โครงสร้างทุติยภูมิของโปรตีน: ลักษณะ - ชีววิทยา

โครงสร้างทุติยภูมิของโปรตีนเป็นชื่อโดยที่โครงสร้างพับในประเทศของบางส่วนของห่วงโซ่เพปไทด์ที่มีการกำหนดไว้ โครงสร้างนี้ประกอบด้วยรูปแบบหลายอย่างที่ทำซ้ำเป็นประจำ

โซ่โปรตีนพับมีหลายวิธี อย่างไรก็ตามมีเพียงไม่กี่รูปแบบเท่านั้นที่มีความเสถียรมาก ตามธรรมชาติรูปแบบที่พบบ่อยที่สุดที่โปรตีนใช้คือเกลียวαและแผ่นβ โครงสร้างเหล่านี้สามารถอธิบายได้ด้วยมุมพันธะψ (psi) และφ (phi) ของกรดอะมิโนตกค้าง

แผนภาพและแบบจำลองของลูกบอลและแท่งของเกลียวอัลฟาของโปรตีน (โครงสร้างทุติยภูมิ) ถ่ายและแก้ไขจาก: Alejandro Porto.

ปฏิสัมพันธ์ที่สร้างขึ้นระหว่างโซ่ด้านข้างของสารตกค้างของกรดอะมิโนสามารถช่วยรักษาเสถียรภาพหรือในทางกลับกันทำให้โครงสร้างทุติยภูมิของโปรตีนไม่เสถียร โครงสร้างทุติยภูมิสามารถสังเกตได้จากโปรตีนเส้นใยหลายชนิด

ประวัติศาสตร์

ในช่วงทศวรรษที่ 30 ของศตวรรษที่ผ่านมา William Atsbury ซึ่งทำงานกับรังสีเอกซ์พบว่าโปรตีนของเส้นผมเช่นเดียวกับขนเม่นมีส่วนในโครงสร้างที่ทำซ้ำเป็นประจำ

จากผลการวิจัยเหล่านี้และด้วยความรู้เกี่ยวกับความสำคัญที่พันธะไฮโดรเจนเป็นตัวแทนในการวางแนวของกลุ่มขั้วของพันธะเปปไทด์วิลเลียมพอลลิงและผู้ทำงานร่วมกันจึงได้กำหนดสมมติฐานตามปกติที่เป็นไปได้ที่โปรตีนสามารถมีได้

Pauling และผู้ทำงานร่วมกันของเขาในช่วงทศวรรษที่ 50 ได้กำหนดสมมติฐานหลายประการที่จะต้องปฏิบัติตามพันธะของโซ่โพลีเปปไทด์ในหมู่พวกเขาและในตอนแรกอะตอมทั้งสองไม่สามารถเข้าใกล้กันได้ในระยะที่น้อยกว่าของพวกมัน วิทยุตามลำดับของ Van der Waals

พวกเขายังระบุว่าจำเป็นต้องมีพันธะที่ไม่ใช่โควาเลนต์เพื่อทำให้การพับของโซ่มีเสถียรภาพ

จากสมมุติฐานเหล่านี้และความรู้เดิมและการใช้แบบจำลองโมเลกุลพวกเขาสามารถอธิบายความสอดคล้องปกติบางอย่างของโปรตีนรวมถึงโปรตีนที่แสดงให้เห็นในภายหลังว่าพบบ่อยที่สุดในธรรมชาติเช่นเกลียวαและแผ่นβ .

