เอนไซม์: วิธีการทำงานและตัวอย่าง - ชีววิทยา - 2026

เอนไซม์ตัวเร่งปฏิกิริยาทางชีวภาพหรือ biocatalyst เป็นโมเลกุลโดยทั่วไปของการกำเนิดของโปรตีนที่มีความสามารถในการเร่งปฏิกิริยาทางเคมีที่เกิดขึ้นภายในสิ่งมีชีวิต โมเลกุลของโปรตีนตัวเร่งปฏิกิริยาคือเอนไซม์และในลักษณะ RNA คือไรโบไซม์

ในกรณีที่ไม่มีเอนไซม์ปฏิกิริยาจำนวนมหาศาลที่เกิดขึ้นในเซลล์และทำให้ชีวิตไม่สามารถเกิดขึ้นได้ สิ่งเหล่านี้มีหน้าที่ในการเร่งกระบวนการตามคำสั่งที่มีขนาดใกล้เคียงกับ 10 ⁶ - และในบางกรณีสูงกว่ามาก

แผนผังของจุดเชื่อมต่อคีย์ล็อกของคอมเพล็กซ์สารตั้งต้นของเอนไซม์ ที่มา: Competitive_inhibition_es.svg: * Competitive_inhibition.svg: ประพันธ์โดย Jerry Crimson Mann แก้ไขโดย TimVickers vectorized โดย Fvasconcellosderivative work: Retama (talk) งานอนุพันธ์: Bekerr

ปฏิกิริยาทางเคมี

ตัวเร่งปฏิกิริยาคือโมเลกุลที่สามารถเปลี่ยนแปลงอัตราการเกิดปฏิกิริยาเคมีโดยไม่ต้องใช้ในปฏิกิริยาดังกล่าว

ปฏิกิริยาเคมีเกี่ยวข้องกับพลังงาน: โมเลกุลเริ่มต้นที่เกี่ยวข้องกับปฏิกิริยาหรือสารตั้งต้นเริ่มต้นด้วยพลังงานหนึ่งองศา พลังงานอีกจำนวนหนึ่งจะถูกดูดซับเพื่อเข้าสู่ "สถานะการเปลี่ยนแปลง" ต่อจากนั้นพลังงานจะถูกปลดปล่อยออกมาพร้อมกับผลิตภัณฑ์

ความแตกต่างของพลังงานระหว่างสารตั้งต้นและผลิตภัณฑ์แสดงเป็น ∆G หากระดับพลังงานของผลิตภัณฑ์สูงกว่าสารตั้งต้นปฏิกิริยาจะเกิดขึ้นตามหลักสรีรศาสตร์และไม่เกิดขึ้นเอง ในทางตรงกันข้ามหากพลังงานของผลิตภัณฑ์ต่ำกว่าปฏิกิริยาจะเกิดขึ้นได้เองและเกิดขึ้นเอง

อย่างไรก็ตามเพียงเพราะปฏิกิริยาเกิดขึ้นเองไม่ได้หมายความว่าจะเกิดขึ้นในอัตราที่เห็นได้ชัด ความเร็วของปฏิกิริยาขึ้นอยู่กับ ∆G * (เครื่องหมายดอกจันหมายถึงพลังงานกระตุ้น)

ผู้อ่านต้องคำนึงถึงแนวคิดเหล่านี้เพื่อให้เข้าใจว่าเอนไซม์ทำงานอย่างไร

เอนไซม์

เอนไซม์คืออะไร?

เอนไซม์เป็นโมเลกุลทางชีววิทยาที่มีความซับซ้อนเหลือเชื่อประกอบด้วยโปรตีนเป็นหลัก ในทางกลับกันโปรตีนเป็นสายโซ่ยาวของกรดอะมิโน

หนึ่งในคุณสมบัติที่โดดเด่นที่สุดของเอนไซม์คือความจำเพาะต่อโมเลกุลเป้าหมายโมเลกุลนี้เรียกว่าสารตั้งต้น

ลักษณะของเอนไซม์

เอนไซม์มีอยู่ในรูปแบบต่างๆ บางส่วนประกอบด้วยโปรตีนทั้งหมดในขณะที่บางชนิดมีบริเวณที่มีลักษณะที่ไม่ใช่โปรตีนเรียกว่าปัจจัยร่วม (โลหะไอออนโมเลกุลอินทรีย์ ฯลฯ )

