อะมิโนและกลุ่มกรดคาร์บอกซิลิก ในกรณีของกรดอะมิโนαพวกมันมีอะตอมของคาร์บอนกลาง (α carbon) ซึ่งทั้งหมู่อะมิโนและหมู่คาร์บอกซิลติดอยู่นอกเหนือจากอะตอมของไฮโดรเจนและกลุ่ม R ที่โดดเด่นซึ่งเรียกว่า โซ่ด้านข้าง
เนื่องจากการกำหนดค่าของα-carbon นี้กรดอะมิโนที่เกิดขึ้นเรียกว่ากรดอะมิโนαจึงเป็น chiral มีการผลิตสองรูปแบบซึ่งเป็นภาพสะท้อนของกันและกันและเรียกว่า L และ D enantiomers
โปรตีนทั้งหมดในสิ่งมีชีวิตประกอบด้วยกรดอะมิโน 20 α-อะมิโนของโครงร่าง L โซ่ด้านข้างของกรดอะมิโน 20 ชนิดนี้แตกต่างกันและมีกลุ่มทางเคมีที่หลากหลาย
โดยทั่วไปแล้วกรดอะมิโนαสามารถจัดกลุ่มได้ (โดยพลการ) ขึ้นอยู่กับชนิดของโซ่ด้านข้างด้วยวิธีต่อไปนี้
กรดอะมิโน Aliphatic
ในกลุ่มนี้ประกอบด้วย Glycine (Gli), Alanine (Ala), Valine (Val), Leucine (Leu) และ Isoleucine (Ile) ผู้เขียนคนอื่น ๆ ได้แก่ Methionine (Met) และ Proline (Pro)
กรดอะมิโนที่มีโซ่ข้างที่มีไฮดรอกซิลหรือซัลเฟอร์
ประกอบด้วย Serine (Ser), Cysteine (Cys), Threonine (Thr) และ Methionine ตามที่ผู้เขียนบางคนระบุว่ากลุ่มนี้ควรรวมเฉพาะ Ser และ Thr
กรดอะมิโนไซคลิก
ประกอบด้วย Proline แต่เพียงผู้เดียวซึ่งตามที่ระบุไว้แล้วนั้นรวมอยู่ในกลุ่มกรดอะมิโนอะลิฟาติก
กรดอะมิโนอะโรมาติก
Phenylalanine (Phe), Tyrosine (Tyr) และ Tryptophan (Trp)
กรดอะมิโนพื้นฐาน
Histidine (ของเขา), Lysine (Lys) และ Arginine (Arg)
กรดอะมิโนที่เป็นกรดและเอไมด์
ประกอบด้วยกรด Aspartic (Asp) และ Glutamic (Glu) และยังมี amides Aspargine (Asn) และ Glutamine (Gln) ผู้เขียนบางคนแยกกลุ่มสุดท้ายนี้ออกเป็นสองกลุ่ม ในแง่หนึ่งของกรดอะมิโนที่เป็นกรด (สองตัวแรก) และอีกตัวที่มีคาร์บอกซิลาไมด์ (อีกสองตัวที่เหลือ)
พันธะเปปไทด์
กรดอะมิโนสามารถเชื่อมโยงกันผ่านพันธะเปปไทด์ พันธะเหล่านี้เรียกอีกอย่างว่าพันธะเอไมด์ถูกสร้างขึ้นระหว่างกลุ่มα-amino ของกรดอะมิโนหนึ่งกับกลุ่มα-carboxyl ของอีกกลุ่มหนึ่ง การรวมตัวกันนี้เกิดขึ้นจากการสูญเสียโมเลกุลของน้ำ
การรวมกันระหว่างกรดอะมิโนสองชนิดส่งผลให้เกิดไดเปปไทด์และหากมีการเพิ่มกรดอะมิโนใหม่ tripeptides, tetrapeptides และอื่น ๆ อาจเกิดขึ้นตามลำดับ
โพลีเปปไทด์ประกอบด้วยกรดอะมิโนจำนวนเล็กน้อยโดยทั่วไปเรียกว่าโอลิโกเปปไทด์และหากมีจำนวนกรดอะมิโนสูงก็จะเรียกว่าโพลีเปปไทด์
กรดอะมิโนแต่ละตัวที่เติมลงในห่วงโซ่โพลีเปปไทด์จะปล่อยน้ำออกมาหนึ่งโมเลกุล ส่วนของกรดอะมิโนที่สูญเสีย H + หรือ OH- ในระหว่างการจับตัวเรียกว่ากากกรดอะมิโน
โซ่โอลิโกเปปไทด์และโพลีเปปไทด์เหล่านี้ส่วนใหญ่จะมีที่ปลายด้านหนึ่งเป็นกลุ่มอะมิโนเทอร์มินัล (ขั้ว N) และอีกขั้วคาร์บอกซิล (C-terminal) นอกจากนี้ยังมีกลุ่มที่แตกตัวเป็นไอออนได้หลายกลุ่มระหว่างโซ่ด้านข้างของกรดอะมิโนตกค้างที่ประกอบขึ้น ด้วยเหตุนี้พวกเขาจึงถือว่าเป็น polyampoliths
การสร้างพันธะเปปไทด์ระหว่างกรดอะมิโนสองตัว ถ่ายและแก้ไขจาก: Alejandro Porto.
