catalaseเป็นเอนไซม์ oxidoreductase (H2O2: H2O2 oxidoreductase) กระจายอยู่ทั่วไปในธรรมชาติ มันเร่งปฏิกิริยาในเนื้อเยื่อและเซลล์ประเภทต่างๆปฏิกิริยา "สลาย" ของไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์เป็นออกซิเจนโมเลกุลและน้ำ
การสังเกตครั้งแรกของเอนไซม์ประเภทนี้ย้อนกลับไปในช่วงต้นทศวรรษที่ 1810 แต่ในปี 1901 Loew ได้รับรู้ว่า catalase มีอยู่ในสิ่งมีชีวิตเกือบทั้งหมดที่มีอยู่และในเซลล์หลายชนิด
โครงสร้างโมเลกุลของเอนไซม์ Catalase (ที่มา: Vossman ผ่าน Wikimedia Commons)
เอนไซม์นี้มีความสำคัญอย่างยิ่งต่อการบำรุงรักษาความสมบูรณ์ของเซลล์และตัวควบคุมหลักของการเผาผลาญของไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์เป็นปัจจัยพื้นฐานที่สามารถยืนยันได้ว่าในธรรมชาติมีเอนไซม์ที่ทำหน้าที่บนพื้นผิวที่เฉพาะเจาะจง
สัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมและสิ่งมีชีวิตอื่น ๆ มีเอนไซม์คาตาเลสที่สามารถทำงานเป็นเปอร์ออกซิเดสกระตุ้นปฏิกิริยารีดอกซ์ของพื้นผิวที่แตกต่างกันโดยใช้ไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์
ในยูคาริโอตส่วนใหญ่เอนไซม์คาตาเลสมักพบในออร์แกเนลล์ใต้เซลล์ที่เรียกว่า "เพอรอกซิโซม" และในมนุษย์มีพยาธิสภาพมากมายที่เกี่ยวข้องกับการขาดเอนไซม์นี้
ลักษณะเฉพาะ
กิจกรรมของเอนไซม์เช่น catalase อาจแตกต่างกันไปมากขึ้นอยู่กับชนิดของเนื้อเยื่อที่พิจารณา ตัวอย่างเช่นในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมกิจกรรม catalase มีความสำคัญทั้งในไตและตับและมีเนื้อเยื่อเกี่ยวพันต่ำกว่ามาก
ดังนั้น catalase ในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมจึงมีความเกี่ยวข้องกับเนื้อเยื่อทั้งหมดที่มีการเผาผลาญแบบแอโรบิคอย่างมีนัยสำคัญ
สัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมมีตัวเร่งปฏิกิริยาทั้งในไมโทคอนเดรียและเพอรอกซิโซมและในทั้งสองช่องเป็นเอนไซม์ที่เกี่ยวข้องกับเยื่อหุ้มออร์แกเนลลาร์ ในเม็ดเลือดแดงตรงกันข้ามกิจกรรมของ catalase เกี่ยวข้องกับเอนไซม์ที่ละลายน้ำได้ (โปรดจำไว้ว่าเม็ดเลือดแดงมีออร์แกเนลล์ภายในน้อย)
คาตาเลสเป็นเอนไซม์ที่มีจำนวนการหมุนเวียนสูงหรือค่าคงที่ของตัวเร่งปฏิกิริยา (เร็วและมีประสิทธิภาพมาก) และปฏิกิริยาทั่วไปที่เร่งปฏิกิริยามีดังต่อไปนี้:
2H2O2 → 2H2O + O2
ในกรณีที่มีไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ที่มีความเข้มข้นต่ำตัวอย่างเช่นคาทาเลสของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมจะทำหน้าที่เหมือนออกซิเดสโดยใช้ออกซิเจนโมเลกุล (O2) แทนเพื่อออกซิไดซ์โมเลกุลเช่นอินโดลและβ-phenylethylamine สารตั้งต้นของกรดอะมิโนทริปโตเฟนและ สารสื่อประสาทตามลำดับ
ปัจจุบันสารยับยั้งการแข่งขันของ catalase บางชนิดเป็นที่รู้จักโดยเฉพาะโซเดียมอะไซด์และ 3-aminotriazole Azide ในรูปแบบแอนไอโอนิกเป็นตัวยับยั้งโปรตีนอื่น ๆ ที่มีกลุ่มฮีมและใช้สำหรับกำจัดหรือป้องกันการเจริญเติบโตของจุลินทรีย์ภายใต้สภาวะต่างๆ
โครงสร้าง
ในมนุษย์ catalase ถูกเข้ารหัสโดยยีน 34 kb ที่มี 12 intron และ 13 exons และเข้ารหัสโปรตีนกรดอะมิโน 526 ตัว
catalases ที่ศึกษาส่วนใหญ่เป็นเอนไซม์ tetrameric ที่มีน้ำหนักโมเลกุลใกล้เคียงกับ 240 kDa (60 kDa สำหรับแต่ละหน่วยย่อย) และโมโนเมอร์แต่ละตัวมีความสัมพันธ์กับกลุ่มเทียมหรือกลุ่ม ferroprotoporphyrin
โครงสร้างของมันประกอบด้วยสี่โดเมนซึ่งประกอบด้วยโครงสร้างทุติยภูมิที่เกิดจากอัลฟาเฮลิกส์และแผ่นพับเบต้าและการศึกษาที่ดำเนินการในเอนไซม์ตับของมนุษย์และวัวได้แสดงให้เห็นว่าโปรตีนเหล่านี้เชื่อมโยงกับโมเลกุล NADPH สี่โมเลกุล
โมเลกุลของ NADPH เหล่านี้ดูเหมือนจะไม่จำเป็นต่อการทำงานของเอนไซม์ของ catalase (สำหรับการผลิตน้ำและออกซิเจนจากไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์) แต่ดูเหมือนว่าจะเกี่ยวข้องกับการลดความไวของเอนไซม์นี้ต่อความเข้มข้นสูงของเอนไซม์ สารตั้งต้นที่เป็นพิษ
โดเมนของแต่ละหน่วยย่อยในมนุษย์ catalase คือ:
- แขนเทอร์มินัล N แบบขยายที่ไม่ใช่ทรงกลมซึ่งทำหน้าที่ในการรักษาเสถียรภาพของโครงสร้างควอเทอร์นารี
-A β-barrel ของแผ่นพับแบบ antiparallel βจำนวนแปดแผ่นซึ่งมีส่วนช่วยในการยึดติดด้านข้างกับกลุ่ม heme
-A โดเมน "ซองจดหมาย" ที่ล้อมรอบโดเมนภายนอกรวมถึงกลุ่ม heme และสุดท้าย
-A โดเมนที่มีโครงสร้างอัลฟาเฮลิกซ์
หน่วยย่อยทั้งสี่ซึ่งมีโดเมนทั้งสี่นี้มีหน้าที่สร้างช่องทางยาวที่มีขนาดสำคัญต่อกลไกการรับรู้ไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์โดยเอนไซม์ (ซึ่งใช้กรดอะมิโนเช่นฮิสทิดีนแอสปาราจีนกลูตามีนและกรดแอสปาร์ติก มัน).