ดังนั้น apoenzyme จึงเป็นเอนไซม์ที่ไม่มีปัจจัยร่วมและการรวมกันของ apoenzyme และปัจจัยร่วมเรียกว่า holoenzyme

เป็นโมเลกุลที่มีขนาดใหญ่มาก อย่างไรก็ตามมีเพียงไซต์เล็ก ๆ บนเอนไซม์เท่านั้นที่มีส่วนเกี่ยวข้องโดยตรงกับปฏิกิริยากับสารตั้งต้นและบริเวณนี้เป็นไซต์ที่ใช้งานอยู่

เมื่อปฏิกิริยาเริ่มต้นเอนไซม์จะจับพื้นผิวของมันเช่นเดียวกับกุญแจที่ล็อคของมัน (แบบจำลองนี้เป็นการทำให้กระบวนการทางชีววิทยาที่แท้จริงง่ายขึ้น แต่ทำหน้าที่แสดงให้เห็นถึงกระบวนการ)

ปฏิกิริยาทางเคมีทั้งหมดที่เกิดขึ้นในร่างกายของเราถูกกระตุ้นโดยเอนไซม์ ในความเป็นจริงถ้าโมเลกุลเหล่านี้ไม่มีอยู่จริงเราคงต้องรออีกหลายร้อยหรือหลายพันปีก่อนที่ปฏิกิริยาจะเสร็จสมบูรณ์ ดังนั้นการควบคุมการทำงานของเอนไซม์จึงต้องควบคุมด้วยวิธีที่เฉพาะเจาะจงมาก

ระบบการตั้งชื่อและการจำแนกประเภทของเอนไซม์

เมื่อเราเห็นโมเลกุลที่มีชื่อลงท้ายด้วย –ase เราสามารถมั่นใจได้ว่าเป็นเอนไซม์ (แม้ว่าจะมีข้อยกเว้นสำหรับกฎนี้เช่นทริปซิน) นี่คือหลักการตั้งชื่อเอนไซม์

เอนไซม์พื้นฐานมีอยู่ 6 ชนิด ได้แก่ ออกซิโดเทส, ทรานเฟอร์เรส, ไฮโดรเลส, ไลเอส, ไอโซเมอเรสและลิเกส รับผิดชอบ: ปฏิกิริยารีดอกซ์, การถ่ายโอนอะตอม, ไฮโดรไลซิส, การเพิ่มพันธะคู่, ไอโซเมอไรเซชันและการรวมกันของโมเลกุลตามลำดับ

เอนไซม์ทำงานอย่างไร?

ในส่วนการเร่งปฏิกิริยาเรากล่าวว่าความเร็วของปฏิกิริยาขึ้นอยู่กับค่าของ ∆G * ยิ่งค่านี้สูงปฏิกิริยาก็จะยิ่งช้าลง เอนไซม์มีหน้าที่ในการลดพารามิเตอร์นี้ - จึงเพิ่มความเร็วของปฏิกิริยา

ความแตกต่างระหว่างผลิตภัณฑ์และสารตั้งต้นยังคงเหมือนเดิม (เอนไซม์ไม่มีผลต่อมัน) เช่นเดียวกับการกระจายของสาร เอนไซม์อำนวยความสะดวกในการสร้างสถานะการเปลี่ยนแปลง

สารยับยั้งเอนไซม์

ในบริบทของการศึกษาเอนไซม์สารยับยั้งคือสารที่จัดการเพื่อลดกิจกรรมของตัวเร่งปฏิกิริยา พวกเขาแบ่งออกเป็นสองประเภท: สารยับยั้งการแข่งขันและไม่แข่งขัน ประเภทแรกแข่งขันกับวัสดุพิมพ์และประเภทอื่นไม่ทำ

โดยทั่วไปกระบวนการยับยั้งสามารถย้อนกลับได้แม้ว่าสารยับยั้งบางชนิดสามารถติดอยู่กับเอนไซม์ได้เกือบถาวร

ตัวอย่าง

มีเอนไซม์จำนวนมากในเซลล์ของเรา - และในเซลล์ของสิ่งมีชีวิตทั้งหมด อย่างไรก็ตามสิ่งที่รู้จักกันดีที่สุดคือผู้ที่มีส่วนร่วมในวิถีการเผาผลาญเช่นไกลโคไลซิสวัฏจักร Krebs และห่วงโซ่การขนส่งอิเล็กตรอนเป็นต้น