Αเกลียว

เป็นโครงสร้างทุติยภูมิที่ง่ายที่สุดโดยที่โซ่โพลีเปปไทด์ถูกจัดเรียงในรูปแบบรีดและบดอัดรอบแกนจินตภาพ นอกจากนี้โซ่ด้านข้างของกรดอะมิโนแต่ละตัวจะยื่นออกมาจากกระดูกสันหลังแบบขดลวดนี้

ในกรณีนี้กรดอะมิโนจะถูกจัดเรียงเพื่อให้มีมุมพันธะψจาก -45 °ถึง -50 °และφของ -60 ° มุมเหล่านี้หมายถึงพันธะระหว่างα-carbon กับออกซิเจนของคาร์บอนิลและพันธะระหว่างไนโตรเจนกับα-carbon ของกรดอะมิโนแต่ละตัวตามลำดับ

นอกจากนี้นักวิทยาศาสตร์ได้พิจารณาแล้วว่ามีการตกค้างของกรดอะมิโนα helix 3.6 ในแต่ละรอบและการเปลี่ยนนี้จะทำให้โปรตีนลดลงเสมอ นอกจากจะเป็นโครงสร้างที่ง่ายที่สุดแล้วα-helix ยังเป็นรูปแบบที่โดดเด่นในα-keratins และประมาณ 25% ของกรดอะมิโนในโปรตีนทรงกลมก็ใช้โครงสร้างนี้

เกลียวαมีความเสถียรเนื่องจากมีพันธะไฮโดรเจนจำนวนมาก ดังนั้นในแต่ละรอบของเกลียวจะมีการสร้างลิงก์ประเภทนี้สามหรือสี่ลิงก์

ในพันธะไฮโดรเจนไนโตรเจนของพันธะเปปไทด์และอะตอมของออกซิเจนของหมู่คาร์บอนิลของกรดอะมิโนตัวที่สี่ที่ตามมาจะมีปฏิกิริยาในทิศทางของด้านขั้วอะมิโนของห่วงโซ่นั้น

นักวิทยาศาสตร์ได้แสดงให้เห็นว่าα-helix สามารถสร้างขึ้นด้วยโซ่โพลีเปปไทด์ที่ประกอบด้วยกรด L- หรือ D-amino โดยที่กรดอะมิโนทั้งหมดมีการกำหนดค่าสเตอริโอไอโซเมอริกเหมือนกัน นอกจากนี้กรดแอลอะมิโนตามธรรมชาติยังสามารถสร้างα-helices ที่หมุนทั้งไปทางขวาและทางซ้าย

อย่างไรก็ตามโพลีเปปไทด์บางชนิดไม่สามารถสร้างα-helices ที่เสถียรได้เนื่องจากโครงสร้างหลักมีผลต่อความเสถียร โซ่ R ของกรดอะมิโนบางชนิดสามารถทำให้โครงสร้างไม่เสถียรป้องกันไม่ให้โครงสร้างของเกลียวα

Βแผ่น

ในแผ่นβหรือแผ่นพับβกากของกรดอะมิโนแต่ละตัวจะมีการหมุน 180 °เมื่อเทียบกับกากกรดอะมิโนก่อนหน้า ด้วยวิธีนี้ผลที่ได้คือโครงกระดูกของโซ่โพลีเปปไทด์ยังคงขยายออกไปและอยู่ในรูปซิกแซกหรือหีบเพลง

โซ่โพลีเปปไทด์แบบพับหีบเพลงสามารถวางติดกันและสร้างพันธะไฮโดรเจนเชิงเส้นระหว่างโซ่ทั้งสอง

โซ่โพลีเปปไทด์สองตัวที่อยู่ติดกันสามารถจัดเรียงขนานกันได้กล่าวคือทั้งสองสามารถวางแนวในทิศทางอะมิโนคาร์บอกซิลสร้างแผ่นβขนานกัน หรืออาจตั้งอยู่ในทิศทางตรงกันข้ามจากนั้นจึงเกิดแผ่นต่อต้านขนานขึ้น

โซ่ด้านข้างของกากกรดอะมิโนที่อยู่ติดกันยื่นออกมาจากกระดูกสันหลังของโซ่ในทิศทางตรงกันข้ามทำให้เกิดรูปแบบการสลับกัน โครงสร้างโปรตีนบางชนิด จำกัด ชนิดของกรดอะมิโนของโครงสร้างβ

