- โครงสร้างของโปรตีน
- โครงสร้างหลัก
- โครงสร้างทุติยภูมิ
- โครงสร้างตติยภูมิ
- โครงสร้างควอเทอร์นารี
- ปัจจัยที่ทำให้เกิดการสูญเสีย
- พีเอช
- อุณหภูมิ
- สารเคมี
- สารลด
- ผลที่ตามมา
- กลับคืนสู่สภาพธรรมชาติ
- โปรตีน Chaperone
- อ้างอิง
การเปลี่ยนสภาพของโปรตีนประกอบด้วยการสูญเสียโครงสร้างสามมิติเนื่องจากปัจจัยแวดล้อมที่แตกต่างกันเช่นอุณหภูมิ pH หรือสารเคมีบางชนิด การสูญเสียโครงสร้างส่งผลให้สูญเสียการทำงานทางชีวภาพที่เกี่ยวข้องกับโปรตีนนั้นไม่ว่าจะเป็นเอนไซม์โครงสร้างตัวลำเลียงและอื่น ๆ
โครงสร้างของโปรตีนมีความไวต่อการเปลี่ยนแปลงสูง ความไม่เสถียรของพันธะไฮโดรเจนที่จำเป็นเพียงตัวเดียวสามารถทำให้โปรตีนเสื่อมสภาพได้ ในทำนองเดียวกันมีปฏิสัมพันธ์ที่ไม่จำเป็นอย่างยิ่งต่อการเติมเต็มการทำงานของโปรตีนและหากไม่เสถียรจะไม่มีผลต่อการทำงาน
โครงสร้างของโปรตีน
เพื่อให้เข้าใจกระบวนการของการสูญเสียโปรตีนเราต้องรู้ว่าโปรตีนถูกจัดระเบียบอย่างไร สิ่งเหล่านี้นำเสนอโครงสร้างหลักรองตติยภูมิและควอเทอร์นารี
โครงสร้างหลัก
เป็นลำดับของกรดอะมิโนที่ประกอบเป็นโปรตีนดังกล่าว กรดอะมิโนเป็นส่วนประกอบพื้นฐานที่ประกอบขึ้นเป็นสารชีวโมเลกุลเหล่านี้และมี 20 ชนิดซึ่งแต่ละชนิดมีคุณสมบัติทางกายภาพและทางเคมีโดยเฉพาะ พวกมันเชื่อมโยงกันด้วยพันธะเปปไทด์
โครงสร้างทุติยภูมิ
ในโครงสร้างนี้โซ่เชิงเส้นของกรดอะมิโนเริ่มพับผ่านพันธะไฮโดรเจน มีโครงสร้างทุติยภูมิพื้นฐานสองแบบ: เกลียวαรูปเกลียว; และแผ่นพับβเมื่อโซ่เชิงเส้นสองเส้นเรียงขนานกัน
โครงสร้างตติยภูมิ
มันเกี่ยวข้องกับแรงประเภทอื่น ๆ ที่ส่งผลให้เกิดการพับเฉพาะของรูปทรงสามมิติ
โซ่ R ของสารตกค้างของกรดอะมิโนที่ประกอบเป็นโครงสร้างโปรตีนสามารถสร้างสะพานไดซัลไฟด์และส่วนที่ไม่ชอบน้ำของโปรตีนจะรวมตัวกันอยู่ด้านในในขณะที่ส่วนที่ชอบน้ำต้องเผชิญกับน้ำ กองกำลังของแวนเดอร์วาลส์ทำหน้าที่เป็นตัวปรับเสถียรภาพสำหรับการโต้ตอบที่อธิบายไว้
โครงสร้างควอเทอร์นารี
ประกอบด้วยมวลรวมของหน่วยโปรตีน
เมื่อโปรตีนถูกทำให้แตกตัวจะสูญเสียโครงสร้างควอเทอร์นารีระดับตติยภูมิและทุติยภูมิในขณะที่โปรตีนหลักยังคงสมบูรณ์ โปรตีนที่อุดมไปด้วยพันธะไดซัลไฟด์ (โครงสร้างตติยภูมิ) ให้ความต้านทานต่อการสูญเสียสภาพมากขึ้น
ปัจจัยที่ทำให้เกิดการสูญเสีย
ปัจจัยใด ๆ ที่ทำลายพันธะที่ไม่ใช่โควาเลนต์ซึ่งรับผิดชอบในการรักษาโครงสร้างดั้งเดิมของโปรตีนอาจทำให้เกิดการสูญเสียสภาพ สิ่งที่สำคัญที่สุดที่เราสามารถพูดถึง:
พีเอช
ที่ค่า pH สูงมากไม่ว่าจะเป็นกรดหรือเบสโปรตีนอาจสูญเสียการกำหนดค่าสามมิติได้ ส่วนเกินของ H +และ OH -ไอออนในตัวกลางจะทำลายปฏิสัมพันธ์ของโปรตีน
การเปลี่ยนแปลงรูปแบบไอออนิกนี้ทำให้เกิดการสูญเสียสภาพ การแปรสภาพโดย pH สามารถย้อนกลับได้ในบางกรณีและในบางกรณีกลับไม่ได้
อุณหภูมิ
การเปลี่ยนสภาพความร้อนเกิดขึ้นพร้อมกับอุณหภูมิที่เพิ่มขึ้น ในสิ่งมีชีวิตที่อาศัยอยู่ในสภาพแวดล้อมโดยเฉลี่ยโปรตีนจะเริ่มไม่เสถียรที่อุณหภูมิสูงกว่า 40 ° C เห็นได้ชัดว่าโปรตีนของสิ่งมีชีวิตที่ทนความร้อนสามารถทนต่อช่วงอุณหภูมิเหล่านี้ได้
การเพิ่มขึ้นของอุณหภูมิแปลเป็นการเคลื่อนไหวของโมเลกุลที่เพิ่มขึ้นซึ่งส่งผลต่อพันธะไฮโดรเจนและพันธะที่ไม่ใช่โควาเลนต์อื่น ๆ ซึ่งส่งผลให้โครงสร้างตติยภูมิสูญเสียไป
การเพิ่มขึ้นของอุณหภูมิเหล่านี้ทำให้อัตราการเกิดปฏิกิริยาลดลงหากเรากำลังพูดถึงเอนไซม์
สารเคมี
สารโพลาร์เช่นยูเรียในความเข้มข้นสูงมีผลต่อพันธะไฮโดรเจน นอกจากนี้สารที่ไม่มีขั้วอาจส่งผลที่คล้ายกัน
ผงซักฟอกยังสามารถทำให้โครงสร้างโปรตีนไม่เสถียร อย่างไรก็ตามมันไม่ใช่กระบวนการที่ก้าวร้าวและส่วนใหญ่สามารถย้อนกลับได้
สารลด
Β-Mercaptoethanol (HOCH2CH2SH) เป็นสารเคมีที่มักใช้ในห้องปฏิบัติการเพื่อเปลี่ยนโปรตีน มีหน้าที่ลดสะพานไดซัลไฟด์ระหว่างกรดอะมิโนตกค้าง มันสามารถทำให้โครงสร้างในระดับตติยภูมิหรือควอเทอร์นารีของโปรตีนไม่เสถียร
ตัวรีดิวซ์ตัวอื่นที่มีหน้าที่คล้ายกันคือ dithiothreitol (DTT) นอกจากนี้ปัจจัยอื่น ๆ ที่ทำให้สูญเสียโครงสร้างพื้นเมืองในโปรตีน ได้แก่ โลหะหนักในความเข้มข้นสูงและรังสีอัลตราไวโอเลต
ผลที่ตามมา
เมื่อเกิดการเสียสภาพโปรตีนจะสูญเสียหน้าที่ โปรตีนทำงานได้ดีที่สุดเมื่ออยู่ในสถานะดั้งเดิม
การสูญเสียฟังก์ชั่นไม่ได้เกี่ยวข้องกับกระบวนการเปลี่ยนสภาพเสมอไป อาจเป็นไปได้ว่าการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างโปรตีนเพียงเล็กน้อยนำไปสู่การสูญเสียการทำงานโดยที่โครงสร้างสามมิติทั้งหมดไม่เสถียร
กระบวนการนี้อาจย้อนกลับหรือไม่ก็ได้ ในห้องปฏิบัติการหากเงื่อนไขกลับกันโปรตีนอาจกลับสู่การกำหนดค่าเริ่มต้น
กลับคืนสู่สภาพธรรมชาติ
หนึ่งในการทดลองที่มีชื่อเสียงและสรุปได้มากที่สุดเกี่ยวกับการเปลี่ยนสภาพใหม่เป็นหลักฐานใน ribonuclease A