Succinate dehydrogenase เป็นเอนไซม์ประเภท oxidoreductase ที่เร่งปฏิกิริยาออกซิเดชันของ succinate ในกรณีนี้ปฏิกิริยาเกี่ยวข้องกับการสูญเสียไฮโดรเจนสองอะตอม

ความแตกต่างระหว่างตัวเร่งปฏิกิริยาทางชีวภาพ (เอนไซม์) และตัวเร่งปฏิกิริยาเคมี

มีตัวเร่งปฏิกิริยาทางเคมีที่เพิ่มความเร็วของปฏิกิริยาเช่นเดียวกับตัวเร่งปฏิกิริยาทางชีววิทยา อย่างไรก็ตามมีความแตกต่างที่น่าสังเกตระหว่างโมเลกุลทั้งสองประเภท

ปฏิกิริยาที่เร่งปฏิกิริยาด้วยเอนไซม์จะเกิดขึ้นเร็วขึ้น

ครั้งแรกเอนไซม์สามารถที่จะเพิ่มความเร็วในการเกิดปฏิกิริยาโดยคำสั่งของใกล้ขนาด 10 ⁶ 10 12 ตัวเร่งปฏิกิริยาทางเคมียังเพิ่มความเร็ว แต่เพียงไม่กี่คำสั่งของขนาด

เอนไซม์ส่วนใหญ่ทำงานภายใต้สภาวะทางสรีรวิทยา

เนื่องจากปฏิกิริยาทางชีวภาพเกิดขึ้นภายในสิ่งมีชีวิตสภาวะที่เหมาะสมจะล้อมรอบค่าทางสรีรวิทยาของอุณหภูมิและ pH ในส่วนของพวกเขานักเคมีต้องการสภาวะอุณหภูมิความดันและความเป็นกรดที่รุนแรง

ความจำเพาะ

เอนไซม์มีความเฉพาะเจาะจงมากในปฏิกิริยาที่เร่งปฏิกิริยา ในกรณีส่วนใหญ่จะใช้งานได้กับวัสดุพิมพ์เพียงหนึ่งหรือสองสามชิ้นเท่านั้น ความจำเพาะยังใช้กับประเภทของผลิตภัณฑ์ที่ผลิตด้วย ช่วงของสารตั้งต้นสำหรับตัวเร่งปฏิกิริยาทางเคมีนั้นกว้างกว่ามาก

แรงที่กำหนดความจำเพาะของปฏิสัมพันธ์ระหว่างเอนไซม์และสารตั้งต้นนั้นเหมือนกันที่กำหนดโครงสร้างของโปรตีนเอง (ปฏิสัมพันธ์ของ Van der Waals, ไฟฟ้าสถิต, พันธะไฮโดรเจนและไม่ชอบน้ำ)

การควบคุมเอนไซม์มีความแม่นยำ

ในที่สุดเอนไซม์มีความสามารถในการกำกับดูแลมากขึ้นและกิจกรรมของมันจะแตกต่างกันไปตามความเข้มข้นของสารต่างๆในเซลล์

กลไกการกำกับดูแลรวมถึงการควบคุม allosteric การปรับเปลี่ยนโควาเลนต์ของเอนไซม์และการเปลี่ยนแปลงปริมาณของเอนไซม์ที่สังเคราะห์

อ้างอิง

1. Berg, JM, Stryer, L. , และ Tymoczko, JL (2007) ชีวเคมี. ฉันย้อนกลับ
2. แคมป์เบลล์ MK และฟาร์เรล SO (2011) ชีวเคมี. พิมพ์ครั้งที่หก. ทอมสัน บรูคส์ / โคล.
3. Devlin, TM (2011). ตำราชีวเคมี. John Wiley & Sons
4. Koolman, J. , & Röhm, KH (2005). ชีวเคมี: ข้อความและแผนที่ Panamerican Medical Ed.
5. Mougios, V. (2549). การออกกำลังกายทางชีวเคมี จลนศาสตร์ของมนุษย์
6. Müller-Esterl, W. (2008). ชีวเคมี. พื้นฐานด้านการแพทย์และวิทยาศาสตร์ชีวภาพ ฉันย้อนกลับ
7. Poortmans, JR (2004). หลักการออกกำลังกายทางชีวเคมี. Karger
8. Voet, D. , & Voet, JG (2006). ชีวเคมี. Panamerican Medical Ed.