ตัวอย่างเช่นในโปรตีนที่มีการบรรจุหนาแน่นกรดอะมิโนสาย R สั้นเช่นไกลซีนและอะลานีนมักพบบ่อยกว่าที่ผิวสัมผัส

แผ่นβของโครงสร้างทุติยภูมิของโปรตีน ถ่ายและเรียบเรียงจาก: Preston Manor School + JFL

ความสอดคล้องอื่น ๆ ของโครงสร้างทุติยภูมิ

ใบพัด 3

โครงสร้างนี้โดดเด่นด้วยการนำเสนอกรดอะมิโน 3 ตัวต่อรอบแทนที่จะเป็น 3.6 ที่นำเสนอโดยเกลียวαและวงพันธะไฮโดรเจนที่ประกอบด้วย 10 องค์ประกอบ โครงสร้างนี้ได้รับการสังเกตในโปรตีนบางชนิด แต่ไม่พบบ่อยนักในธรรมชาติ

Πเกลียว

ในทางกลับกันโครงสร้างนี้มีกรดอะมิโน 4.4 ตกค้างต่อการหมุนเกลียวและพันธะไฮโดรเจน 16 วง แม้ว่าการกำหนดค่านี้จะเป็นไปได้อย่างปลอดเชื้อ แต่ก็ไม่เคยพบในธรรมชาติ

สาเหตุที่เป็นไปได้นี้อาจเป็นจุดศูนย์กลางกลวงใหญ่เกินไปที่จะให้กองกำลัง Van der Waals กระทำได้ซึ่งจะช่วยให้โครงสร้างมีเสถียรภาพ แต่ก็ยังเล็กเกินไปที่จะปล่อยให้โมเลกุลของน้ำผ่านไปได้

โครงสร้างรองสุด

โครงสร้างรองคือการรวมกันของโครงสร้างทุติยภูมิของα-helices และ sheets-fold sheets โครงสร้างเหล่านี้สามารถเกิดขึ้นได้ในโปรตีนทรงกลมหลายชนิด มีชุดค่าผสมที่เป็นไปได้ที่แตกต่างกันซึ่งแต่ละชุดมีลักษณะเฉพาะของตัวเอง

ตัวอย่างบางส่วนของโครงสร้างรองเหนือคือหน่วยβαβซึ่งแผ่น parallel ขนานสองแผ่นถูกเชื่อมเข้าด้วยกันโดยส่วนα-helix หน่วยααซึ่งมีลักษณะเป็นα-helices สองอันต่อเนื่องกัน แต่คั่นด้วยส่วนที่ไม่ใช่ขดลวดซึ่งเกี่ยวข้องกับความเข้ากันได้ของโซ่ด้านข้าง

สามารถพับแผ่นหลายแผ่นได้ด้วยตัวมันเองโดยให้โครงแบบβบาร์เรลในขณะที่แผ่นต่อต้านขนานβที่พับด้วยตัวมันเองถือเป็นโครงสร้างรองพิเศษที่เรียกว่าคีย์กรีก

อ้างอิง

CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). Biochemestry พิมพ์ครั้งที่ 3. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
อาร์เมอร์เรย์พีเมเยส DC Granner และ VW Rodwell (1996) ชีวเคมีของ Harper Appleton & Lange
JM Berg, JL Tymoczko และ L.Stryer (2002) Biochemestry พิมพ์ครั้งที่ 5. WH Freeman และ บริษัท
J.Koolman & K.-H. Roehm (2548). แผนที่สีของชีวเคมี. พิมพ์ครั้งที่ 2. Thieme
อ. เลห์นิงเงอร์ (2521). ชีวเคมี. Ediciones Omega, SA
T. McKee และ JR McKee (2003) ชีวเคมี: พื้นฐานระดับโมเลกุลของชีวิต 3 ^ถฉบับ บริษัท McGraw-HiII, Inc.

โครงสร้างทุติยภูมิของโปรตีน: ลักษณะ - ชีววิทยา - 2026