เมื่อนักวิจัยเพิ่มสารทำลายเช่นยูเรียหรือβ-mercaptoethanol โปรตีนก็จะถูกทำให้เสื่อมสภาพ หากสารเหล่านี้ถูกกำจัดออกไปโปรตีนจะกลับคืนสู่รูปแบบดั้งเดิมและสามารถทำหน้าที่ได้อย่างมีประสิทธิภาพ 100%
ข้อสรุปที่สำคัญที่สุดอย่างหนึ่งของงานวิจัยนี้คือการแสดงให้เห็นในการทดลองว่าโครงสร้างสามมิติของโปรตีนนั้นมาจากโครงสร้างหลักของมัน
ในบางกรณีกระบวนการเปลี่ยนสภาพไม่สามารถย้อนกลับได้ทั้งหมด ตัวอย่างเช่นเมื่อเราปรุงไข่เรากำลังใช้ความร้อนกับโปรตีน (ชนิดหลักคืออัลบูมิน) ซึ่งเป็นส่วนประกอบของไข่สีขาวจะมีลักษณะแข็งและเป็นสีขาว โดยสัญชาตญาณเราสามารถสรุปได้ว่าแม้ว่าเราจะทำให้มันเย็นลง แต่มันก็จะไม่กลับสู่รูปแบบเริ่มต้น
ในกรณีส่วนใหญ่กระบวนการ denaturation จะมาพร้อมกับการสูญเสียความสามารถในการละลาย นอกจากนี้ยังลดความหนืดความเร็วในการแพร่กระจายและตกผลึกได้ง่ายขึ้น
โปรตีน Chaperone
โปรตีน chaperones หรือ chaperonins มีหน้าที่ป้องกันการเปลี่ยนสภาพของโปรตีนอื่น ๆ นอกจากนี้ยังระงับการโต้ตอบบางอย่างที่ไม่เหมาะสมระหว่างโปรตีนเพื่อให้แน่ใจว่ามีการพับที่ถูกต้อง
เมื่ออุณหภูมิของตัวกลางเพิ่มขึ้นโปรตีนเหล่านี้จะเพิ่มความเข้มข้นและทำหน้าที่ป้องกันการเปลี่ยนสภาพของโปรตีนอื่น ๆ ด้วยเหตุนี้จึงเรียกว่า "โปรตีนช็อกความร้อน" หรือ HSPs (Heat Shock Proteins)
Chaperonins นั้นคล้ายคลึงกับกรงหรือถังที่ปกป้องโปรตีนที่น่าสนใจภายใน
โปรตีนเหล่านี้ที่ตอบสนองต่อสถานการณ์ความเครียดของเซลล์ได้รับการรายงานในกลุ่มสิ่งมีชีวิตต่างๆและได้รับการอนุรักษ์อย่างมาก chaperonins มีหลายประเภทและแบ่งตามน้ำหนักโมเลกุล
อ้างอิง
- Campbell, NA, & Reece, JB (2007). ชีววิทยา. Panamerican Medical Ed.
- Devlin, TM (2004) ชีวเคมี: ตำราที่มีการใช้งานทางคลินิก ฉันย้อนกลับ
- Koolman, J. , & Röhm, KH (2005). ชีวเคมี: ข้อความและแผนที่ Panamerican Medical Ed.
- Melo, V. , Ruiz, VM และ Cuamatzi, O. (2007) ชีวเคมีของกระบวนการเผาผลาญ Reverte
- Pacheco, D. , & Leal, DP (2004). ชีวเคมีทางการแพทย์. กองบรรณาธิการ Limusa
- Pena, A. , Arroyo, A. , Gómez, A. , & Tapia, R. (1988). ชีวเคมี. กองบรรณาธิการ Limusa
- Sadava, D. , & Purves, WH (2009). ชีวิต: วิทยาศาสตร์แห่งชีววิทยา Panamerican Medical Ed.
- Tortora, GJ, Funke, BR, & Case, CL (2007). จุลชีววิทยาเบื้องต้น. Panamerican Medical Ed.
- Voet, D. , Voet, JG, & Pratt, CW (2007). พื้นฐานชีวเคมี. Panamerican Medical Ed.