ลำดับกรดอะมิโน
โปรตีนแต่ละชนิดมีลำดับของกรดอะมิโนตกค้างที่แน่นอน ลำดับนี้คือสิ่งที่เรียกว่าโครงสร้างหลักของโปรตีน
โปรตีนแต่ละชนิดในสิ่งมีชีวิตแต่ละชนิดมีความจำเพาะต่อสายพันธุ์ นั่นคือไมโอโกลบินของมนุษย์นั้นเหมือนกับของมนุษย์คนอื่น แต่มีความแตกต่างเล็กน้อยกับไมโอโกลบินของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมอื่น ๆ
ปริมาณและชนิดของกรดอะมิโนที่โปรตีนประกอบด้วยมีความสำคัญพอ ๆ กับตำแหน่งของกรดอะมิโนเหล่านี้ภายในห่วงโซ่โพลีเปปไทด์ ในการทำความเข้าใจเกี่ยวกับโปรตีนนักชีวเคมีจะต้องแยกและทำให้โปรตีนแต่ละชนิดบริสุทธิ์ก่อนจากนั้นทำการวิเคราะห์ปริมาณกรดอะมิโนและในที่สุดก็กำหนดลำดับของมัน
มีวิธีการที่แตกต่างกันในการแยกและทำให้โปรตีนบริสุทธิ์ซึ่ง ได้แก่ การหมุนเหวี่ยงโครมาโทกราฟีการกรองเจลการฟอกไตและการกรองแบบอัลตราฟิลเตรชันรวมถึงการใช้คุณสมบัติการละลายของโปรตีนที่อยู่ระหว่างการศึกษา
การกำหนดกรดอะมิโนที่มีอยู่ในโปรตีนจะดำเนินการตามสามขั้นตอน ประการแรกคือการทำลายพันธะเปปไทด์โดยการไฮโดรไลซิส ต่อจากนั้นกรดอะมิโนประเภทต่างๆในส่วนผสมจะถูกแยกออกจากกัน และสุดท้ายกรดอะมิโนแต่ละชนิดที่ได้รับจะถูกหาปริมาณ
ในการกำหนดโครงสร้างหลักของโปรตีนสามารถใช้วิธีการต่างๆได้ แต่ปัจจุบันวิธีที่ใช้กันอย่างแพร่หลายคือวิธี Edman ซึ่งโดยพื้นฐานแล้วประกอบด้วยการทำเครื่องหมายและแยกกรดอะมิโนขั้ว N ออกจากส่วนที่เหลือของห่วงโซ่ซ้ำ ๆ และระบุกรดอะมิโนแต่ละตัวที่ปล่อยออกมาทีละตัว
การเข้ารหัสโปรตีน
โครงสร้างหลักของโปรตีนถูกเข้ารหัสในยีนของสิ่งมีชีวิต ข้อมูลทางพันธุกรรมมีอยู่ใน DNA แต่สำหรับการแปลเป็นโปรตีนนั้นจะต้องถูกถ่ายทอดเป็นโมเลกุล mRNA ก่อน รหัสนิวคลีโอไทด์ทริปเปิล (codon) แต่ละตัวสำหรับกรดอะมิโน
เนื่องจากมีโคดอนที่เป็นไปได้ 64 ชนิดและมีการใช้กรดอะมิโนเพียง 20 ชนิดในการสร้างโปรตีนกรดอะมิโนแต่ละชนิดจึงสามารถเข้ารหัสได้มากกว่าหนึ่งโคดอน สิ่งมีชีวิตเกือบทั้งหมดใช้โคดอนเดียวกันในการเขียนโค้ดสำหรับกรดอะมิโนชนิดเดียวกัน ดังนั้นรหัสพันธุกรรมจึงถือเป็นภาษาสากลเกือบ
ในรหัสนี้มีโคดอนที่ใช้ในการเริ่มต้นและหยุดการแปลของโพลีเปปไทด์ด้วย โคดอนหยุดไม่ได้กำหนดรหัสสำหรับกรดอะมิโนใด ๆ แต่จะหยุดการแปลที่ C-terminus ของสายโซ่แทนและแทนด้วย UAA, UAG และ UGA แฝดสาม
ในทางกลับกันรหัส AUG โดยปกติจะทำหน้าที่เป็นสัญญาณเริ่มต้นและรหัสสำหรับเมไทโอนีน
หลังจากการแปลแล้วโปรตีนสามารถผ่านกระบวนการแปรรูปหรือดัดแปลงบางอย่างเช่นการทำให้สั้นลงโดยการแยกส่วนเพื่อให้ได้รูปแบบสุดท้าย
อ้างอิง
- CK Mathews, KE van Holde และ KG Ahern 2545. ชีวเคมี. 3 วันฉบับ Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
- Murray, P.Mayes, DC Granner และ VW Rodwell 2539. ชีวเคมีของฮาร์เปอร์. Appleton & Lange
- JM Berg, JL Tymoczko & L. Stryer (nd) Biochemestry 5 THฉบับ WH Freeman และ บริษัท
- J. Koolman & K.-H. Roehm (2548). แผนที่สีของชีวเคมี. 2 ครั้งฉบับ Thieme
- อ. เลห์นิงเงอร์ (2521). ชีวเคมี. Ediciones Omega, SA
- แอลสไตรเยอร์ (1995). Biochemestry WH Freeman and Company, นิวยอร์ก