คุณสมบัติ
ตามที่ผู้เขียนบางคน catalase ตอบสนองการทำงานของเอนไซม์สองอย่าง:
- การสลายตัวของไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ในน้ำและโมเลกุลออกซิเจน (เป็นเปอร์ออกซิเดสเฉพาะ)
- การออกซิเดชั่นของผู้บริจาคโปรตอนเช่นเมทานอลเอทานอลฟีนอลจำนวนมากและกรดฟอร์มิกโดยใช้ไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์หนึ่งโมล (เป็นเปอร์ออกซิเดสที่ไม่เฉพาะเจาะจง)
- ในเม็ดเลือดแดงคาตาเลสจำนวนมากดูเหมือนจะมีบทบาทสำคัญในการป้องกันฮีโมโกลบินจากสารออกซิไดซ์เช่นไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์กรดแอสคอร์บิกเมธิลไฮดราซีนและอื่น ๆ
เอนไซม์ที่มีอยู่ในเซลล์เหล่านี้มีหน้าที่ในการป้องกันเนื้อเยื่ออื่น ๆ โดยมีกิจกรรม catalase เพียงเล็กน้อยต่อไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ที่มีความเข้มข้นสูง
- แมลงบางชนิดเช่นแมลงปีกแข็งใช้คาตาเลสเป็นกลไกป้องกันเนื่องจากพวกมันย่อยสลายไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์และใช้ผลิตภัณฑ์ออกซิเจนที่เป็นก๊าซของปฏิกิริยานี้เพื่อขับเคลื่อนการปล่อยน้ำและสารประกอบทางเคมีอื่น ๆ ในรูปของไอ
- ในพืช catalase (มีอยู่ใน peroxisomes) เป็นหนึ่งในองค์ประกอบของกลไก photorespiration ในระหว่างที่ phosphoglycollate ที่ผลิตโดยเอนไซม์ RuBisCO ใช้สำหรับการผลิต 3-phosphoglycerate
พยาธิสภาพที่เกี่ยวข้องในมนุษย์
แหล่งที่มาหลักของการผลิตสารตั้งต้นสำหรับตัวเร่งปฏิกิริยาไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์คือปฏิกิริยาที่เร่งปฏิกิริยาโดยเอนไซม์ออกซิเดสสายพันธุ์ออกซิเจนที่ทำปฏิกิริยาและเซลล์เนื้องอกบางชนิด
สารประกอบนี้เกี่ยวข้องกับกระบวนการอักเสบในการแสดงออกของโมเลกุลของกาวในการตายของเซลล์ในการควบคุมการรวมตัวของเกล็ดเลือดและในการควบคุมการเพิ่มจำนวนของเซลล์
เมื่อมีข้อบกพร่องของเอนไซม์นี้ความเข้มข้นสูงของสารตั้งต้นจะถูกสร้างขึ้นซึ่งก่อให้เกิดรอยโรคในเยื่อหุ้มเซลล์ข้อบกพร่องในการขนส่งอิเล็กตรอนในไมโทคอนเดรียในการเผาผลาญโฮโมซิสเทอีนและในดีเอ็นเอ
ในบรรดาโรคที่เกี่ยวข้องกับการกลายพันธุ์ในยีนการเข้ารหัสสำหรับ catalase ของมนุษย์ ได้แก่ :
- โรคเบาหวาน
- ความดันโลหิตสูง
-Alzheimer
-Vitiligo และอื่น ๆ
อ้างอิง
- Agar, N. , Sadrzadeh, S. , Hallaway, P. , & Eaton, J. (1986) Catalase เม็ดเลือดแดง การป้องกันตัวออกซิแดนท์ทางร่างกาย? J. Clin. ลงทุน. , 77, 319–321
- Góth, L. , Rass, P. , & Páy, A. (2004). การกลายพันธุ์ของเอนไซม์ Catalase และความสัมพันธ์กับโรค การวินิจฉัยระดับโมเลกุล, 8 (3), 141–149.
- Kirkman, H. , & Gaetanit, GF (1984) Catalase: เอนไซม์ tetrameric ที่มีโมเลกุล NADPH สี่โมเลกุล พร Natl Acad วิทย์สหรัฐอเมริกา 81, 4343-4347
- Kirkman, HN และ Gaetani, GF (2006) Mammalian catalase: เอนไซม์ที่เคารพนับถือพร้อมความลึกลับใหม่ ๆ แนวโน้มทางชีวเคมี, 32 (1), 44–50
- Rawn, JD (1998). ชีวเคมี. เบอร์ลิงตันแมสซาชูเซตส์: Neil Patterson Publishers
- Solomon, E. , Berg, L. , & Martin, D. (1999). ชีววิทยา (ฉบับที่ 5) Philadelphia, Pennsylvania: สำนักพิมพ์ Saunders College
- Vainshtein, B. , Melik-Adamyan, W. , Barynin, V. , Vagin, A. , & Grebenko, A. (1981). โครงสร้างสามมิติของเอนไซม์คาตาเลส ธรรมชาติ, 293 (1), 411-412.